Комплексы РНК с субстратом

Как же можно объяснить эти факты Прежде всего следует отметить, что в приведенных реакциях имеет место истинный катализ в том смысле, что катализатор не расходуется в химической реакции. Если учесть, что общим в поведении всех катализирующих частиц является способность к переносу протона, то естественно предположить наличие взаимодействия между реагирующей молекулой (или ее сопряженной кислотой или основанием) и катализирующей кислотой или основанием, включающего перенос протона. Наконец, так как в общей реакции ионы не принимают участия, следует полагать, что имеет место обратный перенос протона от этого последнего комплекса (субстрат плюс кислота или основание) с образованием конечного продукта. [c.481]

Второе направление квантовохимического прогнозирования катализаторов связано с построением квантовохимических моделей поверхностей твердых тел, структуры хемосорбированных комплексов субстрат — катализатор или непосредственным изучением акта реакции на различных контактах. Молекулярные модели нашли широкое применение для решения различных задач теории твердого тела, в том числе связанных с адсорбцией и гетерогенным катализом. Их достоинствами являются относительная простота, наглядность, возможность точного учета геометрии решетки и химической природы атомов, а недостатками — трудности адекватного учета непрерывного спектра зонных состояний твердых тел. [c.61]

Как правило, в случае катализа ионами металлов и ферментами концентрация катализатора мала по сравнению с концентрацией субстратов и концентрация свободного (не связанного в комплекс) субстрата [S] практически не отличается от полной концентрации субстрата S. Тогда [c.264]

Однако чаще всего константы скорости образования комплексов субстратов или различных эффекторов с активными центрами ферментов несколько ниже диффузионного предела ( 10 —10 М -с- ) см. гл. VII. Это может быть связано с тем, что лиганд при комплексообразовании с активным центром встречает стерические затруднения со стороны рядом расположенных полипептидных цепей белка. С таким [c.29]

Суть наиболее распространенного механизма действия катализаторов состоит в том, что активными промежуточными частицами являются комплексы или химические соединения реагирующих молекул (субстратов) с катализатором. Рассмотрим некоторые основные факторы, которые могут приводить к ускорению реакций в результате образования комплекса субстрата (или нескольких субстратов) с катализатором. [c.394]

Подобно электрофильным реакциям механизм присоединения— отщепления реализуется вначале путем связывания нуклеофильного реагента с субстратом в виде комплекса с переносом заряда (я-комплекса), превращающегося далее в отрицательно заряженный о-комплекс субстрат на этих этапах служит акцептором электронов. Отрыв вытесняемого заместителя приводит к конечному продукту реакции [c.147]

Образование комплексов с субстратом является ключевой стадией многих каталитических процессов. Наиболее типично в катализе образование следующих типов металлорганических комплексов алкильные сг-комплексы, карбеновые, п-комплексы субстратов с насыщенной связью (олефиновые, ацетиленовые и аллильные, комплексы с оксидами углерода), гидразиновые, комплексы с молекулярными кислородом и азотом. [c.536]

Если бы мы проследили влияние образования л-комплексов на скорости органических реакций, то пришли бы к выводу, что образование таких комплексов значительно чаще замедляет реакции, а не ускоряет их. Природа этого ингибирующего эффекта становится очевидной при обращении к уравнению (12.16), которое показывает, что связанный в комплекс субстрат не превращается в продукты реакции и реакционноспособным остается только свободный субстрат. Простейшее объяснение ингибирования как результат непродуктивного комплексообразования предполагает, что связывание мешает доступу какого-либо реагента к субстрату и таким образом затрудняет ход реакции. [c.313]

Действие шифт-реагентов основано на способности солей европия координироваться подобно слабым льюисовым кислотам на основных субстратах. Возникающие при этом комплексы (субстрат ПСР) состава 1 1 или 1 2 обладают парамагнитными свойствами, что приводит к сильному изменению химических сдвигов ядер субстрата. Для производных европия I и II эти дополнительные сдвиги соответствуют смещению сигналов ЯМР в слабые. поля. Дополнительный сдвиг можно представить в виде суммы двух членов [c.194]

Ряд фактов говорит за то, что неспаренные электроны делокализованы по белковой структуре. Комплекс субстрат-фермент можно рассматривать как примесный полупроводник с электронной или дырочной полупроводимостью. Электрон, попавший в зону проводимости, будет мигрировать по цепочке водородно-пептидных связей до тех пор, пока не попадает в потенциальную яму акцептора, образовавшего с ферментом комплекс. Таким путем окислительно-восстановительная реакция может осуществляться на расстоянии, без непосредственного контакта реагирующих молекул (см. 43). Наконец, известна также способность сложных молекул сохранять длительное время полученную или избыточную энергию. Так, хлорофилл может длительное время сохранять энергию фотовозбуждения. Тем не менее моделирование ферментативного катализа более простыми катализаторами — это один из перспективных путей выяснения механизма ферментативного катализа. [c.267]

Прогнозирование гетерогенных катализаторов на квантовохимическом уровне может основываться на исследовании электронной структуры поверхностей твердых катализаторов, структуры хемо-сорбционных комплексов субстрат — катализатор или непосредственном изучении акта реакции на различных контактах. [c.48]

Теперь сумма концентраций несвязанного фермента Е и комплекса субстрата с ферментом SE равна исходной концентрации фермента Ео [c.667]

Если рассматривать общую прямую реакцию только в начальные моменты времени, то можно пренебречь обратной реакцией между Р и Е с образованием комплекса субстрата с ферментом. Для этого случая можно написать следующее выражение равновесия для комплекса субстрата с ферментом [c.667]

В некоторых случаях катализ имеет место только при ККМ [151], но более общим эффектом является умеренное ускорение (рис. 3.25) при более низких концентрациях. Рис. 3.26 показывает, что катализ при концентрациях, не превышающих ККМ, заметно увеличивается с увеличением липофильного характера субстрата. Эти результаты трактовали с точки зрения образования комплексов субстрат — поверхностно-активное вещество (включающих всего несколько молекул) [75, 368, 526], каталитически активных димеров, гримеров и более крупных агрегатов поверхностно-активных веществ [83], а также мицелл при концентрациях ниже обычных ККМ из-за присутствия в растворе субстрата [75, 83]. Ни одну из этих возможностей исключить нельзя. [c.637]

После окончания реакции комплекс субстрат-фермент распадается, фермент высвобождается и может соединяться с новыми молекулами субстрата. [c.41]

Если принять гипотезу о промежуточном комплексе субстрата с нуклеофилом, то схему реакции можно представить с помощью следующих уравнений [c.56]

ТОЛЬКО две стадии соединение фермента с исходным материалом 5, обычно называемым субстратом, и затем превращение комплекса субстрат—фермент в продукт Р плюс регенерированный свободный фермент. Окончательное уравнение скорости реакции (см. раздел 35а) идентично тому, которое применяется для описания многочисленных каталитических процессов в химии малых молекул, таких, как, например, кислотный катализ органических реакций. Если катализируемая реакция является реакцией типа З+А- -про-дукты или, например, когда в системе присутствуют другие вещества, вступающие во взаимодействие с ферментом и тем самым мешающие некоторым молекулам фермента принимать участие в катализе, то механизм и уравнение скорости реакции становятся несколько более сложными. [c.721]

Высокая степень сродства, т. е. большая статистическая вероятность образования промежуточного комплекса субстрата с катализатором, что равносильно влиянию в обычных реакциях огромного увеличения концентраций участников реакции (эффект сближения). [c.82]

В левой части графика скорость реакции определяется образованием комплекса субстрат — катализатор, в правой части — последующим превращением этого комплекса. В отличие от приведенных в гл. 6 примеров здесь концентрация катализатора С не зависит от степени превращения. [c.275]

Первоначально образуется л-комплекс субстрата с электрофильным реагентом. Так как в случае присоединения галогенов комплекс образуется за счет взаимодействия свободных -орбита-лей галогена со связывающей л-орбиталью непредельного соединения, можно ожидать, что он будет иметь симметричную структуру [44, 1974, т. 96, с. 3574] [c.380]

Субстрат + фермент (комплекс субстрат - фермент) (Ю) [c.126]

ЕКВ) — комплекс субстрата с замещенной формой фермента [c.11]

Данное явление объясняется тем, что катализ комплексными соединениями осуществляется через образование связи комплекс — субстрат с вытеснением одного из лигандов. [c.28]

Влияние субстрата на инактивацию фермента. В зависимости от соотношения констант инактивации свободной формы фермента Е и фермент-субстратного комплекса субстрат, присутствующий в реакционной среде, может,выступать как стабилизирующий, так и дестабилизирующий фактор. [c.114]

Как уже упоминалось, отдельные молекулы некоторых ферментов способны в одну минуту расщепить до 5 миллионов молекул субстрата. Это наводит на мысль, что фермент взаимодействует со своим субстратом, находясь от него на некотором расстоянии, иначе как можно объяснить подобную производительность В действительности, однако, все обстоит как раз наоборот фермент находится в тесном контакте со своим субстратом, так что образуется фермент-субстратный комплекс. Субстрат [c.26]

Полученные результаты объясняют тем [150 151, 1, с. 46], что при алкилировании бензола пропанолом-1 в присутствии хлорида (или бромида) алюминия в системе находятся слабый внешний комплекс бензола с катализатором, довольно стабильный комплекс с переносом заряда пропанол-1 — хлорид алюминия, л-комплексы алкилбензолов с неполной локализацией заряда на а-углеродном атоме. Отсутствие алкилкатионов при алкилировании н в момент разложения указанных выше систем дает основание считать, что изомеризация через карбониевоионный механизм может иметь место при атаке алкилирующим комплексом субстрата с образованием тройного комплекса в координационной сфере алюминия [c.140]

Можно провести много аналогий между гетерогенным ката лизом при полимеризации олефинов и тем способом, которьш осуществляется катализ природных химических реакций, в ча стности ферментативный катализ. Действительно, гетерогенны катализ во многих отношениях напоминает ферментативный. Мо лекула субстрата сталкивается с активным центром на поверхно сти твердого катализатора, образуя адсорбционный комплекс Адсорбированный субстрат реагирует в одну или несколько ста дий под влиянием каталитических групп активного центра. на конец продукт десорбируется (пли удаляется) из активного цент ра. Таким образом, и для ферментативного, и для гетерогенного катализа говорят об активном центре и образовании комплекса субстрата с активным центром. Осмысление этих понятий помогает сопоставить неферментативный и ферментативный катализ. Тем не менее существует и принципиальное различие, поскольку большипстпо ферментов несут только один активный центр па молекулу, тогда как в гетерогенных катализаторах на одну ча- [c.198]

Наиболее вероятный механизм действия а-амилазы — двойное замещение, сущность которого заключается в разрыве глюкозидной связи в результате про-тоиврования кислородного мостика МН-группой имидазола. В образующемся при этом фермеит-субстратном комплексе субстрат связан ковалентной связью с карбоксильной группой фермента. На этой стадии реакции происходит первое Валь-девовское обращение. На второй стадии, когда комплекс гидролизуется, происходит второе Вальденовское обращение и, таким образом, сохраняется а-аномерная конфигурация продукта реакции (Д. М. Беленький). [c.174]

Изучение кинетики и механизма реакций в двухфазных системах, прежде всего с использованием в качестве водной фазы концентрированных растворов щелочей, еще только начинается. Однако уже сейчас можно сказать, что реакции н двухфазных системах представляют собой особую группу реакций со своей спецификой, которая отличает их от аналогичных реакций в гомогенных условиях. Влияние адсорбции органических молекул на поверхности раздела фаз на кинетику сближает нх с гетерогенными реакциями, а образование промежуточных комплексов субстрата с катализатором межфазного переноса и соответственно михаэлисовская кинетика — с ферментативными процессамп, Таким образом, развитие этой новой области кинетики органических реакций позволит исследовать системы, моделирующие гетерогенные и ферментативные реакции. [c.47]

При фермеитатиЕиом окислении лимонной кислоты поверхность фермента, взаимодействующего с субстратом, создает хиральное окружение субстрата и уничтожает элементы симметрии, бьшшне в свободной молекуле субстрата. Комплекс субстрат-фермент становится днастереотоиньш. При этом активный центр, обозначенный символом Ох отвечает за окисление при условрш, что молекула субстрата предварительно бьша правильно ориентирована при ее иммобилизации на иоверхности фермента. Правильная ориентация возможна лишь в том случае, еслн между поверхностью фермента и молекулой лимонной кислоты, содержащей энантиотопные группы, осуществляется "трехточечный контакт" тремя группами СООН. Это поясняется следующей схемой [c.676]

При функционировании цитохром P-450-гидроксилаз происходит перенос электронов от NADH или NADPH, через флавопротеид и далее на ферредоксин (Fd) или рубредоксин. По-видимому, один из этих последних белков, содержащих негемовое железо, затем восстанавливает железо, входящее в комплекс субстрата с цитохромом Р-450, иэ [c.444]

Одним из таких вариантов является осуществление перегруппировки не через спиросоединение (35), а через промежуточный ковалентно связанный комплекс субстрата с одним или другим ферментом (или с двумя ферментами одновременно). При любом механизме биосинтеза в его последних стадиях должен принимать участие билан (34) нерегулярного строения, его деаминопроизвод-ное (36) или соответствующие комплексы субстратов с ферментами. [c.651]

Другой способ окисления метилбензолов в соответствующие альдегиды состоит в обработке их хлоридом хромила в инертном растворителе (тетрахлорид углерода, сероуглерод) при комнатной температуре (реакция Этара) Вначале образуется и выпадает в осадок комплекс субстрата с двумя молекулами хлорида хромила, при его гидролизе выделяется соответствующий альдегид Механизм этого превращения окончательно не выяснен [c.193]

Активный центр. Важная особенность ферментатнаного катализа состоит в том, что фермент образует с субстратом фермент-суб-стратный комплекс, и химическое превращение субстрата происходит а составе комплекса. В этом комплексе субстрат связывается с определенной зоной фермента, называемой активным центром именно а активном центре происходит превращение субстрата в продукт. [c.186]

На основании спектральных исследований алкилирования бензола пропанолом в присутствии хлористого алюминия установлено, что в системе находятся слабый внешний комплекс бензола с катализатором, в котором ароматическое ядро возмущено меньше, чем при представлении о бензолониевых ионах, довольно стабильный комплекс с переносом заряда пропанол-1-А1С1д, 5Г - комплексы алкилбензолов с неполной локализацией заряда на ос -углеродном атоме. Отсутствие алкилкатионитов при алкилировании и в момент разложения вышеуказанных систем дает основание считать, что изомеризация через кар-бониево-ионный механизм может иметь место при атаке алкилирующим комплексом субстрата с образованием тройного комплекса в координационной сфере алюминия [44] [c.42]

Полисахариды клеточной стешш обычно образуются в аппарате Гольджи и выводятся путем экзоцитоза, но из этого правила есть одно важное исключение целлюлоза у большинства растений синтезируется на внешней поверхности клеток с помошью мембраносвязанного ферментного комплекса, субстратом для которого служит соединение сахара с нуклеотидом, вероятно иВР-глюкоза. Новообразованные целлюлозные цепя спонтанно обмдиняют-ся в микрофибриллы, которые затем включаются в сложную структуру клеточной стенки. [c.191]

Особой областью флуоресцентного анализа является изучение ферментативной активности в жидких средах, тканях и клетках. Для большинства известных в настоящее время ферментов разработаны чувствительные флуоресцентные методы анализа, основанные на собственной флуоресценции самих ферментов или продуктов их метаболизма. В то же время в последние годы разработаны очень чувствительные методы определения активности ферментов с помощью флуоресцирующих метчиков. Для этого используют флуорогенные соединения, являющиеся комплексом субстрата фермента и химически связанного с ним флуорохрома (обычно флуорохромом является аминофлуоресцеин). В растворе флуорогенные соединения не флуоресцируют, а при наличии в исследуемой среде активного специфического фермента субстрат подвергается разрушению, флуорохром высвобождается и возникает интенсивная флуоресценция. Для анализа активности клеточных эстераз был предложен диацетат флуоресцеина, который легко проникает в живые клетки и, расщепляясь с освобождением флуоресцеина, придает клеткам с активными эсте-разами зеленую флуоресценцию. Аналогичным образом можно определять и лигазную активность клетки — об использовании метчиков энзимологии см. работы Рубина [57] и Мейселя [24]. [c.297]

При ферментативном катализе реагирующее вещество, так азываемый субстрат, соединяется с ферментом, в результате молекулы субстрата становятся более активными. При соединении с ферментом энергетический уровень молекул значительно возрастает вследствие поляризации, смещения электронов, деформации связей. После соединения с ферментом молекулы субстрата поднимаются на более высокий энергетический уровень, поэтому для преодоления ими энергетического барьера требуется значительно меньше энергии, чем до соединения субстрата с ферментом. Энергия активации комплекса субстрат-фермент будет меньшей, чем энергия активации чистого субстрата. [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология