Кофермепт

Пиримидин — шестичленное гетероциклическое соединение с двумя гетероатомами азота. Структурный фрагмент витаминов, кофермептов и нуклеиновых кислот. [c.439]

Морфологический катализ отнесен к 4-й группе [22]. В последнее время особое внимание привлекает каталитический синтез веществ со строго определенной химической и пространственной структурой. Долгое время это считалось привилегией живого вещества. Затем часть таких реакций научились проводить искусственно на выделенных ферментах в присутствии кофермептов. Определенные успехи достигнуты такн е в моделировании действия ферментов и в синтезе их аналогов. [c.21]

Большинство реакций в живых организмах регулируется и направляется особыми белками-катализаторами, которые называются ферментами. Это очень большие и сложно устроенные молекулы. Для успешной работы многих ферментов необходимы более простые соединения, например витамины. Такие соединения называются коферментам . Для биосинтеза жирных кислот большое значение имеет так называемый кофермепт А, который обозначают обычно как КоА или Н8КоА (так как на конце его молекулы есть группа —8Н) [c.123]

При разработке ацетатной гипотезы биосинтеза фенольных соединений Колли и Бэрч исходили из чисто химических представлений. Б живых же организмах необходима предварительная активация ацетата. Она достигается присоединением карбоксильной группы ацетата к коферменту А с образованием ацетил-кофермента А (ацетил-КоА), который содержит макроэргическую тиоэфирную связь. Ацетил-КоА при участии карбоксилазы аце-тил-кофермепта А в присутствии и АТФ присоединяет СОа с образованием малонил-КоА (Goodwin, 1960). [c.162]

Входит в состав витамина пантотеновой кислоты и ее производного— кофермепта А содер-н ится также в природных пептидах карнозине и ансерине [c.44]

Эти исследования сочетались с глубоким изучением пиридоксалевых ферментов, проводимым под руководством А. Е. Браупштейна (подробнее о них см. раздел Химия витаминов и кофермептов ), в лаборатории которого был экспериментально изучен молекулярный механизм ингибирования пиридоксалевых ферментов циклосерином н его аналогами. [c.546]

Для оценки изложенных данных представляют интерес и результаты следуюш их исследований. В пашой лаборатории Федоров (1966) установил, что в ткани головного мозга крольчат в период прозревания активность пирофосфат фосфогидролазы — фермента, который расш,епляет неорганический пирофосфат, образующийся при биосинтезе белков, нуклеиновых кислот, липидов, углеводов и многих кофермептов, — значительно выше, чем на более ранних и поздних стадиях развития. [c.21]

Уже в течение многих лет витамины рассматривают как пищевые факторы, необходимые для роста и питания. Однако лишь в последнее время их роль в обмене веществ выяснена более детально. Как уже указывалось в предыдущих главах, витамины являются существенной составной частью молекул коферментов. В то же время известно, что коферменты представляют собой необходимые компоненты систем фермент — субстрат, участвующих в важнейших реакциях обмена веществ. Отсутствие кофермепта как следствие отсутствия [c.403]

Физиологические функции. Тиамин играет важную роль в процессе нормального окисления углеводов в организме. Соединяясь с двумя молекулами фосфорной кислоты, тиамин образует кофермент кокарбоксилазу. В отсутствие этого кофермепта пировиноградная кислота не расщепляется и накапливается в крови и в тканях. Предполагают, что обычно развивающийся при недостатке тиамина неврит развивается вследствие накоплепия пировиноградной кислоты. В последнее время большие дозы тиамина успешно применяли при лечении ряда случаев заболевания невритом. У лиц, потребляющих избыточное количество спиртных напитков, развивается алкоголь- [c.405]

Пусть (а) — исходное состояние его входов и выходов. Сигнал из системы 1 может направиться через протон на N1—С = Ыг, N2—С=Кз и далее в систему 3. Аденин переходит в состояние (б), обеспечивая возможность прохождения сигнала из системы 2 по НХг—К=Рг через N1 в систему 1, переходя при этом в состояние (в). Сигнал из системы 3 по НХз—К=Рз, через НЫз—С=Ы2 и N2—С=К1 может направиться далее па НРг—К=Хг в систему 2 и возвратить аденин в исходное состояние (а). Таким образом, аденин в составе ССИВС может осуществлять последовательное пропускание сигналов, аналогично тому, как мы это наблюдали на примере С—Ы-группы, однако количество возможных вариантов для аде-нина существенно выше. Точно также могут быть рассмотрены и другие азотистые основания, функционирующие, по-видимому, как регуляторные элементы, направляющие заряды в ССИВС, которые нуждаются в энергетическом обеспечении. При этом необходимо отметить, что как и функциональные группы аминокислот, эти элементы в составе олигомерных дуплицированных структур должны работать в паре смена состояний одного элемента пары (например, в дуплицированных генах, в комплексах кофермепт-фермепт) должно сопровождаться соответствующим изменением состояния другого элемента пары в противоположном направлении, так что по окончании цикла их функциональные свойства будут меняться на противоположные. [c.93]

Высказано предположение, что отрицательная кооперативность при связывании субстратов (кофермептов) обусловлена наличием сильного взаимодействия субъединиц в молекуле фермента, приводящим к тому, что при связывании субстрата одной субъединицей изменяется конформация соседней субъединицы и происходит снижение ее сродства к субстрату. После химической трансформации субстрата исходная конформация субъединицы восстанавливается, что может облегчить диссоциацию продуктов реакции. Такой механизм чередования конформационных состояний субъединиц фермента получил название механизма качелей, или флип-флоП Жхтшзы А. Сходная последовательность событий предложена для описания поведения щелочной фосфатазы Е. соИ. [c.48]

Наряду с пиридин- и флавиннуклеотидными кофермептами обратимое восстановление и окисление претерпевают и некоторые содержащиеся в мембране компоненты, которые относятся к иным классам соединений. Негемовые железопротеиды [ (FeS)-белки] уже описывались при обсуждении свойств сукцинатдегидрогеназы (разд. 12.2.2) и детально рассматриваются в разд. 13.2.1. Вероятно,, дюжина таких веществ функционирует в митохондриальной электронпереносящей цепи. Убихинон и его гидрохинон — широко распространенная окислительно-восстановительная пара, но не свя-ванная, подобно коферментам, со специфическими белками. Вместо этого небольшой фонд указанного соединения находится в липидной фазе мембраны, где он служит в качестве акцептора электронов для одной группы ферментов и в качестве донора электронов для другой, следующей группы ферментов цепи. Таким образом, убихинон представляет собой мобильный жирорастворимый субстрат, доступный для соответствующих ферментов, более жестка встроенных в мембранную структуру [c.427]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология