Другие изомеразы

Другие изомеразы фосфатов сахаров [c.156]

Д5-3-кетостероид — изомераза и другие ферменты, катализирующие 1,3-миграцию протона [c.158]

Распространяется ли резонанс в анионе на карбоксильные группы, не ясно, но можно все же думать, что это так и что механизм изомеризации, вероятно, сходен с механизмом реакции, катализируемой кето-стероид-изомеразой. Однако существуют другие аллильные перегруппировки, когда субстратами реакции служат соединения, не содержащие ни карбонильной, ни карбоксильной групп. Неизвестно, протекают ли эти перегруппировки с промежуточным образованием аниона или карбоний-иона. [c.160]

Изомеразы (ферменты изомеризации) катализируют превращение одного изомера в другой. [c.63]

Изомеразы катализируют- внутримолекулярные превращения, например реакции превращения одного изомера в другой. [c.57]

Сейчас главным специфическим признаком, на основании которого отличают один фермент от другого, является химическая реакция, катализируемая данным ферментом. На этом признаке базируется современная классификация и номенклатура ферментов. Все ферменты делят на группы, согласно типу катализируемой реакции, который в сочетании с названием субстрата служит основой наименований отдельных ферментов. В настоящее время в зависимости от тина реакций, катализируемых ферментами, их подразделяют на шесть главных классов 1) оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные ферменты) 2) трансферазы (ферменты переноса) 3) гидролазы (гидролитические ферменты) 4] лиазы (отщепление от субстратов отдельных групп с образованием двойных связей или присоединение групп к двойным связям) 5) изомеразы (ферменты изомеризации) 6) лигазы (синтетазы). [c.51]

В последнее время установлено, что один и тот же фермент, например дегидрогеназа молочной кислоты, изомераза глюкозо-6-фосфата, амино-трансферазы и многие другие, могут существовать в различных формах, образуя так называемые семейства ферментов. Отдельные компоненты этих семейств, получившие названия изоферментов (или изоэнзимов, иначе — изозимов) незначительно отличаются друг от друга как по своему аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам, например по электрофоретической подвижности, даже по активности, а также по иммунобиологическим реакциям. Различиями в значениях изоэлектрических точек и величинах электрофоретической подвижности объясняется и тот факт, что при электрофоретическом разделении белков сыворотки или плазмы крови (стр. 23) один и тот же фермент удается обнаружить в различных фракциях сывороточных белков. [c.128]

Образовавшийся глюкозо-1-монофосфорный эфир превраш,ается далее под действием фосфоглюкомутазы в присутствии играющего роль кофермента глюкозо-1,6-дифосфата в глюкозо-б-монофосфорный эфир (11), который под влиянием другого фермента (изомеразы) переходит е фруктозо-6-монофосфорный эфи р [ГП7 [c.266]

Согласно принятой классификации все ферменты разделяются на следующие шесть главных классов оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции трансфер а з ы, катализирующие реакции межмолекулярного переноса алкильных, ацильных, альдегидных, кетонных и других групп, а также азот-, фосфор- и серосодержащих остатков гидролазы, катализирующие реакции гидролитического (с участием воды) расщепления белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот л и азы, катализирующие отщепление (не гидролитическим путем) отдельных групп с образованием двойной связи или присоединение группы к двойной связи изомеразы, катализирующие реакции изомеризации, т. е. реакции, связанные с внутримолекулярным переносом различных атомов и групп лигазы (синте-тазы), катализирующие присоединение друг к другу двух молекул. [c.61]

Другие ферменты. В некоторых процессах обмена веществ важную роль играют реакции перестройки молекулы, при которых не изменяется общий количественный состав молекулы, но возникают новые функциональные группы ферменты, катализирующие такие реакции, называются изомеразами. Мы встретимся с ферментами этой группы при рассмотрении реакции окисления глюкозы. [c.62]

Задачи, для решения которых предназначены механизмы клетки, заключаются, с одной стороны, в том, чтобы изменить поступающие из внешней среды молекулы пищевых веществ, а с другой — в том, чтобы создать из полученных фрагментов разнообразные клеточные структуры. Поэтому мы находим в организмах совокупности ферментов, вызывающих разложение (например, гидролазы), перенос атомов или групп (феразы), перестройку молекул (изомеразы) и разнообразные процессы окисления (дегидразы, оксидазы). [c.63]

Все ферменты разделяются на шесть главных классов 1) оксидоредуктазы, или окислительно-восстановительные ферменты 2) трансферазы, катализирующие перенос различных групп с одной молекулы на другую 3) гидролазы, катализирующие гидролитические реакции 4) лиазы, отщепляющие от субстратов ту или иную группу не-гидролитическим путем с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям 5) изомеразы, катализирующие изомеризацию органических соединений 6) лигазы или синтетазы, катализирующие синтетические реакции, сопровождающиеся отщеплением остатков фосфорной кислоты от АТФ или аналогичных три( юсфатов. [c.109]

Фосфат глицеринового альдегида и фосфат диоксиацетона способны обратимо превращаться друг в друга под влиянием фермента изомеразы (называемого также фосфотриозо-изомеразой). Равновесие сдвигается в сторону образования фосфата глицеринового альдегида по мере того, как это соединение подвергается дальнейшим превращениям. [c.120]

Реакции, в которых происходит окисление одной функциональной группы молекулы соседней группой той же самой молекулы, характерны для многих метабол-ических последовательностей. В большинстве случаев в качестве промежуточного соединения образуется енол—либо из кетонов [уравнение (7-53)], либо путем дегидратации [уравнение (7-59)]. Одна группа ферментов катализирует взаимопревращение аль-дозных сахаров в соответствующие 2-кетозы (реакция 4.В в табл. 7-1). Оказалось, что глюкозо-6-фосфат—изомераза работает с высокой эффективностью во всех клетках [130]. Фермент из мышц кролика (димер с мол. весом 132 ООО) превращает глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат с числом оборотов 10 с . Неферментативным эквивалентом этой и других подобных реакций является катализируемая основаниями трансформация Лобри де Бройна — Альберда ван Экенштейна [131] она была изучена в 1895 г. двумя голландскими химиками, по имени которых она и была названа позднее, В том же году Эмиль Фишер предположил, что промежуточным соединением в этой реакции является ендиол. Существование ендиола было подтверждено современными исследованиями механизма реакции. [c.154]

Удивительный результат был получен, когда фруктозо-6-фосфат, содержащий в положении 1 изотопы Ш и С, подвергался изомеризации в присутствии большого количества немеченого фруктозо-6-фосфата. Продукт реакции глюкозо-6-фосфат содержал не только С, но и Н, а распределение изотопсЗв свидетельствовало о том, что присоединяется (в положение С-2) путем прямого переноса из положения С-1 [130]. Это указывает на то, что на протяжении половины оборотов действия фтермента -И, отщепившийся из положения С-1, присоединяется к той же самой молекуле в положение С-2. Этот внутримолекулярный перенос протона свидетельствует о наличии син-переноса, т. е. переноса, при котором протон отщепляется и присоединяется с одной и той же стороны молекулы Наличие си -переноса в сочетании с известной конфигурацией глюкозы у С-2 свидетельствует о том, что промежуточное соединение является цис-епциолом и что присоединение протона либо к С-1, либо к С-2 ендиола происходит с /-е-стороны. В каждом исследованном случае другие кетол-изомеразы также используют г ис-ендиол и в большинстве случаев присоединение происходит с ге-стороны. Однако ман-нозо-6-фосфат—изомераза катализирует присоединение к /-стороне. [c.155]

Глюкозо-6-фосфат—изомераза катализирует вторую реакцию, а именно, раскрытие цикла а-аномера глюкозо-6-фосфата [половина реакции мутаротации (6-75)]. Нолтман предположил, что протонирован-ное основание ВН+ (возможно, е-аминогруппа боковой группы лизина) и другая основная группа В (возможно, имидазольная) участвуют в раскрытии цикла, как показано на рис. 7-9. В то же время можно предположить существование механизма, в котором раскрытие цикла и образование г ис-ендиола происходят одновременно в результате реакции внутреннего замещения. Для осуществления такого механизма, по мнению Шрэя и Роуза [134], необходимо, чтобы высокоэнергетическое промежуточное соединение глюкозо-6-фосфата имело конформацию асимметричной ванны. [c.156]

Другой важной изомеразой является фермент, осуществляющий взаимопревращение рибозо-5-фосфата и рибулозо-5-фосфата. [c.158]

Расщепление фруктозодифосфата (реакция 4) катализируется альдолазой [уравнение (7-64)] в результате образуются глицеральдегид-З-фосфат и диоксиацетонфосфат. Между этими двумя триозофосфата ми в результате действия изомеразы устанавливается равновесие (реакция 5 см. также гл. 7, разд. И, 4). Таким образом, обмен обеих половинок гексозы может пойти по пути превращения в пируват через глицеральдегид-З-фосфат. В то же время для диоксиацетонфосфата существует и другой путь, связанный с восстановлением в глицерофосфат— предшественник липидов н промеж ггочныА продукт в некоторых типах брожения. [c.337]

Пентозофосфатный цикл часто рассматривают как процесс полного окисления гексоз в СОг. Чтобы осуществить такое окисление, Сз-моле-кулы, рассматриваемые на рис. 9-8, Л как продукты, должны быть превращены обратно в глюкозо-6-фосфат (под действием альдолазы, фосфатазы и гексофосфат-изомеразы), который снова вступает в цикл. Однако имеются и другие пути расщепления Сз-продукта — фосфоглн-церинового альдегида. Например, под действием ферментов гликолиза он может быть окислен до пирувата, а далее в цикле трикарбоновых кислот до СОг. [c.343]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Под действием соответствующей эпимеразы из рибулозо-5-фосфата может образоваться другая фосфопентоза-ксилулозо-5-фосфат. Кроме того, рибулозо-5-фосфат под влиянием особой изомеразы легко превращается в рибозо-5-фосфат. Между этими формами пентозофосфатов устанавливается состояние подвижного равновесия [c.355]

Флаваноны. В растворах происходит спонтанная изомеризация халконов в соответствующие флаваноны. Вместе с тем в природе эта реакция катализируется халкон-изомеразой, и ее продуктом является (2S)-флаванон (4.7). In vivo процесс легко обратим, и поэтому очень трудно определить, халкон ли или соответствующий флаванон служит непосредственным предшественником флавоноидов других классов. Доступные в настоящее время доказательства, полученные главным образом в работах с суспензионными культурами клеток петрушки и других видов растений, свидетельствуют в пользу того, что прямыми предшественниками являются флаваноны. Этот вопрос может быть разрешен однозначно лишь при исследовании ферментативных систем, в которых не функционирует халкон-флаванон-изомера за. [c.145]

Ферменты и другие биологически активные вещества. В мол ке в настоящее время обнаружено более 100 ферментов, в тс числе оксиредуктазы (дегидрогеназа, оксидаза, пероксидаза, п роксид-дисмутаза), трансферазы, гидролазы (эстераза, гликоз даза, протеаза), липазы, изомеразы и лигазы. Большая часть них имеет нативное происхождение и переходит в молоко из кл ток молочной железы во время секреции (к ним относятся щело ная фосфатаза, ксантиноксидаза, протеаза и др.). [c.150]

Изомеразы — ферменты, катализирующие различные процессы изомеризации. Первый подкласс составляют различные ферменты, с помощью которых осуществляется обращение конфигурации при хиральном атоме С. Если такой центр в молекуле субстрата один, то происходит обращение конфигурации молекулы в целом. Поскольку оптические изомеры термодинамически эквивалентны (по крайней мере, в отсутствие других хиральных молекул, способных давать комплекс предпочтительно с одним из энантиомеров), то фермент в равной мере катализирует обращение конфигурации в обоих направлениях и конечным итогом действия такого фермента является образование рацемической смеси. Поэтому такие ферменты называют рацемазами. [c.147]

Какие же основные цели и задачи стоят перед биотехнологами Во-первых, подд,ержание и активация путей обмена клеток, ведущих к накоплению целевых продуктов при заметном подавлении других реакций обмена у культивируемого организма, во-вторых, получение клеток или их составных частей (преимущественно — ферментов) для направленного изменения сложных молекул (например, рестриктазы, изомеразы и т д), в-третьих, углубление и совершенствование рДНК-биотехнологии и клеточной инженерии на предмет получения особо ценных результатов в фундаментальных и прикладных разработках, в-четвертых, создание безотходных и экологически безопасных биотехнологических процессов, в-пятых, совершенствование и оптимизация аппаратурного оформления биотехнологических процессов с целью достижения максимальных выходов ксжечных продуктов при культивировании естественных видов с измененной наследственностью методами клеточной и генной инженерии, в-шестых, повышение техникоэкономических показателей биотехнологических процессов по сравнению с существующими [c.21]

Изомеразы — ферменты, катализирующие реакции изомеризации. К ним, в частности, относятся такие ферменты, как мутаротаза, катализирующая реакцию мутарота-ции — превращения а-глюкозы в р-глюкозу акоиитаза, катализирующая изомеризацию лимонной кислоты в изолимонную кислоту, и ряд других. Однако наряду с групповой специфичностью есть ферменты, обладающие абсолютной специфичностью. Уреаза способна разрушать только мочевину и больше ничего мальтаза из проростков ячменя действует только на мальтозу и неактивна к другим а-глюкозидам аргиназа действует на [c.252]

Ферменты, вызывающие всякого рода изомерные превращения, называются изомеразами. К этому классу ферментов принадлежат фосфогексоизо-мераза, триозофосфатизомераза и другие (стр. 266 и 267). [c.139]

Стереоспецифичность многих метаболических реакций может объясняться причинами, имеющими,отношение к формальным механизмам катализа. Например, одинаковая стереохимическая специфичность четырёх кето-альдегид-изомераз привела Розе [13] к предположению об общём г с-эндиольном механизме для этих четырех ферментов и об одновременном разрыве связей в каждой из этих реакций. Противоположные стереохими-ческие свойства ферментов, в других отношениях близких к кето-альдегид-изомеразам — глутаматмутазы и метил-малонил-КоА-мутазы, — были сочтены, напротив, свидетельством того, что обмен атомов водорода и замещающих группировок в субстратах осуществляется по меньшей мере в два независимых этапа, а не одновременно [14]. [c.98]

Фосфоглицериновый альдегид (триозофосфат) играет больщую роль при построении первичных продуктов фотосинтеза. Часть образованного при фотосинтезе фосфоглицеринового альдегида через гексозофосфат используется на построение других органических соединений и не остается в рибулозофос-фатном цикле. В настоящее время считают, что не остающийся в цикле фосфоглицериновый альдегид через фруктозодифос-фат переходит во фруктозо-1-фосфат. Фруктозо-6-фосфат через посредство фермента изомеразы переходит в глюкозо-6-фос-фат. После отщепления фосфорильной группы возникает молекула глюкозы. [c.337]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология