Тиоэфирные связи

Концевые меркаптогруппы полисульфидных полимеров реагируют с ненасыщенными полиэфирными смолами. Для этой цели желательно использовать наименее разветвленные олигомеры. В присутствии кислых катализаторов меркаптогруппы взаимодействуют с фенольными смолами с образованием тиоэфирных связей [30, с. 328]. [c.565]

На следующей стадии пролин, присоединенный к тяжелому ферменту тиоэфирной связью, атакует легкий фермент, перенося [c.62]

Последний фрагмент является активной частью кофермента, так как его тиольная группа легко образует тиоэфирные связи с карбоксильными остатками кислот и переносит их на другие субстраты (например, ацетильную группу передает в цикл три-карбоновых кислот - цикл Кребса). КоА участвует в углеводном и жировом обмене и в синтезе важных биомолекул. [c.168]

Ферменты, содержащие этот кофермент, катализируют реакции цикла трикарбоновых кислот и глиоксилат-ного цикла. Во всех случаях кофермент А связывается с ацильным остатком лабильной тиоэфирной связью (схема 10.3.11). [c.290]

Более длительное нагревание приводит к разрыву тиоэфирной связи и снижению выхода. [c.73]

В уравнении (9-7) стадия а представляет собой альдольную конденсацию с последующим гидролизом одной тиоэфирной связи (гл. 7, разд. К, 2, е), тогда как стадия б является простым альдольным расщеплением. Стехиометрия полной реакции соответствует прямому гидролизу ацетоацетил-СоА до ацетоацетата. Вероятно, такой несколько усложненный механизм предоставляет больше возможностей для осуществления строгого контроля, однако не исключено, что это объясняется ка-кими-то другими причинами. [c.316]

При достаточно больших конформационных изменениях белка может произойти тесное сближение карбоксильной и SH-группы, приводящее к самопроизвольному образованию тиоэфирной связи. Затем, когда белок вновь примет ненапряженную конформацию, в полной мере сможет проявиться высокоэнергетический характер тиоэфирной связи, и она сможет вступить в обменные реакции, приводящие к синтезу АТР. Другой возможностью является связывание белком ADP и неорганического фосфата на близко расположенных участках. Тогда после соответствующих конформационных изменений эти два компонента могут быть буквально прижаты друг к другу с самопроизвольным удалением ОН-иона и образованием АТР и НгО. [c.414]

Во всех цитохромах с гем ковалентно связан с белком посредством тиоэфирных связей между винильными боковыми группами в кольцах А и В и 5Н-группами остатков цистеина белка. В таких случаях простетическую группу называют гемом с. В цитохромах с железо координационно связано с гистидином и метионином. [c.659]

Процесс катализируется пируватдегидрогеназным комплексом и практически необратим. В результате образуется ацетил-КоА, содержащий высокоэнергетическую тиоэфирную связь, ацетильная группа с которого переносится на неорганический фосфат, что приводит к образованию ацетилфосфата и регенерированию кофермента А [c.228]

В этой реакции энергия, заключенная в тиоэфирной связи, реализуется в виде высокоэнергетической фосфатной связи ацетилфосфата. [c.228]

Аналогичным образом на тяжелом ферменте аминогруппа ва-лпна, присоединенного тиоэфирной связью, атакует дипептид и образует трипептид. Напомним, что энергия на образование пептидной связи выделяется ири аминолизе тиоэфира. [c.63]

Полимеры с простой тиоэфирной связью можно получить полимеризацией этиленсульфида или поликонденсацией алкилдигалогенидов с сульфидом натрия [c.400]

Легкость получения HaS Hj Li свидетельствует о том, что карбанионы достаточно хорошо стабилизируются даже одной тиоэфирной связью —S—. [c.348]

Сукцинил-КоА в р-ции 5, катализируемой сукцинил-КоА -синтетазой, подвергается распаду, в результате к-рого энергия тиоэфирной связи сукцинил-КоА запасается в виде синтезир. нуклеозидтрифосфата (у бактерий, грибов, рас-тений-АТФ, у животных-ГТФ). [c.635]

Роль второго субстрата чаще всего выполняет а-кислота, а соединение, указанное в скобках, по-види . ому, является промежуточным продуктом реакции [151]. Однако в некоторых случаях ацетильная группа может быть перенесена с ацетил-СоА на 5Н-группу фермента до стадии конденсации [151а]. Этот же фермент катализирует вторую стадию — гидролиз эфира СоА. Эти ферменты играют важную роль в биосинтезе Они принимают участие в первых стадиях процесса удлинения общей цепи (гл. И, разд. Г,7). Одна из функций тиоэфирной группы в ацетил-СоА состоит в активации водородов метильной группы в реакции аль дольной конденсации. Кроме того, последующий гидролиз тиоэфирной связи обеспечивает общую необратимость процесса в целом и является движущей силой синтетической реакции. [c.167]

РИС. 9-6. Катаболизм пропионата и пропнонил-СоА Отметим, что малонил-СоА, образующийся по бути б, содержит тиоэфирную связи при С-3 исходного пропионата, а не при С-1 (как показано на рисунке). [c.333]

Путь б обладал бы вполне осязаемым преимуществом по сравнению с путем а, если бы расщепление р-оксипропионил-СоА не сводилось к простому гидролизу, как это показано на рис. 9-6. Если бы энергия тиоэфирной связи сохранялась путем образования АТР или GTP (как это наблюдается в цикле трикарбоновых кислот при превращении сукцииил-СоА в сукцинат), то имелась бы дополнительная стадия субстратного фосфорилирования ). [c.334]

Построенные из L-амннокнслот аматохсины — циклические октапептиды, содержащие на месте тиоэфирной связи сульфоксидный мостик [c.311]

Механизм действия сульфгидрильных протеаз — папаина, фпцина и бромелаина — принципиально аналогичен изображенному на рис. 6.3. В роли акцептора ацильной группы здесь выступает сульфгидрильная группа входящего в состав активного центра остатка цистеина. Об этом свидетельствуют данные, полученные при изучении действия химических ингибиторов и рН-зависимости каталитической реакции (группа с р/Са 8,4 появляется на стадии ацилирования, а не на стадии деацилирования), а также тот факт, что методами спектроскопии в ацил-ферменте была обнаружена сложная тиоэфирная связь. При замене воды на оксид дейтерия катализируемые папаином реакции проявляют значительный кинетический изотопный эффект следовательно, лимитирующей стадией является перенос протона. О химической природе группы, выступающей в роли общего основного катализатора, мы уже говорили выше. Поскольку сложные тиоэфиры легче взаимодействуют с аминами, чем с кислородными сложными эфирами, папаин является лучшим катализатором реакции транспептидации по сравнению с химотрип-сином. [c.146]

Пятая реакция катализируется ферментом сукцинил-КоА-синтета-зой. В ходе этой реакции сукцинил-КоА при участии ГТФ и неорганического фосфата превращается в янтарную кислоту (сукцинат). Одновременно происходит образование высокоэргической фосфатной связи ГТФ за счет высокоэргической тиоэфирной связи сукцинил- КоА [c.347]

Выяснить локализацию ответственного пептида далеко не просто. Природа редко наделяет интересную с точки зрения экспериментатора структуру какой-либо меткой. Однако такая метка имеется, например, у гем-связывающего пептида цитохрома с. Часть пептида, непосредственно участвующая в осуществлении биологической функции, ковалентно соединена тиоэфирной связью с прос-тетической группой цитохрома. Эта стабильная связь облегчает выделение и анализ этого пептида. Туппи и сотр. [87—91] удалось сравнить последовательности гем-связывающих пептидов, выделен- [c.40]

Кофермент А, принимающий активное участие в пропионовокислом брожении, относится к группе мононуклеотидов. Он содержит аденин, Д-рибозу, пирофосфатную группу и пептидоподобное соединение, в состав которого входит пантотеновая кислота — еще один витамин группы В. Функция кофермента А заключается в переносе ацильных групп (КСО ). Ацильная форма КоА представляет собой тиоэфир. Тиоэфирная связь, образующаяся между карбоксильной группой кислоты и тиоло-вой группой КоА, является высокоэнергетической. [c.227]

Следующий этап — образование янтарной кислоты из сукци-нил-КоА, катализируемое сукцинилтиокиназой, в результате которого энергия, освобождающаяся при разрыве тиоэфирной связи, запасается в фосфатной связи ГТФ. ГТФ затем отдает свою фосфатную группу молекуле АДФ, что приводит к образованию АТФ. Следовательно, на данном этапе ЦТК имеет место субстратное фосфорилирование. [c.357]

Взаимодействие ацетилкофермента А с оксалоацетатом, катализируемое ферментом цитратсинтазой, заключающееся в присоедгиюнии атома С метильной группы ацетильного остатка к карбонильному углероду оксалоацетата и одновременном гидролизе тиоэфирной связи [c.354]

Ацетиллипоевая кислота содержит активированную ацетильную группу, в тиоэфирной связи которой кумулирована энергия окислительной реакции дегидрирования оксиэтильной группы ТПФ. [c.262]

Пятая реакция является единственной в цикле реакцией субстратного фосфорилирования, катализируется ферментом сукцинил-КоА-синтетазой. В этой реакции сукцинил-КоА при участии ГДФ и неорганического фосфата превращается в сукцинат. Одновременно происходит образование высокоэргической фосфатной связи ГТФ за счет высокоэргической тиоэфирной связи сукцинил-КоА. Она протекает в две стадии [c.267]

Среди соединений пептидно-белковой природы нередко встречаются такие соединения, которые наряду с обычными амидными связями содержат и связи другого типа. Такие пептиды называются гетеродетными (гомодетные пептиды построены только из аминокислот, соединенных с помощью амидных связей). В группу гетеродетных пептидов входят депсипептиды, в составе которых есть гидроксикислоты или гидроксиаминокислоты 8-пептиды, содержащие тиоэфирную связь между остатками (5—5)-пептиды, содержащие дисульфидную связь гликопептиды, содержащие N- или О-гликозидные связи, и т. д. (см. с. 472 и 474). [c.153]

Тиолы и дисульфиды. В устойчивых протеинах сера встречается либо в виде дисульфидных групп К — 5 — 5 — К, как в цистине, либо в прочных, тиоэфирных связях, как в метионине или в виде тиаэольного кольца а аневрине (стр. 289). С другой стороны, ряд активных энзимов дает положительную нитропруссидную реакцию, что указывает на наличие свободных тиольных групп К — 8 — Н. Энзимы этого типа могут обратимо дезактивироваться различными мягкими окислителями, реагирую- [c.307]

Метод пригоден для связывания сахаров, которые образуют эфирные связи по своим гидро ксильнь М группам. Белки и пептиды своими первичными аминогруппами образуют алкиламинные связи. С веществами, которые содержат тиольные группы, образуются тиоэфирные связи. Когда используется 1,4-бис (2,3-эпокси-пропокси) бутан, то между лигандом и цепью агарозы вводится пространственная группа, соответствующая цепи из 12 углеродных атомов. Под действием бисоксирана происходит поперечное сщи-вание углеводных цепей матрицы геля, которое повышает ее устойчивость. Это позволяет применять более жесткие условия для связывания и элюирования. Эти гели поступают в продажу под названием эпоксиактивированной сефарозы. [c.195]

Группа гема прочно упакована между четырьмя свернутыми спиралью пептидными цепями, показанными с торца. Железо расположено в центре порфиринового диска, изображенного в виде прямоугольника. Пептидные цепи соединены с железопорфирином посредством 1) двух тиоэфирных связей между двумя остатками цистеина пептидной цепи и двумя випильными группами на краю [c.213]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология