Аминокислоты выделение из белков

Приводим строение и названия некоторых важнейших а-аминокислот, выделенных из белков. [c.351]

Аминокислоты, выделенные из белков [c.437]

Конфигурация альфа-аминокислот. Все а-аминокислоты (за исключением гликоколла) имеют асимметрический атом углерода, они оптически активны. Естественные, встречающиеся в природе оптически активные а-аминокислоты причисляются генетически к левому ряду, хотя среди них есть кислоты, вращающие плоскость поляризации одни вправо, другие влево. Большинство аминокислот, выделенных из белков, вращает влево. При решении вопроса о генетической конфигурации аминокислот исходят чаще всего из структуры молочных кислот. [c.302]

Синтезы аминокислот. Различные аминокислоты, выделенные из белков, были синтезированы уже давно, главным образом с целью установления или подтверждения строения. Впоследствии, когда стало необходимым получение аминокислот в больших количествах для биологических исследований (например, с целью изготовления синтетических культуральных жидкостей для микроорганизмов), синтезы аминокислот приобрели препаративный интерес. Поэтому преследовалась цель получения аминокислот с наибольшими выходами из легкодоступного сырья. [c.361]

В настоящее время установлено, что большинство белков состоит из 22 качественно различных а-аминокислот. Отсюда следует, что в белковых макромолекулах, отдельные остатки аминокислот должны многократно повторяться в самых различных сочетаниях. Этим объясняется существование огромного числа различных белков. Приводим строение некоторых важнейших а-аминокислот, выделенных из белков. [c.382]

Глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота). Имеет строение ЫНг—СНг—СООН. Бесцветное кристаллическое веш,ество, растворимое в воде и нерастворимое в безводном спирте. Т. пл. 292°С (с разложением). Обладает сладким вкусом. В большом количестве содержится в белках натурального шелка и животного клея (желатины). Представляет собой первую аминокислоту, выделенную из белка (желатины) при гидролизе (1820). [c.325]

Первой аминокислотой, выделенной из белков в оптически активном виде, была аспарагиновая кислота, оптическое вращение которой было определено Пастером . Вслед за этим из белков была выделена оптически активная глутаминовая кислота , лейцин и цистеин , фенилаланин . Условием выделения оптически активных аминокислот является проведение гидролиза в кислой среде, в то время как при щелочном гидролизе в результате рацемизации образуются оптически неактивные аминокислоты. [c.587]

Некоторые авторы делят аминокислоты, выделенные из белков, на 3 больш е группы 1) нейтральные аминокислоты, 2) кислые и 3) основные аминокислоты. [c.302]

Это—первая аминокислота, выделенная из белка (1,820)>. [c.303]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Всякая аминокислота, выделенная из белков, напротив, состоит только из одного из двух возможных энантиомеров. Поэтому она вращает плоскость поляризации света или по часовой стрелке, или против часовой стрелки, т. е. является лево-, либо правовращающей. Однако независимо от направления вращения плоскости поляризации света и от того, с какой аминокислотой мы имеем дело, ориентация заместителей относительно асимметрического у1лерод-ного атома всегда одинакова. Эту ориентацию или конфигурацию называют ь-конфигурацией, когда при превращении такой аминокислоты в глицериновый альдегид без изменения ее конфигурации получается левовращающий глицериновый альдегид. Энантиомеры аминокислот белков обозначают буквой о, если из них получается правовращающий глицериновый альдегид. [c.19]

В старой литературе направление оптического вращения аминокислот обозначали малыми буквами d (dextro, или правое) и I (levo, или левое), указывающими на направление вращения в водном растворе. Позднее, когда выяснилось, что аминокислоты, выделенные из белков, имеют одинаковую конфигурацию, для обозначения аминокислот природного стерического ряда стали использовать приставку /, а направление вращения обозначать знаками ( + ) и (—), заключенными в круглые скобки, например /(—)-аланин, /(- -)=глутаминовая кислота. Использование двух систем обозначения в ряде случаев приводило к путанице, которая усугублялась тем, что одни природные аминокислоты имеют левое, а другие — правое вращение. Кроме того, у некоторых аминокислот знаки оптического вращения в водном растворе и в присутствии кислоты противоположны. Дополнительные трудности возникли в отношении аминокислот, в молекуле которых имеется более одного асимметрического атома углерода. Примером может служить выделенный из белка треонин, который сперва был обозначен как d —)-треонин ввиду его родства с D-треозой. [c.81]

Важную роль в изучении структуры белков сыграло развитие методов их разложения кислотами и пиш еварительными соками. В 1820 г. А. Браконно (Франция) подвергал многочасовому действию серной кислоты кожу и другие ткани животных, затем нейтрализовал смесь, получал фильтрат, при выпаривании которого выпадали кристаллы веш ества, названного им гликоколом ( клеевым сахаром ). Это была первая аминокислота, выделенная из белков. Ее структурная формула установлена в 1846 г. [c.16]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология