Белки-катализаторы

Четыре особенности отличают ферменты от всех прочих катализаторов. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. Нри оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 10 —10 раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Число оборотов (т. е. число молекул субстрата, превращаемых за одну минуту, на одну молекулу фермента) для большинства ферментов равно приблизительно 1000, а в некоторых случаях может превышать 10 . Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом, многие химические реакции, которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях pH, близких к нейтральному. Во-вторых, для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры используемого субстрата. В-третьих, круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно широк. Ферменты катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления — восстановления, дегидрирования, альдольно11 конденсации, реакции переноса различных групп, а также ряд других реакций. Мы можем, таким образом, сказать, что белки — катализаторы с исключительно широким спектром действия. Наконец, в-четвертых, активность самих ферментов в клетке строго регулируется. Скорость синтеза ферментов, а также их конечная концентрация находятся под генетическим контролем и регулируются с помощью малых молекул эти малые молекулы часто являются субстратами или продуктами реакций, катализируемых теми н е ферментами. Кроме того, ферменты могут существовать как в активной, так и в неактивной форме, причем скорость и степень их превращения в каждом конкретном случае зависит от свойств окружающей среды. Почти все биоло- [c.189]

Функции белков чрезвычайно разнообразны. В организме содержатся тысячи различных белков, каждый из которых выполняет только ему присущую роль. Белки-катализаторы, или ферменты, обеспечивают протекание химических реакций в клетке транспортные [c.406]

Подобрать концентрацию фермента, при которой скорость реакции была бы пропорциональна количеству добавленного белка-катализатора. Если подобная зависимость не наблюдается, это может указывать на присутствие в препарате фермента ингибитора либо активатора, а также на возможную диссоциацию фермента при разведении на субъединицы, обладающие иными кинетическими свойствами, чем олигомер. [c.207]

Ферментативные каталитические реакции не только высокочувствительны, но и чрезвычайно селективны. Ферменты представляют собой белки-катализаторы, которые воздействуют только на определенные субстраты. Например, среди всех биохимических реакций, протекающих в человеческом организме, гидролиз мочевины является единственным процессом, на скорость которого оказывает влияние присутствие фермента, называемого уреазой. Уре-аза проявляет каталитический эффект на превращение мочевины в аммиак и карбона,т-ионы [c.346]

Механизм гидролиза белка катализаторами из ионообменных смол [1803]. [c.228]

Гидролиз белков катализаторами из ионообменных смол [1804]. [c.228]

Систематическое изучение метаболических реакций составляет одну из главных задач биохимии. В настоящей книге мы будем рассматривать ферменты только с общей точки зрения — как белки-катализаторы. Нас будет интересовать общий механизм каталитического действия, его связь с своеобразной структурой макромолекулы. Мы будем прибегать для примера к рассмотрению конкретных ферментов, оставляя в стороне вопрос о значении катализируемых ими реакций в жизнедеятельности. [c.138]

Явление, благодаря которому возможна жизнь, это — катализ, действие определенных веществ, которые ускоряют в тысячи раз химические реакции, а сами при этом не изменяются. В химической промышленности катализаторы используются при крекинге нефти, синтезе аммиака и при многих других процессах. Организм с их помощью создает свои ткани и расщепляет пищевые продукты до более простых веществ так, как он это делает за четыре часа с белками. Катализаторы в живых существах называются биокатализаторами, или ферментами, и успехи биологии зависят от углубления наших знаний о том, что они собой представляют и как именно они действуют. [c.167]

Из составных частей пищи в теле животного строятся с помощью ферментов самые разнообразные необходимые для жизни организма вещества. Каким же образом работают ферменты Такое ли уж это необычное свойство — ускорять химические реакции Оказывается, нет. Человеку известно множество веществ, подхлестывающих химические реакции, но не имеющих никакого отношения к белкам. Катализаторами, так называют эти вещества, могут быть обычные металлы никель, платина и другие. Не будет преувеличением сказать, что вся химическая промышленность работает с помощью катализаторов. Переработка нефти, получение серной кислоты, искусственного каучука происходит с помощью катализаторов. Какова же их роль [c.61]

В растворе белки имеют строго определенную конформацию, или трехмерную структуру. Биологическая активность почти всех без исключения белков, будь то белки-катализаторы, структурные белки, белки, ответственные за транспортные процессы, белки, участвующие в формировании опор-но-двигательного аппарата, или белки-регуляторы, зависит от сохранения их природной, или активной, конформации. Белки в соответствии с их конформацией можно разделить на две категории. Глобулярные белки имеют компактную, примерно сферическую форму, образующуюся в результате нерегулярной укладки полипептидных цепей (рис. 129). В фибриллярных белках полипептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя длинные нити или слои (рис. 1.30). Больщинство ферментов [c.59]

Некоторые коферменты, такие, как NAD+ и NADP+, легко освобождаются из комплексов с белками и обеспечивают таким образом перенос атомов водорода от одного фермента к другому. В то же время многие коферменты, например FAD, связаны более прочно и если даже высвобождаются из комплекса с белком-катализатором, то очень редко. Группы гема нередко ковалентно связаны с белками, например с цитохромом с, и не могут отщепиться без разрушения фермента. Очень прочно связанные коферменты часто называют простетическими группами, однако резкой границы между простетическими группами и непрочно связанными коферментами не существует. [c.186]

Что же можно сказать об аденозиновом фрагменте Здесь налицо изящная структура, заимствованная у нуклеиновых кислот. Какова ее функция в АТР как переносчика фосфатных групп молекулы АТР По крайней мере частично ответ заключается, по-видимому, в том, что аде-нозинмонофосфатный фрагмент (АМР) молекулы является ручкой , за которую могут ухватиться белки — катализаторы [c.189]

Большинство реакций в живых организмах регулируется и направляется особыми белками-катализаторами, которые называются ферментами. Это очень большие и сложно устроенные молекулы. Для успешной работы многих ферментов необходимы более простые соединения, например витамины. Такие соединения называются коферментам . Для биосинтеза жирных кислот большое значение имеет так называемый кофермепт А, который обозначают обычно как КоА или Н8КоА (так как на конце его молекулы есть группа —8Н) [c.123]

Щ/Л елки в организме выполняют не только фер-ментативные и гормональные функции. Кроме белков-катализаторов, белков- дирижеров , есть еще белки-защитники, обороняющие организм от агрессоров . [c.69]

Число возможных первичных структур молекул белка практически неограиичеиио, Каталитические свойства того или иного белка зависят от его первичной структуры, и для функционирования белка-катализатора необходимо определенное сочетание аминокислот. [c.39]