Триптофан распад

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Реакция, катализируемая триптофаназой, представляет еще один пример реакции неокислительного дезаминирования. В этой реакции триптофан распадается без поглощения кислорода на индол, пировиноградную кислоту и аммиак (стр. 408). [c.196]

Триптофан находится почти во всех белках и часто присутствует в растениях в свободном состоянии. В отличие от других аминокислот триптофан распадается при кислотном гидролизе белков, поэтому для определения триптофана гидролиз белков проводят обычно с применением щелочи или определяют его содержание без предварительного гидролиза белков. [c.200]

Для полного гидролиза белков можно использовать сильную кислоту, сильное основание или специфические катализаторы — протеолитические ферменты. Наиболее часто используется для этой цели сильная кислота. Обычная методика гидролиза состоит в кипячении белка с 6 н. НС1 в запаянной ампуле (из которой предварительно откачивают воздух) при 110° в течение 12—96 час. В этих условиях пептидные связи гидролизуются с количественным выходом (для полного освобождения валина, лейцина и изолейцина требуется сравнительно большое время) и в результате гидролиза образуются гидрохлориды аминокислот. При нагревании с минеральными кислотами триптофан полностью распадается, а оксиаминокислоты серин и треонин подвергаются частичному разрушению. Эти потери определенным образом учитываются. Рацемизации аминокислот при кислотном гидролизе не происходит. [c.57]

Протеины гидролизуются сильными минеральными кислотами с образованием более простых продуктов распада, например полипептидов, аминокислот и пр. Триптофан, являющийся компонентом почти всех протеинов, разлагается и дает индол и его про-изводные. Эти амино- и иминосоединения можно обнаружить сплавлением с дихлорфлуоресцеином (стр. 348) или конденсацией с п-диметиламинобензальдегидом. В последнем случае аминогруппы могут образовать окрашенные основания Шиффа. Конденсация индольных оснований, образовавшихся в результате разложения протеинов кислотой, по-видимому, играет главную роль в предлагаемой реакции с п-диметиламинобензальдегидом (см. обнаружение пиррола, стр. 366). [c.553]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Описанные. методы включают определение тех незаменимых и заменимых аминокислот, для которых существуют достаточно надежные аналитические прие.мы. Расположение материала распадается на естественные группы так, основные аминокислоты собраны в одну группу, тирозин, триптофан и аланин — в другую, дикарбоновые аминокислоты — в третью серин и треонин — в четвертую и т. д. [c.8]

Наблюдения показывают, что при кипячении амино кислот с 6 н. НС1 в течение 24 часов триптофан полно-стью распадается и несколько уменьшается количество содержащих серу аминокислот — метионина, цистина и цистеина. Содержание других аминокислот остается постоянным. В связи с распадом триптофана его определение проводят без предварительного гидролиза белков или после щелочного гидролиза. [c.66]

При нагревании с к-тами, щелочами или протеолитич ферментами Б. гидролизуются с освобождением аминокислот. Полный гидролиз Б. происходит при их кипячении с 6 и. соляной к-той в течение 12—70 ч. При кислотном гидролизе получаются Ь-аминокислоты (рацемизация отсутствует). Триптофан при кислотном гидролизе распадается полностью глутамин и аспарагин превращаются в соответствующие аминокислоты. Для получения триптофана и указанных амидов проводят полный ферментативный гидролиз смесью папаина, лейцинаминопептидазы и карбоксипептидазы. [c.124]

При кислотном гидролизе не происходит существенной рацемизации, и в гидролизате находятся только -аминокислоты, большая часть которых не разрушается (полностью распадается лишь триптофан). [c.38]

Биологическая ценность белков пищи. Белки пищи в процессе пищеварения подвергаются гидролизу и распадаются на 20 разных аминокислот, которые поступают в кровь, доставляются в ткани, где используются для создания новых индивидуальных белков организма человека или в других процессах. В состав белков входят 8 незаменимых аминокислот, в которых организм очень нуждается, так как не может их синтезировать (см. главу 12). Биологическая ценность белка пищи определяется двумя параметрами аминокислотным составом и усвояемостью белка. Если в белке пищи имеются все незаменимые аминокислоты, т. е. он полноценный, и легко подвергается ферментативному гидролизу в кишечнике, то биологическая ценность такого белка является максимальной. Высокую биологическую ценность имеют белки животного происхождения — яйца, мясо, рыба, у которых биологическая ценность принята за 100 единиц, тогда как белки продуктов растительного происхождения — картофеля, кукурузы, белого хлеба и овощей — имеют более низкую биологическую ценность 67, 36, 30 единиц соответственно. В них отсутствует несколько незаменимых аминокислот, особенно таких как триптофан и лизин. [c.454]

Так, например, триптофан при гнилостном распаде дает трип-тамин, который, подвергаясь дальнейшим превращениям, дает скатол и индол — вещества, придающие неприятный запах фекалиям и обладающие токсическими свойствами. [c.255]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

Среди аминокислот, образующихся при энзиматическом распаде белков, содержится триптофан, производное индола, имеющий большое биохимическое значение. Триптофан необходим для построения животных белков опыты кормления животных смесью аминокислот (вместо белков), лишенной триптофана, привели к отрицательным результатам. Триптофан имеет следующую структуру [c.622]

В животном организме введенные с пищей аминокислоты подвергаются различным реакциям расщепления под влиянием кишечных бактерг.й. Тирозин превращается в фенол и крезол, триптофан — в скатол (его присутствием обусловлен запах экскрементов) или индоксил, который обнаруживается в виде индоксилсерной кислоты в моче травоядных животных. В случае тирозина процесс распада [c.355]

Триптофан в организме животных освобождается в результате распада белков, но не образуется путем синтеза заново. [c.26]

Бумагу высушивают при комнатной температуре. Наблюдают в УФ-свете. Триптофан или совсем не дает окрашивания или дает очень слабое окрашивание (что обусловлено наличием продуктов распада, и обычно соответствующее им пятно расположено немного впереди истинного), Некоторые родственные соединения хорошо видны в результате взаимодействия с бумагой, например кинуренин (синее окрашивание) кинуреновая кислота (сине-зеленое) гидроксикинурено-вая кислота (зеленовато-желтое) аминоацетофенон (небесно-голубое) 2-амино-З-гидроксиацето-фенон (желтое) ксантуреновая кислота (синее) антраниловая кислота (сине-фиолетовое) гидро-ксиантраниловая кислота (небесно-голубое). Ароматические растворители иногда мешают. [c.392]

В отсутствие каталитически активного В-белка индол не превращается в триптофан, а накапливается в клетке. У мутантов класса ТгрЕ , как уже говорилось, должна отсутствовать активная антранилат-синтетаза. Однако клетки этих мутантов не накапливают в заметных количествах какого-либо промежуточного продукта. Почему же у этих мутантов не обнаружено накопления хоризмовой кислоты —промежуточного продукта, предшествующего блокированной стадии реакции Объясняется это тем, что хоризмовая кислота играет роль предшественника не только в синтезе триптофана, но и в синтезе других строительных блоков клетки. Поэтому даже в отсутствие каталитически активной антранилат-синтетазы хоризмовая кислота не накапливается, а превращается в другие метаболические производные. Как можно видеть из табл. 5, ауксотрофы третьего класса, способные расти как на индоле, так и на триптофане, распадаются на три подкласса по характеру накапливающихся у них промежуточных продуктов. У мутантов класса ТгрА отсутствует, очевидно, каталитически активны А-белок триптофан-синтазы, и поэтому такие мутанты накапли- [c.126]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

При гидролизе происходит разрушение некоторых аминокислот полностью распадается триптофан, на 50—60%—карбоксиметил-цистеин и на 5—10% — треонин и серии. Эти потери следует учитывать при количественном анализе, вводя соответсгвуюш,ие поправки. Чем быстрее производится удаление кислоты, тем меньше вероятность нежелательных побочных реакций. [c.167]

НОГО нами для бактерий оксигеназа разрывает индольное ядро Ь-триптофана с образованием М-формилкинуренина. Это первый фермент в процессе распада триптофана у млекопитающих и у бактерий (фиг. 25). Количество этого фермента в печени крыс можно повысить, добавляя им в пищу Ь-триптофан. Выделенный белок не проявляет ферментативной активности по отношению к Ь-триптофану, если в реакционную смесь не добавить какой-нибудь восстановитель, например аскорбиновую кислоту. Этот процесс, как было показано, состоит из двух стадий. Во-первых, неактивный фермент (апофер-мент) должен соединиться со своей простети-ческой группой, гематином, образуя голофермент. Для этой реакции необходим триптофан (или его аналог), так же как и источник гема-тина, такой, как метгемоглобин. Во-вторых, голофермент образуется в окисленной форме и должен быть восстановлен, чтобы осуществлять окисление триптофана. Для этого процесса восстановления необходим триптофан в небольших концентрациях [c.76]

Росс и Бакмен [85] методом хроматографического анализа установили, что продуктами микробиологического распада эмульсионных красок, в которых в качестве стабилизатора применены казеин или а-протеин, являются различные аминокислоты, содержащие триптофан. Это указывает на разложение белков микрофлорой, преимущественно Proteus spe ies. Авторы предполагают, что резкий неприятный запах, выделяемый этими красками, появляется в результате дальнейшего превращения аминокислот, особенно триптофана, который распадается на скатол и индол. Те же авторы нашли в поврежденных красках, содержащих в качестве защитных коллоидов метилцеллюлозу и карбоксиметилцел-люлозу, сахара и производные сахаров (например, глюкозу и цело- [c.142]

Щелочной гидролиз и определение триптофана. Триптофан при кислотном гидролизе белка распадается почти полностью и поэтому для его определения, как правило, проводится отдельный анализ с щелочным гидролизом. Ранее для определения триптофана в щелочном гидролизате широко использовались многочисленные модификации колориметрического метода, основанного на реакции триптофана с пора-диметнламинобензальдегидом [7, 17, 42, 68]. Однако этот ме тод применим лишь при определении триптофана в чистых растворах и в какой-то мере в гидролизатах чистых белков, В случае использования его для определения триптофана в гидролизатах пищевых продуктов среда окрашивается в rpflSHOBato-зеленые тона, соверщенно не сопоставимые с ярко-синим стандартом [47]. [c.191]

Два первых фермента, участвующих в распаде триптофана у Pseudomonas, также координированно дерепресеируются. При действии L-кинуренина мутант, у которого отсутствовал фермент 1 (фиг. 25), синтезировал фермент 2. Это доказывает, что не триптофан является индуктором фермента 2. Аналогично в опытах с мутантом, у которого отсутствовал фермент [c.67]

М. Пирас и В. Нокс [59] показали, что молекула апофермента имеет два участка один — каталитический, а другой — для связывания гематина. Они также установили, что некоторые гомологи триптофана, как и сам триптофан, способствуют реакции связывания апофермента с нростети-ческой группой. Более того, аналоги, способствующие этой реакции, оказались эффективными индукторами этого фермента у крыс с удаленными надпочечниками независимо от того, было у этих аналогов сродство к каталитическому участку или нет. Авторы попытались объяснить полученные результаты с помощью модели [60], предложенной ими за двадцать лет до создания модели оперона. Согласно этой модели, считается, что фермент находится в динамическом равновесии со своим предшественником. Субстрат или жестко связанный кофермент, соединяясь с белком, могут повышать его устойчивость к распаду и тем самым увеличивать количество активного фермента. Соответственно равновесие будет смещаться в сторону образования активной формы фермента, потому что синтез фермента продолжается, а распад — нет. В рассматриваемой [c.76]

I унп и и морской свинки. Продукты распада бо.лка исследовались по методу Ваха, а триптофан но методу Тильманса и Альтраса. Освещение радием всех указанных выше препаратов, содоржавхихся в запаянных стек.лянных трубках, производилось препаратами радия в 15, 50 и 55 мг, запаянными [c.477]

Для характеристики изменений в белковой массе сыра приходится различать объем этих изменений и глубину их. В твердых сырах распад белка идет глубоко с частичным образованием амшюкислот. В швейцарском сыре были найдены лейцин, тирозин, фенилаланин, аргинин, лизин, гликоколл, аланин, пролин, аспарагиновая кислота, триптофан, гистидин, гуанидин. Жиры в твердых сырах изменяются мало. Молочный сахар полностью сбраживается уже в первые 5—10 дней созревания. При созревании в сыре образуются также летучие жирные кислоты уксусная, пропионовая, масляная, капроновая. [c.437]

Триптофан претерпевает некоторое разрушение независимо от того, применяется ли в качестве гидролизующего агента кислота или щелочь. В присутствии углеводов его разрушение горячей кислотой обычно протекает сполна [14, 134]. Тирозин при этих -условиях такл е изменяется г134], а цистеин в присутствии углеводов является более лабильным, чем в других случаях [135]. Тирозин может также претерпевать разрушение при щелочном гидролизе [136]. Предполагается, что в горячей кислоте триптофан в присутствии некоторых других аминокислот может быть менее стабилен, чем когда он одни. Доступ кислорода может также усиливать его стабильность и влиять на количество получающегося гумина. Следует ожидать также иЗхМенения других аминокислот, если происходит такое взаимодействие с триптофаном. При обработке кислотами триптофан, вероятно,, переходит в дикарбоновую аминокислоту [137]. В связи с этим аминокислотным распадом интересны полосы, имеющие характер артефактов при хроматографии на силикагеле [78]. Тристрам [138] показал распад аргинина при кислотном гидролизе в присутствии углевода. Шейн и Берг [121а] при кислотном гидролизе [c.57]

При этих условиях белки распадаются с образованием различных а-амино-кислот. При кислотном гидролизе, однако, разрушается триптофан и час-< тично серии и треонин. Для предохранения этих аминокислот от разруше- [c.17]

Триптофан (индол-аланин), темп, плавл. 289°, важный продукт распада белковых вещё] в (252), также является производным индола и получается из него синтетНчески следующим образом обрабатывают индол хлорофор- [c.574]

Наконец, промежуточные продукты апотомического и дихотомического распада углеводов незаменимы в синтезе остальных постоянно встречающихся в белках аминокислот на рибозо-5-фосфате строится имидазольное кольцо гистидина, а из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпировиноградной кислоты синтезируется шикимовая кислота, из которой образуются фенилаланин, тирозин и триптофан. Таким образом, у аутотрофов из углеводов при наличии источника аммиака в организме могут синтезироваться все аминокислоты, постоянно встречающиеся в белках. Естественно, что из них образуются белки, и, следовательно, переход углеводов в белковые тела представляет основной вид взаимосвязи обмена указанных двух классов соединений. [c.470]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология