Структурных модификаций и производные от них. Соответствие

Было показано, что в родственных с целлюлозой соединениях существует система водородных связей, отдельные части которой взаимосвязаны друг с другом и которая весьма чувствительна к структурным факторам. Поэтому следовало ожидать существенного различия в построении водородных связей в разных структурных модификациях целлюлозы. Приведенные на рис. 2 спектры волокон природной целлюлозы и гидратцеллюлозы подтверждают этот вывод. Если каждой физической структуре соответствует свое особое построение водородных связей, то справедлив и обратный вывод — для получения соединения с новой структурой необходимо разрушение ранее существовавшей системы водородных связей. Действительно, гидратцеллюлозную структурную модификацию целлюлозы получают либо омылением высокозамещенных эфиров целлюлозы, либо размолом природных волокон, либо обработкой природной целлюлозы концентрированными щелочами. В последнем случае, как показано в работе [99], наблюдается сильное уменьшение интенсивности полосы гидроксилов, включенных в водородную связь. Следовательно, методы получения новых структур целлюлозы во многом определяются способами разрыва водородных связей. Поэтому производные целлюлозы, полученные в гетерогенных и гомогенных условиях (с сохранением и без сохранения волокнистой структуры), должны различаться не только химическими факторами, но и структурными особенностями. Это находит отражение и в различии водородных связей этих продуктов (рис. 3). [c.152]

Термодинамические свойства веществ, послуживших исходным материалом для биохимической эволюции именно аминокислот, углеводородов и ряда их производных, характеризуются положительными значениями AG°298. Это означает, что в стандартных условиях они неустойчивы по отношению к соответствующим простым веществам в их стабильных модификациях. Тем не менее заторможенность реакций разложения, связанная с большими активационными барьерами, сделала все эти вещества превосходным материалом для формирования динамических систем, поддерживаемых совокупностью процессов образования и распада и обладающих гораздо более значительным разнообразием функциональных и структурных возможностей, чем устойчивые и равновесные организации. [c.179]

Хроматография производных аминокислот получила интенсивное развитие в связи с разработкой методов определения первичной структуры белков. Вероятно, трудно найти в органической химии и биохимии более удачный пример столь тесной взаимосвязи развития представлений о структуре и функциях большого класса веществ, каким являются белки, с хроматографическими методами анализа. Основное внимание было направлено на разработку методов определения N-концевых остатков аминокислот в белках, причем в идентификации соответствующих производных большое значение имели тонкослойная (ТСХ) и бумажная хроматография (БХ) (см. обзоры [1, 2]). Газожидкостная и жидкостная колоночная хроматографии находят в этой области ограниченное применение, однако интерес к последнему методу постепенно растет. Интерес к жидкостной хроматографий вызван вполне определенными причинами. Во-первых, постоянно появляются новые методы избирательной модификации остатков аминокислот в белках, а идентификация производных аминокислот требует развития хроматографических методов. Во-вторых, исследованию подвергают все более труднодоступные белки, что в свою очередь вызывает необходимость создания надежных методов количественного анализа. Интерес к колоночной хроматографии возрастает также в связи с выделением и получением необычных аминокислот, а также в связи с необходимостью предотвращения ошибок при определении аминокислотной последовательности. Понятия современный и классический метод используют здесь условно, поскольку новые методики обычно создают на базе стандартной аппаратуры примером может служить автоматический анализ ДНФ- и ДНС-аминокис-лот [3, 4]. Насколько известно, до сих пор не пытались использовать скоростную хроматографию высокого разрешения для разделения производных аминокислот, хотя некоторые соединения, например ДНС-аминокислоты, являются для этого метода довольно удобным объектом. Производные аминокислот использовали в структурном анализе белков крайне неравномерно. По-видимому, всеобщее увлечение ДНФ-аминокислотами проходит окончательно, уступая место повышенному интересу [c.360]

Метод, разработанный Андерсоном, Бейером и Уотсоном [18[, несколько сложнее других методов, однако он позволяет более количественно проанализировать строение углеродного скелета молекулы. Согласно этому методу, молекула каждого соединения рассматривается как некоторое производное, полученное путем замеш,ения ряда атомов в исходной молекуле определенными группами. Так, например, структуру парафинов можно построить из исходной молекулы метана путем замещения атомов водорода соответствующими атомными группами. Аналогичным образом можно получить значения свойств для всех эфиров, используя в качестве исходного соединения диметиловый эфир и суммируя инкременты и термодинамические величины в соответствии со структурными модификациями, возникающими в процессе замещения отдельных групп. Отклонения от простого принципа аддитивности следует принимать во внимание в тех случаях, когда для каждого инкремента может существовать некоторый набор соответствующих структурных окружений. В связи с этим обычно рассматривают вклады от первичного метильного замещения, вторичного замещения метильных групп и вклады кратных связей (включая поправку за счет сопряженных двойных связей и двойных связей, сопряженных с кольцом). Термодинамические инкременты обычно связывают со структурой молекул при определении трех параметров АЯ/ д, и Ср°, гдеСр° = а + + 6Г- -с7 . Корреляция теплоемкости, зависящей от температуры, и двух других параметров позволяет рассчитать величины энергий Гиббса, энтальпий образования и энтропий газообразных молекул [c.165]