Почему именно эти аминокислоты

Почему число отобранных типов аминокислот равно именно 20 Этот вопрос также связан с механизмом трансляции. На рис. 1.5,аг в порядке дискуссии даны некоторые трансляционные схемы существующего генетического кода. При дублетном варианте (длина кодона равна двум нуклеотидам) с помощью четырех разных нуклеотидов можно закодировать 4 = 16 аминокислот. Однако для длины кодона природа выбрала не два, а три нуклеотида. Для пояснения этого факта напомним, что длина кодона связана с решающим шагом в трансляции — опознанием нуклеотидной последовательности информационной РНК путем спаривания оснований нуклеотида с небольшой доставляющей аминокислоты транспортной РНК. Можно предположить, что при дублетном коде не оказалось оснований с достаточно большими константами ассоциации, и поэтому кодон должен был увеличиться до триплета, чтобы обеспечить специфическое узнавание. С помощью четырех различных нуклеотидов триплетный код может распознавать 4 = 64 аминокислоты. Однако используются только 0 аминокислот. Для объяснения этого факта нужно предположить, что генетический код развивался и что его эволюция остановилась на полпути. [c.17]

Здесь для сравнения приведены две другие аномальные формы гемоглобина, С и О.) Можно видеть, что гемоглобин 5 отличается от гемоглобина А лишь тем, что в одной из цепей один из остатков глутаминовой кислоты замещен в нем на валин. Благодаря этому замещению возникает различие в один заряд на одну половину молекулы. Почему это различие приводит к столь большому различию растворимостей, наблюдаемому в эксперименте, пока не ясно. В гемоглобине С тот же остаток глутаминовой кислоты замещен положительно заряженным остатком лизина. Таким образом, в трипсиновом гидролизате НЬС имеется пептид, обладающий противоположным зарядом по сравнению с соответствующим пептидом в гидролизате НЬА. Гены, определяющие гемоглобины А, 5 и С, аллельны между собой. Что касается гемоглобина О, то генетики установили, что он неаллелен с остальными тремя. Интересно, что в НЬО замещен аминокислотный остаток, соседний с тем, который замещается в гемоглобинах 5 и С. С помощью электрофореза, чувствительного в первую очередь к различиям в зарядах, был обнаружен также ряд других аномальных гемоглобинов. Детально описать ЭТИ различия можно будет лишь после того, как будет установлена последовательность аминокислот в каждом из исследуемых гемоглобинов. Замещение одной аминокислоты на другую может и не привести к изменению функции гемоглобина, т. е. иметь лишь генетическое, а не физиологическое значение. По-видимому, в случае НЬО дело обстоит именно так. [c.224]

Вышеупомянутый остов — это не что иное, как полиамидная цепь с боковыми цепями аминокислот. Почему именно полиамидная цепь Потому что она обладает способностью сохранять определенную трехмерную структуру биополимера в сочетании с некоторой подвижностью цепи последнее имеет существенное значение в тех случаях, когда происходят конформационные изменения (молекула дышит ). Поэтому молекула субстрата может меняться в пределах, предопределяемых конформацией белка. Кроме того, таким образом создается возможность передачи механической энергии. [c.16]

Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обеспечивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра., [c.326]

Но даже в наши дни многие вопросы, касающиеся ферментов, еще не получили полного ответа. Почему именно белки играют роль катализаторов в клетках Почему молекулы ферментов намного крупнее молекул субстратов, на которые они действуют Каким образом аминокислоты, сами по себе не способные ускорять химические реакции, после соединения в специфические последовательности создают столь мощные каталитические системы Как регулируется действие ферментов [c.228]

Однако гипергликемия и глюкозурия вызываются не только этим явлением. При сахарном диабете в тканях организма происходит избыточный синтез глюкозы из других веществ — промежуточных продуктов распада жиров и ряда аминокислот. Этим и объясняется, почему именно при отсутствии углеводов в пище из организма, больного диабетом, выделяется с мочой глюкоза. [c.301]

В этой главе мы познакомились с каноническими аминокислотами, основными строительными блоками белка, которые являются частью основной схемы организации всех организмов. Исходя из аминокислот, можно объяснить некоторые аспекты этой универсальной схемы. Однако потребуется еще много времени, чтобы понять, почему была развита именно эта схема. Каждый аминокислотный остаток обладает уникальными свойствами и выполня- т вполне определенную роль в данном месте белковой молекулы. Несмотря на это в ходе белковой эволюции происходили и происходят некоторые замены. Анализ частоты замен позволяет выявить аналогию среди аминокислот и подразделить все аминокислотные остатки на четыре основные группы. [c.25]

Вторичная структура Возникает резонный вопрос почему природные белки построены именно из а-амино-кислот Чтобы ответить на него, сравним полиамиды, образованные а- и другими типами аминокислот [c.882]

Какое отношение к белкам имеют отмеченные особенности конформаций трипептидов Наиболее важным представляется то, что карты рис. 20 объясняют, почему точки, соответствующие конформациям двух детально исследованных белков — лизоцима и миоглобина— любят оказываться не только в областях R а В, но и между ними (при этом точки располагаются вдоль энергетических контуров рис. 20) большое количество точек располагается в относительно широкой области L, если в нерегулярных участках белка образуются водородные связи типа 3, характерные для трипептидов (подробнее об этом см. в последнем разделе). Конечно, карты, полученные для трипептида Ала-Ала, еще не могут давать детальной информации о возможных взаимных расположениях любой пары аминокислотных остатков, однако в общих чертах картина должна быть именно такой, поскольку аланин содержит атом С , как и все неособенные аминокислоты (т. е. исключаются глицин и пролин). [c.133]

Никому еще не известно, почему живые организмы построены из ь-аминокислот. Пока нет убедительных доказательств, что молекулы, подобное белкам, не могли бы быть построены из равного числа правых и левых молекул аминокислот. Быть может, белковые молекулы, построенные из молекул аминокислот лишь одного вида, особенно подходят для построения живых организмов, но если это так, то неизвестно, почему это именно так . [c.679]

Такое же бросающееся в глаза резкое сочетание общего и индивидуального, прерывности и непрерывности в свойствах показывает аминокислотный состав животных организмов. Глицин, аланин и норлейцин, валин и изолейцин являются членами гомологических рядов. Общность их свойств подчеркнута тем, что они как аминокислоты входят в состав белковых молекул. И вместе с тем между ними существует целая лро-пасть они не могут заменять друг друга в организме. В этой связи встает важный вопрос почему белки организмов сложены именно из данных аминокислот, из данных гомологов. Решение этого вопроса пролило бы свет на химическую стадию происхождения жизни, так как набор аминокислот близок для всех существующих видов и имеет, очевидно, древнее происхождение. [c.69]

Фокс провел эксперименты, в которых безводную смесь аминокислот подвергали воздействию температур до 170° С. Оказалось, что великолепные результаты получаются со смесями, содержащими аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Почему это так, до сих пор непонятно . Кстати, интересно, что именно эти две аминокислоты можно причислить к числу важнейших аминокислот, встречающихся в современных организмах. [c.113]

Структура и функция митохондрий. Митохондрии - это цитоплазматические органеллы. Их количество и форма варьируют в зависимости от функции клетки. Например, у млекопитающих в клетках печени имеется по 1000-1500 митохондрий. Все они имеют общие структурные особенности матрикс, внутреннюю и внешнюю мембрану (рис. 2.98). Внутренняя мембрана образует характерные складки иногда в виде крист , иногда в виде трубочек . Митохондрии осуществляют важные биохимические функции, в частности, именно в них происходит аэробное окисление. Вот почему эти органеллы часто называют энергетической фабрикой организма. Энергия хранится в АТР (аденозинтрифосфат). Из трех энергетических источников нашей пищи аминокислоты и жиры подвергаются распаду только в результате аэробного окисления, которое происходит в митохондриях. Кроме того, в них осуществляется цикл лимонной кислоты. Мембрана митохондрий содержит упорядоченную мультиферментную систему, а распределение ферментов в функционально значимом порядке гарантирует упорядоченную последовательность биохимических реакций. [c.146]

Ситуация, которая сложилась в живой природе, не имеет аналогий. Живые организмы содержат большое количество хиральных составных частей, но только L-аминокислоты входят в состав белков и только D-нуклеотиды находятся в нуклеиновых кислотах. Это происходит несмотря на то что энергия обоих энантиомеров одинакова и их образование имеет равную вероятность в ахиральном окружении. Тем не менее только один из них встречается в природе, и конкретные энан-тиомеры, характерные для жизненных процессов, одинаковы у людей, животных, растений и микроорганизмов. Природа этого явления-одна из величайших загадок, составляющих (по Прелогу [44]) предмет молекулярной теологии. Эта проблема долгое время интриговала всех, кто занимался вопросом о происхождении жизни на молекулярном уровне (см,, например, [8, 43]). На самом деле здесь можно выделить два вопроса. Первый из них таков почему все аминокислоты в белках имеют одинаковые L-конфигурации или почему все компоненты нуклеиновых кислот, т.е. нуклеотиды, имеют одинаковые D-конфигурации Второй, более интригующий, вопрос звучит так почему именно L-конфигурация в аминокислотах и D-конфигурация в нуклеотидах характерны для всего живого В настоящее время на этот вопрос невозможно дать удовлетворительный ответ. [c.76]

Активация аминокислот — образование аденилатов — важный этап биосинтеза белков. Это, однако, не объясняет, почему именно активированные аминокислоты дальше соединяются друг с другом не хаотически, а в строго определенном порядке. Этот строгий порядок сочетания аминокислот при синтезе белков — одно из самых замечательных явлений, которое встречается у всех живых организмов. Биологическое значение этого явления очень велико. Благодаря ему в организме каждого вида животных и растений, а также микроорганизмов всегда синтезируются специфические для него белковые вещества. [c.429]

Направление систем НЫ—С=0-групп здесь также поочередно меняется. Необходимо отметить, что Ы—6=0-группа пролина (и оксипролина) может образовать в ССИВС, как правило, только одну водородную связь, что приводит к обрыву а-спирали или р-структуры. Именно это обстоятельство, наряду с конформационными искажениями, обусловливает, почему данные аминокислоты расположены в конце спиральных участков. [c.72]

Хотя приведенные выше рассуждения по поводу относительных достоинств и ограничений дискретного и непрерывного методов носят общий характер, все же они будут иметь значение при определении подхода к решению новой проблемьи Два рассмотренных метода автоматического анализа не являются взаимно исключающими. Например, в некоторых промышленных автоматических анализаторах аминокислот используют непрерывное ионообменное разделение с последующим раздельным анализом фракций элюата колонки. Как подчеркнуто ранее, именно химия метода анализа определяет его инструментальное оформление при автоматизации. Только в относительно немногих случаях, в частности в клиническом анализе, выбор аппаратуры оптимизирован. Во многих других случаях, хотя проблеме автоматического анализа и посвящено множество статей, эта проблема находится еще в зачаточном состоянии. Вот почему всесторонний подход к автоматизации с привлечением различных областей науки и техники рассматривается как наиболее верный способ нахождения ответа на первостепенный жизненно важный вопрос как следует подходить к новой проблеме автоматического анализа [c.23]

Б. Согласен с Вами. Болес того, как отмечал проф. Опарин, для того чтобы понять природу современной жизни, вероятно, необходимо уяснить, каким образом жизнь возникла [15]. Обнаружение аминокислот в некоторых осадочных породах, возраст которых исчисляется 3 млрд. лет [16], подтверждает напаи умозаключения, сформулированные в виде принципа биохимического подобия (гл. I). Биохимики могут и впредь анализировать детали процессов, происходящих в клетке на молекулярном уровне, и в конце концов они, вероятно, смогут описать все химические реакции, протекающие в живой клетке. Но и тогда, когда эта работа будет сделана, мы все ен1е ие в состоянии будем объяснить, почему существуют именно эти вполне определенные последовательности реакций, а не другие. Для того чтобы окончательно понять природу клеточных процессов, нам необходимо решить проблему в историческом, эволюционном плане. [c.331]

В дополнение к указанным выше мы приведем еще четыре примера, иллюстрирующих широту диапазона возможных применений биохимии. 1. Анализ механизма действия токсина, продуцируемого возбудителем холеры, позволил выяснить важные моменты в отношении клинических симптомов болезни (диарея, обезвоживание). 2. У многих африканских растений содержание одной или нескольких незаменимых аминокислот весьма незначительно. Выявление этого факта позволило понять, почему те люди, для которых именно эти растения являются основным источником белка, страдают от белковой недостаточности. 3. Обнаружено, что у комаров— переносчиков возбудителей малярии—могут формироваться биохимические системы, наделяющие их невосприимчивостью к инсектицидам это важно учитывать при разработке мер по борьбе с малярией. 4. Гренландские эскимосы в больших количествах потребляют рыбий жир, богатый некоторыми полиненасыщенными жирными кислотами в то же время известно, что для них характерно пониженное содержание холестерола в крови, и поэтому у них гораздо реже развивается атеросклероз. Эти наблюдения навели на мысль о возможности применения по-линенасыщенных жирных кислот для снижения содержания холестерола в плазме крови. [c.11]

Совершенно иной результат был получен при использовании в качестве матрицы poly(GUAA). Единственными продуктами были ди- и трипептиды. Почему не было более длинных цепей Объясняется это тем, что один из триплетов, встречающихся в этом сополимере, а именно UAA, кодирует не аминокислоту, а терминацию синтеза белка [c.74]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология