Алкогольдегидрогеназа Алкоголь

Алкогольдегидрогеназа (алкоголь НАД - оксидоредуктаза) [c.45]

Алкогольдегидрогеназа Алкоголь + НАД < альдегид или [c.16]

См. также Спирты Алкогольдегидрогеназа 1/165, 166, 609 2/968 3/471 5/151 Алкоголят-ионы 2/986 Алкоголяты 1/166, 494, 495, 520, 658, 710, 711. 1204 2/9, 533 3/355, 733, 767, 768, 817, 830, 831, 1166 4/622, 801, 867, 905, 916, 925, 1145, 1146, [c.541]

Новые методы определения алкоголя в крови посредством алкогольдегидрогеназы и газовой хроматографии. [c.206]

Детоксикации в печени подвергаются и такие вещества, как алкоголь и никотин. Длительное потребление больших количеств спиртных напитков может привести к поражению печени, например к ее циррозу. Алкоголь окисляется в печени ферментом алкогольдегидрогеназой. [c.430]

Все ферменты имеют окончание аза , прибавленное к названию субстрата (например, аргиназа ускоряет гидролиз аргинина) или прибавленное к фразе, описывающей действие фермента (например, алкогольдегидрогеназа — фермент, катализирующий окисление алкоголя, — донора водорода, глутамин-синтетаза ускоряет образование глутамина). [c.44]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Если атом водорода переносится ферментом из 4-го положения NADH или NADPH на альдегид или кетон с образованием алкоголя, то местонахождение атома водорода в спирте также является стерео-специфическим. Так, алкогольдегидрогеназа при действии на NAD H превращает ацетальдегид в (i )-моно-[ Н]-этанол [уравнение (6-65)]. Подобным образом пируват восстанавливается лактатдегидрогеназой до L-лактата и т.д. [c.243]

Слиянию генов могла принадлежать важная роль в процессе эволюции основных метаболических путей. Энергетический путь метаболизма каждого из перечисленных ниже ферментов определился, вероятно, в результате объединения копии изначального (ди)нук-леотидсвязывающего домена с одним или большим числом других доменов, отличных от первого фосфоглицераткиназа [235, 310, 311], дегидрогеназы, специфичные соответственно к глицеральдегид-3-фосфату, лактату, малату и алкоголю [91], и гликоген-фосфорилаза [236]. Как обсуждалось в разд. 5.4, (ди)нуклеотидсвязывающий домен представляет N-концевую часть первых четырех ферментов, тогда как в алкогольдегидрогеназе он расположен в С-концевой части, а в фосфорилазе — в середине цепи. Это указывает на то, что ограничения в пространственном расположении доменов не вызывали затруднений при их использовании в качестве составных блоков для построения самых сложных белков в процессе эволюции. [c.229]

В растениях-продуцентах имеются специальные энзимы, осуществляющие реакцию Пиктэ—Шпенглера. Однако этот химический процесс может достаточно эффективно протекать и без всяких ферментов в условиях, близких к физиологическим. С этим связано образование так называемых животных алкалоидов . Если в организме млекопитающего создается избыток альдегидов или фенилэтиламинов, то происходит неферментативный синтез тетрагидроизохинолинов. Как мы видели в разд. 6.2, фенилалкиламины (катехоламины) играют важную роль в регуляции деятельности центральной нервной системы. Их избыток наблюдается при некоторых психических расстройствах. Возникновение симптомов шизофрении, депрессий, паркинсонизма связывают не только с высоким уровнем катехоламинов в мозгу, но и с неферментативным синтезом алкалоидов. Например, у млекопитающих обнаружено основание 6.231, которое, как нетрудно видеть, возникло при реакции дигидроксифенилэтиламина (ДОФА. разл. 6.2) и пиридоксаля 6.136. Избыток ацетальдегида создается в организме человека после приема алкоголя, так как последний окисляется в ацетальдегид под действием фермента алкогольдегидрогеназы. В этих условиях в мозгу образуется салсолинол (см. формулу 6.229), который, помимо прочего, обладает свойством стимулировать так называемые центры удовольствия головного мозга. Это служит одним из факторов развития пристрастия к алкоголю. [c.479]

Согласно современной классификации и номенклатуре ферменты подразделяются на шесть классов на основании химизма вызываемых ими реакций. Каждый класс делится на подклассы и подподклассы в зависимости от природы индивидуальных превращений. Учитывается также структура коферментов, тип гидролизуемой связи и т. п. Таким образом, каждый фермент имеет шифр из четырех чисел. Первое число указывает, к какому из шести классов принадлежит фермент, второе и третье, соответственно, подкласс и подподкласс, четвертое число представляет собой порядковый номер фермента в подкодклассе. Например, алкоголь НАД-оксиредуктаза (старое название — алкогольдегидрогеназа) зашифровывается как 1.1.1.1. Названия ферментов обычно происходят от названия преобразуемого субстрата или типа катализируемой реакции. Для некоторых ферментов сохраняются традиционные названия, например пепсин, папаин. [c.83]

В качестве примера оксидоредуктазы может быть приведена алкогольдегидрогеназа. Название говорит о том, что этот фермент относится к классу действующих на > СН—ОН — группу доноров (спирты), подкласс же определяется акцептором—ни-котинамидадениндинуклеотидом (НАД). Реакция, катализируемая этим ферментом, представляет собой превращение первичных или вторичных спиртов в альдегиды или кетоны (соответственно). Алкогольдегидрогеназа является переносчиком водорода на никотинамидадениндинуклеотид, который присоединив водород, превращается в восстановительную форму — НАД. Нг (или НАД —Н + Н+). Систематическое название этого фермента будет — алкоголь НАД-оксидоредуктаза . [c.45]

Далее ацетальдегид окисляется в печени до ацетил-КоА с участием альдегидоксидазы. В утилизации этанола участвуют три ферментативных системы алкогольдегидрогеназа (80%), МЭОС — мик-росомальная этанолокисляющая система (15%) и каталаза. Алкоголь всасывается в желудке (20%) и кишечнике (80%). После однократного приема алкоголь детектируется в крови через 5 мин, а его содержание достигает максимума через 1,5-2 ч. Всасывание замедляется при одновременном потреблении жирной пищи. Алкоголь вызывает психическую и физическую зависимость, связанные с его нейро-тропным действием. Физическая зависимость определяется развитием толерантности к алкоголю и нарушениями метаболизма. Этанол вмешивается в метаболизм на уровне общего пути катаболизма. [c.163]

Таким путем протекает окисление не менее Vз алкоголя, поступившего в организм. Остальная часть этанола окисляется как с помощью мик-росомальных ферментов окисления, так и в каталазной реакции. Ал-когольдегидрогеназа обладает широкой субстратной селективностью — под ее действием в организме может окисляться не только этанол, но и другие спирты, а также альдегиды и кетоны. У значительного числа людей европейской расы (5 — 20 %) обнаруживаются аномальные формы алкогольдегидрогеназы, которые отличаются высокой степенью активности по отношению к этанолу. В результате после поступления этанола в [c.411]

Рис. 8.25. Два последовательных этапа в деградации алкоголя. Первый этап находится под контролем алкогольдегидрогеназы, второй-под контролем ацетальдегиддегидрогеназы

Главные ферменты метаболизма этанола — алкогольдегидрогеназа и ацетальдегидцегидрогеназа. Модуляция их активности оказьшает влияние на формирование и подцержание зависимости от алкоголя. [c.437]

Ген ADH4 дрожжей кодирует либо изоформу алкогольдегидрогеназы, либо белок, регулирующий экспрессию гена алкоголь-дегидрогеназы. [c.309]

Для выяснения состояния ионизации каталитической группы была исследована рН-зависимость скорости ферментативной реакции. При окислении п-метилбензилового спирта, катализируемом алькогольдегидрогеназой дрожжей, at возрастает при увеличении pH и определяется состоянием ионизации основной формы группы с р/(а = 8,25, тогда как при восстановлении ацетальдегида параметр at/ w возрастает при уменьщении pH и определяется состоянием ионизации кислой формы группы с р/(а =8,25 [27], Это не противоречит механизму (12.4), поскольку связанные с цинком молекулы воды в модельных соединениях ионизируются именно в этой области pH [28]. Значительно труднее интерпретировать рН-зависимость для реакций, катализируемых нативной алкогольдегидрогеназой из печени лощади. Скорость восстановления альдегидов мало изменяется в диапазоне pH от 6 до 10 [15], что можно рассматривать как довод в пользу выполнения механизма (12.3) [29]. Если имеет место механизм (12.4), то р/(а связанной с цинком молекулы воды в тройном комплексе с NADH и альдегидом должен быть относительно высоким, а р/(а связанного с цинком гидроксильного иона в тройном комплексе с NAD+ и альдегидом— относительно низким [15]. Аналогичным образом, если справедлив механизм (12,3), то связанный с цинком алкоголят-ион должен иметь необычно низкое значение рКя- [c.352]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология