Миозин биполярные филаменты

Рис. 11-25. Сборка филаментов немышечного миозина контролируется фосфорилированием его легких цепей Фосфорилирование вызывает два эффекта оно изменяет конформацию миозиновой головки таким образом, что на ней обнажается актин-связывающий участок, и высвобождает миозиновый хвост из липкого кармана на миозиновой головке, тем самым позволяя молекулам миозина объединяться в короткие биполярные филаменты Точно так же ведет себя гладкомышечный миозин

Если немышечный миозин дефосфорилировать путем обработки фосфатазой, он становится легко растворимым. Седиментационный анализ показал, что единичные молекулы растворимого миозина имеют компактную конфигурацию, и, судя по данным электронной микроскопии, каждый миозиновый хвост складывается с самим собой, цепляясь за липкий участок на головке В этой свернутой конформации миозиновые молекулы не способны эффективно образовывать филаменты. Когда киназа легких цепей миозина фосфорилирует головки, они теряют липкость , хвосты освобождаются, распрямляются и могут ассоциировать друг с другом, образуя биполярные миозиновые филаменты (рис. 11-25 и 11-26). [c.270]

Рис. 11-32. Биполярные агрегаты молекул немышечного миозина (см. рис. 11-26) вызывают скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности (как и в мышце). Этим способом миозин может вызывать сокращение даже в сети из случайно ориентированных

Толстые филаменты образуются путем ассоциации молекул миозина за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 1.34). Вся структура биполярна. Выступающие головки отсутствуют лишь на небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов. Глобулярные головки миозиновых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.124]

Поскольку в исходном экстракте актиновые филаменты, видимо, образуют неупорядоченную трехмерную сеть, возникает вопрос как могут актин и миозин производить согласованные движения Актиновые филаменты, как мы знаем, обладают отчетливой полярностью, и миозиновые головки могут связываться с ними и скользить вдоль них только при правильной ориентации относительно этой полярности, Небольшие биполярные комплексы молекул немышечного миозина (см рис. 11-26) могли бы до некоторой степени упорядочивать актиновые филаменты в растворе, просто подтягивая одну их группу относительно [c.276]

Рассмотрим в качестве примера толстый филамент миозина. Он представляет собою биполярную спиральную структуру, образованную одинаковыми субъединицами (палочкообразными молекулами миозина). Гексагональная упаковка актиновых и миозино-вых филаментов в мышце указывает на то, что головки миозина, лежащие на поверхности спирали, должны совпадать с вершинами правильного шестиугольника-тогда их взаимодействие с актино-выми филаментами будет оптимальным. Этому требованию будет удовлетворять спираль, в которой на один виток приходится шесть миозиновых молекул (рис. 11-2, А), как показано на схеме (рис. 11-2, Р), где изображена половина биполярного толстого филамента. На самом деле миозиновые филаменты устроены более сложно-три цепи миозиновых молекул закручены вокруг друг друга, как жилы в канате схема, приведенная на рис. 11-2, облегчает восприятие и иллюстрирует важные свойства реальной структуры. [c.195]

Актиновые филаменты заякорены своими плюс-концами в Z-диске, где их удерживают в правильно организованной решетке другие белки. Из них лучше всего охарактеризован а-актинин - актин-связывающий белок, имеющийся в большинстве животных клеток. В мышечных клетках он находится в области Z-диска. Очищенный а-актинин - биполярная палочковидная молекула (рис. 11-20), которая может связывать актиновые филаменты в параллельные пучки. Аналогичную функцию в случае миозина может выполнять белок миомезин, который сшивает соседние миозиновые филаменты в области М-линии (посередине биполярного толстого филамента собирая их в гексагональную упаковку. Стабилизирует упаковку миозиновых филаментов еще одна группа миозин-связывающих белков, выявляемых при окраске антителами как серия из 11 регулярно расположенных бледных полосок по обе стороны от М-линии. [c.267]

По аналогии с мышцей - наиболее изученной двигательной системой на основе актина - можно было бы ожидать, что вызывающие сокращение силы в кортексе создаются при взаимодействии актиновых и миозиновых филаментов Однако против этой возможности говорят эксперименты с клеточным слизевиком В1с(уоз1еИит сИзсо1с1еит (разд. 14.3.1). Удалось получить таких мутантов этого слизевика, у которых нормальный ген фибриллярного миозина был заменен искусственно модифицированным геном. В этом гене был вырезан длинный участок, кодирующий белок (см. разд. 4.6.14), и в результате эти мутанты были лишены миозиновых нитей. Неудивительно, что у мутантных клеток не могло формироваться сократительное кольцо, и поэтому они превращались в гигантские многоядерные клетки, которые лишь изредка делились, просто разрываясь надвое Тем не менее эти клетки сохраняли способность к миграции и даже к хемотаксической реакции на сАМР (разд. 14.3.2), хотя оба процесса были заметно нарушены. По-видимому, координированное перемещение клетки, так же как и натяжение кортекса, не зависит всецело от биполярных миозиновых филаментов возможно, что натяжение может создаваться эластичной сетью актиновых филаментов (действующей подобно резиновой нленке) или другими стягивающими силами, источником которых могли бы быть, например, процессы разборки актиновых филаментов или мини-миозин [c.326]

Даже при высоких концентрациях соли молекулы миозина склонны образовывать димеры, а при физиологических величинах ионной силы раствор миозина становится вязким вследствие агрегации димеров с образованием крупных волокон. В определенных случаях последние весьма напоминают интактные толстые филаменты мьшщ. Миозиновые филаменты в отличие от актиновых не образуются путем последовательного добавления субъединиц к растущей цепи. Ассоциация молекул миозина происходит за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 10-11, Л и Б). Вся структура является биполярной выступающие головки отсутствуют лишь в небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов ( голый участок). Глобулярные головки миози-новых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.80]

Относительно малые размеры филаментов, образуемых немышечным миозином,-лишь одна из трех важных особенностей, отличающих его от миозина скелетных мышц. Вторая особенность - это то, что он активируется, подобно миозину гладких мьшщ, в результате фосфорилирования легких цепей (разд. 10.1.13). И наконец, третья особенность фосфорилирование вызывает агрегацию в небольшие биполярные ассоциаты, содержащие от 10 до 20 молекул (тогда как в толстых филаментах скелетных мышц насчитывается около 500 молекул миозина ). Ассоциация происходит за счет хвостовых участков молекул (рис. 10-62 и 10-63). Как и в случае миозина гладких мышц, фосфорилирование немышечного миозина катализирует Са -зависимый фермент миозинкиназа. Поэтому и агрегация молекул немьццечного миозина, и его взаимодействие с актиновыми филаментами весьма чувствительны к небольшим изменениям концентрации ионов кальция в цитоплазме. Такие изменения часто происходят в результате реакции клетки на различные внешние сигналы (см. разд. 13.3.8). [c.116]

Рис. 10-71. Эта схема поясняет, каким образом биполярные агрегаты молекул немыщечного миозина могут вызывать скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности, подобно тому как это происходит в мышце.

Каким же образом актин и миозин обеспечивают угюрядоченные движения цитоплазмы, если сами актиновые филаменты объединены в трехмерную сеть случайным образом По-видимому, дело здесь (по крайней мере отчасти) в том, что актиновые филаменты обладают четко выраженной структурной полярностью, а миозиновые головки могут присоединяться к актиновому филаменту и перемещаться по нему только при их определенной взаимной ориентации. Маленькие биполярные агрегаты молекул немьшлечного миозина (см. рис. 10-63) могли бы образовывать подобие миниатюрных саркомеров, в которых происходило бы перемещение противоположно направленных актиновых филаментов относительно друг друга (рис. 10-71). [c.120]

Актин входит в состав многих клеточных структур и может связываться с целым рядом специфических белков. Жесткие пучки параллельно расположенных актиновых филаментов, скрепленных белковыми сшивками (например, фимбриновыми), имеются в микроворсинках и стереоцилиях, где они выполняют главным образом структурную роль. Пучки актиновых нитей, связанные с короткими биполярными агрегатами молекул немышечного. миозина, встречаются в определенных участках клетки, где нужна сократительная активность, например в сократимом кольце делящейся клетки, в опоясывающих десмосомах у апикальной поверхности эпителиальных клеток, а также в напряженных нитях, характерных для клеток, растущих в монослойной культуре. Менее упорядоченные системы актиновых филаментов содержатся во всей цитоплазме и могут придавать ей свойства геля. Густая сеть таких филаментов образует непосредственно под плазматической мембраной так называемый кортикальный слой. Эта сеть формируется с помощью гибких сшивающих белков, таких как филамин она способна обратимо изменять свои механические свойства в зависи.ности от концентрации ионов Са , что сопровождается повышением или понижение.ы вязкости цитоплазмы эти изменения происходят при участии актин-фрагментирующих белков, таких как гельзолин. Предполагается, что актиновые сети, прикрепленные с помощью специальных белков к плазматической мембране, взаимодействуют с немышечным миозином, обеспечивая подвижность клеточной поверхности, и играют ключевую роль в сложном процессе передвижения всей клетки. [c.120]

Для такого движения цитоплазмы, как у Nitella, биполярные мигоиновые филаменты не нужны - ведь здесь происходит не сокращение, а непрерывное однонаправденное перемещение. Помимо немышечного миозина, организованного в филаменты (см. рис, 11-26), многие клетки содержат относительно небольшие молекулы так называемых Эти молекулы впервые были экстрагированы из крупных амеб [c.277]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология