Сахаро-изомеразы

Другие изомеразы фосфатов сахаров [c.156]

Поскольку у большинства сахаров при каждом из атомов углерода имеется атом кислорода, химическая атака, приводящая к окислению, оказывается возможной в любой точке молекулы. Каждый сахар содержит потенциально свободную альдегидную или кетонную группу, и карбонильная группа может быть легко перемещена в соседнее положение с помощью изомераз. Альдольное расщепление также оказывается возможным во многих точках. По этим причинам метаболизм углеводов сложен и разнообразен. Однако в энергетике большинства организмов, в том числе и человека, гликолитический ) путь, с помощью [c.335]

Они осуществляют восстановительное внутримолекулярное Ы-алкилирование. Кроме того, известен один никотинамидный фермент из класса изомераз, который принимает участие в реакции эпимеризации сахаров. [c.317]

Подкласс 5.2. Представителями являются г ыс-транс-изомеразы или эпимеразы. Эти ферменты вызывают взаимные переходы сахаров, например галактоза — глюкоза. [c.67]

Перспективно применение фермента — глюкозо-изомеразы в крахмало-паточной промышленности. Одним из продуктов, выпускаемых этой промышленностью, является глюкоза, которую получают гидро- . лизом (кислотным или ферментативным) крахмала. Однако глюкоза не очень сладкая, при равной концентрации растворов она почти в два раза менее сладкая, чем сахароза. Глюкозоизомераза может превращать часть глюкозы в растворе во фруктозу — значительно более сладкий сахар, чем сахароза. В результате получается жидкий сироп, состоящий из глюкозы и фруктозы, по сладости не уступающий сахарному сиропу такой же концентрации. [c.113]

Реакции, в которых происходит окисление одной функциональной группы молекулы соседней группой той же самой молекулы, характерны для многих метабол-ических последовательностей. В большинстве случаев в качестве промежуточного соединения образуется енол—либо из кетонов [уравнение (7-53)], либо путем дегидратации [уравнение (7-59)]. Одна группа ферментов катализирует взаимопревращение аль-дозных сахаров в соответствующие 2-кетозы (реакция 4.В в табл. 7-1). Оказалось, что глюкозо-6-фосфат—изомераза работает с высокой эффективностью во всех клетках [130]. Фермент из мышц кролика (димер с мол. весом 132 ООО) превращает глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат с числом оборотов 10 с . Неферментативным эквивалентом этой и других подобных реакций является катализируемая основаниями трансформация Лобри де Бройна — Альберда ван Экенштейна [131] она была изучена в 1895 г. двумя голландскими химиками, по имени которых она и была названа позднее, В том же году Эмиль Фишер предположил, что промежуточным соединением в этой реакции является ендиол. Существование ендиола было подтверждено современными исследованиями механизма реакции. [c.154]

Примечание, внесенное в корректуре. Последние эксперименты, выполненные с глиоксалазой I с использованием метода ЯМР высокого разрешения, показали, однако, что в том случае, когда реакция протекает в НгО, некоторое количество дейтерия входит в продукт-лактат. При исследовании модельной системы в продукте реакции обнаружен один атом Н [176а]. Эти результаты позволяют предположить, что механизм действия глиоксалазы I включает образованием ендиола из аддукта метилглиоксаля и глутатиона. Следовательно, эта реакция должна быть рассмотрена в разделе, посвященном реакциям, катализируемым изомеразами сахаров (разд. И,1).] [c.178]

Рибулозо-5-фосфат под влиянием особой изомеразы легко превращается в биологически очень важный сахар — рибозо-5-фосфат. Между обеими формами пентозофосфа-тов устанавливается состояние подвижного равновесия [c.284]

Известен энзим (изомераза), превращающий глюкозомонофосфат в фруктозомонофосфат, причем дифосфаты этих сахаров тождественны. Таким образом, превращение в живых клетках, вероятно, связано с фосфорилированием и действием специфичеСЕих энзимов. [c.51]

У. к. играют важную роль в обмене углеводов, являясь коферментами многих важнейших реакций в метаболизме этого класса соединений, в частности в изомеризации галактозы в глюкозу (см. Изомеразы) и в окислении глюкозы до глюкуроновой к-ты, а также в биосрштезе ди-, олиго- и полисахаридов, где У. к. являются донорами гликозильных остатков. Так, наир., биосинтез лактозы в организме осуществляется путем ферментативного переноса остатка галактозы от УДФ-галактозы на глюкозо-1-фосфат. Аналогичную роль УДФ-сахара играют в биосинтезе сахарозы, [c.181]

Второй этап связан с регенерацией исходного метаболита — глюкозо-б-фосфата. Из рибулозо-5-фосфата под действием эпимеразы образуется ксилулозо-5-фосфат, а под действием изомеразы — рибозо-5-фосфат. Рекомбинации сахаров с участием транскетолазы и трансальдолазы приводят к появлению 3-ФГА и седогептулозо-7-фосфата, затем эритрозо-4-фосфата и фруктозо-б-фосфата в результате образуются фруктозо-б-фосфаты, которые изомеризуются в глюкозо-б-фосфат. [c.148]

Последовательность реакций, катализируемых глюко-зо-6-фосфат—изомеразой, более сложна, чем в случае триозофосфатизомеразы. В растворе сахара существует в виде циклических полуацеталей, представляющих собой равновесную смесь а- и р-аномеров (глюкозо-6-фосфат на 38% представлен а-фор-мой и на 62% —Р-формой для фруктозо-6-фосфата эти величины составляют 20 и 80% соответственно) [228]. Субстрат, участвующий в реакции изомеризации, находится в раскрытой форме [246—248]. В растворе эта форма присутствует лишь в очень небольшом количестве, и, следовательно, первая стадия реакции представляет собой катализируемое ферментом раскрытие кольца. а-Аномер реагирует быстрее р-аномера, однако оба они участвуют и образуются в ходе реакции. [c.407]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология