Экзопептидазы, определение

С помощью отрицательной обратной связи определенные продукты обмена веществ могут управлять секрецией или связыванием определенных гормонов (механизм обратной связи). После воздействия, вызванного определенным гормоном, идет очень быстрая инактивация или разрушение регулирующего вещества. Период полураспада для пептидных и белковых гормонов, как правило, составляет менее 30 мин. Быструю инактивацию обеспечивают различные эндо- и экзопептидазы. Многие известные к настоящему времени пептидные гормоны образуются в результате ферментативного расщепления неактивных белковых предшественников. Интересна также концепция, по которой определенные гормоны могут быть предшественниками совершенно других видов гормонов. [c.236]

Для определения С-концевой аминокислоты используют чаще всего экзопептидазы — карбоксипептидазы А, В и Y. [c.368]

Об использовании экзопептидаз, таких как аминопептидаза и карбоксипептидаза, для определения аминокислотной последовательности вблизи N- и С-концов белков говорилось в разд. 23.3.4. Эндопептидазы являются протеолитическими ферментами, которые избирательно расщепляют пептидные связи в точках, удален ных от концов белковой молекулы. Эндопептидазы сильно различаются по своей специфичности. Обычно сами аминокислотные остатки с любой стороны расщепляющейся пептидной связи являются наиболее важными детерминантами специфичности протеолитических ферментов. Так, трипсин разрывает пептидные связи, в образовании которых участвует карбонильная группа остатков Arg или Lys схемы (25), (26) . [c.274]

Четвертый метод определения N-концевой аминокислоты основан на использовании одной из экзопептидаз, а именно лейцинаминопептидазы. [c.87]

Методы выделения, очистки и аналитические характеристики пептидов описаны подробно в разд. 3.3. Изучение связи между строением и биологической функцией пептидов ведет к познаванию молекулярного механизма их действия. При этом главное внимание обращается на выяснение активного центра и определение аминокислотной последовательности, которая ответственна за рецепторное связывание, транспорт и иммунологическое поведение. Большой практический интерес имеет также модификация природных пептидов для пролонгирования их действия и расширения практического применения. Такого рода исследования можно проводить только тогда, когда соответствующий природный пептид имеется в достаточном количестве. Необходимые для изучения пептиды можно получать путем частичного ферментативного расщепления экзопептидазами или эндопептидазами или же с помощью специфических химических методов расщепления (бромцианом или Ы-бромсукцинимидом) можно также использовать замещение, элиминирование или превращение функциональных групп соответствующих пептидов. Возможности модификации природных пептидов ограничены тем, что часто исследователь располагает лишь нанограммо-выми количествами этих веществ. [c.90]

При рассмотрении процессов, связанных с синтезом белка, прежде всего следует указать, что мы располагаем значительным запасом сведений о расщеплении белков на менее крупные пептиды и на свободные аминокислоты. Выделены и изучены различные протеазы, число которых очень велико. В результате исследований Бергмана и Фрутона [461—463], проведенных на синтетических пептидах, выявлены различия между двумя типами ферментов — экзопептидазами, активность которых проявляется лишь при наличии в молекуле субстрата одной или нескольких концевых групп, и эндопептидазами, расщепляющими пептидные связи, расположенные (часто во внутренних участках белковой молекулы) по соседству с определенными группами боковых цепей аминокислот. [c.259]

Многие десятилетия, вплоть до настоящего времени, протеолитические ферменты принято было делить на две группы протеиназы и пептидазы. Полагали, что протеиназы расщепляют белки, а полученные осколки (полипептиды) разрушаются пептидазами до аминокислот. Постепенно выяснилось, что протеиназы могут расщеплять и низкомолекулярные субстраты, но лишь определенного строения, соответствующего специфичности данного фермента. Возникло новое деление — на эндопептидазы, которые способны гидролизовать как концевые пептидные связи, так и те, которые расположены внутри белковых цепей, в их средних участках, и экзопептидазы, разрывающие связи на концах пептидных цепей. Эта классификация широкого использования не [c.238]

Гидролазы. К этому классу относятся протеолитические ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках и пептидах пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин, получаемые из поджелудочной железы, аминопептидаза кищечника, папаин из сока дынного дерева и др. Специфичность действия этих ферментов зависит от их способности разрывать лищь те пептидные связи, которые находятся в определенном для каждого фермента окружении . Так, некоторые ферменты разрушают только концевые связи в белках (экзопептидазы), другие (эндопептидазы) действуют на пептидные связи, лежащие далеко от концов молекулы. Кроме того, имеет значение наличие вблизи от разрываемых связей полярных групп аминных, сульфгидрильных или оксигрупп. Протеолитические ферменты действуют только на -формы белков и совсем не действуют на Д-формы. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология