Лайнуивера Берка зависимость

Рис. 17. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата — график Лайнуивера — Берка

Широко распространенным методом обработки кривых V - [А] типа 2-4 (рис. 4-13) является метод Лайнуивера—Берка, согласно которому строят зависимость /у от 1/[А] последняя может оказаться или- прямой, [c.110]

Построив графическую зависимость скорости поглощения 1Т концентрации аминокислоты в среде, можно по графику определить Ушах и Кт- Однако такое определение легче проводить, ели эту зависимость выразить по способу двойных обратных еличин (уравнение Лайнуивера-Берка) [c.78]

В случае смешанных типов ингибирования или активации графики в координатах Лайнуивера-Берка имеют вид пучка прямых, соответствующих различным концентрациям эффектора и пересекающихся в общей точке в правом верхнем, левом верхнем или левом нижнем квадранте (в зависимости от числовых значений а и р и соотношения между ними). Координаты точки пересечения во всех случаях являются следующими [4] [c.82]

Чтобы получить численные значения кинетических параметров, входящих в уравнения, приведенные в разд. 4.1.1, необходимо определить начальные скорости превращения субстрата в зависимости от его концентрации. Анализ этих зависимостей чаще всего проводится графически путем преобразования уравнений скорости в линейную форму. Так, по методу Лайнуивера-Берка [1672] линейным преобразованием уравнения (2) будет [c.144]

Обработкой данных табл. 18 в координатах Лайнуивера-Берка можно показать, что профлавин является конкурентным ингибитором а-химотрипсина. Однако зависимость в координатах (Кт(кяж), [I]) в данном случае является нелинейной (рис. 68), в отличие от простого конкурентного типа ингибирования. Одной из возможных причин подобной зависимости может быть связывание с активным центром фермента двух молекул конкурентного ингибитора [c.141]

Тогда в так называемых координатах Лайнуивера—Берка зависимость /у от 1/[А1] получается в виде прямой с угловым коэффициентом, равным 1/(А 2АГ [С]о[Л2]о)- Пересечение прямой с ординатой и абсциссой соответствует величинам 1/(А 2[С]о[А2]о) иЛГ Естественно, графики любой зависимости от 1/[А1]о по данным нескольких экспериментов и зависимости /v от 1/[А1] по данным одного эксперимента будут совпадать друг с другом. Этот результат служит подтверждением отсутствия ингибирования катализатора продуктом. [c.67]

Существуют различные способы линеаризации зависимости начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Наиболее распространенным способом является линеаризация экспериментальных данных в координатах (1/у, 1/[S]q), называемых координатами Лайнуивера-Берка или координатами двойных обратных величин . Как следует из выражения [c.79]

В разделе нуклеофильного катализа описаны интегральный и дифференциальные методы проверки адекватности такого уравнения и определения параметров к и к" из кинетических зависимостей Сд от 1. Серии кинетических экспериментов с варьируемыми значениями Сь и См позволяют определить также и все входящие в А и к" значения констант равновесия К, К2 и /(4 и константы скорости к . В частности, преобразование уравнения (111-49) в координатах Лайнуивера — Берка при дифференциальном методе обработки кинетических кривых дает [c.203]

Метод Лайнуивера — Берка, согласно которому анализируется зависимость 1/у от 1/5. Уравнение (2.5) в обратных координатах представляет собой уравнение прямой с наклоном Кт/Ут х и пересечениями на оси ординат в точке 1/Утах и на оси абсцисс в точке — /Кт) (рис. 2, а). [c.23]

Величина определяется графически по кривой зависимости V от [5] по оси ординат откладывают V g /2, опускают перпендикуляр на кривую и от точки пересечения опускают перпендикуляр на ось абсцисс. Отмеченный отрезок и есть К . Если велика, то это означает, что потребуется много субстрата для достижения (сродство фермента к субстрату низкое, медленная скорость реакции). Низкая величина указывает, что для достижения половинной скорости требуется мало субстрата (высокое сродство, высокая скорость реакции). Для точного измерения величин и используют график прямой, построенный на основании модифицированного уравнения Михаэлиса—Ментен (график Лайнуивера и Берка) [c.65]

Исследуя влияние моно- и олигосахаридов на каталитические свойства пероксидазы, было показано, что кинетика пероксидазного окисления о-дианизидина как в присутствии, так и в отсутствие углеводов подчиняется уравнению Михаэлиса-Ментен. Зависимости начальной скорости окисления о-дианизидина от его концентрации при pH 5,0 и 7,0 в присутствии всех выбранных нами моно- и олигосахаридов в координатах Лайнуивера-Берка имели вид семейства прямых, пересекающихся на оси ординат, что указывает на конкурентный характер ингибирования (рис. 57). Причем для большинства углеводов значения констант ингибирования (К.) при pH 5,0 было в 1,5—1,8 раз выше, чем при pH 7,0 [c.132]

Зависимость начальной скорости окисления о-дианизидина при pH 7,0 от концентрации одного из субстратов при насыщающей концентрации другого для пероксидазы из здоровых и зараженных тканей табака сорта Ксанти и Самсун имеет гиперболический характер (рис. 17, 18). Аналогичный характер указанная зависимость имеет для пероксидазы растений табака сорта Ксанти при pH 5,0 [Воронова и др., 1981]. Обработка экспериментальных данных в координатах Лайнуивера—Берка позволила сделать вывод, что окисление о-дианизидина, катализируемое пероксидазой табака, подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментен. Константы Михаэлиса для различных пероксидаз были получены из двух вариантов зависимостей I) не меняли концентрацию пероксидазы или ДНд, но меняли количество Н2О2 (рис. 17, 18, [c.81]

Рис. 20. Зависимость скорости реакции, катализируемой малатдегидрогеназой (декарбоксилирующей), от концентрации малата в координатах Лайнуивера — Берка при различных концентрациях аллостерического ингибитора — НАДН [31].

Приведенные кривые, согласно уравнению Михаэлиса — Ментена, являются графиками гиперболических функций, которые в данной системе координат можно построить на основе большого числа экспериментальных точек. Это уравнение легко преобразовать к зависимости Лайнуивера — Берка, и тогда соответствующий график можно без труда построить всего лишь по нескольким экспериментальным точкам [c.36]

Таким образом, график Лайнуивера—Берка представляет собой прямую, наклон которой соответствует (1 + 1[1]))/( 2[ 1о[А21о) прямая пересекает ординату в точке (1 -Ь А 2[1])/(А 2[С]о[А2]о), а абсциссу в точке -Ь А 2[1]))/(1 + А 1 ]). Все прямые, отвечающие разным концентрациям ингибитора, должны пересекаться в одной точке, лежащей либо в третьем, либо в четвертом квадранте в зависимости от отношения К2/К1. В частном случае, когда константы К равны, точка пересечения находится на абсциссе, отсекая отрезок, равный . [c.70]

Рнс. I.I3. График Лайнуивера — Берка, представляющим зависимость обратной скорости реакции от обратной концентрации субстрата [c.36]

Кинетические свойства пероксидаз исследовали для фермента, выделенного из растений табака сортов Ксанти нк и Самсун (сист.), зараженных разными вирусами (ВТМ, Хт и Ху). Чтобы получить более полную характеристику фермента, активность пероксидазы определяли при pH 5,0 и 7,0, применяя в качестве субстрата о-дианизидин (ДНг). Начальную скорость окисления ДНг (Vo) измеряли при 460 нм [Угарова и др., 1977]. Кинетику реакций снимали на двухлучевом спектрофотометре В-2-25 ( Вескгпап , США). Константы рассчитывали по методу Лайнуивера—Берка. Константу Михаэлиса (Кт) для исследуемых пе-роксидаз получали из двух зависимостей а) при постоянных концентрациях пероксидазы и ДНг и изменении концентрации НгОг б) при постоянных концентрациях пероксидазы и НгОг и изменении концентрации ДНг. [c.79]

Мономолекулярный аналог циклоамилоз — а-метилглюко-зид — значительно слабее влияет на скорости реакций. Уравнения типа (12.26) встречаются во многих ферментативных процессах. Константу скорости ккзт и константу диссоциации комплекса С-5 К, которая равна отношению можно определить графически методом Лайнуивера — Берка (уравнение (12.27)] при условии, что [С]о>[5]о, где (С]о и [5]о —начальные концентрации циклоамилозы и субстрата соответственно. Зависимость 1/( набл— нек) ОТ 1/[С]о [c.321]

При обработке кинетических кривых по начальным скоростям получили линейную зависимость последних от концентрации катализатора, что свидетельствует о первом порядке реакции по катализатору. Более сложная зависимость с насыщением установлена при аналогичном исследовании порядка реакции по гидроперекиси. Эти результаты вполне согласуются с найденными в [2] закономерностями катализированного распада других органических гидроперекисей. При обработке кинетических кривых разлол<ения -идронерекиси ио начальным скоростям в координатах Лайнуивера-Берка были получены линейные зависимости, которые подтверждают известную схему ка гализирован-ного распада гидроперекисей [c.49]

Рис. 6. Связь между скоростями рвакц1и и концентрациями субстрата. а - зависимость скорости реакции от концентрации субстрата б - график Лайнуивера - Берка.

Таким же способом определяют н зависимость Mg2+, Са + — АТФ-азной активности от концентрации окситоцина. Окситоции прибавляют в инкубационную смесь начиная с концентрации 10 МЕ (МЕ — международная единица активности окситоцина) с последующим увеличением на порядок. Эксперимент прекращают при постоянном изменении величины Mg +, Са + — АТФ-азиой активности. Как и в предыдущем определении, строят график зависимости активности Mg +, Са — АТФ-азной активности ПМ от концентрации окситоцина. Используя положения ферментативной кинетики Михаэлиса — Ментен, определяют константу ингибирования (Кг). Одним из способов определения Кг является метод Лайнуивера — Берка (см. лабораторную работу № 33). [c.266]

Рис. 15. Гипотетическая зависимость скорости реакции, катализируемой иммобилизованным ферментом, от концентрации субстрата в координатах Лайнуивера—Берка, осложненная внешнеднффузионными ограничениями

Справочник химика 21

Химия и химическая технология