Рибосомы связывающие участки

Рибосомы шероховатого ЭР удерживаются на мембране частично благодаря растущим полипептидным цепям, продвигающимся сквозь мембрану по мере своего синтеза (см. ниже). Однако, если образование полипептидных цепей прерывается под действием какого-либо ингибитора (например, пуромицина), то рибосомы все равно остаются связанными с мембраной шероховатых микросом. Это сродство значительно повышается в растворах с низкими концентрациями солей. Если в таких условиях смешать очищенные рибосомы с мембранами шероховатых микросом, предварительно лишенными рибосом, то такие ободранные мембраны вновь приобретают то же количество рибосом, которое было на них после выделения из клеток. Участок связывания с мембраной находится на большой субъединице рибосомы, но до сих пор еще неясно, с каким из многочисленных белков мембраны шероховатого ЭР связывается рибосома. Установлено, однако, что для связывания рибосом с мембраной ЭР в физиологических условиях требуется дополнительное, более специфическое прикрепление, для которого необходим вновь созданный белок, несущий сигнальный пептид. [c.43]

В 1982 г. было установлено, что рибосомы связываются с гранулярным ЭПР лишь в том случае, если между ними и мембранами оказываются последовательно встроенными два белка белок ЗЯР, распознающий сигнальный участок синтезируемого белка (250 кД), и белок, рецептирующий сигнальный участок с мембраной (72 кД). Белок 8ЯР—РНК-протеин состоит из б субъединиц при нахождении в цитоплазме вызывает блок трансляции. Этот белок связывается с рибосомами, в которых начался синтез секретируемого белка, и приостанавливает его до тех пор, пока комплекс 8НР — большая субъединица рибо- [c.68]

По-видимому, стабилизация двуспирального участка с участием инициаторного триплета либо за счет третичной структуры РНК, либо в результате специфического присоединения РНК-связьшающего белка, может полностью блокировать инициацию в данном участке. Так, очень похоже, что в MS2 РНК, а также в РНК родственных фагов R17, Г2 и др. третичной структурой заблокированы инициаторные триплеты как А-цистрона, так и S-цистрона. Инициация на А-цистроне происходит, вероятно, лишь в процессе синтеза РНК, когда полная пространственная структура еще не сформирована. Инициация на S-цистроне имеет место в процессе трансляции предшествующего С-цистрона рибосомы, считывая С-цистрон, расплетают РНК, освобождая участок с инициаторным триплетом S-цистрона из какого-то более стабильно свернутого состояния. Когда появляются готовые молекулы белка оболочки фага, снова происходит выключение инициации S-цистрона белок оболочки фага имеет специфическое сродство к нестабильной спирали, содержащей инициаторный AUG триплет (рис. 11), и, связываясь с ним, стабилизирует спираль. [c.24]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

После освобождения рибосомы от фактора EF-1 следует перенос пептидного остатка, т. е. образование новой пептидной связи, по-видимому, не требующий непосредственного участия факторов элоганции. Но для последующей эффективности транслокации необходим сходный процесс, протекающий с участием фактора EF-2. Комплекс EF-2-PPP— ио связывается с рибосомой, содержащей пептидил-тРНК в А-участке, в результате чего происходит транслокация пептидил-тРНК и прочитанного кодона в Р-участок и освобождение А-участка. За транслокацией следует гидролиз ГТФ до ГДФ и ортофосфата и диссоциация второго фактора элонгации. Таким образом, стадия 3 схемы, представленной на рис. 55, таюке 192 [c.192]

На рис. 27 показана, по А. С. Спирину, схема действия рибосомы. Фермент, осуществляющий соединение аминокислотных остатков, действует очень активно, так что цепочки 150 аминокислот получаются за 1,5—2 мин. ДНК не только организует синтез белка и определяет специфичность его, т. е. чередование аминокислотных остатков, но она еще является и частью системы, регулирующей синтез. В цепи ДНК имеются участки, которые контролируют образование особых веществ, называемых репрессорами. Репрессоры, насколько можно судить по неполным данным, представляют собой белки, способные блокировать ген и прекращать образование мРНК. Однако как только появляется вещество, подлежащее химической переработке (метаболит), репрессор связывается с ним, освобождает занятый им участок ДНК, и синтез соответствующих белков возобновляется. Согласованность действий частей этого механизма проявляется в том, что таким путем синтезируются именно те ферментные белки, которые нужны для переработки данного метаболита. [c.191]

Таким методом, не прибегая к выделению мРНК в чистом виде, удалось показать, что существует очень нестабильная РНК, которая по своей последовательности соответствует одной из цепей ДНК и которая связывается с рибосомами. Мы можем предположить, что транскрипция происходит так, как это изображено на рис. 5.3. Чтобы спаривание оснований было возможным, ДНК должна быть расплетена в соответствующем участке. Одна из расплетенных цепей при этом используется в качестве матрицы. По ходу транскрипции расплетенный участок передвигается вдоль ДНК. Затем РНК отделяется от ДНК, и прежняя двухцепочечная структура восстанавливается. Все нуклеиновые кислоты синтезируются в направлении от 5 -конца к З -концу. Следовательно, транскрипция и трансляция у бактерий происходят в одном направлении. А это означает, что у бактерий трансляция мРНК может начаться раньше, чем завершится транскрипция. [c.65]

НИИ аминоацил-тРНК в А-участок связывается с рибосомой. Для продолжения синтеза белка он должен диссоциировать. Наличие такого циклического связывания с рибосомой и отделения от нее-характерная особенность дополнительных факторов. [c.80]

Аминоацил-тРНК может связываться с рибосомой одним из двух способов. Некоторое взаимодействие, называемое неферментативным взаимодействием, наблюдается даже в отсутствие соответствующих факторов. Оно не подвержено такому контролю, какое имеет место при синтезе белка в клетке. Это взаимодействие отражает присущее аминоацил-тРНК сродство к рибосоме. Истинное связывание наблюдается в присутствии фактора EF-Tu, обеспечивающего доставку аминоацил-тРНК в участок А. [c.80]

На рис. 6.9 показана последовательность событий, в результате которой аминоацил-тРНК связывается с рибосомой. Белок EF-Tu связывает гуаниновый нуклеотид. Активная форма EF-Tu содержит GTP. Поэтому бинарный комплекс EF-Tu GTP, взаимодействующий с аминоацил-тРНК, образует тройной комплекс, состоящий из аминоацил-тРНК-EF-Tu-GTP. Последний связывается только с участком А рибосомы, у которой участок [c.80]

При изучении механизма действия антибиотика стероидной природы - фузидиевой кислоты,-которая консервирует рибосому в транслоцированном состоянии, было обнаружено, что для успешного протекания синтеза белка необходимо освобождение EF-G. В присутствии фузидиевой кислоты происходит один цикл транслокации EF-G связывается с рибосомой, GTP гидролизуется и рибосома передвигается на три нуклеотида. Но далее, вместо того чтобы покинуть рибосому, EF-G и GDP остаются в ней (см. рис. 6.11). Такое действие этого антибиотика, возможно, объясняется тем, что фузидиевая кислота стабилизирует комплекс рибосомы EF-G GDP. Из-за того что освобождения фактора EF-G не происходит, прерывается дальнейший ход событий, так как А-участок рибосомы уже не способен акцептировать тройной комплекс, состоящий из аминоацил-тРНК-EF-Tu -GTP. В результате дальнейший рост полипептидной цепи прекращается. [c.83]

Рис. 8-43. Полагают, что частица, распознающая сигнал, и белок-рецептор SRP действуют согласованно, направляя в ЭР белок с сигнальным пептидом ЭР. SRP связывается с экспонированным сигнальным пептидом и с рибосомой, возможно закрывая А-участок. Поскольку поступление очередной аминоацил-тРНК блокируется, трансляция прерывается. Рецептор SRP в мембране ЭР связывает комплекс SRP-рибосома затем, в процессе сложной и плохо изученной реакции, SRP удаляется, и трансляция возобновляется, теперь уже на рибосоме, расположенной на мембране ЭР. Для механизма, с помощью которого полипептидная цепь исходно встраивается в мембрану, необходим еще отдельный трансмембрапный белок, который связывается с сигнальным пептидом (рецептор сигнального пептида), а также другие белковые компоненты,

Синтез белка происходит на свободных рибосомах до тех пор, пока сигнальная последовательность, участвующая в прикреплении рибосом к мембранам ЭПР, не вышла из рибосомы. После этого рибосомы прикрепляются к мембране и синтез белка продолжается. Сигнальный пептид, вероятно, удерживает, как якорь, рибосому и новообразованную пептидную цепь на мембране, его вторая функция — сигнал для транслокации пептидной цепи через мембрану внутрь цистерн ЭПР. Сигнальный пептид не способен связываться с мембранами после того как уже синтезировалась длинная цепь белка, вероятно, из-за того, что при скручивании растущей цепи экранируется участок цепи, служащий для узнавания мембраны. Еще до окончания синтеза белка сигнальный пептид отщепляется с помощью фермента сигналазы (пептидазы), находяшегося на внутренней поверхности мембран ЭПР. После окончания синтеза белка рибосомы отделяются от мембран и начинается новый цикл. [c.68]

Высказывается предположение о том, что ЕР-факторы являются белками с двумя группировками. Одна обеспечивает связь с рибосомами, а другая может узнавать определенный участок мРНК, вероятно имеющий специфическую последовательность оснований, и связываться с ним. [c.288]

ИЗ 6 уридиновых остатков (рис. 1.2). На первом участке движение РНК-полимеразы по ДНК замедляется и даже останавливается, а на втором — РНК-полимераза отсоединяется от ДНК. Характерной особенностью К1ю-зависимых терминаторов является наличие шпильки и обогащенность (до 40 %) концевого участка транскрипта длиной 50—90 нуклеотидов цитидиловыми остатками и его обед-ненность (до 15 %) гуанидиловыми остатками. В таких участках К1ю-фактор связывается с мРНК, двигаясь вдоль нее, догоняет РНК-полимеразу, застрявшую на шпильке, и способствует се отсоединению от ДНК. Подобные структуры (С-богатый — С-бедный участок с последующей шпилькой) встречаются и в середине генов, но в этом случае действию КЬо-фактора препятствуют рибосомы, осуществляющие синтез белка. [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология