Миозиновый хвост

Протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу миозина на длинный а-спиральный участок, называемый миозиновым стержнем (или миозиновым хвостом), и две раздельные глобулярные миозиновые головки, называемые также субфрагментами-1 или S1-фрагментами (рис. 11-10). Эти две части молекулы выполняют разные функции - хвост ответствен за самопроизвольную сборку толстых филаментов, а с помощью головок осуществляется движение этих филаментов относительно прилегающих актиновых нитей Вначале мы опишем строение и самосборку хвостов, а затем рассмотрим, каким образом головки создают мышечное усилие. [c.259]

Миозиновые хвосты самоорганизуются в биполярные толстые филаменты [3] [c.259]

Если немышечный миозин дефосфорилировать путем обработки фосфатазой, он становится легко растворимым. Седиментационный анализ показал, что единичные молекулы растворимого миозина имеют компактную конфигурацию, и, судя по данным электронной микроскопии, каждый миозиновый хвост складывается с самим собой, цепляясь за липкий участок на головке В этой свернутой конформации миозиновые молекулы не способны эффективно образовывать филаменты. Когда киназа легких цепей миозина фосфорилирует головки, они теряют липкость , хвосты освобождаются, распрямляются и могут ассоциировать друг с другом, образуя биполярные миозиновые филаменты (рис. 11-25 и 11-26). [c.270]

Рис. 11-25. Сборка филаментов немышечного миозина контролируется фосфорилированием его легких цепей Фосфорилирование вызывает два эффекта оно изменяет конформацию миозиновой головки таким образом, что на ней обнажается актин-связывающий участок, и высвобождает миозиновый хвост из липкого кармана на миозиновой головке, тем самым позволяя молекулам миозина объединяться в короткие биполярные филаменты Точно так же ведет себя гладкомышечный миозин

Толстые филаменты образуются путем ассоциации молекул миозина за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 1.34). Вся структура биполярна. Выступающие головки отсутствуют лишь на небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов. Глобулярные головки миозиновых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.124]

Растворенные молекулы миозина могут агрегировать, образуя палочки, аналогичные толстым мышечным нитям. Поскольку диаметр таких нитей составляет 14 нм, в них должно быть упаковано большое число молекул миозина (их диаметр 2 нм). Электронно-микроскопические исследования показали, что из толстых нитей выступают головки, интервал между которыми - 43 нм. Однако в области М-линии головки отсутствуют это дает основание думать, что агрегация мономеров миозина происходит здесь по принципу хвост к хвосту . Предполагается, что в миозиновых нитях скелетной мышцы [87] плотно упакованы 300 молекул миозина (до 30 палочек в поперечном сечении нити) в центре имеется небольшая полость (рис. 4-23). На самом деле структура может быть несколько иной — на каждый повторяющийся участок спирали длиной 14,3 нм может приходиться 3 (а не 4) головки [88]. В миозиновых нитях содержится также в небольших количествах другой белок, С-белок [88]. В летательных мышцах насекомых способ упаковки миозиновых палочек иной. [c.323]

Своеобразная теория утолщения молекул миозина и их змееподобного внедрения в каналы гексагональной решетки предложена А. С. Давыдовым. По этой теории для объяснения конформационных изменений а-спиральных хвостов миозиновых молекул привлекается теория коллективного (экситонного) возбуждения пептидных групп [39]. [c.129]

Толстые нити образованы белком миозином. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими. Миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких полипептидных цепей (ММ 500 ООО Да). Л -конец каждой тяжелой цепи имеет глобулярную форму, образуя головку молекулы. К каждой из головок нековалентно присоединены по две легкие цепи. С-конец тяжелой цепи имеет конформацию а-спирали. Головка миозина присоединена к остальной части молекулы гибким участком. Это позволяет ей обратимо присоединяться к актину. Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом, образуя пучки. Головки располагаются вокруг пучка по спирали. В области М-линии пучки соединяются хвост к хвосту , образуя миозиновые нити саркомера. В головке миозина есть центры связывания с актином и АТФ. Она способна гидролизовать АТФ на АДФ-ЬРн, т.е. обладает ферментативной активностью. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Рн отщепляются от миозина медленно. [c.458]

В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. Миозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали (рис. 12). [c.129]

Присоединение головки к актину активирует АТФазный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина возникает напряжение, стремящееся уменьшить угол а между головкой и хвостом молекулы миозина, т. е. наклонить головку в направлении М-линии. Поскольку головка прикреплена к актиновой нити, она, наклоняясь в сторону М-линии, смещает в этом же направлении и актиновую нить (состояние в на рис. 22.6). Теперь АТФазный центр может присоединить новую молекулу АТФ ее присоединение уменьшает сродство миозиновой головки к актину, миозин возвращается в исходное состояние, и начинается новый цикл взаимодействия с актином. В новом цикле та же самая головка присоединяется уже к другому мономеру актина, расположенному ближе к 7-пластинке, поскольку вся актиновая нить переместилась (состояние г на рис. 22.6). [c.523]

Даже при высоких концентрациях соли молекулы миозина склонны образовывать димеры, а при физиологических величинах ионной силы раствор миозина становится вязким вследствие агрегации димеров с образованием крупных волокон. В определенных случаях последние весьма напоминают интактные толстые филаменты мьшщ. Миозиновые филаменты в отличие от актиновых не образуются путем последовательного добавления субъединиц к растущей цепи. Ассоциация молекул миозина происходит за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 10-11, Л и Б). Вся структура является биполярной выступающие головки отсутствуют лишь в небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов ( голый участок). Глобулярные головки миози-новых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.80]

РИС. 4-23. А. Схема молекулы миозина. На расстоянии 90 нм от С-конца расположен участок, по которому расщепляется молекула при кратковременной обработке трипсином. В результате расщепления образуются два фрагмента—легкий и тяжелый меромиозииы (ЛММ и ТММ). Общая длина молекулы миозина 160 нм, мол. вес 470 000 молекула состоит из двух тяжелых цепей (мол. вес 200 ООО) и двух пар легких цепей головок (мол. вес 16 000—21 000), размером 15X4X3 им. Б. Предложенная Сквайром [87] схема строения толстых нитей скелетной мышцы позвоночных. Показана лишенная головок (оголенная) область вблизи М-линии. Темными кружками обозначены головки на концах миозиновых молекул (палочек), а темными треугольниками — противоположные концы миозиновых палочек. Взаимодействие между антипараллельно расположенными молекулами на протяжении 43 н 130 нм отмечено соответственно одинарной и тройной поперечными линиями. Встречными стрелочками (треугольниками) обозначены места соединения миозиновых молекул (палочек) хвост к хвосту . Молекулы простираются от середины структуры, где расположены их С-концы, к поверхности нитей, где находятся их головки. На уровнях, обозначенных буквой В, к миозиновой нити присоединяется М-мо тик. Уровень Щ—Щ — зпо Центр М-лннци и всей нити. [c.322]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

Миозин является высокомолекулярным фибриллярным белком с молекулярной массой 490 ООО. Фибриллярная нить миозина достаточно длинная (около 160 нм) и неоднородна. Она имеет утолщение — головку и длинный хвост, состоящий из двух полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль (рис. 90, а). Головка имеет глобулярную форму и выступает относительно основной части белка. На ней находятся центры связывания с актином и с АТФ. Часть молекулы миозина в области головки обладает ферментативной аденозинтрифосфатазной активностью (АТФ-аза), способной расщеплять АТФ до АДФ и фосфата (Н3РО4) с высвобождением энергии. Длинный "хвост" молекулы миозина состоит из легкого (1) и тяжелого (2) меромиозина. Последний имеет гибкие шарнирные участки, которые играют важную роль в образовании толстых миозиновых нитей миофибрилл и в сокращении мышц. Многочисленные молекулы миозина образуют толстые нити в миофибриллах скелетных мышц. [c.240]

Присоединение головки миозина к актину активируется АТФазным центром, при этом АТФ гидролизуется, АДФ и неорганический фосфат покидают активный центр. В результате изменяется конформация миозина возникает напряжение, стремяш,ееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина. Далее АТФазный центр может присоединить новую молекулу АТФ, в результате чего сродство миозиновой головки к актину уменьшается. Миозин возвращается в исходное состояние, и начинается новый цикл взаимодействия с актином. Необходимо отметить, что каждая головка миозина генерирует очень маленькое тянущее усилие (в несколько пиконьютонов), но сумма этих маленьких усилий может создавать довольно большие напряжения. Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити, втягивая актиновую нить, работают одновременно. Предельное сокращение мышцы развивается в сотые доли секунды (порядка 0,02 с). Сила сокращения зависит от количества миозиновых головок, включенных в работу. [c.481]

Рис. 11-12. Толстый миозиновый филамент. А. Электронная микрофотография толстого филамента из мышцы морского гребешка. Видна центральная голая зона. Б. Схема строения (без соблюдения масштаба). Молекулы миозина связаны хвостовыми участками в пучок, на поверхности которого выступают головки. Голая зона в центре содержит только хвосты миозина. В. Небольшой отрезок толстого филамента реконструкция по электронным микрофотографиям. Одна из молекул миозина выделена цветом. (А-с любезного разрешения R. raig В-по R. А.

Каждая молекула актина в составе актинового филамента способна связать одну миозиновую головку. Образующиеся при этом комплексы выдают структурную полярность актиновых филаментов в электронном микроскопе негативно контрастированные препараты гаких филаментов имеют весьма характерный вид каждая миозиновая головка образует боковой выступ, и все множество этих выступов создает впечатление, что на филамент нанизаны наконечники стрел (рис. 11-14) Поскольку миозиновые головки присоединяются к каждой субъединице актина в одинаковой ориентации, такая картина означает, что все актиновые молекулы гоже ориентированы вдоль оси филамента в одном направлении. Таким образом, два конца актинового филамента структурно различаются. Их назвали соответственно минус-концом (или заостренным концом, т. е. тем. к которому направлены острия стрел) и плюс-концом (или оперенным концом, к которому обрашены хвосты стрел). Термины плюс и минус связаны с тем фактом, что разные концы актинового филамента in vitro растут с различной скоростью (разд. 11.20.9). [c.262]

Структура миозиновых нитей. Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет примерно 55, 25, 15 и 5% соответственно. Отличительная черта миозина скелетных мышц заключается в его способности спонтанно образовывать в условиях in vitro гигантские полимерные комплексы, намного превосходящие агрегаты миозина немышечных тканей. Из скелетных мышц миозин извлекается концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составляющие их молекулы миозина, имеющего молек. массу 520 кДа. При обработке концентрированным раствором мочевины или другим детергентом молекула миозина распадается на шесть полипептидных цепей две идентичные тяжелые цепи с молекулярной массой 220 и две пары легких цепей с молекулярной массой 22 и 15 кДа [459 61]. Как впервые с помощью электронной микроскопии установил в 1963 г, X. Хаксли, миозин состоит из двух глобулярных "головок", каждая из которых прикреплена к тяжелой цепи, содержащей длинный участок а-спирали [462]. В нативной молекуле миозина а-спирали двух тяжелых цепей закручены одна вокруг другой в суперспираль, образующую палочковидный хвост, из которого выступают две головки. Каждая головка образована глобулярной частью тяжелой цепи ( 95 кДа) и включает по одной молекуле легкой цепи двух видов (рис. 1.33). [c.124]

Знакомство с морфологией филаментов, осуществленное главным образом с помощью электронной микроскопии и малоуглового рентгеновского рассеяния, позволило предположить, что ответственными за связьшание с актиновыми филаментами являются глобулярные головки миозина, прикрепленные к его фибриллярному хвосту. Возникла мысль, что миозиновая головка, используя энергию гидролиза АТР, изменяет свою конформацию и тем самым образует молекулярный рычаг, с помощью которого создается тянущее усилие по отношению к тонкому филаменту. На этой основе в конце 1960-х годов была предложена гипотетическая схема АТРзависимого циклического механизма мышечного сокращения, которая согласовывалась с [c.132]

Рис. 10-11. А. Схематическое (без сохранения масштаба) изображение толстого филамента скелетной мышцы. Молекулы миозина связаны хвостовыми участками в пучок, на поверхности которого выступают головки. Обратите внимание на гладкую ( голую ) зону в средней части филамента, целиком состоящую из хвостов миозиновых молекул. Б. Электронная микрофотография миози-нового толстого филамента из мыщцы морского гребешка. Видна центральная гладкая зона. (С любезного разрешения R. raig.)

Г. Спираль, построенная из субъединиц (например, молекул миозина), не имеет в своей структуре каких-то внутренних свойств, которые определяли бы ее длину. Средняя длина спирали зависит от общей концентрации субъединиц и относительных скоростей сборки и разборки на концах, однако даже в постоянных условиях будет наблюдаться заметная вариабельность длины. Замечательное однообразие толстых филаментов по длине в поперечнополосатых мыщцах обусловлено, по-видимому, еще чем-то, кроме самих молекул миозина например, некой связанной с миозиновым филаментом молекулой, которая и определяет его длину. Действительно, подобные молекулы известны для некоторых других спиральных биологических структур с фиксированной длиной. В частности, длина капсида вируса табачной мозаики и хвоста бактериофага лямбда (оба они имеют спиральную структуру) определяется как раз такими молекулами, идущими от одного конца спирали до другого. [c.436]

Толстые нити состоят главным образом из скоплений молекул фибриллярного белка миозина (мол. масса 450 000—500 000). В одной толстой нити содержится около 360 продольно ориентированных молекул миозина. Эта молекулы полярны и состоят из двух головок диаме1ром 20 нм и хвоста, длина которого 150 нм, а толщина 2—3 нм. Молекулы миозина поляризованные и со сдигом по длине, соединяются хвост к хвосту. Благодаря наличию двух шарнирных устройств головки миозиновых молекул могут перемещаться и вступать во взаимодействие с молекулами актина. Располагаясь параллельно друг другу, молекулы миозина скрепляются мехсду собой минорными белками, а их головки располагаются по спирали таким образом, что на один виток приходится шесть парных головок. Против каждой пары головок на поперечном срезе миофибрилл обнаруживается по одной поперечно срезанной нити актина. В толстой нити пучки молекул миозина биполярны и ориентированы хвостами друг к другу (см. Часть третья). [c.14]

Рис. 96. Миозиновый стержень (rod) несет на своей поверхности чередующиеся между собой зоны с преимущественно положительными и преимушественно отрицательными зарядами. Два стержня-хвоста могут взаимодействовать между собой, если отрицательно заряженная зона одного стержня взаимодействует с положительно заряженной зоной другого стержня [Polla k G.H., 1990].

Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки головки выступают на поверхности пучка, выстргшва-ясь вокруг него по спирали. В области М-линии пучки стыкуются хвост к хвосту (рис. 22.3, б). Так получаются миозиновые нити саркомера, каждая из которых содержит около 400 молекул миозина. [c.520]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология