Оксимиоглобин

Другим важным представителем хромопротендов может служить миоглобин. Этот протеид придает красную окраску мышцам и обеспечивает сохранение запаса кислорода в мышечных клетках путем превращения и устойчивый оксимиоглобин. [c.451]

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы Oj, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя гема, предохраняет Fe-" от окисления при его взаимод. с Oj и регулирует величину сродства к Oj. При одном и том же геме и способе его [c.92]

Гем а вместо метильной группы содержит формильный остаток (в 8-м положении) и вместо одной винильной группы (во 2-м положении)—изопре-ноидную цепь. Железо своими четырьмя связями образует комплекс с порфирином, а оставшиеся 5-я и 6-я координационные связи железа в молекулах гемоглобина и цитохромов связываются с белковыми компонентами по-разному. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благодаря 5-й координационной связи железо соединяется с атомом азота имидазольной группы гистидина белковой молекулы. Шестая координационная связь железа предназначена для присоединения кислорода (с образованием оксигемоглобина и оксимиоглобина) или других лигандов СО, цианидов и др. (рис. 2.1). В цитохромах, напротив, и 5-я, и 6-я координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метионина (в цитохроме с обе винильные группы соединены еще и с остатками цистеина) белковой молекулы. Этим, вероятнее всего, могут быть объяснены функции железа в гемоглобине, валентность которого не изменяется при присоединении кислорода (в отличие от валентности железа в цитохромах) в гемоглобине железо остается двухвалентным независимо от присоединения или отдачи кислорода. [c.80]

Методика опыта заключается в следующем. В бедренную мышцу крысы вводят медный амальгамированный электрод, активная поверхность которого имеет форму цилиндра (диаметр 0,3 мм и длина 8 мм). Второй электрод из углеродистой стали (диаметр 3 мм, длина 10, мм) вводят поблизости от первого под кожу. После включения поляризации цепи дается время на установление приблизительно постоянной силы диффузионного тока (5—10 минут). Затем на уровне тазобедренного сустава накладывают артериальный жгут, полностью прекращающий циркуляцию крови в конечности. После наложения жгута отмечается быстрое падение силы диффузионного тока, вызванное падением напряжения кислорода в тканях. Артериальный жгут вызывает артериальную ишемию в нижележащем участке конечности и создает замкнутую систему, при которой ткань вынуждена расходовать запасы кислорода в виде химически связанного кислорода (оксигемоглобина крови и оксимиоглобина) и физически растворенного кислорода в тканевой жидкости. Об интенсивности дыхания тканей можно судить по темпу падения напряжения кислорода. Потребление кислорода регистрируется на потенциометре марки ЭПП09 в течение 15 секунд после наложения жгута при скорости движения диаграммной ленты 9600 мм/час. Сразу после прекращения циркуляции крови в конечности возникают беспорядочные осцилляции, которые длятся 1—2 секунды, после чего начинается закономерное падение тока, отражающее процессы потребления кислорода тканью. [c.231]

Как мы видели, один из аксиальных лигандов в гем-группе гем-белков — это остаток Гис. В миоглобине это Гис-93 (или Гис-8 в / -спирали [12]). Существует и другой остаток —Гис-64 (или Гис-7 в -спирали [12]) в аксиальном положении с другой стороны гема, но его имидазольный цикл слишком удален от атома железа, и координация невозможна. Имеется щель, которую в оксимиоглобине занимает кислород Оа или другие лиганды, такие, как СО и N0, при подходящих условиях. (Окись углерода связывается в 50 раз прочнее, чем кислород). При отсутствии таких малых молекул шестое координационное место в ферромиоглобине остается свободным. В ферримиоглобине это положение занимает молекула воды. Гем-группа ковалентно не связана с белком, и при осторожной обработке ее можно удалить и заменить другими типами гемо1В, что мы увидим в дальнейшем. [c.370]

Шульман и сотр. [64] описали спектры дезоксимиоглобина и оксимиоглобина на частоте 220 МГц. В спектре дезоксимиоглобина наблюдаются три линии, сгруппированные в области 10,3t, которые отсутствуют в спектре оксимиоглобина. Химические сдвиги двух из них зависят от температуры, и эти линии являются, по всей вероятности, сигналами от протонов гема, смещенными в эту область за счет контактного взаимодействия. Положение третьей линии, по интенсивности соответствующей 6 протонам, не зависит от температуры и, возможно, она относится к метильным группам, резонансные сигналы которых смещены под влиянием кольцевых токов. В спектре оксимиоглобина появляется пик при 12,84 т, которого нет в спектре дезоксимиоглобина. Это может быть только пик, смещенный за счет эффектов кольцевого тока. Можно предположить, что присоединение кислорода к миоглобину вызывает конформационные изменения, которые влияют на взаимное расположение некоторых ароматических колец и соседних с ними протонов. [c.374]

Важный аспект изучения миоглобина с помощью ЯМР состоит в исследовании слабопольных сигналов протонов, способных к обмену, путем сравнения спектров в ОгО и НгО, как это было описано для лизоцима в разд. 14.2.2. Пател и сотр. [64а] оиисали в спектрах миоглобина и оксимиоглобина резонансные сигналы в области от О до —5 т. На основании данных рентгеноструктурного анализа химически модифицированных белков в разных состояниях эти сигналы были идентифицированы как пики NH-протонов двух остатков триптофана, один сигнал приписан остатку аргинина и один — гистидину. Шед и сотр. [62] наблюдали 4 сигнала в области от О до —4 т в водных растворах цианферримиоглобина, химические сдвиги которых проявляют небольшую температурную зависимость, но их отнесение точно неизвестно. Они обнаружили также три дополнительных пика в области от —3 до —141, поло- [c.374]

Рентгеноструктурный анализ четвертичной структуры координационного гемоглобина млекопитающих был выполнен на метгемоглобине [16, 103, 140], поскольку кристаллы с достаточно высоким содержанием окснгемоглобина не могут быть получены экспериментально. Недостаток структурных данных по гемоглобину, координированному кислородом, обусловлен окислением оксиге-моглобина в метгемоглобин за период 1—2 месяца, в течение которого выращиваются кристаллы до размеров, необходимых для рентгеноструктурного анализа [113], и окислением оксигемогло-бина, аналогичного окислению оксимиоглобина [142] (разд. 2.1.6, 3), под действием рентгеновского облучения. Давно известно, [c.57]

Неустойчивость оксигемоглобина и оксимиоглобина при рентгеновском облучении и значительная устойчивость к диссоциации комплекса гема с окисью азота 1172 ] указывают, что это производное заслуживает внимания при кристаллографических исследованиях по крайней мере по двум важным причинам. Во-первых, Кон [171 ] указывала, в что в случае гемоглобина и миоглобина электронный характер связывания окиси азота и кислорода может оказаться одинаковым. Во-вторых, (1 -конфигурация с неспаренным электроном, находящимся преимущественно на аксиальной орбитали по- [c.71]

Попытка определить стереохимию связанной молекулы кислорода в оксимиоглобине кашалота методами рентгеноструктурного анализа была предпринята Уотсоном и Ноббсом [142]. Эти иссле- [c.72]

При интерпретации карт разностной электронной плотности было предположено [142], что положение атома молекулы кислорода, координирующего с атомом железа, соответствует положению, занимаемому кислородом молекулы воды в метмиоглобине. Поскольку, согласно модели Полинга, с точки зрения электронной структуры атом железа должен образовывать резонансную двойную связь с координирующим атомом кислорода, следует ожидать некоторого уменьшения длины связи железо — кислород. Кроме того, в модели Полинга (рис. 17) требуется удлинение связи 0—0 вследствие образования простой связи между атомами координированного кислорода. Разностный синтез Фурье оксимиоглобина относительно метмиоглобина [142] не обладает достаточной точностью для определения столь детальных стереохимических соотношений. Кроме того, хотя образование водородной связи с остатком дистального гистидина может приводить к стабилизации молекулы в данном миоглобине, вообще говоря, она вовсе не обязательна. Как эритрокруорин hironomus [177], так и миоглобин Aplysia [178] не имеют остатка дистального гистидина, соответствующего остатку в миоглобине кашалота или гемоглобинах млекопитающих. [c.73]

В форме супероксид-аниона Fe(III)—Ог . Это предположение было сделано главным образом на основе сравнения спектров поглощения в видимой области комплексов, координированных кислородом, со спектрами низкоспинового гидроксиметмиоглобина. Поскольку окснгемоглобин диамагнитен [105], гипотеза [179, 180] об образовании низкоспинового иона Ре(И1) с электронной конфигурацией d в оксигемоглобине или оксимиоглобине требует спаривания парамагнитного низкоспинового катиона Ре(П1) с парамагнитным супероксид-анионом Ог". Такое спаривание, хотя и возможно, но не доказано. Как гипотеза Полинга [173, 174], так и модель супероксид-аниона [179, 180] приводят к увеличению длины связи О—О при координации с гемовым железом по сравнению с длиной 121 пм, характерной для молекулы кислорода [58]. Наблюдаемое расстояние О—О для супероксид-аниона составляет 128 пм. Маловероятно, чтобы для кристаллических гемопротеинов, координированных кислородом, точность рентгеноструктурных данных позволила бы обнаружить это удлинение. [c.74]

Несмотря на уменьшение длины связей между ионом металла и группами лигандов, сопровождающее переход миоглобина в оксимиоглобин или метмиоглобии, все три формы белка кристаллизуются в одной и той же кристаллической форме. В случае гемоглобина уменьшение длины связей при переходе от высокоспинового ферро-иона к низкоспиновому ферро- или высокоспинов ому ферри-ионам сопровождается изменением кристаллической структуры. Это изменение отражает те существенные перемены во взаимодействии между четырьмя железосодержащими субъединицами гемоглобина, которые приводят к изменению расстояния между ними. [c.421]

В отсутствие шестого лиганда гемоглобин и миоглобин содержат высокоспиновый атом железа (II). Координирование кислорода превращает их в диамагнитные оксимиоглобин и оксигемоглобин. Это изменение в спиновом состоянии еще не объяснено, поскольку молекулярный кислород не является лигандом с очень сильным полем и в свободном состоянии сам парамагнитен. [c.580]

Причина различий в геометрических параметрах неясна, но расчеты показывают, что энергия связи Fe—О практически не зависит от угла между связями [34, 35]. Возможно, что различие в углах объясняется стерическими факторами или образованием водородных связей между кислородом и группой NH гистидинового остатка. В отличие от оксимиоглобина и оксигемоглобина в другом пигменте — оксиэритрокруорине угол ZFeOO составляет почти 180° [36]. [c.580]

При напряженной деятельности организма количество кислорода, поступающего от оксигемоглобина крови и от оксимиоглобина мышц, недостаточно для аэробного окисления. В этих условиях пировиноградная кислота активно восстанавливается в молочную [c.329]

Абрамс, Альшул и Хогнес [52] высказали предположение о том, что сходство между полосами видимой части спектра бледнокрасного комплекса пероксидазы, который окисляет цитохром С, и соответствующими полосами оксимиоглобина и оксигемоглобина указывает на то, что эти вторичные комплексы, несмотря на их устойчивость по отношению к действию окиси углерода, являются, повидимому, соединениями закисного железа. Однако Чанс указывает, что эта спектроскопическая аналогия не имеет места в области Соре [c.207]

Рис. 14.32. Сравнение кривых диссоциации оксигемоглобина и оксимиоглобина. Миологобин остается насыщенным кислородом на 80% до тех пор, пока парциальное давление последнего не упадет ниже 20ммрт. ст. Это означает, что миоглобин удерживает кислород в покоящихся мышцах, но высвобождает его, когда в результате интенсивной мышечной работы используется весь кислород, доставленный гемоглобином.

Цвет мяса сам по себе определяется не гемоглобином крови (который, как известно, красного цвета), а другими пигментами — фиолетово-красным миоглобином, ярко-красным оксимиоглобином и коричневым метмиоглоби-ном. Все эти соединения имеют сложное строение и содержат атомы железа в степенях окисления +11 и +111. При варке и обжаривании миоглобин и метмиоглобин переходят в гЛобингемихромоген коричневого цвета. [c.48]

Миоглобин легче, чем гемоглобин, связывает кислород и транспортирует его к местам использования — митохондриям. Мышцы, поглощая кислород из крови, накапливают его в виде оксимиоглобина. Таким образом миоглобин создает резерв кислорода в мышцах, который используется для усиления окислительных процессов, например при физической работе. У человека и высших животных, обитающих на суше, миоглобин связывает только около 14% кислорода, транспортируемого с кровью, тогда как у животных, живущих в воде (например, у тюленя), миоглобин связывает около 40 % всего кислорода, находящегося в организме животного. [c.246]

В миоглобине атом железа выдвинут из плоскости порфиринового кольца в сторону проксимального гистидина примерно на 0,5 А. Менее определенным является вопрос о смещении железа из плоскости порфиринового кольца и о координации воды по шестому месту в молекуле оксимиоглобина. Здесь сдвиг атома железа невелик, а вместе с кислородом к области гема вероятно проникает и молекула воды. [c.101]

Измерения магнитной восприимчивости гемина указывают на присутствие в этой молекуле пяти неспаренных электронов, что характерно и для свободного иона Fe +. Однако связь железа в порфириновых комплексах не является простой ионной связью, как в типично ионных солях трехвалентного железа, о чем, например, свидетельствуют различия g-факторов подобных соединений. Вероятно, для атома железа в его порфириновых комплексах энергетически выгодно образование ковалентных связей за счет орбит 4d (гибридизация ApHd) без перестройки З -электронов, которые сохраняют свои спины параллельными, что обусловливает высокий парамагнетизм железопорфиринов. Данные Мессбауэровской спектроскопии показывают, что высокоспиновое состояние (s = 5/2) характерно для двухвалентного иона железа в гемгруппе дезоксигемоглобина и для оксимиоглобина, тогда как для цитохрома с характерно низкоспиновое состояние Ре +. [c.210]

Особенно важна роль миоглобина в жизни водных животных. Так, например, сине-черная окраска мышц тюленя зависит от значительного содержания в них пигментов миоглобина. Количество кислорода, связываемого миоглобином, у тюленя составляет почти половину общего количества кислорода в организме. Тюлень может оставаться долго под водой лишь потому, что необходимый ему в это время кислород обеспечивается распадом (диссоциацией) оксимиоглобина. Морские животные — обитатели приливно-отливной зоны — также содержат много миоглобина. Эти животные во время отлива покрывают свою потребность в кислороде за счет оксимиоглобина. [c.59]

Веществом, близким к гемоглобину, является хромопротеид мышц — миоглобин, или мышечный гемоглобин. Миоглобин близок к гемоглобину крови, но не идентичен с ним. Он образует такие же производные, как и гемоглобин крови (оксимиоглобин, карбоксимиоглобини метмиоглобин). Миоглобин и гемоглобин очень близки по своему элементарному составу. Одинаковыми оказались и простетические группы миоглобина и гемоглобина. Следовательно, различия в этих двух соединениях следует отнести за счет их белковых компонентов. Миоглобин выделен из мышцряда животных в кристаллическом виде. По своей форме кристаллы миоглобина различных животных отличаются друг от друга. Молекулярный вес белкового компонента миоглобина, имеющего кристаллический вид, равен 17 ООО. В каждой его молекуле содержится одна молекула гема. Миоглобин рассматривают как дыхательный пигмент, обеспечивающий в мышцах кратковременный резерв кислорода, используемый мышечными волокнами. Сродство к кислороду у миоглобина более выражено, чем у гемоглобина. [c.45]

У человека при общем запасе кислорода равном 2450 мл, 345 мл (т. е. 14%) находится в форме оксимиоглобина. Миоглобин, обеспечивая резерв кислорода в мышцах предохраняет органы животных от временного кислородного голодания. Особо большое значение в этом отношении должен иметь миоглобин сердечной мышцы. [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология