Цистеин продукты окисления

Наряду с цистеином надмуравьиная кислота окисляет триптофан и метионин. Метионин окисляется до сульфона, продукты окисления триптофана не установлены (см. стр. 474). [c.515]

Продукт окисления, образующийся в процессе обмена цистеина входит в состав солей желчных кислот (в соединении со стероидом) [c.44]

ПРОДУКТЫ ОКИСЛЕНИЯ ЦИСТЕИНА И ЦИСТИНА [c.309]

Продукты окисления серы, входящей в состав цистеина, цистина и метионина [c.387]

Каково же значение перекисного окисления липидов в фотобиологии Прежде всего уже само разрушение липидов может привести к серьезным нарушениям структурной организации мембран. Вместе с тем известно, что продукты их окисления имеют достаточно выраженные токсические свойства. Результатом действия перекисей липидов и продуктов их дальнейших превращений (альдегидов и кетонов) может быть повреждение белков (прежде всего, сульфгидрильных групп), обусловленное как их окислением, так и образованием стабильных ковалентных связей между белком и продуктами окисления липидов. Известно, что эти продукты способны инактивировать многие ферменты. Кроме того, они окисляют ряд других биологически важных соединений цистеин, глютатион, нуклеотиды, витамины А и В, липоевую кислоту и т. д. [c.275]

Следует заметить, что для успешной инициации первичного каллуса в питательную среду часто необходимо вводить антиоксиданты (глютатион — 5 мг/л, диэтилдитиокарбамат — 5, цистеин — 5, аскорбиновую кислоту — 10, поливинилпирролидон — 250—500 мг/л и др.), которые будут ингибировать ферменты, окисляющие фенолы. Продукты окисления фенолов токсичны и подавляют деление клеток эксплантата. [c.237]

В исходном -цистеине три функциональные группы сначала защищали тиазолидиновый сложноэфирной группировкой, что по-зволяло ввести новую функциональную группу рядом с атомом серы, соблюдая полный стереохимический контроль. При действии на продукт диметилового эфира азодикарбоновой кислоты происхо-дит присоединение тиазолидинового цикла по связи N=N1 вначале через атом серы с последующим 1,2-сдвигом. Окисление гидразо- [c.350]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Декарбоксилирование цистеиновой кислоты упомянуто выше [155а, б, е]. Исследованы скорость деаминирования [401] и состояние равновесия в среде двуокиси углерода [402]. Скорость абсорбции цистеиновой кислоты в кишечнике собак занимает промежуточное положение между /-метионином и /-цистином [403]. Сера выводится из организма медленнее, чем продукты окисления метионина и цистеина [404]. Окисление цистеиновой кислоты в организме кролика происходит под воздействием микрофлоры кишечника [405]. [c.170]

Так как при гидролизе пептида получался только 1 моль цистеина и реакция на меркаптогруппу была положительной только после восстановления Sm b, то сера, очевидно, должна находиться в легко рас-крыааем01м цикле. Бацитрацин А содержит тиазолиновый цикл, образовавшийся при отщеплении воды от группировки изл—цис(5Н)—лей, что было до1казацо наличием в гидролизате последовательности изл— —цис (SH)—лей и тем, что в продукте окисления и гидролиза присутствовало соединение Сд, обладающее поглощением ч ультрафиолетовой области, характерным для тиазола. [c.703]

С целью имитации ситуации, имеющей место нри гидролизе белков 6 н. НС1 при 110°, когда производят защиту серусодержащих аминокислот от неконтролируемого окисления, вместо цистеина и метионина на рис. 160 фигурируют цистеинсульфокислота и метионин-сульфон — продукты окисления цистеина и метионина надмуравьиной кислотой по этой же причине отсутствуют аспарагин и глютамин [c.482]

Так, деградация цистеина происходит через посредство промежуточного радикала тиила, признаки которого обнаружены с помощью электронного парамагнитного резонанса [94]. Далее образуются разные продукты — цистин, различные окислы цистеина и аланина и сероводород. Возникновение дисульфидных мостиков и продуктов окисления можно было наблюдать У пептидов, таких, как глютатион [29] (рис. 7.7). [c.301]

В 1899 г. Мёрнер [28] получил цистин из гидролизатов рога. Цистин в значительных количествах входит в состав кератинов и присутствует также во многих других белках. Существуют убедительные доказательства наличия цистеина в составе белков, но в кислотных гидролизатах белков обычно находят только цистин — продукт окисления цистеина. При наличии в белке большого количества триптофана возможно образование ци- [c.22]

Тиольная группа особенно чувствительна к действию свободных радикалов, и этим объясняется, почему цистеин в отличие от других аминокислот не дезаминируется при облучении в водном растворе [D12]. По той же причине тиолы являются особенно зффективнылми защитными агентами в большинстве химических систем. Действие на тиольную группу приводит к ее окислению. Среди тиолов, окисляющихся в этих условиях, находятся 1,3-про-пантиол [В-29], 2,3-димеркаптопропанол-1 [В29], N-фениламино-пропантиол [В29], цистеин[S121, W26], цистеамин (NH2( H2)2SH) [В10, S51] и глутатион [В29, Н6, Н20, К36, W46]. Основной продукт окисления — соответствующий дисульфид [S51, W26], но образуются также следы сероводорода [D12], выход которого из цистеина составляет около 0,5% выхода дисульфида. [c.248]

Полипептидные цепи связаны в молекуле белка с помощью различного рода поперечных связей. Из них наиболее важной является связь, включающая аминокислоту цистин — продукт окисления цистеина. Эта аминокислота занимает в структуре белка особое положение. Как будет показано ниже (гл. V), боковые радикалы цистеина могут быть соединены путем окисления с образованием цистина, при этом возникающий цистиновый мостик может сшивать как две разные полипептидные цепи, так и различные участки одной цепи. Наличие таких сшивок делает невозможным разъединение цепей и последующее изучение чередования аминокислот в них. Поэтому необходимо разрушить дисульфидные мостики и разделить освобождающиеся цепи. Лучше всего это можно сделать с помощью сильного окислителя—надмуравьиной (пермуравьиной) кислоты, которая не разрывает пептидную связь и мало повреждает аминокислоты. При этом цистиновый мостик окисляется до двух молекул цистеино-вой кислоты, и на полипептидных цепях появляются сильно кислые группы 50зН [c.79]

Главный, наиболее распространенный тип химических мостиков , соединяющих полипентидные цепи в пределах макромолекулы белка — это дисульфидные мостики, образуемые цисти-ном. Цистин — продукт окисления двух молекул цистеина [c.16]

Обработка кортикотропина Ai перекисью водорода при pH 7—7,5 и комнатной температуре сопровождается снижением активности [576, 577], однако последующее выдерживание при pH 1,9 и температуре 80° с хлоргидратом цистеина или тиогликолевой кислотой приводит к полному восстановлению активности. Дедман и сотр. [578] показали, что смесь, образующаяся после триптического гидролиза продуктов окисления кортикотропина Al, содержит сульфоксид метионина, и, следовательно, остаток метионина в положении 4 является окислительно-восстановительным центром гормона. Более жесткое окисление переводит остаток метионина в соответствующий сульфон, после чего регенерировать -кортикотропин не удается,. [c.319]

В числе продуктов не были найдеггы цистеин, цистин, метионин, гомоцистеин и гомоцистсиновая кислота, однако, судя по наличию цистеиновой кислоты — продукта окисления цистеина, — этот последний все же образовывался в системе. Поскольку облучение проводилось без доступа воздуха, окисление могло произойти позднее, вероятно в процессе хроматографирования. [c.162]

Поразительно высокая вращательная способность цистина ([AI]d= —662) в сравнении со слабым вращением у восстановленного продукта — цистеина ( [AI]d=—13) привлекла в свое время внимание Вант-Гоффа (1898), который приводит это сравнение в своем труде в разделе Выдающиеся случаи и комментирует его следующим образом Малая вращательная способность цистеина (([аЬ=—8°), характерная для аминокислот, сохраняется при замещении сульфгид-рильного водорода на фенил, бромфенил или ацетил [в последнем случае [а]о= —7°]. После окисления до цистина мы получаем огромное значение [а]о, равное — 214° . В 1950 г. одним из авторов настоящей кииги было выоказаео лредположение, что аномально высокое [c.653]

Количественное определение основано на окислении продукта гидролиза ленкогена — цистеина бромом по реакции [c.320]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Сульфит затем быстро окисляется в тканях и выводится с мочой в виде нетоксичных сульфатов и эфиросерных кислот. Использование цистеина и продуктов его окисления-цистеинсульфиновой и цистеиновой кислот-в образовании таурина рассмотрено ранее. [c.454]

Эффективным представляется использование аминокислот как пищевых добавок, имеющее двоякое значение в качестве лечебных компонентов, а также для улучшения питательной ценности пищевьгх продуктов и придания им оптимальных вкусовых свойств. Так, глутаминовая кислота, помимо фармакологического эффекта, улучшает вкус мясных продуктов, является весьма важным ингредиентом при консервировании и замораживании. Многие другие аминокислоты также улучшают вкус тех или иных пищевых продуктов. Термическая обработка пищи в присутствии таких аминокислот, как валин, метионин или глицин, приводит к получению своеобразного аромата мясных или хлебобулочных изделий. о-Триптофан во много раз слаще сахарозы и может использоваться для диабетического питания. В пищевой промышленности такие аминокислоты, как глицин, лизин, цистеин, используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту, и замедляющих пероксидное окисление липидов. Кроме того, будучи сладким на вкус, глицин применяется в пищевой промышленности при производстве приправ и безалкогольных напитков. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология