Триптофановая реакция

Рис. IV—10. Зависимость между числом триптофановые остатков и максимальной скоростью реакции облученной дезоксирибонуклеазы I по Окада, 1963) 1 — активность фермента, облученного в водном растворе 2 — активность фермента, обработанного

Белковые вещества открываются при помощи различных цветных реакций ) реактив М и л л о и а (азотнокислая окись ртути с примесью азотистой кислоты) дает при кипячении с белковыми веществами (по крайней мере, если они содержат тирозин) свернувшуюся массу красного цвета 2) ксантопротеиновая реакция, т. е. появление желтой окраски при нагревании с азотной кислотой 3) биуретовая реакция при нагревании с едкой щелочью и каплей разбавленного (2 /,) раствора медного купороса появляется красивое фиолетовое окрашивание. Эта реакция получила свое название вследствие того, что такое же самое явление наблюдается при биурете (267) 4) триптофановая реакция к 5 каплям белкового раствора, растворенного в Зел концентрированной серной кислоты, прибавляют 1 каплю формалина. Получается желтая окраска, которая при прибавлении одной капли раствора нитрита превращается в фиолетовую. Эта реакция обусловлена присутствием триптофана. [c.324]

Совершенно особый метод основан на ксантопротеиновой реакции [246]. В настоящее время щироко известью, что желтая окраска, появляющаяся при действии азотной кислоты на белки (ксантопротеиновая реакция), зависит от присутствия в белках триптофановой или тирозиновой групп. В качестве эталона сравнения принято пользоваться растворами ж-нитрофенола. Этот метод дает хорошие результаты, но только в том случае, если обе упомянутые кислоты присутствуют в чистом виде метод недостаточно точен для исследования тех смесей, где присутствуют и другие продукты гидролиза белков. [c.284]

Грамицидин, который не содержит никаких полярных групп, кроме индольных циклов (40% аминокислотных остатков в этом полипептиде представляют собой триптофановые звенья) и алифатических гидроксильных групп, был использован [152] в качестве модельной системы для изучения реакции триптофановых звеньев с формальдегидом. Для подтверждения результатов, полученных на грамицидине, применяли простые модельные производные индола, а сделанные выводы проверяли на белках, богатых триптофаном. В кислом растворе, как оказалось, реакция протекает только при высоких температурах и при больших концентрациях формальдегида. Было высказано предположение, что формальдегид, реагируя с триптофаном, образует метилольные группы у атома азота индольного цикла. Анализ функциональных групп в исходных веществах и в продуктах реакции дал однозначные результаты как о направлении, так и о степени протекания этой реакции. Что касается сульфгидрильных групп, то, как было обнаружено, они легко реагируют со взятым в избытке формальдегидом, образуя З-метилольные производные, представляющие собой весьма лабильные соединения, способные как к обратной реакции, так и к вторичным превращениям с образованием метиленовых групп [157]. [c.364]

К тушению триптофановой флуоресценции (образующиеся фотопродукты не флуоресцируют в свойственной для аминокислоты спектральной области), по своей природе они существенно различаются между собой. Во-первых, квантовый выход реакции 2 мало зависит от содержания кислорода, а реакция 1 резко усиливается в его присутствии во-вторых, скорости реакций 1 и 2 по-разному зависят от концентрации водородных ионов в среде (pH) в-третьих, стабильные фотопродукты реакций обладают неодинаковыми спектрами поглощения. Это означает, что реакции 1 и 2 приводят к образованию различных стабильных фотопродуктов. [c.258]

Гексагидропирроло[2,3-Ь]индолы могут димеризоваться за счет реакций карбоксильных групп триптофановой боковой цепи. Продуктом такой реакции, в частности, является метаболит гриба Amauroaskus амауролин 6.600 — вещество, обладающее свойством эффективно расширять кровеносные сосуды. [c.562]

Тиоцианатный радикал, являющийся окислителем, довольно селективно реагирует с белками, при нейтральных pH атакуя исключительно триптофановые остатки. Лизоцим, например, содержит восемь триптофановых остатков, один из которых (ТгрН-108) определяет ферментативную функцию этого белка, Трипто фановый остаток можно селективно окислить иодом, причем такая обработка уменьшает наполовину скорость реакции (S N) с лизоцимои [241 (см. разд. 4.5.3.3), [c.42]

Константы скорости реакции переноса электрона Тгр -> ТугО-, определенные методш импульсного радиолиза, ниже полученных в экспериментах, выполненных методом флеш-фотолиза. в которых фотоиони чя ция триптофановых остатков вызывалась действием лазерного возбуждения при 265 нм (8151. В случае а-лактальбуми-на и а-химотрипсина константы скорости переноса, полученные первым методом, составляют 1-10 и 2,5-10 с" , а константы, полученные вторым методом, —2,6 10 и 4 10 с" , соответственно, хотя [c.206]

Несколько позднее было четко установлено, что таким чувствительным к триптофану ферментом является антранилатсинтетаза, которая катализирует более раннюю реакцию триптофанового пути - [c.22]

Триптофановый оперон со// (trp-оперон). Указаны генные продукты и катализируемые ими реакции по превращению хоризмовой кислоты в триптофан. Пять генных продуктов дают четыре фермента. Представлены лидерная последовательность trp L и ее транскрипт [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология