локализация пигментов

Важное значение имеет вопрос о локализации пигментов, липидов, липопротеидов и белков внутри хлоропласта, но пока еще не найден метод определения точной ориентации молекул пигментов или других молекул в структуре пластид. Существуют указания, что молекулы хлорофилла расположены преимущественно параллельно ламелле. [c.306]

Биосинтез этих полиенов не изучался. По-видимому, они не-изопреноидного происхождения и, скорее всего, синтезируются по поликетидному пути (гл. 3). Информация о распространении, локализации внутри клетки и функциях какого-либо из этих пигментов отсутствует. [c.87]

Локализация зрительных пигментов в рецепторных мембранах [c.302]

Структура и расположение мембран наружного сегмента палочек (рис. 9.3) и локализация зрительных пигментов внутри этих структур в настоящее время хорошо известны, хотя в этом отношении были изучены лишь несколько видов животных. Гораздо меньше внимания уделялось рецепторным мембранам колбочек позвоночных и микроворсинкам сложных [c.302]

Рис. 72. Структурная организация и локализация светособирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих эубактерий

Условием осуществления фотосинтеза является локализация необходимых пигментных, окислительно-восстановительных и ферментных систем в специальных органоидах фотосинтезирующих клеток. В случае растений и водорослей — это хлоропласты, в случае бактерий — хроматофоры. В них, наряду с фотосинтезом, происходит также синтез белков, нуклеиновых кислот, липидов, пигментов и других физиологически активных веществ фотосинтезирующие органоиды обладают известной автономностью в клетке. [c.7]

Эффективность и направленность миграции энергии по фотосинтетической пигментной матрице зависит как от характера локализации молекул пигмента в пределах данного пигмент-белкового комплекса (ПБК) (т. е. от расстояния между молекулами и их ориентации), так и от взаиморасположения различных ПБК в фотосинтетической мембране. Эти факторы в сочетании с различными условиями светового возбуждения могут привести к тому, что перенос энергии между разными группами пигментов будет происходить по разным физическим механизмам (см. 9-11 гл. ХП1) в пределах одной ФСЕ. Физические механизмы и пути миграции энергии связаны с особенностями молекулярной организации ПБК в фотосинтетических мембранах. Прогресс в изучении этих механизмов был достигнут на пути совершенствования препаративных методов выделения таких комплексов. [c.292]

Практически не существует принципиальных различий между структурами антенн и молекул хлорофилла из центров фотореакций. Они различаются лишь способом локализации молекул относительно друг друга в матрице фотосинтетической мембраны [155]. Из-за иной природы энергии первобытной эры (наличие сильной УФ-радиации) и, конечно, из-за изменений окружающей среды во времени структуры фотовозбуждаемых молекул, а также надмолекулярные матрицы должны были отличаться от современных. Следовательно, существующая пропасть между двумя фотосинтезирующими системами была преодолена лишь в ходе эволюции. Представляется естественным, чтобы имитирующие эволюцию эксперименты были направлены на выявление некоторых более простых фотовозбуждаемых пигментов, которые могли появиться одновременно с другими главными биополимерными структурами и участвовали в надмолекулярных образованиях. В табл. 6 содержатся данные о синтезе порфиринов в этих условиях. [c.32]

Локализация пигментов. Фотосинтетические пигменты у пурпурных бактерий связаны с внутренними мембранами-везикулярными или трубчатыми выростами плазматической мембраны, которые сохраняют с ней связь, но проникают в толщу цитоплазмы. У разных видов бактерий такие мембраны имеют разную форму. Это могут быть трубочки, везикулы (пузырьки) или скопления ламелл (располагающихся концентрически или же в виде стопок) иногда они заполняют всю внутренность клетки (см. рис. 2.23). Фрагменты мембран, освобождаемые при разрушении клеток в виде везикул и отделяемые центрифугированием, называют хроматофорами . В клетках зеленых бактерий пигменты связаны с различными структурами светособирающие пигменты-главным образом с хлоросомами, а пигменты реакционных центров-с плазматической мембраной (см, рис. 2.4 и 12.9). [c.378]

Окисление химически активной фотовозбужденной молекулы хлорофилла реакционного центра и инициирование тем самым цепи темновых окислительно-восстановительных реакций, заканчивающихся синтезом НАДФН и АТФ, и выделение кислорода из воды оказывается возможным благодаря локализации пигмента в упорядоченной липидно-белковой матрице, содержащей набор простетических редокс-групп. Нативные агрегаты хлорофилла, в которых идет окисление только части молекул возбужденного пигмента, рассматривались в литературе как полупроводники эта точка зрения сближает первичные фотопроцессы в иих и у дефектных фотографических кристаллов AgX. В таких кристаллах затруднена темповая рекомбинация первично образовавщихся под действием света Ag° и /2X2, что делает возможным участие Ag > в качестве катализатора в последующем темновом восстановлении АдХ реагентами среды. [c.3]

Основные черты последней структуры таковы. Она содержит 11 а-спиральных гидрофобных участков (по 22-31 аминокислот), организованных в близкие к параллельные тяжи, имеющие в хроматофорах трансмембранную направленность. В дополнение к трансмембранным а-спиралям белок РЦ содержит и более короткие а-спиральные участки, которые образуют, в частности, карманы вокруг мест локализации молекул хинонов. В целом структура белка РЦ образует жесткий каркас, с которым связаны две симметричные цепи молекул пигментов с общим для обеих цепей димером Бхл Р Р-Бхл-Бфф-<Э. Локализация пигментов на рис. XXVH.17, Б зачернена. Кружком показано положение иона Fe . Структура белка РЦ достаточно плотно прикрывает место связывания Qa, но в области связывания Qb в этих структурах имеется полость, через которую Qb может диффундировать в пул мембранных хинонов, связывая электрон-транспортную цепь РЦ с другими мембранными переносчиками электрона. Несмотря на наличие в структуре бактериальных РЦ двух ветвей L и М) переносчиков, образующих две электронные тропы, индуцируемый светом транспорт электрона идет преимущественно только по одной из них — по цепи L. Это связано, по-видимому, в первую очередь с асимметрией белкового окружения и особенно распределения ароматических аминокислот, играющих роль электронных мостиков (ХП1, 7) в двух цепях. Определенное значение здесь, вероятно, принадлежит и водородным связям, формируемым кофакторами электронного переноса с белковым окружением, которые играют роль в стабилизации электрона при туннелировании (ХП1, 6). Показана неэквивалентность водородных связей и ароматических остатков для двух ветвей. Так, образованная ветвь L отличается от ветви М наличием водородных связей между пирольным кольцом Бфф и Глю 104, а также присутствием остатков тирозина в белковом окружении кофакторов переноса. Ниже мы увидим, что белковая среда в соответствии с современной концепцией электронно-конформационных взаимодействий (гл. ХП1) играет решающую роль в регуляции электронного переноса в РЦ. Роль неактивной цепи пока не совсем ясна. Возможно, что компоненты этой цепи обеспечивают перенос и диссипацию триплетного состояния молекулы бактериохлорофилла Р на молекулу входящего в структуру РЦ специфического каротиноида. [c.313]

В зависимости от локализации пигментов различают весьма стойкую кутикулярную окраску, сохраняющуюся даже в отпечатках ископаемых насекомых менее стойкую гиподермальную, красящие пигменты которой сосредоточены в гиподерме, и, наконец, субгиподермальную, то есть просвечивающую сквозь прозрачные покровы, окраску жирового тела, гемолимфы или содержимого кишечника. [c.24]

Локализация пигментов антенны ЦПМ и ее производные хлоросомы II ЦПМ [c.255]

Имеется также ряд неисследованных возможностей и в проблеме биосинтеза хинонов. В настоящее время выяснено, что они синтезируются по двум (иногда трем) главным биосинтетическим путям, однако пока детали этих путей изучены на слищком малом числе примеров. Необходимо отметить, что в данном случае мы имеем интересную ситуацию, когда два соверщенно различных пути используются для биосинтеза очень сходных и даже одних и тех же соединений. Это позволяет разрабатывать вероятные пути и механизмы биосинтеза индивидуальных природных хинонов. Существует также щиро-кий простор для экспериментального выяснения биосинтетических путей, ведущих к тем или иным соединениям, и изучения принимающих в них участие ферментных систем, которые, за очень редкими исключениями, остаются соверщенно неисследованными. Пока нет никаких данных, касающихся регуляции биосинтеза хинонов. К проблемам, созревщим для биохимического изучения, можно отнести также локализацию хиноновых пигментов внутри клетки, возможную связь хинонов с белками или другими веществами и функции хинонов в тканях. [c.123]

Два компоненту фотосинтетического аппарата — реакционные центры и электронтранспортные системы — всегда локализованы в клеточных мембранах, представленных ЦПМ и у большинства фотосинтезирующих эубактерий развитой системой внутрицитоплазматических мембран — производных ЦПМ (см. рис. 4). Локализация светособирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих эубактерий различна (табл. 22). У пурпурных бактерий, гелиобактерий и прохлорофит светособирающие пигменты в виде комплексов с белками интегрированы в мембраны (рис. 72, А). В клетках зеленых бактерий и цианобактерий основная масса све-тособирающих пигментов находится в особых структурах, прикрепленных к поверхности мембраны, но не являющихся ее компонентом. Это хлоросомы зеленых бактерий и фикобилисомы цианобактерий (см. рис. 4). [c.274]

Основные пути транспорта электронов в ходе первичных процессов фотосинтеза показаны на рис. 12.14. Это известная Z- xeлia-результат исследований, в которых использовались методы импульсной спектро-фотометрии, а также искусственные доноры и акцепторы электронов и специфические ингибиторы. Она дает представление об окислительновосстановительных потенциалах пигментов и переносчиков электронов и о последовательнос1 и их окисления и восстановления, но ничего не говорит о локализации этих компонентов в мембране. [c.388]

Пигменты в живой клетке, конечно, более иди менее тесно связаны в структуры, заключающие в себе белки, липоиды и каротиноиды (см. главу XIV). Франк и Херцфельд [81] считали, что комплекс двуокись углерода — акцептор (СОд и его промежуточные продукты восстановления, H Og и прочие, также связываются с хлорофиллом (фиг. 20). Однако экстракция акцептора двуокиси углерода из клеток водой и возможная его локализация вне хлоропластов (см. главу VIII) делают невозможной устойчивую связь этого компонента с хлорофиллом. С другой стороны, хлорофилл может ассоциироваться с промежуточными катализаторами X или Y, которые сперва подвергаются фотохимическому гидрированию в фотосинтезе, а затем вызывают восстановление комплекса СОд в темновых реакциях. Окислители-заменители (Од, HNOg) также едва ли непосредственно связываются с хлорофиллом, но могут заменять двуокись углерода или комплекс СОд при кинетических взаимодействиях с восстановленным промежуточным продуктом НХ. [c.552]

Биохимической особенностью меланомы является повышенная способность ее клеток продуцировать пигмент — меланин. Исходя из этого своеобразия, было высказано предположение о возмол ной избирательной локализации в меланоме производных пирокатехина и тирозина [61], К числу таких производных относится 3-(3,4-диоксифенил)-аланин (ДОФА) [83]. [c.508]

Методика определения антио и фосфамида в меде хроматографией в тонком слое. Основные положения. Принцип метода. Метод основан на извлечении антио и фосфамида из меда гексаном, очистке экстрактов от восков и пигментов и последующем хроматографировании в тонком слое силикагеля, закрепленного гипсом. Подвижной фазой служит смесь ацетона и гексана в соотношении 1 2. Для обиаружения зон локализации препаратов используют смесь ацетоновых растворов бромфенолового синего и азотнокислого серебра с последующей обработкой хроматограмм лимонной кислотой. Предел обнаружения 0,1 мг/кг. [c.63]

Благодаря этому ферменту образуется бо, ьшинство животных пигментов, окрашенных в темнокоричневый и черный цвета. При альбинизме, для которого характерно пол- нее отсутствие меланина, отсутствует также и тирозиназа. У пестро окрашенных крыс и морских свинок темные участки кожи содержат тирозиназу, а светлые (белые) -нет. У некоторых насекомых меланиновая пигментация зависит скорее от локализации тирозина, чем от присутствия фермента. Чернила каракатицы и осьминогов состоят из тонкой суспензии меланина, вырабатываемого в специальной железе, стенка которой содержит тирозиназу и много меди. [c.349]

По представлениям, развитым в работах Ю. Эванса, В. А. Каргина, Я. М. Колотыркина, И. Л. Розенфельда, Д. Е. Майна и других ученых, противокоррозионное действие лакокрасочных покрытий обусловливается торможением коррозионных процессов на границе раздела металл—пленка. Это торможение может быть связано с ограниченной скоростью поступления веществ, необходи.мых для развития коррозионного процесса, повышенным электрическим сопротивлением материала пленки, специфическим влиянием адгезии, химическим или электрохимическим воздействием материала пленки на подложку. Таким образом, факторами, определяющими защитные свойства покрытий, являются изолирующая способность, степень локализации активных центров поверхности, эффект ингибирования. Способность покрытий защищать металлы во многом зависит от присутствия или отсутствия в них пигментов и химической природы последних. В зависимости от этого может преобладать тот или иной механизм защиты. [c.159]

Поглощение света фотохимически-активным пигментом Р переводит его в синглетное возбужденное состояние Р с последующим отрывом электрона. Этот процесс завершается за время короче 10 пс и сопровождается выцветанием полосы Р при 870 нм, выцветанием полос Бфф при 545, 760 нм и появлением полосы поглощения Бфф при 670 нм. Таким образом, в результате возбуждения световым импульсом в РЦ образуется ион-радикальная пара с разделенными между Р и Бфф зарядами и локализацией электрона на БФФ (Д Бфф ). Применение методов фемтосекундной спектроскопии показало, что время нарастания изменений поглощения Бфф при 545 и 670 нм, отвечающее переносу на Бфф, составляет около 4 пс. [c.314]

Рис. 10.10. Локализация метаболических блоков на пути биосинтеза глазных пигментов (оммохромов) Drosophila у мутантных линий v и сп.

Бактериородопсиновый фотосинтез макроэргов у га-лофильных бактерий принципиально отличается от фотосинтеза у других растительных и микробных организмов по месту локализации аппарата и его устройству (плазматические мембраны вместо мембран хлоропластов), природе светопоглои ающих хромофоров (бактериородопсин вместо хлорофилла), первичной фотохимической реакции (изомеризация ретиналя вместо окислительновосстановительных превращений пигмента), темновой утилизации световой энергии (транспорт протона вместо транспорта электронов) и эффективности трансформации световой энергии в химическую. [c.119]

Из этой гипотезы вытекает, что в слабо-пигментированную кожу УФ-излучение проникает легче, чем в сильнопигментированную, и, следовательно, при одинаковых дозах УФ-облу-чения в светлой коже образуется больше витамина D, чем в темной. Такой вывод подтверждается данными, полученными на свиньях. Существует порода свиней, у которых средняя часть туловища сильно пигментирована, тогда как остальная кожа почти лишена пигмента. Образование витамина D после УФ-облучения in vitro в непигментированной коже оказалось выше, чем в пигментированных участках того же животного (рис. 7.14). Зависимость между географической локализацией популяции и пигментацией кожи ее членов не подтверждается в двух случаях-для эскимосов и африканских шатмеев. Обе популяции, особенно последняя, состоят из темнокожих [c.38]

Фиксация атмосферного азота возможна только в образующихся в корневой системе растения клубеньках. Их возникновение связано с инфицированием корневой системы бобового растения бактериями из рода Rhizobium. Заражение корневой системы происходит только через молодые корневые волоски после внедрения бактерии прорастают внутри них до самого основания в виде инфекционной нити. Выросшие нити проникают сквозь стенки эпидермиса в кору корня, разветвляются и распределяются по клеткам коры. При этом индуцируется деление клеток хозяина и разрастание тканей. В месте локализации бактерий на корне растения-хозяина образуются клубеньки, в которых они быстро размножаются и располагаются по отдельности или группами в цитоплазме растительных клеток. Сами бактериальные клетки увеличиваются в объеме в 10—12 раз и меняют свою форму. Если такие клубеньКи имеют красноватую или розовую окраску, обусловленную наличием пигмента легоглобина (леггемоглобина) — аналога гемоглобина крови животных, то они способны фиксировать молекулярный азот. Неокрашенные ( пустые ) или имеющие зеленоватую окраску клубеньки не фиксируют азот. [c.81]

Локализация светсобирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих прокариот различна (табл. 24). [c.233]

Рис. 76. Структурная организация и локализация светсобирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих прокариот.

Антоциановые пигменты эволюционно наиболее древние. По-видимому, они появились у простейших растений —гетеротрофов в процессе эволюции как продукты обмена веществ, С формированием хлоропластов в клетке, образованием фотосинтезирующих пигментов и переходом на автотрофный тип питания локализация и накопление антоциаиов закрепились в клеточных оболочках и в клеточном соке вакуолей. [c.381]

Для электронно-гистохимической локализации Р-га-лактозидазы можно использовать реакцию образования коричневого пигмента Хэтчетта (результат связывания восстановленного фе(фицианида с Си ). [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология