Аминокислоты аминная группа

Соединения, содержащие в молекуле одновременно карбоксильную и амино-группы, называются аминокислотами. Простейшей аминокислотой является аминоуксусная кислота (глицин) Н К—СНа—СООН. [c.221]

К таким жидкостям прежде всего относится вода. К этому классу относятся также жидкости, содержащие несколько гидроксильных групп глицерин, гликоль и др. Эти вещества и вещества, содержащие гидроксильные и аминные группы, имеют высокую диэлектрическую проницаемость при сравнительно низком дипольном моменте благодаря ассоциации их молекул в полимерные молекулы. Высокую диэлектрическую проницаемость имеют вода, глицерин, муравьиная кислота, аминокислоты и др. Жидкости этой группы хорошо смешиваются между собой. [c.221]

Полиэлектролиты, за исключением белков, характеризуются высокой плотностью расположения ионогенных групп — обычно на одно звено цепи приходится по одной ионогенной группе. У белков одна карбоксильная группа или амино-группа приходится на 6— 8 остатков аминокислот. Вследствие этого молекулы полиэлектролитов могут испытывать в растворах значительные электростатические взаимодействия, что приводит к сильной деформации цепей гибких молекул. Такая деформация, естественно, зависит от степени ионизации групп, которая в свою очередь является следствием [c.468]

Изоэлектрнческие точки а-амино-а-карбоновых кислот лежат около pH = 6, так как константы диссоциации карбоксильной группы несколь ко выше константы диссоциации аминной группы. Введение в амино кислоту дополнительных функциональных групп — кислых, основных ли только полярных смещает изоэлектрическую точку (см. табл. 4) В кислой среде в аминокислотах подавляется диссоциация карбоксиль ной группы и соединение ведет себя как амин. В щелочной среде подав ляется диссоциация аммонийной группы и проявляются кислые свойсгва вещества. [c.459]

Динитрофенильная группа связывается с аминогруппой аминокислоты очень прочно, поэтому эти производные не применяют при синтезе пептидов, но благодаря своей устойчивости они используются при определении концевых аминных групп в белках (см. стр. 510), [c.465]

Бензиловые эфиры особенно удобно использовать в тех случаях, когда в качестве защитной группы применяется карбобензокси- или бензиль-ные остатки. Защита аминных групп должна удовлетворять основному требованию удаляться избирательно без одновременного расщепления пептидной связи в пептиде. По этой причине оказались непригодными бензоильные, ацетильные, карбэтокси- и карбометокси-производные аминокислот. В качестве защитных групп чаще всего применяют следующие группы (см. табл. 7). [c.488]

Даже такие сложные соединения, как аминокислоты [66], образуют N-триметилсилильные производные при довольно мягких условиях реакции [67]. Таким способом удалось защитить амино-группы при синтезе пептидов [68]. [c.152]

Гидролиз белков с известной или неизвестной структурой позволил также уточнить специфичность действия ряда таких ферментов. Эта информация дает возможность контролировать степень гидролиза, а также характер получаемых пептидов, т. е. их среднюю молекулярную массу, характер аминокислот по расположению карбоксильных или аминных групп и т. п. Например, было опубликовано исследование [61] активности а-химотрипсина в отношении соевого белка. [c.599]

Сущность этого метода заключается в том, что аминО группа аминокислоты понижает кислотную константу ее диссоциации, добавление же формальдегида уничтожает влияние аминогруппы. [c.143]

Трансферазы (ферменты переноса). Они катализируют перенос различных органических остатков и целых атомных группировок. Трансферазы переносят остатки фосфорной кислоты, моносахаридов, аминокислот, аминные и метильные группы от одного соединения к другому. [c.63]

Ряд соединений, содержащих адениновую молекулу в форме Ы -(амино-ацил)аденозина, выделен из растворимых фракций РНК дрожжей [177]. По-видимому, различные аминокислоты присоединяются к аденину по 6-амино-группе. [c.136]

Соли сернистой кислоты и сернистый ангидрид взаимодействуют с карбонильными группами ферментов и других соединений, входящих в состав протоплазмы клетки, и тем самым нарушают ее жизнедеятельность. Ядовитое действие на микроорганизмы оказывают и различные органические соединения. Например, спирты благодаря своей поверхностной активности легко проникают в протоплазму клетки, адсорбируются на ее поверхности и нарушают процессы обмена. Губительное действие на микробную клетку оказывают фенол, креозол, фурфурол, формальдегид последний вступает в реакцию с аминными группами аминокислот и тем самым нарушает-деятельность клетки. [c.504]

Положительно заряженные (основные). Аминокислоты этого типа содержат основную, обычно азотную функцию, которая может протонироваться при значениях pH, характерных для живой клетки (внутриклеточные pH 6,0—7,0). Типичным представителем веществ этой группы является лизин, содержащий е-амино-группу, которая может протонироваться в этих условиях. [c.277]

Подобно обычным карбоновым кислотам, аминокислотам свойственны многие реакции, характерные для соединений, содержащих карбоксильную группу. Однако вследствие наличия в аминокислотах аминной группы эти реакции идут иногда труднее, чем с обычными карбоновыми кислотами. [c.188]

Дезаминирование первичных аминов азотистой кислотой сопровождается выделением азота, количество которого можно определить по объему на этом основан метод Ван-Сляйка для количественного определения соединений, содержащих первичную амино- группу (алифатических и ароматических аминов, аминокислот, незамещенных амидов). [c.232]

Химические свойства а-аминокис-лот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали — образовали полиамидную цепочку. [c.75]

Растворенные органические вещества (РОВ). Эта группа веществ включает различные органические соединения органические кислоты, спирты, альдегиды и кетоны, сложные эфиры, в том числе эфиры жирньк кислот (липиды), фенолы, гуминовые вещества, ароматические соединения, углеводы, азотсодержащие соединения (аминокислоты, амины, белки) и т. д. Для количественной характеристики РОВ используют косвенные показатели общее содержание Сорг, Морг, Рорг, перманганатную или дихроматпую окисляемость воды (ХПК), биохимическое потребление кислорода (БПК). [c.35]

Цепи из аминокислот, связанных карбоксильной и аминной группами подобно амидам, часто называют пептидами. Этот вид амидной связи называют пептидной. Примеры пептидов приведены в гл. 5. [c.194]

Оттягивание электронов способствует появлению на карбонильном углероде некоторого б+ заряда, который облегчает реакцию между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой (см. синтез пептидов). [c.462]

Замечательно то, что применяемые защитные группы характеризуются как различной степенью устойчивости их овязи с аминной группой, так и разнообразием методов их отщепления Так, тритильный остаток отщепляют слабой кислотой, а трифторацетильный — щелочью, карбобензокси и дибензильную группы удаляют гидрированием не подвергаются гидрогенолизу карбоксициклопентильная и карбокси-циклогексильная группы и т д. Это дает исследователю возможность подбирать различные комбинации экранирования аминогруппы при синтезе сложных полипептидов из различных аминокислот. [c.490]

Синтез пептидов можно осуществлять не только активацией карбоксильной, но и аминной группы, удлиняя пептидную цепь со стороны аминной конечной группы. Наиболее удачными является активация эфиров аминокислот производными фосфорной кислоты. При действии на эфиры аминокислоты тетраэтилпирофосфитом образуется фосфоами-носоединение, которое реагирует затем с ацилированными или алкилированными аминокислотами. [c.495]

Определение концевых М-аминных групп разработано достаточно детально. Самым простым, хотя и не совершенным, является метод дезаминирования пептида азотистой кислотой, хлористым нитрознлом, или же окисления бромноватистой кислотой или нингидрином. В результате аминогруппа заменяется гидроксильной или карбонильной и после гидролиза пептида и разделения аминокислот на хроматограмме одна аминокислота исчезает. [c.510]

Инграм предложил использовать для определения концевых аминных групп реакцию восстановительного метилирования по Бауману. При действии на пептиды формальдегидом и одновременном восстановлении над палладием образуются N-диметильные производные пептидов, гидролизующиеся до диметиламинокислоты и аминокислот. [c.511]

Наиболее специфичным из ферментов является трипсин. Он расщепляет только пептидные связи, образованные карбоксилом аргинина и лизина. Его действие можно еще более ограничить, если динитрофени-лировать в-аминную группу лизина. Химотрипсин расщепляет связи, образованные ароматическими аминокислотами. Недавно было обнаружено, что он гидролизует и лейциновые пептиды. Менее специфичны папаин, пепсин и субтилизин. Последний позволяет, однако, получать смесь низкомолекулярных пептидов, что часто оказывается удобным прн исследованиях. [c.516]

По типу связи нуклеозидных и нуклеотидных остатков с аминокислотами Различают три вида нуклеоаминокислот. В случае первого и самого важного вида аминокислота связана с 2 - или З -гидроксигруппой рибозного кольца эфирной связью (I). Во втором случае связывание осуществляется амидной связью за счет аминной группы пуринового или пиримидинового основания (II). У нуклеотидов существует дополнительная возможность [c.75]

Умеренная термическая обработка вызывает денатурацию белков, изменяя их третичную структуру, и обычно оказывает благоприятный эффект на питательную ценность, повышая доступность для ферментов и одновременно инактивируя ингибиторы протеаз. Однако в присутствии редуцирующих сахаров некоторые незаменимые аминокислоты, особенно лизин, реагируют через свободные аминные группы боковой цепи с имеющимися карбонильными группами. Эти реакции описаны Мэйлардом и могут в первое время иметь обратимый характер, что приводит к образованию оснований Шиффа, неустойчивых, но доступных в смысле питательности. Эти соединения быстро превращаются в соединения Амадори, в которых свободные аминогруппы блокированы и которые обычно не усваиваются [22]. [c.587]

Если растворы определенных аминокислот в спирте (бол 85%) титровать 1 N спиртовым раствором КОН, то освс бождак щиеся из внутренних солей аминокислот амино- или имин группы ведут себя, как аммиак или амины, что позволяет точвб оттитровать карбоксилы. [c.762]

Молекула аминокислоты содержит аминную и карбоксильную группы. В зависимости от положения аминной группы относи- [c.447]

Этот способ, вообще говоря, применим и для синтеза аминокислот с любым удалением аминной группы от карбоксильной. Однако соответствующие галогензамещенные кислоты обычно менее доступны, чем а-галогензамещенные (см. разд. 6.1.2). Выходы составляют 60-70%, если применять десятикратный избыток аммиака и реакцию проводить в присутствии карбоната аммония. [c.450]

Для синтеза аминокислот с более удаленной от карбоксила аминной группой могут быть использованы соответствующим образом замещенные галогенкарбоновые кислоты и их производные, продукты теломеризации этилена с тетрахлоридом углерода (см. разд. 1.2.3.1), а также продукты перегруппировки Бекмана оксимов циклических кетонов (см. разд. 10.2.6). [c.452]

Наличие в молекулах аминокислот одновременно карбоксильной и аминной групп приводит к появлению ряда специфических свойств, которые, естественно, проявляются особенно ярко в случае а-аминокислот, в молекулах которых эти группы максимально сближены. Поскольку, как уже упоминалось, а-аминокислоты играют чрезвычайно важную роль в процессах жизнедеятельности, на них и будет обращено главное внимание в настоящем разделе. [c.453]

Энергичные поиски групп, которые бы надежно защищали аминную группу и легко удалялись, привели к открытию многих интересных реагентов. В качестве примера приведем mpetn- уток-сикарбонильную или, как ее обычно называют, БОК-защиту. При этом в качестве реагента используют /и/ е/и-бутоксикарбо-нилазид (БОК-азид) (СНз)зС—О—С(0)—N3. При реакции БОК-азида с а-аминокислотами карбоксильная группа не затрагивается, реакция протекает при комнатной температуре в водном растворе в присутствии основания [c.460]

Символы I л X обозначают защитные группы для амино- и карбоксильной групп, необходимые для того, чтобы реакция шла только в одном направлении. Обычно защите подлежат также некстс шв боковые функциональные группы аминокислот - амино-, карбокси-, гуанидиновая, окси-, ме №алтогруппы и др. [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология