тги и лин цг С транс-изомераза

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Тем временем родопсин подвергается гидролизу с выделением свободного транс-ретиналя. Превращение транс-ретиналя в цис-форму, как отмечено выше, происходит под действием фермента ретиналь-изомеразы. Регенерируется структура родопсина. Глаз становится готовым к восприятию новых зрительных образов. [c.376]

Подкласс 5.2. Представителями являются г ыс-транс-изомеразы или эпимеразы. Эти ферменты вызывают взаимные переходы сахаров, например галактоза — глюкоза. [c.67]

Изомеразы Взаимопревращение изомеров Цис-транс-изомеразы [c.103]

Таким образом, под действием кванта света родопсин через ряд промежуточных продуктов ( оранжевый и желтый белки) распадается на опсин и алло-/и/)днс-ретиналь, представляющий собой неактивную форму альдегида витамина А. Имеются сведения, что алло-/и/)днс-ретиналь может частично превращаться в активный 11-г<ис-ретиналь под влиянием света (на схеме—пунктирная стрелка). Однако главным путем образования 11-цис-ретиналя является ферментативное превращение транс-формы витамина А в г<ис-форму (под действием изомеразы) и последующее окисление ее при участии алкогольдегидрогеназы . [c.212]

А -цис- транс- Еноил - КоА-изомераза [c.378]

В организме имеется фермент, который, во-первых, осуществляет перемещение двойной связи из положения 3—4 в положение 2—3 и, во-вторых, изменяет конфигурацию двойной связи из цис- в транс-, т. е. катализирует реакцию двойной изомеризации Д -цг/с-Д > -т анс-еноил-КоА-изомераза. [c.333]

Перевод транс-ретиналя в (ис-ретиналь происходит под действием фермента ретиналь-изомеразы. / с-Ретиналь, находящийся в организме в виде имина белка, называемого опсином, входит в состав родопсина. Родопсин содержится в палочках сетчатки глаза и ответствен за возбуждение зрительного нерва под действием света. [c.376]

Эффектором в зрительном рецепторе является светопоглощающая группировка - белок родопсин с простетической группой - 11-цыс-рети-налем, который образуется из витамина А (транс-ретинола). В клетках спиртовая группа ретинола превращается в альдегидную, затем ретиналь-изомераза превращает его в цмс-форму. Ниже показаны структурные переходы от Апрднс-ретинола (витамина А) к транс- и цмс-ретиналю (рис. 54). [c.110]

Расщепление ненасыщенных жирных кислот в ходе Р-окисления происходит через дополнительные стадии, которые появляются при гидратации по месту двойной связи между вторым и третьим атомами углерода. В этом случае необходима транс-двойная стадия. В случае цмс-изомера жирной кислоты требуется дополнительный фермент - цис, транс-изомераза. Он катализирует двойную изомеризацию изменяется и положение, и геометрия двойной связи, после чего р-окисление может продолжаться. Далее по ходу Р-окисления образуется ненасыщенная кислота с двойной связью в 1(ис-положении, и катализирующая эту реакцию гидратаза приводит к образованию О-изомера, который дегидрогеназа не может использовать в качестве субстрата. Это препятствие преодолевается с помощью второго дополнительного фермента - эпимеразы, катализирующей )— -превращение, после чего Р-окисление происходит как обычно. [c.100]

Таким образом, если принцип структурной самоорганизации белковых молекул в условиях in vitro может восприниматься в буквальном смысле слова, то в ситуации in vivo он должен обрести более широкое толкование, принимающее во внимание временное участие в сборке белка ферментов (дисульфидных и цмс-транс-изомераз) и молекулярных шаперонов. Первые катализируют процесс за счет химических, ковалентных взаимодействий, а вторые — физических невалентных взаимодействий. И те, и другие не определяют геометрии и динамических свойств нативной конформации, и, следовательно, ее 420 [c.420]

Реакции, катализируемые цм, транс-аконитат— изомеразами [c.89]

На первом этапе транс-ретинен под влиянием фермента алкогольдегидрогеназы и НАД Нг частично восстанавливается в транс-ретинол. Образовавшийся при восстановлении и поступивший с пищей транс-ретинол (витамин А) под влиянием фермента ретинол-изомеразы переходит в цис-ре-тинол. [c.78]

Второй возможный путь обратного превращения трансретинена, как полагают, осуществляется на свету и является более коротким. Под влиянием фермента ретинен-изомеразы транс-изомер переходит в цис-изомер, а последний с белком опсином синтезируется в родопсин. [c.79]

СоЛ—изомераза. Она катализирует реакцию изомеризации, в результате которой цмс-Д -еноил-СоА превращается в транс-Д -еноил-СоА (рис. 18-9), т.е. в нормальный субстрат еноил-СоА—гидра-тазы, которая и превращает его в соответствующий Ь-З-гидроксиацил-СоА. На этот продукт действуют затем остальные ферменты цикла окисления [c.560]

Как видно из данных табл. 1, только облученная УФ-светом феруловая кислота вызывает усиление роста. Получение некоторого стимулирующего эффекта и при работе с г/)а с-формой (необлученной) является следствием ее изомеризации в водных растворах, особенно иа свету. Кроме того, в опытах с длительной экспозицией (с прорастанием семян, с инфильтрацией) возможна ферментативная изомеризация г/ амс-феруловой кислоты в тканях за счет цис транс-ш оие.щг. Правда, изомеразы коричных кислот еще не известны, но цис-транс-жтшвраза малеиновой — фумаро-вой кислот обнаружена в бактериях. Результаты опытов с препаратом феруловой кислоты, обогащенным г ис-формой, сведены табл. 2. Они оказались близкими к тем данным, которые мы получили в опытах с облученными и необлученными растворами. С препаратом, правда, удалось получить несколько больший прирост, но общая картина была такой же. Следовательно, и природный представитель оксикоричных кислот — феруловая кислота — проявляет ростовое действие в зависимости от геометрической структуры г мс-форма стимулирует рост, гракс-форма неактивна. Полученные данные, как нам кажется, могут разъяснить явление снятия светом тормозящего действия отдельных ингибиторов [15]. [c.251]

Из схемы видно, что образовавшийся на свету опсин соединяется в сетчатке при наступлении темноты не с транс-формой ретинена (см. стр. 146), освобождаюш,егося, на-)яду с опсином, при разрушении родопсина под влиянием света, а с его цис-формой. Лоследняя возникает из цис-формы витамина А, которая, в свою очередь образуется под влиянием изомеразы из транс-формы витамина А. Таким образом, обратимое разрушение на свету родопсина, с последующим его образованием в темноте из продуктов расщепления, является сложным циклическим фотохимическим и ферментативным процессом, в котором принимает участие целый ряд промежуточных соединений. [c.147]

Синтез Р. (правильнее ресинтез) в сетчатке зависит, в п-ервую очередь, от окисления витамина А до ретиналя и соединения его с опсином. В сетчатке синтезу Р, способствует миграция витамина А в палочку и колбочку из пигментного эпителия и последующее окисление дыхательными ферментамп и кислородом крови. Цикл чмс-транс-изомеризации является специфическим для системы зрительных пигментов. Установлено, что в пигментном эпителии имеется ре-тиненовая изомераза, участвующая в этом цикле. Кроме того, (нео- )-11-1(мс-форма витамина А может поступать также из крови. Комбинация 11-г ис-рети-наля с опсином является спонтанной реакцией, ход к-рой необратим в темноте и не нуждается в ферментных системах. Освобождающаяся энергия затрачивается на окисление витамина А до ретиналя, [c.348]

В синтезе олиго- и полисахаридов большая роль принадлежит также ферментам, катализирующим третий тип реакции — транс-гликозилазам нефосфоролитического типа. Успешное изучение этой группы трансфераз не только окончательно подтвердило правильность утверждения о существовании нефосфорного пути биосинтеза углеводов, но показало, что действие этих ферментов распространяется на значительно больший круг реакций, связанных с биосинтезом углеводов, чем трансфераз первых двух групп. Это объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, трансферазы этой группы обладают свойством переносить глюкозильные остатки не только межмолекулярно, как ферменты первых. двух групп, но и внутримолекулярно. Примером последних ферментов являются. трансгликозилазы, катализирующие обратимый процесс превращения а-1,4-связей в а-1,6-связи внутри молекулы полисахарида,— Q-энзим картофеля, изомераза амилозы мышц, ветвящие факторы в печени и мозге и др. [c.75]

Цис-транс-и зомеразы. Например, ретинол-изомераза, переводящая транс-ретинол в цис-ретинол. [c.105]

Изомеразы катализируют различные типы оптических, геометрических и позиционных изомеров. Название этих ферментов составляется с учетом типа реакции субстрат—г<мс-/и >анс-изомера-за (например, транс- р ттдлъ-ХХ г<мс-/и/ а с-изомераза катализирует превращение т/>анс-ретиналя в 11-г<ис-ретиналь при восприятии света) альдегид-кетон-изомераза (О-глицеральдегид-З-фосфатке-тонизомераза катализирует превращение /)-глицеральдегид-3-фос-фата в дигидроксиацетонфосфат). Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, то фермент получает название му-тазы. К классу изомераз относят также рацемазы и эпимеразы. [c.80]

Ненасыщенные жирные кислоты до места двойной связи окисляются так же, как насыщенные. Если двойная связь не имеет транс-конфигурации, действует фермент (дЗ- цис, А - трацс-еноил-КоА-изомераза), обеспечивающий перемещение двойной связи в положение Д2>3 и изменение ( с-конфигурации в /иранс-конфигурацию. Далее процесс идет обычным путем. [c.213]

Изомеразы. Ферменты данной группы изменяют положение како-го-либо атома или группы атомов в пределах одной молекулы или же изменяют пространственное строение молекул, как, например, раце-мазы, которые осуществляют взаимное превращение L и D стереоизомеров, или цис-транс-томеразы. К изомеразам относятся также ферменты, осуществляющие внутримолекулярные процессы различных типов окислительно-восстановительные процессы (шифр 5.3), сопровождающиеся перестройкой молекулы субстрата, внутримолекулярный транспорт ацильных, фосфорильных и других групп (шифр 5.4). Среди изомераз есть даже одна внутримолекулярная лиаза (общий шифр 5.5) — муконат-циклоизомераза 5.5.1.1. Особенность номенклатуры изомераз состоит в том, что систематическое название фермента, помимо изомераза , может содержать рацемаза и эпимера-за . Шифры изомераз определяют общий тип процесса (вторая цифра) и характеризуют субстрат (третья цифра). [c.57]

Трансферазы различают по природе переносимой группы (одноуглеродные остатки, альдегидные, кетонные, ацильные и другие группы) гидролазы — по типу гидролизуемой связи (сложноэфирная, пептидная и т. д.) лиазы — по природе подвергающейся разрыву связи (углерод-углеродная, углерод-азотная, углерод-кислородная и т. д.) изомеразы — по типу реакции изомеризации (рацемизация, цис-транс-шоиерязяцая, внутримолекулярные перемещения групп и др.) лигазы — по природе вновь образуемых связей (углерод-углеродная, углерод-кислородная, углерод-азотная и т. д.). [c.192]

Изомеразы. Ферменты данной группы катализируют взаимопревра-щепия различных изомеров оптически деятельных форм, цис-транс-шэо-меров, кето-енольных таутомеров и т. д. [c.309]

Б елок-дисульфидные изомеразы и пептидилпролил-цис-транс-изо-меразы, конечно, не являются единственными ферментами, принимающими участие в свертывании белка. Провести четкую грань между ними и другими ферментами, оказывающими то или иное воздействие на пространственное строение окончательной физиологически активной конформации белковой молекулы, по-видимому, трудно. Существует множество ферментов, ковалентно модифицирующих сходящие с рибосом полипептидные цепи и, следовательно, изменяющие их трехмерные структуры (гидролазы, трансферазы, липазы, лигазы и др.). Исключительность в этом отношении каталитического действия рассмотренных изомераз можно увидеть в том, что они только содействуют внутримолекулярным перестройкам, ускоряющим сборку белка, не затрагивая самой аминокислотной последовательности. [c.418]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология