Триптофаназа

Реакция, катализируемая триптофаназой, представляет еще один пример реакции неокислительного дезаминирования. В этой реакции триптофан распадается без поглощения кислорода на индол, пировиноградную кислоту и аммиак (стр. 408). [c.196]

В стандартных условиях количество холофермента триптофаназы, образующееся в реакции (1), и образование ивдола при ферментативной деградации Ь-трипто-фана в реакции (2) является функцией концентрации пиридоксальфосфата в системе. Индол в кислой среде образует с п-диметиламинобензальдегидом стойкий окра-ШМ1НЫЙ в красный цвет продукт, концентрация которого может измерена спектрофотометрически. [c.69]

ТРИПТОФАНАЗА (триптофан-индол-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий расщепление триптофана [c.5]

Своеобразная конструкция, основанная на образовании дисульфидных мостиков, обнаружена в ферментах триптофаназе [121] и треониндезаминазе [122] (рис. 8.3), выделенной из Salmonella, Здесь 4 идентичные полипептидные цепи попарно связаны дисульфидными мостиками, так что белки содержат по 2 (мономерные) субъединицы. Такая асимметричная агрегация, вероятно, связана с тем обстоятельством, что эти ферменты содержат по 2 центра связывания пиридоксальфосфата. Аналогичную функцию выполняют [c.68]

Превращение триптофана в индол с помощью триптофаназы, которая синтезируется в хозяйских клетках Е. соИ. [c.254]

Форма выделяемых частиц не всегда сферическая, и тогда в используемые методы вносят необходимые поправки, или выбирают какие-либо другие способы изоляции и расчета Ферменты — глобулярные белки, поэтому при их разделении играют роль, в основном, молекулярные массы (ММ) молекул, а не число субъединиц (С) в них В качестве примера можно назвать химотрипсин (ММ = 24500 Да, С = 3), щелочную фосфатазу (ММ = 80000 Да, С = 2), лактатдегидрогеназу (ММ = 140000 Да, С = 4), триптофаназу (ММ = 220000 Да,С = 8), и др Более того, известны ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию в организме одного вида, но представляющие собой различные молекулярные формы Их называют изоферментами, выделение которых по высказанным причинам заметно осложняется [c.49]

Триптофан и его производные с заместителями в бензольном кольце под влиянием фермента триптофаназы или культуры Е. oli разрушаются до соответствующих производных индола. Была изучена зависимость константы равновесия энзим-субстратного комплекса от полярных свойств заместителей [4]. При этом обнаружена корреляция между величиной Л а и значением 0-констант для следующих заместителей [c.365]

Применение. В микроскопии для биохимического определения ДНК [1]. Метод основан на конденсации триптофана с дезоксирибозой, освобождающейся из пуриновых и пиримидиновых групп ДНК при обработке ДНК горячей хлорной кислотой [Пирс, 186]. В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления триптофаназы. [c.397]

Клавацин способен более чем на 95% подавлять при концентрации 1,5 мг/мл ряд ферментов, в том числе триптофаназу, дегидрогеназу глюкозы и др. 1 °. [c.51]

Пример 3. У третьего мутанта Е. соИ наблюдается следующая зависимость регуляторных явлений от температуры при 30°С триптофан способен индуцировать синтез триптофаназы, тогда как при 15°С индукция невозможна. [c.228]

В литературе имеются сообщения о подавлении одним или несколькими тетрациклинами (обычно в высоких концентрациях) ряда окислительных процессов, например, окисления глюкозы, фруктозы, ксилозы и других сахаров, про.межуточных веществ цикла Кребса, фенилаланина, тирозина и иных аминокислот. Тетрациклины тормозят также процессы фосфорилирования, в частности, включение в нуклеиновые кислоты. Они угнетают сукциндегидразу, маликодегидразу, фумаразу, пептидазы, триптофаназу и другие ферменты. Однако в ряде сшучаев (при изучении адаптивных ферментов окисления лактозы, дезаминаз кишечной флоры крыс и др.) было доказано, что тетрациклины подавляют не действие уже имеющихся ферментов, а процесс их образования. Возможно, что и торможение некоторых других ферментативных реакций также зависит от влияния антибиотиков на синтез соответствующих ферментов. Сильное торможение тетрациклинами биосинтеза белка было обнаружено в опытах с мечеными аминокислотами, причем оказалось, что этот процесс подавляется хлортетрациклином в бактериостатических концентрациях, тогда как для угнетения синтеза нуклеиновых кислот необходимы значительно большие количества антибиотика. Это позволило ряду исследователей сделать вывод, что сущность антибиотического действия тетрациклинов заключается в подавлении ими синтеза белков. Такое предположение хорошо согласуется с высокой эффективностью тетрациклинов в отношении активно размножающихся бактерий и с большим сходством антибиотических свойств тетрациклинов и хлорамфеникола, механизм действия которого также, вероятно, основан на подавлении синтеза белков. [c.252]

Использование замещенных фенолов и индолов в реакциях, катализируемых тирозинфеноллиазой и триптофаназой, дает уникальную возможность получать замещенные производные тирозина и триптофана. Разработка удобного и дешевого метода [c.60]

Одним из лучших носителей для колоночных реакторов оказалась сефароза, активированная бромцианом. На ней успешно иммобилизовали и использовали в анализе не только отдельные ферменты, но и полиферментные системы. Один из первых таких датчиков был предложен для определения триптофана. Два фермента триптофаназу и лактатдегидрогеназу — соиммобили-зовали на ВгСЫ-сефарозе, заполнили колонку. Анализируемую смесь с добавкой двух кофакторов пиридоксальфосфата [c.88]

NBr-активированную сефарозу (10 мл) смешивают с 40 мг триптофаназы, растворенной в 0,1 М калийфосфатном буфере (pH 7,0 5,0 мл). Смесь осторожно перемешивают в течение 24 ч при 4 °С. В результате этой реакции 80% исходного количества белка иммобилизуется на сефарозе. Препарат иммо- [c.141]

В последние годы были разработаны высокочувствительные ферментативные методы определения пиридок-саль-5 -фосфата (пиридоксальфосфат — основная кофер-ментная форма витамина Вб) при помощи апофермента триптофаназы Е. соИ (Okada е. а., 1970 Haskell, Snell, [c.68]

Состав питательных сред, используемых для выращивания штаммов Е. oli, служащих хорошими источниками триптофаназы, приведен в табл. 10. Среда для выращивания штамма B/It7-A сложнее, чем среда для выращивания штамма Крука, однако преимуществом штамма B7It7-A является относительно высокое содержание в биомассе конститутивного фермента триптофаназы. [c.71]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология