Третичная спирализация ДНК

Вторичные и третичные структуры субъединиц, слабо изучены, но представляется, что степень их спирализации в растворе невелика, а их конформация менее компактна, чем у глиадинов. Кроме того, субъединицы с высокой молекулярной массой могут быть достаточно гибкими вследствие высокого содержания в них глицина. Они состоят из последовательности складчатых слабо-оформившихся структур и коротких спиральных последовательностей [52]. [c.213]

Вместе с тем в этих исследованиях выявляются важные особенности спиральных участков белковой цепи в глобуле. Анализ участков А, В, Е, G и Н а-спиралей свидетельствует о периодическом расположении в них неполярных аминокислотных остатков [111]. Спиральные последовательности ориентированы в глобуле таким образом, что эти остатки оказываются расположенными именно в ядре глобулы. Спирализация полипептидной цепи термодинамически выгодна для целого ряда аминокислотных остатков, так как она обеспечивает насыщение водородных связей. Но а-спирализация (равно как и образование Р-форм) определяется, вместе с тем, и гидрофобными взаимодействиями. Иными словами, вторичная структура стабилизуется пространственной структурой (третичной структурой) белка. [c.233]

В работе Лима [151] реализован более содержательный подход к проблеме. Как уже сказано, раздельное рассмотрение вторичной и третичной структуры белка не имеет самостоятельного смысла — вторичная структура является элементом пространственной структуры глобулы, ею определяемым (см. стр. 220). Лим исходит из того, что глобула состоит из гидрофобного ядра и полярной оболочки. Целиком гидрофильные участки не могут образовать более одного витка спирали, так как спирализация препятствует взаимодействию с водой. Спира-лизуются лишь те гидрофильные участки, которые примыкают к спирали, скрепленной с ядром. Образование длинных спиралей возможно лишь из участков, содержащих гидрофобные боковые группы, которые входят в ядро. Целиком гидрофобные участки спиральны, если они находятся внутри глобулы. Смешанные участки спиральны, если гидрофильные остатки расположены на поверхности глобулы, а гидрофобные — внутри нее. Об этом свидетельствуют, в частности, результаты изучения гемоглобина (см. стр. 232). Для спиралей характерны скобы , состоящие из гидрофобных остатков и находящиеся в положениях i, i 4- 4. [c.251]

Спирализация приводит к возникновению так называемой вторичной структуры ДНК при изгибании спирали появляется третичная структура и т. д Возникновение изогнутой спирали, доказанное методом двойного лучепреломления при течении, обусловлено, по-видимому, наличием в спирали неупорядоченных гибких участков, где действие водородных связей почему-либо ослаблено. Однако двойная спираль там, где она сохранилась, является достаточно жестким образованием и, следовательно, обладает небольшим числом степеней свободы. Поэтому она стремится разделиться на одиночные цепи (длина сегмента примерно в 50 раз больше, чем у гибких полимерных цепей), способные принять более вероятное состояние свернутого кл>бка такой переход спираль — клубок сопровождается возрастанием энтропии системы, являющимся движуще-й силой этого процесса, и действительно имеет место при плавлении кристаллов ДНК (около 80°С) . Аналогичный процесс разрушения водородных мостиков и биспиральной структуры, но без обязательного свертывания цепей в клубок наблюдается во время подкисления или подщелачивания растворов ДНК. При этом на каждой макромолекуле возникают одноименные заряды (в результате присоединения протонов к аминогруппам или усиления диссоциации остатков фосфорной кислоты), вызывающие взаимное отталкивание цепей. [c.336]

Изучить структуру белка на самом простом уровне — значит определить его первичную структуру, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а также природу и положение поперечных связей. Вторичная структура белка, т. е. наличие и характер спирализации полипептидной цепи, в значительной степени зависит от первичной структуры. Она, кроме того, зависит от pH и ионной силы раствора, а также от тех свойств среды, которые влияют на водородные связи и гидратацию белка. Третичная структура белка возникает в результате дальнейшего изгибания и скручивания полипептидной цепи, уже имеющей вторичную структуру. В некоторых случаях вторичная и третичная структуры всецело определяются первичной структурой белка. Если такие белки подвергать воздействию повышенной температуры или обработать мочевиной, кислотой, щелочью или другими агентами, которые нарушают вторичную и третичную структуру, не затрагивая первичной, то возможно самопроизвольное восстановление их конформации. Примером подобных белков может служить фермент рибонуклеаза. В этом случае последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет даже положение дисульфидных мостиков, так что если после воздействия восстанавливающими агентами провести окисление в мягких условиях, то-образование поперечных дисульфидных связей происходит в тех же местах, где они были раньше. Другие ферменты необратимо денатурируются даже в относительно мягких условиях. В настоящее время не ясно, каким образом столь лабильная и высокоспецифичная структура, как третичная, возникает во время синтеза ферментного белка на поверхности рибосомы. [c.99]

Порядок следования аминокислот определяет первичную структуру белка, спирализация — это уже образование вторичной структуры, а изменение общей формы спирали обусловливает третичную структуру. Наконец, большие молекулы белка могут объединяться в еще более крупные агрегаты,—формируя уже четвертичные структуры. Такова сложная геометрическая конформация полипептидной цепочки. Трехмерные модели молекул мио-глобина и гемоглобина были впервые построены Кендрью в 1957—1961 гг. При этом были использованы данные, ранее полученные Перутцем. [c.55]

Электронно-микроскопическая картина хромосом [490, 517]. Чтобы выявить тонкую структуру хромосом человека, были использованы многочисленные методы электронной микроскопии. Современные модели организации генетического материала эукариот будут обсуждаться в разд. 2.3, здесь же достаточно сказать, что данные электронной микроскопии не противоречат модели, предполагающей, что хроматин состоит из сверхспирализованных нитей, причем имеется несколько порядков спирализации (рис. 2.17). Обнаружено три типа хроматиновых фибрилл фибриллы первого типа имеют диаметр 250 A, фибриллы второго типа-100 A и третьего-только 30-50 A. Имеются довольно убедительные доказательства того, что фибриллы этого последнего типа представляют собой генетически активный хроматин. Двойная спираль чистой ДНК имеет диаметр 20 A, следовательно, фибриллы 30-50 A соответствуют диаметру нити ДНК вместе с белками (гистонами и негистонами). Фибриллы диаметром 100 A отражают, по-видимому, вторичную спирализа-цию фибрилл 30-50 A, а нити 250 A могут отражать третичный уровень спирализации. В метафазной хромосоме эти третичные спирали могут иметь примерно такую укладку, как указано на рис. 2.17. Примерно девять фибрилл 250 A, вероятно, каким-то образом связаны вместе, и два таких пучка образуют различимую [c.53]

Характер спирализации цепи называют вторичной структурой. Третичная структура характеризует пространственную укладку частично или полностью скрученной полипептидной цепи. Образование спиралей, если не учитывать действия боковых цепей, можно объяснить наличием межвитковых водородных связей, соединяющих группы —МН— и —СО— удаленных аминокислотных остатков. Образование таких связей сопровождается выигрышем энергии 5,8 кДж на моль связей. Характер объединения структурно независимых единиц в одну глобулу называется четвертичной структурой белка. [c.505]

Наличие а-спиралей позволяет проследить на глобулярных белках переходы спираль — клубок в водной среде. На рис. 1.25, а такой переход изображен для яичного альбумина при двух различных pH [52]. Мы видим, что температура перехода сильно зависит от pH. Рис. 1.25,6 показывает, в согласии с (1.153), смещение точки перехода в присутствии денатуранта (мочевины). Специальный интерес представляет эффект, изображенный на рис. 1.25, в. В чистом диметилформамиде (ДМФ) яичный альбумин превращается в моно-а-спираль. ДМФ, взаимодействуя с гидрофобными группами белка, ослабляет третичную структуру и способствует раскрытию складок. Поэтому, казалось бы, ДМФ должен способствовать укреплению вторичной структуры за счет третичной структуры. Однако это не так в присутствии ДМФ переход спираль — клубок происходит так же, как в присутствии денатуранта. Очевидно, взаимосвязь вторичной и третичной структур не ограничивается взаимными помехами (это было бы непонятно и с биологической точки зрения), но носит более сложный характер, в частности, по-видимому, третичная структура, хотя и препятствует развитию максимальной степени спирализации, но зато стабилизирует стери-чески разрешенные спиральные участки, например, создавая [c.84]

Весь переход, т. е. плавление структуры Полинга—Корп, сосредоточен в интервале 12—15°. Иная картина наблюдается, если исследовать сывороточный альбумин (человека). В нем имеется 17 дисульфидных мостиков, препятствующих полной спирализации и фиксирующих компактную третичную структуру. Вулканизационные мостики пе позволяют а-спирали вытянуться в полную длину. Если бы полипептидная цепь сывороточного альбумина (а он состоит из одной единственной цепи) образовала одну [c.82]

При описании пространственного строения белков используют понятия вторичной и третичной структуры. Терминология связана с тем, что построение белковой глобулы раньше себе представляли как бы происходящим в два этапа — сначала путем уплотнения, скручивания полипептидной цепи в некоторую спираль, а затем уже укладкой спирали в компактную глобулу. При этом характер спирализации цепи называли вторичной структурой, а способ пространственной укладки, предварительно скрученной в спираль полипептидной цепи — третичной структурой. Если совсем не учитывать действия белковых заместителей, то скручивание полипептидной цепи [c.87]

Спирализация остальной части молекулы носит совершенно другой характер, далекий от а-спирального, причем значительное число водородных связей соединяет разные участки вторичной структуры, т. е. они поддерживают не вторичную, а третичную структуру глобулы, и напоминают скорее -структуру Полинга и Кори, которая менее характерна для глобулярных белков и в этой книге не рассматривается. [c.93]

Как и у белков, структуру ДНК можно значительно исказить путем внесения дополнительных супервитков (суперспиралей). Чтобы получить такой эффект, к одному нз концов цепи необходимо приложить крутящий момент. Так, если взять слегка скрученное свободно провисающее резиновое кольцо и закрутить его сильнее (как это делают при подготовке к полету аэромоделей), произойдет положительная суперспирализация. Аналогичная ситуация — образование положительных (или отрицательных) суперспиралей (третичная спирализация) — может иметь место и в ДНК. Суперспирали часто встречаются в кольцевых молекулах ДНК. При закручивании нормального двуспирального комплекса (дуплекса) общее число оборотов а (the winding number) одной нити относительно другой равно числу витков во вторичной структуре р, которое соответствует ненапряженному спиральному дуплексу (т. е. структуре Уотсона — Крика), плюс число супервитков t [c.139]

Оказалось, что а- и р-цепи, образующие макромолекулу гемоглобина, имеют много общего в третичной структуре, в частности, почти идентичную степень спирализации. Этот белок достаточно консервативен, так как его третичная и четвертичная структуры у различных видов позвоночных животных приблизительно одинаковы. Гемоглобин и миоглобин представляют единое семейство белков, образованное, возможно, путем дубликации одного предкового гена, что и предопределяет высокую их гомологию и сходные функции. [c.44]

Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

Молекулы ферментов, как и все белковые молекулы, построены из остатков а-аминокислот, соединенных пептидными связями. Линейную последовательность остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка. Под вторичной структурой понимают характер спирализации или свертывания полипептидной цепи эта структура стабилизируется водородными связями между карбонильной и амидной группами пептидных связей. В результате дальнейшего скручивания молекулы, уже имеющей определенную вторичную структуру, возникает третичная структура, которая стабилизируется за счет различных взаимодействий между боковыми группами аминокислот. Наконец, под четвертичной структурой понимают крупные белковые агрегаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей различного типа. Помимо полипептидной цепи, на которую приходится основная масса молекулы, белок может содержать также и другие ковалентно связанные с полипептидной цепью химические группировки, называемые простетиче-скими группами. [c.19]

Интересно, что в молекуле С5а, пептиде, сходном по функции с СЗа, С-концевой аминокислотой также является аргииин. И в этом случае его отщепление карбокси-пептидазой лишает С5а биологической активности. Молекула С5а подобно СЗа имеет около 40% а-спиральиых структур. Третичная структура С5а стабилизирована ди-сульфидиои связью. В присутствии 2-меркаптоэтанола активность пептида резко снижается наряду с уменьшением степени его спирализации. После удаления восстановителя структура и функция С5а спонтанно восстанавливаются. [c.182]

Третичная структура ДНК. Молекулы, ДНК существуют в виде линейных и кольцевых форм (рис. 72). В линейной форме находится, видимо, большинство природных ДНК, но ДНК ряда вирусов и фагов, а также ДНК хлоропластов, митохондрий, центриолей и бактериальных плазмид обладают кольцевой структурой. Третичная структура и линейных и кольцевых форм ДНК характеризуется спирализацией и суперспирализацией. Между кольцевыми и линейными формами ДНК, равно как и между ее обычным и суперспирализованным состоянием, предполагается существование динамических переходов. В ДНК ряда вирусов (например, вируса полиомы) и митохондриальной ДНК такие превращения детально изучены (рис. 72). [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология