Рубредоксины

Рис. 11.24. Конформационная карта метиламида N-ацетилглицина (а), диметиламида N-aцeтил- -aлaнинa (б) и конформационные точки Gly и других аминокислотных остатков, предшествующих Pro в трехмерных структурах миоглобина, а-химотрип-сина, белка хрусталика глаза, лизоцима, нейротоксина II, рубредоксина, панкреатического трипсинового ингибитора и ферроцитохрома с

Рубредоксины. Эти вещества участвуют в большом числе, био-дО ГИчёских окислительно-восстановительных реакций, в особенности В анаэробных бактериях. Типичным. считается белок, .выде- [c.644]

Различными физическими методами выявлены разные типы взаимодействия воды с биополимерами. Прямые структурные методы—нейтронное рассеяние и рентгеноструктурный анализ— показали, что в кристаллах ДНК и белков некоторое количество воды жестко связано с биополимером. Например, методом рентгеноструктурного анализа рубредоксина с разрешением [c.45]

При числе атомов железа, большем единицы, образуется кластер ( рой ), в котором, как допускают, существует одноэлектронная связь между атомами железа. Кластер содержит кроме ци-стеина также лабильную серу и может принимать нли отдавать один электрон. Белок типа 1Ре—5, т.е. содержащий один атом железа, именно рубредоксин, был тщательно изучен разнообразными методами. В итоге было доказано, что единственный атом железа в молекуле белка окружен четырьмя остатками цистеина, расположенными в вершинах тетраэдра. Оба (окисленное и восстановленное) состояния комплекса — высокоспиновые. Эти белки имеют молекулярную массу около 6000 и могут Рис 1У5 Строение передавать (на молекулу) один электрон. [c.366]

При функционировании цитохром P-450-гидроксилаз происходит перенос электронов от NADH или NADPH, через флавопротеид и далее на ферредоксин (Fd) или рубредоксин. По-видимому, один из этих последних белков, содержащих негемовое железо, затем восстанавливает железо, входящее в комплекс субстрата с цитохромом Р-450, иэ [c.444]

Известно несколько форм цитохрома Р-450 из печени млекопитающих [135]1. Все они прочно связаны с мембранами эндоплазматического ретикулума и их трудно солюбилизировать. Для этих ферментов в качестве промежуточного переносчика не требуется белок типа рубредоксина, поскольку они могут непосредственно реагировать с флавопротеидом. Интересной особенностью этих ферментов является их индуци-бельность. Введение различных лекарственных препаратов, например фенобарбитала и многих других соединений, может вызывать 20-кратное увеличение активности цитохрома Р-450. Ароматические углеводороды индуцируют гидроксилазу, отличную от той, которая индуцируется барбитуратами. Роль цитохрома Р-450 часто заключается в том, чтоб л превратить лекарственное или другое чужеродное соединение в легко экскретируемую форму. Однако результат оказывается далеко не всегда благоприятным. Так, 3-метилхолантрен, сильный индуктор цитохрома Р-450, в результате реакции гидроксилирования превращается в мощный канцероген [159]. [c.445]

Имеются препараты (по 50 мг каяадого) двух чистых железо-серных белков — рубредоксина и ферредоксина. Опишите простой химический тест, позволяющий различить ати два вещества. [c.449]

Рис. 11.23. Конформационная карта метиламида Ы-ацетил-1-аланина и конформационные точки аминокислотных остатков (за исключением Gly) в трехмерных структурах миоглобина (а), а-химотрипсина (6), белка хрусталика глаза (в), лизоцима (г), нейротоксина II (точки) и рубредоксина (крестики) (д), панкреатического трипсинового ингибитора (точки) и ферроцитохрома с (крестики) (е)

Г/Н5-ФАД/ФАДНз ФМН/ФМН Н2 Менахинон окисл/восст Рубредоксин окисл/восст Фумарат/сукци нат Цитохром Ь окисл/восст Убихинон окисл/восст Цитохром с окисл/восст Цитохром а окисл/восст НОз /ЫОз [c.95]

Отличительная особенность Ре8-белков — строение их активного центра, содержащего негемовое железо, связанное нековалентными связями с кислотолабильной серой и серой, входящей в состав цистеиновых остатков пептидной цепи. Разные типы железосероцентров (Ре8-центры) щироко распространены в клетках. Простейший из них содержит один атом железа, нековалентно связанного в молекуле белка, получивщего название рубредоксина, с четырьмя остатками цистеина (рис. 58,. 4). [c.234]

Обнаруженный у С. pasteurianum рубредоксин имеет окислительновосстановительный потенциал около -57 мВ и участвует в реакциях одноэлектронного переноса, в основе которого лежит переход железа [c.234]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранепортной цепи идентифицированы FeS-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих эубактерий является высокое содержание низкопотенциального цитрохрома Сз( 0= -300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на sor, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Нз происходит на наружной стороне мембраны, а реакция восстановления S0 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Нз, сопряженное с восстановлением SO , связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием А)1н+. На это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембран-связанной протонной АТФ-синтазы. [c.391]

Ферредоксины. Это относительно небольшие белки с молекулярными массами от 6000 до Ш ООО, в которых атомы железа связаны с атомами серы. Подобно рубредоксину, они являются переносчиками электронов. Конечно,. рубредоксин логично рассматривать как один из типов ферредоксина. Другие типы, которые собственно и называют ферредоксииами, содержат два, четыре ли восемь атомов железа на одну молекулу. Хуже других изучены ферредоксины с двумя атомами железа. Вероятно, они содержат структурный фрагмент [c.645]

Какая простетическая группа (т. е. небелковая группа) найдена в бактериальном рубредоксине [c.657]

Распределение молекул воды вокруг поверхности белка в рубредоксине имеет два отчетливых максимума главный при 2,5—ЗА, меньший при 4—5 А. На больших расстояниях вода переходит в непрерывный объем. ХО рошо различимые молекулы воды обычно распределяются вдоль поверхности белка, за исключением областей, в которых сконцентрированы гидрофобные боковые цепи и которые почти лишены идентифицируемой воды (см. рис. 6—8 и 11 в [27]). Это, конечно, не означает, что в этой области отсутствуют молекулы воды, просто их высокая подвижность препятствует их идентификации в определенных местах. Даже вокруг заряженных и полярных групп, где рентгеноскопические исследования идентифицируют воду в определенных местах, подвижность, судя по данным ЯМР-релаксации, все еще велика (время корреляции порядка наносекунд). В прошлом многие из нас привыкли думать, что гидратная вода вокруг белка значительно менее подвижна, но эта интуитивная точка зрения была, по-видимому, ошибочной. [c.89]

Рентгенографический анализ помог установить расположение молекул воды в кристаллах различных белков [25]. При анализе рубредоксина получена особенно ясная картина, в которой было идентифицировано 127 молекул воды. Так как метод дифракции рентгеновских лучей дает картину, усредненную во времени, степень заселенности центров, удерживающих воду, варьирует от 1 до 0,3, а некоторые центры взаимно исключают друг друга. Имеется несколько плотных сетчатых структур, состоящих из атомов воды и белка, которые связаны системой водородных связей. В этой модели большая часть воды находится от белка на расстоянии длины водородных связей, образуемых атомами белка. Однако 25% воды находится на расстоянии 4 А или больше. При этом пик функции распределения соответствует расстоянию 4 или 4,5 А. Последняя величина равна расстоянию между ближайшими соседними атомами в воде или во льду. Вода, находящаяся на расстоянии 4 А или больше, не контактирует с атомами белка и представляет собой воду многослойного покрытия. Авторы полагают, что вода в полимолекулярных слоях не обнаруживается при измерениях термодинамических свойств. По-видимому, вода может быть локализована в результате образования молекулами, находящимися на поверхности белка, водородных связей и вег же будет проявлять термодинамические свойства, неотличимые от свойств растворителя в объеме (см. заключительную часть). [c.125]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология