Холофермент

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Таблица 2. Компоненты холофермента ДНК-полимеразы III Е соИ

Теперь. можно нарисовать репликативную вилку со всеми дей-ствующи.ми та.м белками (рис. 33). Дуплекс родительской молекулы расплетают две хеликазы — Rep и DnaB — в составе праймосомы. Образующиеся одноцепочечные участки кооперативно покрывает 58В-белок. Холофермент ДНК-полимеразы III едет по одной из матричных цепей в направлении раскрывания вилки и синтезирует ведущую цепь ДНК. По другой матричной цепи в том же направлении едет праймосома. Время от времени входящая в состав праймо- [c.56]

Образовавшийся комплекс (или ковалентное соединение) называется холоферментом. [c.14]

Холофермент ДНК-полимеразы 111 может димеризоваться. На этом основании выдвинуто предположение, что две молекулы холофермента, праймосома, и, возможно, дополнительная хеликаза образуют в клетке единый комплекс — реплисоиу, которая движется по ДНК, одновременно синтезируя обе новые цепи (рис. 34). Не исключено, что в состав гипотетической реплисомы входят и некоторые ферменты биосинтеза нуклеотидов — предшественников ДНК-Это было бы разумна, учитывая, что дезоксирибонуклеотиды нужны в клетке только для синтеза ДНК. [c.58]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы), биологические катализаторы, ускоряющие хим. р-ции в живых организмах. Все Ф.— белки. М. б. связаны с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс иаз. холоферментом, а его белковая часть — апоферментом. Многие Ф.— комплексы, состоящие из неск. молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Известно более 2000 Ф. Согласно рекомендациям комиссии по ферментам Международного биохим. союза, Ф. в зависимости от характера ка- [c.617]

Большая часть ферментов функционирует в комплексах с низкомолекулярными кофакторами, коферментами. Такой фермент в целом называется холоферментом, его белковая часть — ano-ферментом. Кофакторы разнообразны. К алифатическому ряду относятся дифосфаты углеводов и их аминопроизводных, участвующие в реакциях переноса фосфатных групп. Среди алифатических кофакторов отметим содержащие серу липоевую кислоту и глутатион. [c.48]

Для образования комплекса холофермента с матрицей-затравкой Необходим АТР. Сначала АТР образует комплекс с холоферментом Р-субъединицей), затем активированный холофермент связыва с матрицей-затравкой, что сопровождается гидролизом АТР [c.49]

ДНК-полимераза ИГ ДНК-полимераза III ДНК-полимераза III, холофермент [c.50]

Препараты транскетолазы выделяются из печени свиньи в виде холофермента, отделить от него тиаминпирофосфат не удается. [c.285]

Таким образом, в химии коферментов наиболее важное место занимает процесс, описываемый уравнением (8.1), где кофермент, как правило, представляет собой некоторое органическое соединение, в роли апофермента обычно выступает молекула белка, а холоферментом называется образуемый ими комплекс кофермент + апофермент = холофермент (8 1) [c.186]

Здесь ыетионинсинтетаза (апофермент ) связывается с сорбентом и может быть получен в виде холофермента путем элюирования после расщепления угле- [c.394]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

В некоторых случаях кофермент удается отделить от апофермента (наиример, действием разбавленной кислоты) ири соединении обеих частей при соответствующем pH регенерируется энзиматически активный холофермент. [c.909]

ДО ADP и фосфата. Образованный таким образом комплекс характеризуется практически неограниченной процессивностью синтеза. Видимо АТР обеспечивает необрати.мость присоединения к матрице (до конца копирования). Для элонгации (удлинения затравки) тоже необходим АТР, но лишь в качестве аллостерического эффектора (на этой стадии его можно заменить негидролизуемым аналогом), позволяющего ДНК-полимеразе чувствовать состояние энергетического баланса клетки и проводить репликацию лишь при условии достаточного энергообеспечения. При опти.мальных условиях скорость синтеза ДНК холоферментом ДНК-полимеразы П1 in vitro составляет около 1000 нуклеотидов в секунду, что соответствует скорости репликации in vivo. [c.50]

В качестве донора фосфата используется АТФ, акцептором служат сериновые и треониновые аминокислотные остатки белков. Регуляторная субъединица выступает в данном случае в качестве ингибитора каталитической субъединицы. К обладает способностью связывать цАМФ как в составе холофермента, так и в свободном состоянии. [c.330]

Целью работы является получение в частично очищенном состоянии нативного холофермента цАМФ-зависимой протеинкиназы, определение его цАМФ-связывающей активности, изучение способности диссоциировать под действием цАМФ и определение фосфотрансферазной активности свободной С. [c.330]

Определение фосфотрансферазной активности диссоциированного холофермента [c.332]

Ф. четвертой фуппы присутств)гют в легких и тромбоцитах, а также в клетках палочек и колбочек сетчатки. Наиб, изучена Ф. из клеток палочек сетчатки. Она участвует в передаче зрительного сигнала. Этот фермент состоит из трех субъединиц - двух гомологичных каталитич. п, -субъединиц (мол. м. 90 тыс., р1 5,3) и Y-субъединицы (мол. м. 10 тыс., р1 10,5). Первичная структура всех трех субъединиц известна. В результате активации Ф. светом происходит освобождение Y-субьединицы из комплекса холофермента. При этом скорость гидролиза цГМФ возрастает приблизительно в 100 раз, что ведет к падению локальной внутриклеточной концентрации цГМФ, закрытию катионных каналов на мембране и гаперполяризации клеток (см. Родопсин). [c.139]

Если фермент содержит белковую часть (апофермент) и небелковую (кофактор или кофермент), то его называют холоферментом. Если фермент содержит только белковую часть, то его относят к простым, а если есть кофактор (неорганическая часть) или кофермент (органическое соединение) - сложным. Ферменты могут объединяться в сложные надмолекулярные комплексы, или мультиферменты. [c.28]

Различным неполным агрегатам субъединиц ранее приписывали функцию ДНК-полимеразы III. Обнаружение этих неполных агрегатов есть следствие нестабильност холофермента в ходе выделения из клетки. [c.49]

СОМЫ праймаза, белок DnaG, синтезирует РНК-затравки для запаздывающей цепи. Вторая молекула холофермента ДНК-полимеразы III удлиняет эти затравки до тех пор, пока не упрется в предыдущую затравку, т. е. синтезирует фрагменты Оказаки. Затем действует ДНК-полимераза I, которая продолжает удлинять фрагменты Оказаки, одновременно гидролизуя РНК-затравку предыдущего фрагмента, используя свою 5 -экзонуклеазную активность. После действия ДНК-полимеразы I между двумя соседними фрагментами остается только одноцепочечный разрыв, который зашивает ДНК-лигаза. Таким образом, в репликативной вилке одновременно работают около 20 разных полипептидов, осуществляя сложный, высокоупорядоченный и энергоемкий процесс. Не говоря уже о том, что Каждый нуклеотид переходит в ДНК из богатого энергией пред-Щественника, множество молекул АТР тратится на действие хеликаз, на синтез РНК-затравок, которые затем удаляются, на активацию ДНК-полимеразы III при переходе на каждый новый фрагмент Оказаки запаздывающей цепи и на работу топоизомераз по раскручиванию взаимозакрученных цепей ДНК (см. ниже). Такова цена высокой точности и скорости репликации. [c.57]

Для успешного протекания многих ферментативных реакций необходимо наличие, помимо фермента и субстрата, других веществ. Такие соединения называются коферментами, или кофакторами и составляют важную часть каталитического механизма. Таким образом, образуется ннтактная ферментная система, или холофермент. При этом белковую часть системы называют апоферментом, а упомянутую выше небелковую часть — простетической группой, кофактором или, наиболее часто, коферментом. [c.580]

Прежде чем биотин сможет функционировать в качестве переносчика диоксида углерода в реакциях карбокснлирования, он должен образовать ковалентную связь с апоферментом и составить каталитически активный холофермент [72]. Этот процесс включает две ферментативные реакции (65) и (66). [c.620]

Фермеит-лизил-МНС—Р + 5 -АМР холофермент (66) [c.620]

Нефосфорилированные аналоги кофермента не связываются апоферментом, в то время как сильно связывающиеся фосфонат-ные аналоги каталитически неактивны. Особо важной является альдегидная группа. Первоначально она участвует в образовании имина с е-аминогруппой остатка лизина. УФ-спектр комплекса типичен для основания Шиффа восстановление комплекса борогидридом натрия приводит к необратимой модификации лизинового остатка. Фенольная гидроксильная группа, по-видимому, не принимает участия в связывании, так как соответствующий метиловый афир связывается хорошо, хотя образующийся в результате холофермент и неактивен. И, наконец, мётильная группа не участвует в связывании комплекс апофермента с 2-норпиридоксальфосфа-том активнее комплекса с обычным коферментом. [c.638]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Накопившиеся фактические клинические данные и подробные генетические и биохимические исследования позволили отнести подобные заболевания к врожденным нарушениям обмена и функций витаминов, которые уже описаны для тиамина, пиридоксина, биотина, фолиевой кислоты, витамина никотиновой кислоты, витаминов А, О, Е, К и др. В настоящее время имеется достаточно оснований считать, что причиной развития этих болезней являются генетические дефекты, связанные с нарушениями или всасывания витаминов в кишечнике, или их транспорта к органам-мишеням, или, наконец, с нарушениями превращений витаминов в коферменты (или в активные формы-в случае витаминов группы О). Имеются также доказательства наследственного дефекта синтеза белковой части фермента (апофермента) в развитии некоторых врожденных расстройств обмена и функций витаминов, а также нарушения взаимодействия (связи) кофермента (или активной формы витамина) со специфическим белком-апоферментом, т.е. дефект формирования холофермента. [c.207]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.120 ]

Биофизика (1988) -- [ c.48 ]

Биохимия (2004) -- [ c.63 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.617 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.122 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.139 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.909 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.37 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.62 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.147 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.70 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология