Рибосомные ДНК, организация

Каждая рибосомная субчастица содержит много различных белков, и большинство из них представлено лишь одной молекулой на рибосому. В этом состоит коренное отличие структурно асимметричного рибосомного рибонуклеопротеида от вирусных нуклеопротеидов, образованных за счет упорядоченной упаковки многих идентичных белковых субъединиц. Открытие и доказательство этого факта, главным образом в пионерских исследованиях Ж.-П. Валлера, установило один из важнейших принципов структурной организации рибосом. [c.90]

Почти каждый из этих белков детерминируется только одним геном в хромосоме Е. соИ. Гены, кодирующие рибосомные белки, факторы синтеза белков и субъединицы РНК-полимеразы, локализованы вперемежку и организованы в небольшое число оперонов. Данные об организации оперонов, которые охарактеризованы к настоящему времени, суммированы в табл. 15.1. Примерно половина генов рибосомных белков (часто сокращенно обозначаемых как р-белки) картируется в четырех оперонах, тесно сцепленных друг с другом. Они обозначаются как str, sp , SIO и а (каждый назван просто по первой из идентифицированных функций). Опероны rif и Ы1 также сцеплены, но находятся в другой области. [c.202]

Объясните, почему сумма размеров фрагментов, полученных при рестрикции, не равна 21 т.п.н. и почему подвижность полос меняется при денатурации и ренатурации ДНК. Какова может быть, по вашему мнению, общая организация последовательностей в рибосомной мини-хромосоме [c.129]

Рис. 7-69. Организация генома хлоропласта у печеночника. Для этого генома определена полная нуклеотидная последовательность. У всех высших растений организация хлоропластных геномов очень сходна, размеры кольцевой молекулы ДНК варьируют от вида к виду в зависимости от того, какая часть ДНК вокруг генов, кодирующих рибосомные РНК 163 и 233, представлена двумя копиями.

Важный вопрос организации хроматина касается судьбы нуклеосом при транскрипции. Электронная микроскопия интенсивно транскрибирующихся участков хроматина, например рибосомных генов, ясно показывает, что нуклеосом на них нет даже в тех случаях, когда между молекулами РНК-полимеразы, движущимися одна за другой по гену, виден промежуток. Необходимо отметить, Что регуляция активности рибосомных генов осуществляется в клетке путем изменения числа работающих генсв, но не интенсивности транскрипции. Однако промоторы рнбосомных генов всегда находятся в активной конформации (свободны от гистонов). [c.254]

По-видимому, рРЙК определяет осн. структурные и функцион. св-ва Р, в частности обеспечивает целостность рибосомных субъединиц, обусловливает их форму и ряд структурных особенностей. Специфич. пространств, структура рРНК детерминирует локализацию всех рибосомных белков, играет ведущую роль в организации функцион. центров Р. [c.265]

Будет не очень большим преувеличением сказать, что рибосома есть прежде всего ее РНК. Примитивный предшественник рибосомы мог бы состоять только из РНК и лишь в ходе эволюции постепенно модифицироваться белками. Прокариотическая рибосома по мкссе на 2/3 состоит из РНК, и лишь на 1/3 из белков. Эволюционно более поздняя эукариотическая рибосома уже наполовину состоит из белков. Тем не менее, именно рибосомная РНК, по-видимому, определяет основные структурные и функциональные свойства рибосомы. Ковалентно-непрерывные цепи рибосомных РНК обеспечивают целостность рибосомных субчастиц. Специфическая пространственная структура рибосомных РНК обусловливает форму и ряд морфологических особенностей субчастйц. Ассоциация субчастиц в полную рибосому является, вероятно, в той или иной степени функцией специфического сродства двух высокополимерных рибосомных РНК друг к другу. Размещение всех рибосомных белков детерминировано рибосомными РНК. Наконец, рибосомные РНК вносят решающий вклад в организацию ряда функциональных центров рибосомы. [c.68]

Впервые этот принцип организации рибосомы был выведен И. Н. Сердюком и др. из экспериментов по измерению радиусов инерции (Rg) рибосомных субчастиц. Прежде всего, радиус инерции, измеренный методом диффузного малоуглового рассеяния рентгеновских лучей, оказался существенно меньше, чем можно было ожидать из размеров (объема) субчастицы, если бы она была однородно плотным телом. Отсюда следовал вывод, что электронно более плотный компонент частицы (РНК) локализуется преимущественно ближе к центру тяжести частицы, в то время как менее плотный компонент (белок) имеет тенденцию располагаться в среднем ближе к периферии. Далее, измерение радиусов инерции рибосомных субчастиц с помощью разных типов излучения (рентгеновские лучи, нейтроны, свет) показало, что чем больше вклад белкового компонента, по сравнению с РНК, в рассеяние (относительная рассеивающая доля белка растет в вышеуказанном ряду типов излучения), тем больше значение радиуса инерции частицы (рис. 62). Наконец, применение нейтронного рассеяния частиц в растворителях с разной рассеивающей способностью для нейтронов (разным соотношением НаО и DaO) позволило прямо измерить радиус инерции РНК и белкового компонента in situ в отдельности. Дело в том, что Н2О и D2O сильно различаются по рассеивающей способности для нейтронов, а рассеивающие способности биологических макромолекул занимают проме- [c.104]

Данные об участии конкретных рибосомных компонентов в организации тРНК-связывающего А-участка еще более скудны, чем в отношении Р-участка, так как эксперименты с ним труднее. [c.142]

В настоящее время основную схему организации живой материи можно считать известной. Нуклеиновые кислоты несут всю генетическую информацию, которая заложена в последовательности четырех различ ных нуклеотидных оснований. Существуют нуклеиновые кислоты двух типов. Более стабильная дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) является хранителем информации. Менее стабильная рибонуклеиновая кислота (РНК), транскрибирующаяся с ДНК, выполняет роль матрицы, которая транслирует нуклеотидный текст в аминокислотные последовательности белков с помощью рибосомного механизма. Белки участвуют фактически во всех типах деятельности организма. [c.9]

Обише закономерности, найденные для структуры тРНК, по-видимому, реализуются и в других одноцепочечных полинуклеотидах. Те из них. для которых уже определены первичные структуры, могут быть представлены как образования с чередующимися двух- и одноцепочечными участками. Например, молекулы рибо-сомных 5S РНК имеют вторичные структуры, сходные с клеверным листом тРНК. Значительно более сложно выглядят структуры высокомолекулярных рибосомных или вирусных РНК (рис. 199). Несомненно, что такие РНК находятся в компактной форме, как это следует из их гидродинамическ 1х свойств, одиако детали пространственной организации пока неизвестны. [c.344]

Рассматривая геном с точки зрения индивидуальных генов, можно обнаружить самые разные варианты его организации. Ген может занимать такое положение, где его нуклеотидная последовательность будет единственной в своем роде, хотя в других участках генома могут находиться сходные последовательности. Он может входить в состав небольшого кластера генов, происшедших от общего гена-предка и выполняющих сходные функции (как в случае систем глобиновых генов). Другие кластеры могут иметь большие размеры и состоять из многократно повторяющихся генов, идентичных или обладающих очень большим сходством. Про гены (или другие последовательности), которые обнаруживаются в виде множе-схва последовательно расположенных копий, говорят, что они тандемно повторяются. Один из видов кластеров тандемно повторяющихся генов кодирует гистоны, другой — рибосомные РНК. В обоих случаях многократная повторяемость генов, по-видимому, свидетельствует о потребности в больших количествах кодируемого ими продукта. [c.289]

Это был первый факт, который свидетельствовал об участии одного белка в сборке трехмерной структуры другого и, следовательно, противоречил (по крайней мере формально) постулатам Ламри и Эйринга и термодинамической гипотезе самого Анфинсена. Долгое время он оставался единственным и практически не замеченным на фоне многочисленных данных о полной ренатурации развернутой белковой цепи in vitro, однозначно подтверждавших положение о том, что вся информация о пространственном строении и функции белка заключена в его аминокислотной последовательности. Однако при постоянно увеличивающемся внимании к проблеме структурной организации белковых молекул, всевозрастающем количестве работ в области обратимой денатурации, разработке новых методов анализа промежуточных состояний и поиске подхода к изучению деталей рибосомного синтеза стали все чаще обнаруживаться факты, указывающие на более сложный механизм сборки белка in vivo, чем это, на первый взгляд, следовало из опытов in vitro. Но и там положение не отличалось большой ясностью. Оказалось, что в искусственных условиях свертывание природных полипептидных цепей не всегда бывает успешным. Лучше всего ренатурируют водорастворимые однодоменные глобулярные белки небольших размеров. [c.411]

Прохлорофиты привлекают к себе большое внимание в связи с проблемами эволюции фотосинтетического аппарата и возникновения фотосинтезирующих эукариот. Сравнение прохлорофит с цианобактериями и хлоропластами зеленых водорослей и высших растений обнаруживает черты сходства как с фотосинтетическими органеллами эукариот (организация тилакоидов, состав хлорофиллов), так и с цианобактериями (клеточное строение, состав каротиноидов, липидов, стеролов, некоторые особенности метаболизма, последовательность оснований 165-рибосомной РНК). Для ответа на вопрос, в каком отношении прохлорофиты находятся с цианобактериями (развивались ли независимо и параллельно с цианобактериями, возникли ли из их предшественников, потерявших способность синтезировать фикобилипротеиды, или наоборот цианобактерии возникли из прохлорофит), необходимо дальнейшее сравнительное изучение обеих групп прокариот с фотосинтезом кислородного типа. В настоящее время прохлорофиты рассматриваются в качестве возможных эндосимбионтов, последующая эволюция которых привела к возникновению хлоропластов зеленых водорослей и высших растений. [c.285]

Общая картина белково-нуклеиновой организации рибосом сильно отличается от таковой для вирусов. Для нее характерно наличие множества контактов между белками и нуклеиновыми кислотами, причем эти контакты, по-видимому, являются очень тесными. Например, многие рибосомные белки связываются с определенными участками рибосомных РНК (рРНК), защищая их от ферментативного расщепления. Имеют место и коопе- [c.211]

Согласно современным представлениям, рибосомные белки в отсутствие рРНК вряд ли могут самостоятельно собираться в какую-либо упорядоченную макроструктуру. Действительно, в растворе удалось обнаружить весьма немного специфических парных контактов между рибосомными белками. В опытах по сщиванию, проведенных на нативных рибосомах, показано, что многие белки расположены достаточно близко друг к другу, однако неизвестно, сколько белковых пар непосредственно контактирует и являются ли эти контакты достаточно прочными, чтобы внести существенный вклад в стабилизацию конечной структуры. (На рис. 1.7 приведена схематическая картина белково-нуклеиновой организации 705-рибосомы и различных 508-частиц.) [c.212]

Организация рибосомных ДНК. Единицы транскрипции внешний транскрибируемый спейсер (ETS), внутренний рДНК обычно образуют кластеры иэ длинных тандем- транскрибируемый спейсер (ITS) и межгенный спейсер ных повторов. Представлены кодирующие области для (IGS). [c.164]

В настоящее время полностью расшифрована последовательность ДНК и выяснена организация генов в митохондриях человека. Геном митохондрии представлен кольцевой молекулой ДНК, содержащей 16569 нуклеопроте-идов. В его состав входят гены 12 S- и 16 S-рибосомной РНК, 22 различных тРНК, субъединицы I, П и 1П оксида-зы цитохрома С, шесть субъединиц АТФ-синтетазы, цитохрома Ь и девять [c.99]

У прокариот существует одна РНК-полиме-раза, синтезирующая все типы РНК. Организация бактериальных промоторов рассмотрена в разд. 3.2. Транскрипционный аппарат эукариот сложнее. У них существует три типа РНК-по-лимераз РНК-полимераза I (синтезирует рибосомные РНК), РНК-полимераза II (синтезирует матричные РНК) и РНК-полимераза III (синтезирует транспортные и 58 РНК). [c.157]

Многочисленными исследованиями установлено, что жесткие ограничения на экспрессию чужеродных генов в клетках грамположительных бактерий налагает организация их бе-локсинтезирующего аппарата. Так, например, в рибосомах грамположительных бактерий отсутствует белок S1, который является наиболее крупным рибосомным белком грамотрицательных бактерий. Полагают, что белок S1 обусловливает связывание молекул РНК с рибосомой и перенос мРНК в сайт декодирования рибосомы. В отсутствие данного белка значительно [c.263]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосомные ДНК, организация: [c.7] [c.208] [c.251] [c.255] [c.230] [c.53] [c.54] [c.55] [c.55] [c.77] [c.56] [c.84] [c.137] [c.7] [c.208] [c.251] [c.255] [c.328] [c.291] [c.98] [c.407] [c.53] [c.54] [c.55] [c.55] [c.77] [c.116] [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология