Лактоза биосинтез

Короче говоря, биосинтез на генах лактозного оперона начинается только тогда, когда голодная бактерия находит источник лактозы, которую могут утилизировать белки, синтезируемые этими генами. [c.206]

Рис, 63. Динамика биосинтеза пенициллина, образования мицелия и ассимиляции лактозы [c.189]

Максимальный биосинтез L-лизина наблюдается на средах с сахарозой. Лактоза, раффиноза, пентозы практически не могут быть для продуцентов лизина источником углерода, так как почти ими не усваиваются. [c.31]

При биосинтезе целлюлозы бактериальными ферментными системами в качестве исходных веществ наряду с глюкозой могут быть использованы фруктоза, галактоза, лактоза, сахароза, ман-нит, сорбит, глицерин. Этот факт позволил ряду авторов сделать вывод о том, что гексозы сначала расщепляются на две триозы, из которых затем синтезируется глюкоза [c.96]

Биосинтез лактозы может проходить и по другому пути (рис. 57). [c.187]

Сходным образом осуществляется регуляция О.в. на уровне биосинтеза ферментов. При этом субстрат или продукт р-ции регулирует активность белкового репрессора, подавляющего транскрипцию (синтез матричной РНК на ДНК-матрице) соответствующего оперона (участок ДНК, кодирующий одну молекулу матричной РНК под контролем белка-репрессора). Примером регуляции при помощи положит. прямой связи может служить в данном случае управление расщеплением лактозы. Появление в среде лактозы инактивирует у бактерии Es heri hia oli соответствующий репрессор и тем самым разрешает транскрипцию оперона, кодирующего ферменты, катализирующие расщепление лактозы. Пример регуляции при помощи отрицат. обратной связи - управление биосинтезом гистидина. Избыток гистидина активирует репрессор, ингибирующий транскрипцию оперона, кодирующего ферменты биосинтеза гистидина. Если репрессор и белки, синтез к-рых он подавляет, кодируются одним опероном, то отрицат. обратная связь осуществляется без участия внеш. модуляторов активности репрессора. Аналогичным образом осуществляется регуляция биосинтеза белка на уровне трансляции (синтез белка ка РНК-матрице). Такой механизм регуляции позволяет синтезировать белок в строгом соответствии с потребностью в нем на данном этапе существования организма. [c.317]

Среди тысяч энзимов, присущих микроорганизмам, одни, например ферменты гликолиза, синтезируются постоянно и их образование не зависит от состава питательной среды. Такие ферменты называют конститутивными. Другие энзимы, адаптивные или инду-цибельные, возникают только в ответ на появление в питательной среде индукторов — субстратов или их структурных аналогов. Так, добавление -галакгозида — лактозы к питательной среде, на которой культивируются клетки кишечной палочки Е. соН, вызывает мгновенное появление -галактозидазы в них, биосинтез которой в последующий период времени возрастает в 10 ООО раз. Установлено, что регуляция объема биосинтеза ферментов осуществляет- [c.35]

Регуляция биосинтеза белка, протекающего с исключительно высокой (до 100 пептидных связей в секунду ) скоростью и точностью, осуществляется на уровнях транскрипции и трансляции. Механизм экспрессии гена был выяснен Жакобом и Моно [201] на примере лактозной системы Е. oli. Являясь источником углерода для Е. oli, лактоза действует как индуктор для синтеза трех ферментов — пермеазы, /3-галактозидазы и трансацетилазы, делающих возможным использование необычных питательных веществ. Информация, необходимая для биосинтеза ферментов, содержится в трех структурных генах, которые вместе с ответственным за транскрипцию операторным геном образуют единый комплекс — оперон. Индуктор действует через ранее включенный регуляторный ген на операторный ген. В отсутствие лактозы репрессор (аллостерический белок) вступает во взаимодействие с регуляторным геном и таким образом блокированием всего опе-рона прекращает синтез ферментов. [c.397]

Между РНК-полимеразой и локусом для инициации биосинтеза мРНК существует преграда в виде белка-репрессора. Последний КС может быть уд2лск с опер2торэ ДНК, что позволило бы wS цепям разделиться и экспонировать участок инициации для фермента транскрипции. Когда же бактерия обнаруживает, что она снабжается лактозой, что определяется по присутствию продукта гидролиза последней — галактозы, ситуация немедленно изменяется. Эта гексоза эффективно связывается с белком репрессором [c.204]

Наблюдаются и такие цепи катаболических реакций, когда субстрат действует как индуктор фермента только для первой реакции, затем первый промежуточный продукт А индуцирует биосинтез следующего фермента и т. д. Использование регуляторного механизма индукции ферментов дает возможность значительно увеличить синтез этих ферментов. При длительном выращивании культуры Е. oii на среде с лактозой содержание Р-галактозидазы увеличивается в 1000 раз. После индукции количество этого фермента в клетке достигает 3% общего содержания белков. Аналогичная картина наблюдается при работе с продуцентом амилазы — плесневыми грибами рода Aspergillus. [c.47]

Для приготовления питательных сред в микробиологической промышленности используют сырье минеральное, животного и растительного происхождения, а также синтезированное химическим путем. Эти веш,ества, входя в состав питательной среды, обеспечивают развитие культуры и биосинтез определенных продуктов. Они не должны содержать вредных примесей. При выборе сырья необходимо учитывать его влияние на себестоимость, так как в микробиологическом синтезе важное значение имеет стоимость исходных веществ и материалов. В качестве источников углерода чаще всего используют углеводы (глюкоза, сахароза, крахмал, лактоза) или богатые углеводами натуральные продукты (меласса, кукурузная мука, гидроль и др.), а также жиры и даже вещества, содержащие углеводороды (нефть, парафин, керосин, природный газ, метан и др.). Источником азота обычно бывают неорганические соли — сульфат аммония, двузамещенный фосфат аммония, аммиак, нитраты, а также мочевина или натуральные продукты — кукурузный экстракт, соевая мука, дрожжевой автолизат и т. д. [c.75]

В посевных ферментаторах мицелий выращивают 12—18 ч, 15—207о объема культуральной жидкости используют для начала основной ферментации. Питательные среды для выращивания мицелия и биосинтеза пенициллина готовят обычно из кукурузного экстракта, лактозы, глюкозы, минеральных веществ и некоторых препаратов фенилуксусной кислоты — предшественников антибиотика. [c.188]

Субстратами брожения сахаролитических клостридиев служат такие моносахара, как глюкоза, фруктоза, лактоза, ксилоза и др. Некоторые виды могут использовать крахмал, целлюлозу, пектин, хитин, предварительно гидролизуемые соответствующими экзоферментами. Типичными представителями сахаролитических клостридиев, осуществляющих разобранное в предыдущем разделе классическое маслянокислое брожение, являются С. butyri um и С. pasteurianum. Известны среди клостридиев виды, сбраживающие сахара по гликолитическому пути, но без образования масляной кислоты (табл. 17). Пути, ведущие к биосинтезу большинства перечисленных в таблице продуктов брожений, осуществляемых клостридиями, уже обсуждались нами при разборе маслянокислого и других видов брожений. [c.242]

Так как антибиотические вещества являются вторичными ме-тоболитами, то биосинтез их сопряжен с переходом культуры продуцента в идиофазу. Следовательно, здесь целесообразно лимитирование роста продуцента. Таким лимитирующим ингредиентом (фактором) при биосинтезе пенициллина выступает глюкоза, тогда как при биосинтезе антибиотиков стрептомицетами — фосфаты. Все это важно при "компановке" питательных сред, подкормке штамма - продуцента в процессе биосинтеза антибиотика. Так, среда для продукции пенициллина (она же пригодна для накопления инокулюма) включает глюкозу — 1,5%, лактозу — 5% (лактоза снимает катаболитную репрессию глюкозы), аммония сульфат и фосфаты — 0,5—1%, кукурузный экстракт — 2—3%, предшественники антибиотика — фенокси- или фенилуксусная кислота — 0,3—0,6%, мел — 0,5-1%, пеногаситель — 0,5—1% температуру ферментации поддерживают на уровне 22—26°С при pH от 5,0 до 7,5 и аэрации 1 м воздуха на 1 м среды в 1 минуту продолжительность ферментации — 4 суток. [c.441]

Олигосахариды широко распространены в природе — в животных, растениях и микроорганизмах. Одни из них, по-видимому, являются конечным продуктом биосинтеза, выполняя важные биологические функции, как, йапример, лактоза (молочный сахар) и ее полимеро-гомологи в животных организмах или же сахароза и ее полимергомо-логи в растениях. Другие олигосахариды, не выполняя определенной функции, представляют собой промежуточные продукты при биосинтезе более сложных полисахаридов или же промежуточные продукть4 распада последних. К ним относятся олигосахариды группы мальтозы и целлобиозы. Большинство олигосахаридов служит источником энергии, некоторые из них, как олигосахариды женского молока, выполняют высоко специфические функции, играя, например, важную роль в явлениях иммунитета (см. с. 30). [c.7]

В литературе были сообщения [71] о биосинтезе лактозы также путем переноса галактозильного остатка от УДФГал на глюкозо-1-фосфат [c.47]

У. к. играют важную роль в обмене углеводов, являясь коферментами многих важнейших реакций в метаболизме этого класса соединений, в частности в изомеризации галактозы в глюкозу (см. Изомеразы) и в окислении глюкозы до глюкуроновой к-ты, а также в биосрштезе ди-, олиго- и полисахаридов, где У. к. являются донорами гликозильных остатков. Так, наир., биосинтез лактозы в организме осуществляется путем ферментативного переноса остатка галактозы от УДФ-галактозы на глюкозо-1-фосфат. Аналогичную роль УДФ-сахара играют в биосинтезе сахарозы, [c.181]

НИМ опероном (рис. 123). Имеется здесь и ген-регулятор, вырабатывающий апорепрессор. Параллель с биосинтезом аргинина можно продолжить если налицо имеется коренрессор, то он связывается с апорепрессором с образованием активного голоренрессора, который и здесь выключает ген-оператор, препятствуя передаче генетической информации, заключенной в структурных генах оперона. Отличие состоит в том, что корепрессор образуется при распаде глюкозы. Если в среде достаточно глюкозы, то в большом количестве образуются также корепрессор и активный репрессор, и, следовательно, синтез ферментов, расщепляющих лактозу, будет подавлен (рис. 129). Это очень рационально. В самом деле, зачем клетке в поте лица синтезировать ферменты для усвоения лактозы, если в ее распоряжении в избытке имеется глюкоза, которую она может реализовать с помощью своих конститутивных ферментов — они-то ведь всегда под рукой. [c.282]

Конечно, совсем по-иному должно обстоять дело с конститутивными ферментами, разлагающими глюкозу. Эта ферментная система работает очень интенсивно, и концентрация ферментов должна здесь постоянно поддерживаться на очень высоком уровне. Тем не менее она не бывает слишком высокой. Возможности регуляции здесь следующие. Во-первых, индуктор и корепрессор могут быть родственны друг другу, т. е. либо индуктор возникает из корепрессора (или наоборот), либо индуктор и корепрессор образуются одновременно, на одной предшествующей стадии. Во-вторых, между индуктором и корепрессором может устанавливаться постоянное количественное соотношение (нечто подобное известно в органической химии), которое как раз таково, чтобы отдача информации опероном все время держалась на постоянном (высоком) уровне. Однако все это, собственно говоря, домыслы, лишенные экспериментального подтверждения. Возможно, в действительности все выглядит совершенно иначе. Но одно кажется совершенно ясным наше разделение ферментов на регулируемые и нерегулируемые (конститутивные) не вполне правильно. Лучше было бы говорить о ферментах, концентрация которых стабильно поддерживается на каком-то постоянном, весьма низком (нанример, ферменты биосинтеза коферментов) или высоком уровне (например, ферменты разложения глюкозы), и о ферментах, концентрация которых может сильно варьировать, т. е. быть очень высокой или нулевой в зависимости от требований (синтез аминокислот — регуляция посредством репрессии распад лактозы — регуляция посредством индукции). Поскольку нам важно, чтобы читатель хорошо усвоил принцип регуляции, попробуем кратко резюмировать все то, что мы рассказали. Итак, регуляция осуществляется посредством репрессоров, имеющих двойную (аллостерия) специфичность во-нервых, в отношении генов-операторов, находящихся в геноме, и, во-вторых, в отношении определенных малых молекул (корепрес-соров или индукторов), находящихся в цитоплазме. К. Брэш в своей книге Классическая и молекулярная генетика так хорошо описал все эти механизмы, что лучше всего привести здесь его собственные слова [c.287]

Углеводный обмен — сложная система биосинтеза и распада углеводов в живых организмах, неотъемлемая часть обмена веществ. Начальный этап углеводного обмена автотрофных организмов — биосинтез моносахаридов (у растений — в результате фотосинтеза, у микроорганизмов — хемосинтеза), и их превращение в полисахариды. В организм человека и животных углеводы попадают с пищей. Под действием ферментов слюны сложные углеводы (например, крахмал, гликоген) частично распадаются на декстрины и мальтозу, в небольших количествах на глюкозу. Превращение их в желудке тормозится понижением pH среды до 1,5—1,8. Углеводы перевариванэтся в основном в двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и кишечного сока. Под действием а-амилазы поджелудочной железы крахмал и декстрины превращаются До мальтозы, которая под действием мальтазы расщепляется до двух молекул глюкозы. р-Галактозидаза (лактаза) кишечного сока расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу, а под действием р-фруктозидазы (сахаразы) образуется глюкоза и фруктоза. [c.208]

В литературе имеются сообщения о подавлении одним или несколькими тетрациклинами (обычно в высоких концентрациях) ряда окислительных процессов, например, окисления глюкозы, фруктозы, ксилозы и других сахаров, про.межуточных веществ цикла Кребса, фенилаланина, тирозина и иных аминокислот. Тетрациклины тормозят также процессы фосфорилирования, в частности, включение в нуклеиновые кислоты. Они угнетают сукциндегидразу, маликодегидразу, фумаразу, пептидазы, триптофаназу и другие ферменты. Однако в ряде сшучаев (при изучении адаптивных ферментов окисления лактозы, дезаминаз кишечной флоры крыс и др.) было доказано, что тетрациклины подавляют не действие уже имеющихся ферментов, а процесс их образования. Возможно, что и торможение некоторых других ферментативных реакций также зависит от влияния антибиотиков на синтез соответствующих ферментов. Сильное торможение тетрациклинами биосинтеза белка было обнаружено в опытах с мечеными аминокислотами, причем оказалось, что этот процесс подавляется хлортетрациклином в бактериостатических концентрациях, тогда как для угнетения синтеза нуклеиновых кислот необходимы значительно большие количества антибиотика. Это позволило ряду исследователей сделать вывод, что сущность антибиотического действия тетрациклинов заключается в подавлении ими синтеза белков. Такое предположение хорошо согласуется с высокой эффективностью тетрациклинов в отношении активно размножающихся бактерий и с большим сходством антибиотических свойств тетрациклинов и хлорамфеникола, механизм действия которого также, вероятно, основан на подавлении синтеза белков. [c.252]

Определенный интерес представляет УДФ-глюко-зоэпимераза. Благодаря действию этого фермента глюкоза переходит в галактозу УДФ-глюкоза— УДФ-га-лактоза. Эта реакция играет важную роль в процессе биосинтеза молочного сахара. [c.21]

Спустя много лет после того, как была открыта положительная ферментативная адаптация, т. е. индукция синтеза фермента в присутствии субстрата (или структурного аналога субстрата), выяснилось, что существует также отрицательная ферментативная адаптация, или репрессия ферментов. В этом случае синтез фермента, вместо того чтобы индуцироваться субстратом, угнетается в присутствии продукта реакции, которую он катализирует. Существование репрессии ферментов было впервые установлено в лаборатории Моно в 1953 г., когда было показано, что синтез трипто-фан-синтазы Е. oli — фермента, определяемого генами irpA и irpB, — подавляется в присутствии триптофана. Биологический смысл этого явления так же очевиден, как в случае индукции р-галактозидазы лактозой для клетки было бы чрезвычайно неэкономно синтезировать ферменты, обеспечивающие последний этап биосинтеза триптофана, в то время когда эта аминокислота в достаточном количестве имеется в окружающей среде. В течение последующих нескольких лет было обнаружено много других случаев репрессии ферментов — в основном ферментов, осуществляющих у бактерий синтез аминокислот и гидролиз фосфорилированных органических соединений. [c.486]

Эти данные, однако, не были подтверждены [104, 110]. Тем не менее лактозилфосфат (и ГДФ-лактоза) содержатся в молоке. Вероятно, эти соединения включаются в биосинтез высших олигосахаридов молока. [c.162]

Недавно были достигнуты определенные успехи в изучении биосинтеза гетеросахаридов, оказавшегося сходным с биосинтезом гетеросахаридов, входящих в гликопротеипы. Показано, что синтез лактозы осуществляется галактозилтрансферазой (КФ 2.4.1.22) — ферментом, выделенным из фракции клеточных частиц молочной железы. Синтез осуществляется согласно реакции (28) [108]. [c.286]

Смотреть страницы где упоминается термин Лактоза биосинтез: [c.600] [c.220] [c.37] [c.188] [c.48] [c.155] [c.397] [c.102] [c.429] [c.676] [c.617] [c.65] [c.534] [c.48] [c.203] [c.217] [c.403] [c.486] [c.287] [c.295] [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология