Хлорофилл Ориентация молекул

Важное значение имеет вопрос о локализации пигментов, липидов, липопротеидов и белков внутри хлоропласта, но пока еще не найден метод определения точной ориентации молекул пигментов или других молекул в структуре пластид. Существуют указания, что молекулы хлорофилла расположены преимущественно параллельно ламелле. [c.306]

Дальнейшие исследования подтвердили это предположение. Для выяснения природы связи хлорофилл — белок изучали спектры комплексов хлорофилла с белками и более простыми пептидами (глицил-лей-цин, пептон, альбумин, протамины). Показано, что молекулы хлорофилла связаны химическими связями с кислотными и основными группами белка. В целом вопрос о типе связи хлорофилл — белок остается пока открытым. Еще нет метода, позволяющего определить точную ориентацию молекул пигмента и других молекул внутри хлоропласта. [c.167]

Пример 15-Р. Определение ориентации молекул хлорофилла в хлоропластах с помощью поляризации собственной флуоресценции. Поляризацию красной флуоресценции хлорофилла в отдельном хлоропласте можно измерить с помощью флуоресцентного поляризационного микроскопа (см. гл. 2). Путем измерений, выполненных с искусственно иммобилизованным хлорофиллом, были определены углы между плоскостью поляризации флуоресценции и осями хлорофилла. Следовательно, зная из эксперимента плоскость поля ризации флуоресценции хлоропластов, можно определить ориентацию молекул хлорофилла в хлоропластах. [c.443]

НЫХ гемов некоторых цитохромов и т. д., имеются широкие возможности. Необходимо завершить также структурные исследования этих соединений. Нуждаются в детальных химических исследованиях свободные порфирины, найденные у низших животных. До конца не выяснены взаимодействия между хлорофиллами и белками в специфических комплексах в фотосинтетическом аппарате и ориентация хлорофиллов внутри этих комплексов. Факторы, которые регулируют образование этих комплексов и биосинтез самих молекул хлорофилла (и других порфиринов), — это та область исследований, где биохимиков ждут открытия. [c.220]

Гидрофобная боковая цепь - остаток фитола обеспечивает закрепление молекулы хлорофилла в тилакоидной мембране и ее ориентацию [c.195]

Рис. 23-8 позволяет понять, как структура хлорофилла а приспособлена к выполнению его биологической функции. Выделенная на рисунке красным цветом система из пяти колец, которая сама образует кольцо больших размеров вокруг атома Mg, придает молекуле способность поглощать свет. Атом М способствует образованию агрегатов молекул хлорофилла, что облегчает улавливание света. Длинная гидрофобная боковая цепь служит не только для закрепления молекул хлорофилла в липидном бислое мембран, но и для придания им определенной ориентации. [c.691]

Синтетич. Г.-кристаллич. в-ва, природные - вязкие жидкости, воскообразные или твердые аморфные соединения. Все Г. хорошо раств. в смесях хлороформа с метанолом (2 1 или 1 1), тетрагликозилдиглицериды образуют гидрозоли, Моно- и дигликозилдиглицериды могут образовывать липосомы. Г. участвуют в фотосинтезе, в частности обеспечивают оптим. пространств, ориентацию молекул хлорофилла. Бактериальные Г. служат биогенетич. предшественниками липотейхоевых к-т, в к-рых они составляют липидную часть. [c.578]

Анализ приведенных выше экспериментальных данных позволяет заключить, что правильные мономолеку-лярные слои со слабыми межпигментными взаимодействиями формируются при проведении адсорбции на гидрофобных адсорбентах. Ориентация молекул хлорофилла в адсорбционном слое зависит от присутствия тех или иных функциональных групп, определяемых физикохимией поверхности адсорбента. Методом ИК-спектроскопии показано, что адсорбция на АЬОз, ЗЮг, 5102 + белок осуществляется при участии сложноэфир-О— [c.224]

Наклонная ориентация молекул хлорофилла предполагается и на полярных поверхностях капрона и поли-акрилонитрила. На гидрофобных поверхностях (липид, некоторые участки белковой поверхности) адсорбция осуществляется, вероятно, в результате гидрофобного связывания и проникновения фитольного остатка молекулы хлорофилла в липидный слой или внутрь белковой глобулы. [c.224]

В молекуле хлорофилла а (см. стр. 166) имеется циклопентановое кольцо с карбонильным кислородом при Сэ и карбоксильной группой при Сю, этерифицированной метиловым спиртом. Пиррольное ядро I содержит винильную группу, ядро IV — остаток пропионовой кислоты, этерифицированной фитолом С20Н39ОН. При атомах Ст и С ядра IV расположены дополнительные атомы водорода в транс-ориентации. Молекула содержит три асимметрических атома углерода — С , Са и Сп. [c.168]

Действие платины и обработки парами, по-видимому, способствует в этих условиях правильной ориентации молекул этилхлорофиллида, а также хлорофилла и феофитина в слоях, что повышает ИК-проводимость. Возможно, это вызывается параллельной ориентацией плоских молекул, что облегчает миграцию положительных дырок. [c.228]

Определение природы и ориентации осцилляторов в молекуле хлорофилла, песомненно, окажется очень существенным для решения сложных 1 опросов о строении хлоропластов, о формах существования в них хлорофилла и др. [c.346]

Спектры поглощения пленок показывают, что при одних и тех же поверхностных концентрациях сдвиг красного максимума для хлорофилла а, адсорбированного на белке, меньше, чем хлорофилла а на капроне. Это особенно заметно при больших поверхностных концентрациях пигмента. Видимо, на поверхности К-+-БСА агрегация хлорофилла выражена слабее, что объясняется дезагрегирующим действием БСА [13, 22]. Сравнение спектральных свойств хлорофилла на К и на К+БСА позволило предположить, что на белковом монослое молекулы пигмента располагаются двумя способами на полярных участках белка ориентация, очевидно, аналогична ориентации на поверхности капрона, а на неполярных участках происходит гидрофобное связывание с возможным проникновением фитольного остатка молекулы хлорофилла внутрь белковой глобулы [13, 22]. Эти соображения вполне согласуются с известными данными о взаимодействии хлорофилла с белком [32, 33]. [c.210]

Как будет показано ниже (см. гл. ХХУП), характер распространения и тушения возбуждения в фотосинтетической светособираюш ей матрице в ряде случаев суш е-ственно зависит от температуры. Как правило, в биологических объектах характер влияния температуры на процесс миграции энергии, в основном, определяется зависимостью конформационного состояния белкового носителя от температуры. С температурой меняется расстояние и взаимная ориентация фиксированных на белке хромофорных групп, которые непосредственно передают энергию возбуждения (молекулы хлорофилла в фотосинтетической мембране, ароматических аминокислот в белке). При этом происходит изменение характера (энергии) взаимодействия хромофорных групп. С температурой меняется и характер релаксационного процесса в белке, который непосредственно влияет на соотношение скоростей колебательной релаксации и миграции энергии электронного возбуждения. Эти факторы в совокупности могут менять также и самый механизм миграции электронного возбуждения. [c.407]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология