Транскетолаза

В таком виде фермент может храниться длительное время без потери своих каталитических свойств. Для работы используют суспензию транскетолазы (не центрифугируя), так как фермент относительно равномерно распределен между осадком и маточным раствором. [c.284]

ТРАНСКЕТОЛАЗА ИЗ ПЕКАРСКИХ ДРОЖЖЕЙ [c.279]

Молекула транскетолазы имеет два активных центра, характеризующихся различным сродством к тиаминпирофосфату. Соответствующие величины Кт (в присутствии кальция) равны приблизительно 3,2-10- и 2,5-10-7 М. [c.279]

Определение активности транскетолазы [c.279]

Транскетолаза является тиаминовым ферментом. Относится к классу транофераз. Обнаружена во всех исследованных органах и тканях животных, а также в растениях и у микроорганизмов. [c.279]

Транскетолаза — препарат фермента разводят 0,05 М глицил-глициновым буфером (pH 7,6) таким образом, чтобы при добавлении в реакционную смесь 0,1 мл полученного раствора изменение оптической плотности при 340 нм составляло бы около [c.280]

Транскетолаза — около 0,6 Е/мл. Исходный препарат фермента разводят до требуемой концентрации 0,05 М глицил-глициновым буфером (pH 7,6). [c.282]

Ферментный препарат выделяют кз пекарских дрожжей. Первоначальная процедура очистки, включая диализ осадка после обработки ацетоном, совпадает с той, которая используется при выделении транскетолазы (с. 283). Затем проводят следующие стадии обработки. [c.288]

Препараты транскетолазы выделяются из печени свиньи в виде холофермента, отделить от него тиаминпирофосфат не удается. [c.285]

Транскетолаза — фермент пентозного пути превращения углеводов — катализирует обратимый перенос двууглеродного остатка с ке-тосахаров на альдосахара [c.279]

Транскетолаза — около 0,6 Е фермента в 1 мл. [c.287]

Соединив все три системы вместе, мы можем построить цикл окисления гексозофосфатов. В результате трех стадий декарбоксилирования (рис. 9-8,Л) образуется трехуглеродный триозофосфат. Однако, поскольку дегидрогеназная система действует только на глюкозо-6-фос-фат, в промежутках между тремя стадиями окисления должна функционировать система структурной перестройки. Обратите внимание, что Сб-сахар (рибозо-5-фосфат), используемый в первой реакции, катализируемой транскетолазой, регенерируется в конце всей последователь- [c.342]

ТРАНСКЕТОЛАЗА (седогептулозо-7-фосфат D-глицераль-дегид-З-фосфат-гликольальдегидтрансфераза), фермент класса трансфераз, катализирующий обратимую р-цию переноса двухуглеродного фрагмента (остатка гликоль-адельдегида) с кетоз на альдозы [c.618]

Биологическое действие. Специфич. ф-ция водорастворимых В. (кроме аскорбиновой к-ты) в организме-образование коферментов и простетич. групп ферментов. Так, тиамин в форме тиаминдифосфата-кофермент пируватдегид-рогеназы, а-кетоглутаратдегидрогеназы и транскетолазы витамин Bg-предшественник пиридоксальфосфата (кофер-меита трансаминаз и др. ферментов азотистого обмена). Связанные с разл. В. ферменты принимают участие во мн. важнейших процессах обмена в-в энергетич. обмене (тиамин, рибофлавин, витамин РР), биосинтезе и превращениях аминокислот (витамин В , В 2), жирных к-т (пантотеновая к-та), пуриновых и пиримидиновых оснований (фолацин), образовании мн. физиологически важных соед.-ацетилхолина, стероидов и т.п. [c.388]

Оптимум pH действия фермента — 7,6. Величины Кт для рибозо-5-фосфата и ксилулозо-5- фосфата равны соответственно 4-10 и 2,1-10 М. Оптическая плотность для раствора транскетолазы, содержащего в 1 мл 1 мг белка, при 280 нм равна 1,45. [c.279]

Таким образом, количество молей восстановленной формы НАД, вступившей в реакцию, равно количеству молей глицеральдегид-З-фосфата, образовавшегося под действием транскетолазы. Убыль восстановленного НАД определяют спектрофотометрически по уменьшеник величины оптической плотности при 340 нм (с. 7). [c.280]

В химические пробирки, стоящие во льду, помещают смесь 0,35 М глицил-глициновый буфер, 4 мМ хлористый магний, 0,2 мМ тиаминпирофосфат (указаны конечные концентрации), 0,06 Е транскетолазы. Общий объем смеси — 0,7 мл. Содержимое пробирок перемещивают и через 5—10 мин добавляют по 0,1 мл раствора фосфопентоз. Повторно перемешивают, отбирают по 0,1 мл и выливают в пробирки, содержащие по 0,4 мл 5%-ной трихлоруксусной кислоты (пробы до инкубации). [c.282]

На схеме 1 показаны осн. пути обмена углеводов. В ее верх, части представлены моносахариды и их производные с трео-конфигуратея в положении 3-4. В ниж. части размещены ряды соед. тех же классов, но с эрмтро-конфигурацией в этом же положении. Высшие моносахариды образуются из низших в обратимых р-циях конденсации с соед., содержащими в молекуле два или три атома С. В р-циях, катализируемых транскетолазами и соединяющих периоды пап+ 2 схемы (начиная с л = 2), из О-альдоз ниж. ряда образуются 3,4-0-трео-кетозы верх, ряда, имеющие углеродный скелет на два атома С больше, чем исходные альдозы. В р-циях конденсации П-альдоз с соед., содержащими три атома С, обеспечивающих связь между периодами пип + З, углерод- [c.311]

Нарушения функционирования нек-рых ферментов П.ц. приводят к развитию тяжелых заболеваний человека. Недостаточность глюкозо-б-фосфат-дегидрогеназы в эритроцитах служит причиной лек. гемолитич. анемии, а снижение активности транскетолазы в результате нарушения ее способности связывать тиамин приводит к развитию нервно-психич. расстройства-синдрома Вернике-Корсакова. [c.465]

Транскетолаза, в состав к-рой входит ТДФ,-один из ферментов пентозофосфатного цикла окисления углеводов, являющегося осн. источником восстановленного никотин-амиддинуклеотидфосфата (НАДФН) и рибозо-5-фосфата (первый используется как донор водорода в многочисл. р-циях восстановления, второй входит в состав нуклеотидов и нуклеиновых к-т). [c.564]

В отдельный подкласс объединяют Т., катализирующие перенос альдегидных и кетонных групп (фрагментов молекул углеводов) В него входит, напр., транскетолаза, переносящая фрагмент HO Hj iO) в пентозофосфатном цик te. [c.625]

Одним из воможных вариантов этого процесса является следующий [21]. Как известно, О-фруктоза-1,6-дифосфат возникает в результате конденсации двух остатков триозы под действием экзима транскетолазы по схеме [c.332]

Система структурной перестройки сахара включает два фермента, транскетолазу и траисальдолазу. Оба фермента катализируют разрыв цепи и реакции переноса [уравнения (9-14) и (9-15)] у одной и той же группы субстратов. Эти ферменты осуществляют два основных типа разрыва связи С—С в двух положениях по соседству с карбонильной группой (а) и у соседнего с карбонильной группой углеродного атома (Р). Как и в цикле трикарбоновых кислот, для пентозофосфатных путей оказываются необходимы разрывы цепи обоих типов. [c.341]

В зависимости от участия ферментов трансальдолазы или транскетолазы из двух остатков триоз возникает фруктоза или глюкоза в виде соответствующих фосфорнокислых эфиров. Этот процесс обратим и в живой клетке древесины из )-фруктозо-6-фосфата с помощью ферментов может образоваться глицеротрифосфат. [c.332]

Затем 2 шля )-фруктозо-6-фосфата и 1 моль О-глицерино-З-фосфата при совместном воздействии ферментов транскетолазы и трансальдолазы с участием в качестве кофермента тиаминпирофо-сфата могут быть перестроены в 3 моля пентозо-5-фосфата [59] по схеме [c.332]

Важное значение имеет реакция расщепления а-кетолов, в которой используется стадия в (рис. 8-3) с последующим обращением этой же стадии, но с другим акцептором альдегида. Эту реакцию катализирует транскетолаза [уравнение (9-15)] —фермент, необходимый в пентозо-фосфатных путях метаболизма и в фотосинтезе. Родственная реакция (рис, 8-4), которая имеет более сложный механизм, катализируется ферментом фосфокетолазой эта реакция играет важную роль в энергетическом метаболизме некоторых бактерий. Продуктом реакции, ка- [c.206]

Протонирование этого промежуточного соединения (стадия а) могло бы сопровождаться распадом до альдегида гликолевой кислоты (стадия б). Обычно полагают, что синтез гликолевого альдегида может протекать в хлоропластах именно этим путем как побочная реакция, катализируемая транскетолазой (гл. 13, разд. Д, 9, б). Однако фосфокетолаза катализирует реакцию, которая в сущности является внутримолекулярной оксидоредукцией. Альдегидная группа альдегидного фрагмента гликолевой кислоты окисляется в карбоновую кислоту, в то время как —СНгОН-группа восстанавливается до —СНз. Один из возможных механизмов включает образование 2-ацетилтиаминдифос-фата в качестве промежуточного соединения, тогда как в основе другого варианта лежит присоединение Р, к двойной связи [c.207]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.206 , c.341 ]

Биоорганическая химия ферментативного катализа (1987) -- [ c.175 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.356 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.371 , c.372 , c.380 , c.382 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.256 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.369 ]

Биохимия (2004) -- [ c.257 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.132 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.704 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.362 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.23 , c.41 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.270 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.284 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.224 , c.225 , c.228 , c.304 , c.305 , c.330 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.116 , c.126 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.133 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.475 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.109 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.70 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.983 ]

Углеводы успехи в изучении строения и метаболизма (1968) -- [ c.119 , c.120 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.295 , c.297 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.2 , c.64 , c.314 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.200 , c.201 , c.203 , c.204 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.200 , c.201 , c.203 , c.204 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.92 , c.94 , c.148 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.348 , c.349 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.564 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.77 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.96 , c.97 , c.101 , c.196 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология