Инсулин установление структуры

Перед проведением реакции, приводящей к распаду макроцепи, часто концевые группы метят каким-либо специфич. реагентом (напр., в случае белков — фенил-изоцианатом и др.), что дает возможность выявить не только химич. природу элементарных звеньев, но и порядок расположения их в макроцепи. Так, при установлении структуры инсулина концевые аминогруппы были помечены обработкой 2,4-динитрофторбензолом (метод ДНФ-метки) и белок был подвергнут частичному и полному гидролизу (на схеме — частичный) [c.67]

В 1954 г, Лайнус Полинг получил Нобелевскую премию за открытие а-спиральной конфигурации полипептидной цепи, характерной для многих белков. Это открытие явилось началом современной эры применения рентгеноструктурной кристаллографии для установления пространственной структуры сложных органических молекул. Знание такой структуры важно потому, что биологические функции органических молекул зависят от пространственного расположения атомов в молекуле. Дороти Ходжкин установила полную структуру витамина В12 и инсулина. За первую из этих работ она в 1964 г. получила Нобелевскую премию. В 1962 г. за работу по установлению структуры двух глобулярных белков крови— миоглобина и гемоглобина — были награждены Нобелевской премией Джон Кендрью и Макс Перутц, В том же году Фрэнсис Крик, Джеймс Уотсон и Морис Уилкинс были удостоены той же награды за открытие двойной спирали ДНК- [c.224]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

Неотъемлемой частью учебника являются задачи и упражнения. Они необходимы не только для проверки приобретенных знаний, но главным образом для их активного применения—выбора рационального метода синтеза, установления строения. Многие фактические данные, которые в других учебниках даются в основном тексте, приведены здесь в задачах. Большинство задач основано на реальных исследованиях. Показательна в этом отношении последняя задача в гл. 37, в которой на основании известных химических и спектральных данных предлагается установить структуру инсулина. [c.5]

Положение остальных аминокислотных остатков устанавливают методом ступенчатого гидролиза. Эта последовательность расположения аминокислотных остатков характеризуется как первичная структура белка, установленная менее, чем для двух десятков различных белков (например, инсулина, рибонуклеазы, папаина, содержа-UWX соответственно 51, 124, 187 аминокислотных остатков). Обнаружена жесткая ограниченность вариаций последовательности расположения аминокислот в белковых молекулах. В различных бел- [c.279]

Установление последовательности расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка, являлось первоначальной целью при исследовании его структуры. Экспериментальное решение этой задачи начинается с определения концевых аминокислот в молекуле белка. Положение остальных аминокислотных остатков устанавливают методом ступенчатого гидролиза. Эта последовательность расположения аминокислотных остатков характеризуется как первичная структура белка, установленная менее чем для двух десятков различных белков (например, инсулина, рибонуклеазы, папаина, содержащих соответственно 51, 124, 187 аминокислотных остатков). Обнаружена жесткая ограниченность вариаций последовательности расположения аминокислот в белковых молекулах. В различных [c.280]

Последовательность аминокислот в химотрипсине устанавливается в настоящее время с помощью методов, описанных выше для инсулина способ, которым закручены и согнуты цепи, будет по-видимому, установлен методом рентгеноструктурного анализа, как это было сделано для миоглобина. К моменту написания этой книги исследование структуры химотрипсиногена достигло стадии, аналогичной той, которая для случая лизоцима представлена на рис. 20-7. [c.129]

Многие белки могут существовать в виде хорошо образованных кристаллов, что в принципе делает возможным установление их строения методом рентгеноструктурного анализа. Возникающие при этом проблемы весьма нелегки, поскольку даже в маленькой молекуле белка, например инсулина, надо установить положение 700 атомов (не считая атомов водорода). Рентгеноструктурное исследование, оказавшееся чрезвычайно ценным источником сведений о структуре белков, приводит ко все большим успехам в установлении деталей их структуры, Например, на ранних стадиях исследования структуры железосодержащего белка миоглобина достигнутое разрешение составляло 6 А, что не позволяло увидеть индивидуальные атомы, но указывало на скрученную форму пептидных цепей, обвивающих матрицу, состоящую из молекул воды (т. е, давало возможность установить третичную структуру). Увеличение разрешения до 2 А позволило установить положение большинства индивидуальных аминокислот, основываясь на форме содержащихся в них заместителей (первичная и вторичная структура). [c.389]

Порядок чередования аминокислот в небольших полипептидных цепях, содержащих 5—10 аминокислотных остатков, может быть установлен прн помощи весьма трудоемких и сложных аналитических методов. Таким путем была установлена, например, структура циклопептида — грамицидина С (см. гл. XV). Структура различных пептидов, получаемых при частичном гидролизе инсулина и гемоглобина, была установлена главным образом путем метки концевых групп динитрофторбензолом [17,89]. Результаты этих анализов показали, что как инсулин, так и гемоглобин построены из гетерогенных фрагментов. Так, например, пептид А, полученный из инсулина, содержал глицин, изолейцин, валин и тирозин. Определение аргинина, гистидина, лизина, фенилаланина и треонина в этом пептиде дало отрицательные результаты. Пептид В, выделенный из того же препарата инсулина, содержал фенилаланин, валин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, лизин, треонин и аланин [89] (см. гл. 111 и ХП1). Полученные данные указывают на то, что в пептидах, выделенных из инсулина, нет того периодического чередования аминокислот, о котором говорит Бергман [90]. [c.135]

Эти факты показывают, что высшие формы организации белковой молекулы в конечном итоге предопределяются ее первичной структурой. Установление этого сделало реальным воспроизведение путем синтеза природных биологически активных белков. Для этого в настоящее время используется разработанный в начале 60-х годов твердофазный синтез. Первая аминокислота при этом закрепляется на полимерном носителе (специальной полистирольной смоле) и к ней последовательно подшиваются все новые и новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь снимается с носителя. Использование этого метода позволило синтезировать, например, инсулин и рибонуклеазу, причем оба полученных белка обладали биологической активностью. При синтезе рибонуклеазы необходимо было осуществить более 10 тыс. отдельных операций. [c.390]

СТИН, полученные при ферментативном и частичном кислотном гидролизе инсулина и расфракционированные при помощи высоковольтного электрофореза, подвергали окислению надмуравьиной кислотой. Изучение строения окисленных пептидов и сравнение установленных последовательностей с известной уже структурой цепи позволило установить положение дисульфидных мостиков. Результатом всех проведенных исследований было установление полной формулы строения инсулина [385]. [c.135]

Наиболее подробные и важные из числа последних успешных исследований структуры белка были осуществлены благодаря использованию химических реагентов для определения концевых групп и для установления числа пептидных цепей и порядка чередования в них аминокислотных остатков. Эти работы основаны на первых исследованиях таких химически модифицированных белков, как препараты производных инсулина. Значение таких работ показано в предыдущих статьях. [c.356]

Ответ. Первая проблема состоит в том, что, прежде чем синтезировать белки, надо расшифровать их первичную структуру и определить пространственную конфигурацию. Эта задача решена только для самых простых белков. Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, — гормон инсулин. Это простой белок, состоящий из двух полипептидных цепей (одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, другая — 30 остатков), соединенных двумя дисульфидными мостиками. На установление его структуры потребовалось 10 лет. [c.125]

Вторая половина XX столетия характеризуется резко возросшим интересом к познанию механизмов жизнедеятельности. Эпоха наблюдения и достаточно поверхностного анализа мира животных, растений и микроорганизмоп сменилась периодом решительного проникновения на уровень молекулярных и межмолеку-лярных взаимодействий в живых системах, вторжением в биологию методов и подходов физики, химии и математики. Как следствие этого процесса началась постепенная дифференциация наук, изучающих материальные основы жизни стали одна за другой появляться новые дисциплины, отражающие различные уровни исследования живой материи, различные углы зрения, различные экспериментальные приемы и методологические концепции. Классическая биохимия, которой бесспорно принадлежит пальма первенства в симбиозе биологии и точных наук, постепенно уступала дорогу новым направлениям. Вначале, на волне революционных событий в физике, возникла биофизика, значительно окрепшая уже в предвоенный период. Конец этого этапа был ознаменован и резкой активизацией исследований в генетике. Однако наиболее серьезное наступление началось в начале 50-х годов, когда возникли молекулярная биология, рождение которой часто отождествляется с открытием двойной спирали ДНК, а также биоорганическая химия, первые победы которой по праву связывают с установлением структуры инсулина и синтезом первого пептидного гормона — окситоцина, [c.5]

Успехи в установлении строения и частичном синтезе инсулина еще в 50-х гг. вызвали большой интерес ученых к изучению строения других белков. В частности, внимание химиков привлек фермент рибонуклеаза, обладающий в отличие от инсулина одноцепочечной структурой. Американские ученые К. Хирс, У. Стейн и С. Мур, основываясь на опыте Ф. Сенгера и других исследователей, определили в 1960 г. полную формулу рибонуклеазы. При этом эффективным оказался новый метод, так называемый автоматический анализатор аминокислот , незадолго до этого разработанный У. Стейном, С. Муром и Д. Спекманом. [c.263]

Если определение аминокислотного состава белка может быть в настоящее время проведено относительно быстро, то выяснение последовательности соединения аминокислотных остатков — задача исключительно сложная. Выдающимся достижением в этой области было установление структуры и синтез гормона инсулина (Сенглер, 1963), состоящего из остатков 51 аминокислоты и имеющего молекулярную массу 5733 (рис. 22). Сочетанием из двух и трех букв на рисунке условно обозначаются остатки аминокислот. Черным показаны дисульфидные связи. [c.263]

Вслед за установлением структуры инсулина и рибонуклеазы были расшифрованы аминокислотные последовательности еще нескольких белков, а именно лизоцима, белка оболочки вируса табачной мозаики, химотрип-синогена, трипсиногена, папаина, миоглобина, гемоглобина, цитохрома с, клупеина и некоторых других. [c.94]

Определение аминокислотной последовательности — задача очень трудоемкая. Однако ее можно было бы значительно облегчить, если бы удалось выработать приемы для фрагментации длинных пептидных цепей на относительно небольшие пептиды, содержащие от 10 до 15 аминокислотных остатков, и на другой ряд более длинных пептидов, с тем чтобы можно было установить места перекрывания небольших пептидов. Такая идеальная возможность редко встречается. Практически проблема решалась несколькими путями. История изучения инсулина, рибонуклеазы и гемоглобина отражает три различных подхода. В первых исследованиях, проведенных на инсулине, изучали частичные кислотные гидролизаты динитрофепилированных пептидов (см. гл. 6), а ферменты были использованы на второй стадии работы для получения более крупных пептидов. Быстрое установление структуры рибонуклеазы оказалось возможным благодаря усовершенствованию анализа аминокислот. Аминокислотный состав пептидов, полученных [c.113]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Таким путем были установлены структуры окситоцина и а-кортикотро-пина (стр. 1047). Одним из наиболее замечательных достижений в этой области было установление полной последовательности аминокислот в молекуле инсулина, выполненное в Кембриджском университете группой, руководимой Ф.Сэнджером, который за эту работу был удостоен Нобелевской премии в 1958 г. (см. задачу 12, стр. 1067). Число пептидов и белков, структуры которых полностью расшифрованы, постоянно увеличивается сюда относится гемоглобин, содержащий четыре цепи, в каждой из которых имеется более 140 аминокислотных остатков, и химотрипсиноген, цепь которого содержит 246 остатков. [c.1050]

Такими методами были созданы культуры непатогепных бактерий Е. соИ, в которых синтезируются гормоны животных и человека — инсулин и другие, а также интерферон. Возможности генной инженерии чрезвычайно велики. Однако они не могли бы быть реализованы без прочтения текстов ДНК, без установления первичной структуры. [c.268]

Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и усовершенствования применяемых методов. Следует отметить три основных этапа в их развитии. Первый этап начался с к лассической работы Ф. Сенгера (1953) по установлению аминокислотной последовательности инсулина, второй — с широкого введения в структурный анализ белка автоматического секвенатора (начало 70-х годов) и, наконец, третий — с разработки скоростных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам, В. Гилберт, Ф Сенгер, начало 80-х годов). [c.76]

Если в 50-60-е годы XX века работы по установлению первичной структуры были пионерскими (инсулин — 51 аминокислота, Ф Сенгер, Нобелевская премия 1958 г, рибонуклеаза— 124 аминокислоты, С Мур, У Стейн, К Анфин-сен. Нобелевская премия 1972 г, химотрипсин — 241 аминокислота, Б Хартли, 1964 г, цитоплазматическая амино-трансфераза — 412 аминокислот, Ю Овчинников, А Бра-унштейн и др, 1973 г ), то в настоящее время это рутинные работы [c.881]

Научные работы относятся к биохимии и молекулярной биологии. Выполнил основополагающие исследования по выделению первого регуляторного белка, управляющего активностью лактозного гена (оперена), по изучению механизма специфического взаимодействия белков и ДНК, по установлению первичной структуры ряда ДНК, а также по клонированию гена— предшественника инсулина — и синтезу этого белка в бактериальной клетке. Совместно со своим сотрудником А. Мэксемом расщепил (1973) ДНК кишечной палочки посредством фермента — дезоксирибонуклеазы и выделил определенный участок (лак —оператор), который оказался двухцепочечным фрагментом, состоящим из 25 комплементарных пар оснований. Совместно с тем же сотрудником предложил (1977) один из удачных методов расшифровки первичной структуры ДНК, базирующийся на принципе локализации оснований по величине соответствующих фрагментов ДНК. [c.141]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Определение числа и природы С- и М-концевых аминокислотных остатков позволило добиться существенных успехов в выяснении структуры некоторых белков. Инсулин оказался первым белком, для которого полностью установлен порядок расположения всех аминокислот [102—107]. Сангер и его сотрудники путем окисления инсулина надмуравьиной кислотой получили два основных продукта, которые оказались пептидами, содержащими цистеиновую кислоту и состоящими из 21 и соответственно 30 аминокислотных остатков. Более короткая цепь (по обозначению Сангера — пептид А ) имеет Ы-концевой остаток глицина и С-концевой остаток аспарагина. В более длинной цепи (пептид В ) Ы-концевой аминокислотой оказался фенилаланин, а на С-конце цепи находится аланин. С помощью остроумных приемов, заключающихся в широком использовании метода получения динитрофенильных производных при помощи [c.27]

Полипептидный гормон инсулин участвует в регуляции углеводного обмена. Молекула бычьего инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей. Последнее подтвернедается присутствием двух N-концевых аминокислот — глицина и фенилаланина. Цепь с N-концевым глицином называется А-цепью и содержит 21 аминокислоту цепь с N-концевым фенилаланином называется В-цепью, и в состав ее входит 30 аминокислот. Сэнгер и его сотрудники окислили инсулин надмуравьиной кислотой и провели хроматографическое разделение двух цепей. После этого каждую цепь подвергли ферментативному и кислотному гидролизу. На фиг. 27 и 28 указаны главные пептиды, полученные при гидролизе каждой из цепей, и приведены полные структуры цепей, установленные на основе этих данных. Видно, что места, в которых трипсин, химотрипсин и пепсин расщепляют цепи, согласуются с тем, что мы знаем о специфичности этих ферментов в отношении синтетических соединений. Обнаружено также и несколько дополнительных мест расщепления, в частности при гидролизе, катализируемом пепсином. Особо следует обратить внимание на то, что перекрывающиеся пептиды, полученные при использовании разных гидролитических методов, дополняют друг друга и позволяют однозначно установить общую аминокислотную последовательность. Для каждого из главных пептидов, приведенных на фиг. 27 и 28, аминокислотная последовательность была определена путем неспецифического гидролиза кислотой, установления последовательности аминокислот в образовавшихся ди-, три- и тетрапептидах и объединения полученных данных в общую картину. Как указывалось выше, в настоящее [c.91]

Над выяснением структурных формул обычных белков работают в настоящее время во многих лабораториях. Удалось, например, полностью установить структуру белка инсулина. Этот белок имеет молекулярный вес 5733, и его макромолекулы состоят из двух коротких цепей, соединенных друг с другом дисульфид-ными мостиками, как это показано на рис. 1. Одна из полипептидных цепей содержит 21, а другая 30 аминокислотных остатков (термин остаток относится к структурному звену —МН—СНН—СО—). Порядок чередования остатков был установлен Сэнджером [c.17]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

Период с 1944 по 1954 г. был ознаменован развитием аналитических методов, современной техники разделения веществ, а также выяснением строения белков. Базой для дальнейшего развития и усовершенствования методики синтеза пептидов явилось введение в практику исследовательской работы хроматографии на бумаге, препаративной колоночной хроматографии, значительно более широкое применение электрофореза и противоточ-ного распределения и, наконец, выяснение структуры оксито-цина В. дю Винье и Г. Таппи и установление строения инсулина Ф. Сэнджером. После того как был успешно завершен синтез окситоцина, основные усилия исследователей были направлены на получение других биологически активных полипептидов. Это характерно для химии пептидов и на сегодняшний день. В течение всего лишь нескольких лет некоторые биологически активные полипептиды были синтезированы в таких количествах, что стало возможным проводить их фармакологическое и медицинское изучение. Эти соединения в настоящее время начинают находить терапевтическое при.менение. Синтез аналогов этих пептидов сыграл важную роль в понимании связи между строением и действием биологически активных полипептидов. [c.8]

В настоящее время в ряде лабораторий проводится рентгено-структурпый анализ многих белков. Инсулин, рибонуклеаза, лизоцим и цитохром С являются ближайшими объектами. Методы снятия рентгенограмм, фотометрпрования пятен и методы вычислений поддаются в значительной степени механизации и автоматизации. Можно полагать, что в ближайшие годы рентгеноструктурный анализ даст нам точное знание первичной, вторичной и третичной структуры десятков белков. Тогда эта проблема перейдет в область решенных, т. е. станет проблемой вчерашнего дня. Даже сейчас, когда только что на примерах миоглобина и гемоглобина выработан подробный путь — алгорифм измерений и расчетов — п показан их конечный итог, мы уже можем считать все три уровня строения белка в главных чертах установленными. [c.110]

Последоаательность аминокислот и первичная структура белков. Основным направлением при изучении химического строения белков является выяснение последовательности расположения аминокислотных остатков в белковых молекулах, т. е. установление их первичной структуры. Подходы для изучения последовательности расположения аминокислотных остатков в молекуле белков были разработаны главным образом в работах Ф. Сэнгера (1956) . Для изучения строения инсулина Ф. Сэнгер использовал два метода. Первый метод — последовательное отщепление одного аминокислотного остатка за другим от азота или углерода концевого участка полипентидной цепи второй метод — расщепление молекулы белка на ряд более мелких облом- [c.32]

Терминология. Участок цепи, на котором находится концевая NHj -rpynna называют N-концевым, а противоположный ему - С-концевым. Цепь без аминокислотных радикалов (-NH- n- O-NH- n- O-NH- n- O-) именуют полипе птидным скелетом, аминокислоту, включенную в белок, - амипокислотпым остатком, а аминокислотные радикалы R - боковыми цепями аминокислот, боковыми цепями белка или просто боковыми цепями. Порядок расположения аминокислот в полипептиде называют амипокислотпой последовательностью. Процедуру установления этой последовательности по-английски называют секвенированием. Секвенирование играет очень важную роль в химии белка. Аминокислотная последовательность составляет первичную структуру белка. Фред Сэнгер в Кембридже первым определил аминокислотную последовательность белка (инсулина) и был удостоен в 1958 г. Нобелевской премии. Для определения аминокислотного состава белка имеются приборы -аминокислотные анализаторы. Работа их автоматизирована и для анализа требуется всего 0,001 мкг белка. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология