Окситоцин молекулярный вес

Структура. Пептиды — это полиамиды аминокислот к ним произвольно относят вещества с молекулярным весом меньше 10 ООО. Эти вещества были выделены из экстрактов клеток, подобных клеткам гипофиза или клеткам некоторых типов почвенных бактерий. Одним из простейших пептидов является глутатион, трипептид, находящийся во многих живых клетках. Более сложными образцами служат грамицидин 8, антибиотик, и окситоцин, гормон, выделенный из задней доли гипофиза. Разъяснение структуры последнего вещества и его синтез представляют собой одно из величайших достижений органической химии в области природных продуктов. [c.539]

Близкие по молекулярному весу пептиды можно фракционировать за счет избирательной сорбции одного или нескольких компонентов смеси на матрице. Примером может служить разделение окситоцина и вазопрессина на сефадексе 0-25 [22] в 0,1 н. муравьиной кислоте (рис. 34.3). Порядок выхода оказался обратным тому, который был предсказан на основании анализа конформации этих пептидов в растворе. По-видимому, [c.401]

Молекулярные веса белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминокислот, его мол. вес 1007 мол. вес адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — [c.426]

Молекулярные массы белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминокислот, его мол. масса 1007 мол. масса адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — 15000 гемоглобина (белок крови) —68000, а мол. массы белков вирусов могут достигать 50 миллионов. Уже эти вариации создают у белков большое разнообразие. Но гораздо более существенная причина разнообразия белков по сравнению, например с полисахаридами заключается в том, что в состав макромолекул белка могут входить около 20 различных аминокислот, в то время как обычные полисахариды (целлюлоза, крахмал) построены из одного моносахарида — глюкозы. [c.425]

Окситоцин и вазопрессин представляют собой пептиды сравнительно небольшого молекулярного веса, однако, по [c.96]

Карбобензокси- и S-бензильные группы К 1—9 снимали натрием в жидком аммиаке, избыток аммиака удаляли и последующее замыкание цикла осуществляли окислением свободного амида нонапептида кислородом воздуха при pH 6,5. Очистка противоточным распределением (300 переносов) привела к продукту, который оказался идентичным природному окситоцину по своим физико-химическим (удельное вращение, коэффициент распределения, электрофорез, аминокислотный состав, молекулярный вес и хроматография на амберлите 1R -50) и биологическим свойствам. [c.367]

Вторая половина XX столетия характеризуется резко возросшим интересом к познанию механизмов жизнедеятельности. Эпоха наблюдения и достаточно поверхностного анализа мира животных, растений и микроорганизмоп сменилась периодом решительного проникновения на уровень молекулярных и межмолеку-лярных взаимодействий в живых системах, вторжением в биологию методов и подходов физики, химии и математики. Как следствие этого процесса началась постепенная дифференциация наук, изучающих материальные основы жизни стали одна за другой появляться новые дисциплины, отражающие различные уровни исследования живой материи, различные углы зрения, различные экспериментальные приемы и методологические концепции. Классическая биохимия, которой бесспорно принадлежит пальма первенства в симбиозе биологии и точных наук, постепенно уступала дорогу новым направлениям. Вначале, на волне революционных событий в физике, возникла биофизика, значительно окрепшая уже в предвоенный период. Конец этого этапа был ознаменован и резкой активизацией исследований в генетике. Однако наиболее серьезное наступление началось в начале 50-х годов, когда возникли молекулярная биология, рождение которой часто отождествляется с открытием двойной спирали ДНК, а также биоорганическая химия, первые победы которой по праву связывают с установлением структуры инсулина и синтезом первого пептидного гормона — окситоцина, [c.5]

Однако окисление цистина в окситоцине в этих условиях привело к образованию вещества с молекулярным весом того же порядка, что и у окситоцина, т. е. дисульфидпый мостик является частью кольцевой системы. [c.694]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

Было высказано предположение, что превращение ряда прогормонов в активные гормоны происходит путем аминолиза, а не гидролиза пептидной цепи. Расщепление посредством замещения на NH3 приводит к появлению на С-конце пептида амидной группы, которая весьма часто обнаруживается в пептидных гормонах небольшого молекулярного веса. Вазопрессии, окситоцин, а-меланотропин, либерины и некоторые другие гормоны образуются, по-видимому, таким путем. [c.322]

Окситоцин лейцинаминопептидазой гидролизуется довольно медленно, что, возможно, обусловлено наличием Ы-конце-вого полуцистинового остатка, поскольку гипертенсин [98] (см. рис. 9) примерно такого же молекулярного веса быстро расщепляется до аминокислот. Глюкагон (см. рис. 3)—полипептид с открытой цепью — также полностью гидролизуется до свободных аминокислот [149]. [c.237]

В зависимости от реличины молекулярной массы различают 1ТИДЫ и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, I белки. В биологическом плане пептиды отличаются от белков тее узким спектром функций. Наиболее характерна для пеп-10В регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, гибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мбраны и т.д.). Долгое время пептиды считали осколками fiKOB, образующимися в организме. Начиная с середины XX в., гда было расшифровано строение, а затем синтезирован пер-1й пептидный гормон — окситоцин, химия пептидов приобрела [c.313]

Биохимические функции. Окситоцин оказывает стимулирующее действие на гладкую мускулатуру матки, а также способствует сокращению миоэпи-телиальньгх клеток в районе альвеол молочной железы. Расслабляюще действует на гладкие мышцы сосудов, вызывая временную артериальную гипотонию. Молекулярные механизмы эффектов обусловлены генерированием цАМФ и фосфорилированием соответствующих белков. [c.150]

Разделение на фильтрах из геля сефадекса позволяет использовать различие в молекулярном весе [21, 24, 126, 127]. Этот метод по своей эффективности приблизительно соответствует диализу, но может быть осуществлен гораздо быстрее. Линднер и др. [128] экстрагировали сухой препарат задней доли гипофиза свиньи (активность окситоцина и вазопрессина 2—3 Е /мг) пиридиноацетагным буфером. После нейтралит зации раствор пропускали через колонку с сефадексом G-25, элюировали этим же буфером и получили две фракции, дающие положительную реакцию с нингидрином. Первая, более подвижная фракция содержит окситоцин и вазопрессин в виде комплексов пептид — белок вторую фракцию, состоящую из низкомолекулярных неактивных соединений, отбрасывали. Десятиминутная обработка первой фракции 1 М муравьиной кислотой при 70 приводит к диссоциации комплекса и при повторном пропускании через сефадекс G-25 и элюировании 1 М муравьиной кислотой получили медленно передвигающуюся фракцию вазопрессина и окситоцина с активностью приблизительно 100 Е мг. [c.409]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

С химической точки зрения гормоны гипофиза представляют собой либо олигопептиды, например окситоцин и вазопрессин, о которых сказано выше, либо полипептиды со сравнительно небольшими молекулами, состоящими из одной полипептидной цепи. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), называемый также кортикотро-пином, выделенный из гипофиза свиньи, был разделен в процессе операций очистки хроматографическим путем и другими методами на два компонента — кортикотро-пины А иВ (применяют также обозначения аир). Кортикотропин Р имеет молекулярный вес 4567, установленный методом центрифугирования. При номощи методов, впервые примененных к инсулину, установлено, что препараты А, а и р являются тождественными или очень сходными соединениями, обладающими полипептидной цепью, состоящей из 39 аминокислотных остатков, происходящих из 15 аминокислот, с серином у аминного конца и фенилаланином у карбоксильного конца. Была определена последовательность всех аминокислот, причем найдено, что препараты, выдо-ленные из различных животных, несколько отличаются друг от друга строением определенных участков цепи. Кортикотропин В образуется из кортикотропина А в результате потери 11 аминокислотных остатков от карбоксильного конца таким образом, он содержит в своей цепи всего 28 аминокислот. [c.448]

Задней доле гипофиза приписывают три различные гормональные функции 1) возбуждение сокращений мышцы матки 2) увеличение кровяного давления и 3) усиление диуреза, т. е. увеличение объема выделяемой почками мочи. Попытки выделить соответствующие гормоны привели к получению препаратов белковоподобных активных веществ. Вещество, вызывающее сокращение матки, называется окситоцином, а препарат, который повышает кровяное давление, — питрессином или вазопрес-сином. Некоторые авторы [51] придерживаются той точки зрения, что оба гормональных эффекта обусловлены одним и тем же веществом, которое вторично может расщепляться на вещества, обладающие либо окситоцическим, либо прессорным действием. Это предположение подтверждается тем, что из гипофиза, действительно, было выделено соединение, обладающее обеими гормональными активностями [53]. Молекулярный вес этого соединения 30 ООО, изоэлектрическая точка его лежит вблизи pH 4,8, а содержание серы равно 4,89%. [c.318]

Молекулярные веса белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминоки от, его мол. вес 1007 мол. вес адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — 15 000 гемоглобина (белок крови) —68 000, а мол. веса белков вирусов могут достигать 50 миллионов. [c.426]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология