гистидил

Дегидрирование янтарной кислоты в фумаровую кислоту катализирует сукцинатдегидрогеназа, простетической группой ее служит 8а-гистидил-ФАД ( XXXVII), который пептидной связью соединен с апоферментом [352, 353, 3731. [c.562]

Еще более наглядные результаты (вновь исследования Баитона) [166] получены при использовании оптически активной ь-гистидил-катионной мицеллы. При этом для гидролиза аминокислотных [c.291]

Биол. роль P. определяется его участием в качестве предшественника коферментов (т. наз. флавиновых коферментов)-флавинадениндинуклеотида (ФАД, FAD ф-ла 1в) флавинмононуклеотида, или рибофлавин-5 -фосфа-та (ФМН, FMN Ьг) 8а-(3-К-Ь-гистидил)- и 8о-(5-Ь-цистен-нил)флавинадениндииуклеотида (соотв. ф-лы 1д и 1е). Этн коферменты (гл. обр. ФАД) входят в большое число важнейших окислит.-восстановит. ферментов (флавиновые ферменты, флавиновые оксидоредуктазы, или флавопротеиды). [c.266]

В опытах по частичной разборке и реконструкции 50S субчастиц критичными для пептидилтрансферазной активнрсти были белки L6, L11 и L16 их добавление к производным 50S субчастицы, лишенным более трети исходных белков, восстанавливало активность. Однако позже выяснилось, что добавление только одного белка L16, но в большом избытке, тоже восстанавливает пептидилтрансферазную активность оказалось, что белки L6 и L11 лишь помогают белку L16 прочно встроиться в частицу. Далее были получены данные, еще более подтверждавшие ключевую роль белка L16 в организации пептидилтрансферазного центра химическая модификация его гистиди-нового остатка инактивировала пептидилтрансферазу. Тем не менее, [c.150]

Несомненный интерес представляют попытки создания новых синтетических полипептидных катализаторов гидролиза /г-нитрофенилацетата, обладающих более высокой активностью, чем имидазол [13]. Суммированные в табл. 7.3 данные показывают, что эта проблема еще далека от своего окончательного решения. Наиболее эффективным пока остается полипептид L- epил-7-aминoбyтиpил- е -гистидил-у-аминобутирил- е -аспарагиновая кислота, который в семь раз активнее имидазола по от- [c.167]

Свою биологическую функцию в живом организме рибофлавин осуществляет в виде флавиновых нуклеотидных коферментов — фосфорного эфира рибофлавина (ФМН) и производного этого эфира — соединения с адени-ловой кислотой, (3-N(9) -аденин-Б-рибофуранозил-5 -фосфатом—флавин-адениндинуклеогида (ФАД) кроме того, 8а-производные рибофлавина образуют коферменты 8а-гистидил-ФАД и 8а-цистеинил-ФАД. В свою очередь флавиннуклеотиды являются простетической активной группой флавиновых ферментов и осуществляют окислительную биокаталитическую функцию только в соединении с апоферментом — белковой составной частью молекулы ферментов. [c.548]

Было известно, что простетическая группа сукцинатдегидрогеназы не идентична ФМН или ФАД и в отличие от них ковалентно связана с одной из аминокислот белка [373]. Последующими исследованиями установлено, что этот кофермент имеет структуру 8а-(Ы- -гистидил)-ФАД. При воздействии протеолитическими 4 рментами из сукцинатидегидрогеназы было выделено пептидное производное — СД-ФАД [373]. Затем в результате кислотного гидролиза из этого соединения получено 6—7-аминокислот — аланин, серин, глутаминовая кислота, валин, треонин и, кроме того, СД-рибофлавин, содержащий еще один аминокислотный остаток [373]. Были основания считать, что аминокислота связана с 8-СНз-группой рибофлавин [374]. [c.553]

При дальнейшем жестком кислотном гидролизе выделен гистидин, связь которого с флавином осуществлялась по положению 3-N. Таким образом СД-рибофлавин представляет собой 8а-(3-Ы- -гистидил)рибофлавин [353]. Это соединение было получено встречным синтезом в результате нагревания 8а-бром-2, 3, 4, 5 -тетраадетилрибофлавина с бензоилгистидином в безводном диметилформамиде с последующим гидролизом 6 н. соляной кислотой [352]. [c.553]

В первых трех реакциях акцептором протона и электрона является НАД(Ф), передающий их ФАД, в четвертой реакции — 8а-гистидил-ФАД. Одновременно с окислением уксусной кислоты и переносом водорода вдоль цепи дыхания происходит фосфорилирование АДФ в АТФ [4301, причем на один атом восстанавливаемого кислорода образуется 3 моля АТФ, вероятно, на следующих этапах [c.561]

Гем представляет собой ферропротопорфирин (см. рис. 2.15). Атом железа, находящийся в двухвалентном (Ре ), или ферросостоянии, координационно связан с четырьмя атомами азота пиррольных групп плоского порфиринового кольца. Пятая координационная связь, направленная перпендикулярно к плоскости кольца, соединяет атом Ре с имидазолом гистидила, щестая валентность либо свободна, либо занята лигандом. [c.422]

Рис. 11.16. Связь гема с гистиди-новым остатком р-цепи гемоглобина.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология