Филаменты миозин

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

Насколько хорошо эта упрощенная схема отображает свойства толстого филамента миозина [c.195]

Б. Как вы можете объяснить сужение, наблюдаемое на обоих конца толстого филамента миозина (Это сужение хорошо демонстрирует фотомикрография в МБК, рис. 11-12.) [c.196]

Рис. 11-26. Толстый филамент миозина (ответ 11-4).

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

Электронные микрофотографии филамента актина в присутствии молекул миозина показывают, что молекулы миозина прикрепляются к филаменту актина так, что все их хвосты вытягиваются в направлении одного конца филамента. [c.437]

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

Рис. 18.20. Схема сокращения саркомера. Актиновые нити скользят вдоль нитей миозина. На толстых мио-филаментах показаны миозиновые головки. (Объяснения см. в тексте.)

Толстые филаменты состоят из миозина [2] [c.259]

Миозин экстрагируют из скелетных мышц концентрированными солевыми растворами, под действием которых толстые филаменты деполимеризуются до составляющих их молекул миозина (рис. 11-8). Каждая молекула состоит из шести полипептидных цепей - двух одинаковых тяжелых цепей и двух пар легких цепей (рис. 11-9). [c.259]

Протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу миозина на длинный а-спиральный участок, называемый миозиновым стержнем (или миозиновым хвостом), и две раздельные глобулярные миозиновые головки, называемые также субфрагментами-1 или S1-фрагментами (рис. 11-10). Эти две части молекулы выполняют разные функции - хвост ответствен за самопроизвольную сборку толстых филаментов, а с помощью головок осуществляется движение этих филаментов относительно прилегающих актиновых нитей Вначале мы опишем строение и самосборку хвостов, а затем рассмотрим, каким образом головки создают мышечное усилие. [c.259]

С актиновыми филаментами взаимодействуют головки миозина [6] [c.261]

Рис. 11-14. Электронная микрофотография актиновых филаментов с присоединенными к ним изолированными головками миозина.

Мышца сокращается в результате взаимодействия головок миозина с прилегающими к ним актиновыми филаментами. В ходе этого взаимодействия миозиновые головки гидролизуют АТР. Г идролиз АТР и последующая диссоциация прочно связанных продуктов гидролиза (ADP и Pf) вызывают упорядоченную серию аллостерических изменений в конформации миозина. В итоге часть освобождающейся энергии превращается в двигательную работу. Общие принципы, лежащие в основе сопряжения гидролиза АТР с направленным перемещением белковых молекул, обсуждаются в разд. 3.4.11. [c.262]

Анализ кинетики гидролиза АТР в процессе мышечного сокращения, данные электронной микроскопии и результаты рентгеноструктурного анализа указывают на вероятную последовательность событий, представленную на рис. 11-16. Свободная головка миозина связывает АТР (состояние 1) и гидролизует его. Этот процесс обратим, так как энергия гидролиза АТР первоначально запасается в напряженной конформации белка (когда ADP и PJ остаются связанными с ним - состояние 2) Переходя поочередно в го или другое из этих состояний, миозиновая головка в результате случайных движений может приблизиться к соседней субъединице актина и слабо связаться с ней это приводит к освобождению Pi, что в свою очередь ведет к прочному связыванию головки с актиновым филаментом (состояние 3). В этом состоянии головка [c.262]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

Д — молекула миозина Б — филамент миозина В —схема передвижения филамент миозина вдоль филамента актина. Передвижение осуществляется благодаря взаимодействию связывающих групп, расположенных в головках миоаина, с комплементарными участками молекул актина. [c.438]

Миозин есть почти во всех клетках позвоночных и всегда находится в сократительных пучках, образуемых в цитоплазме актиновыми филаментами. Миозин - эволюционно гораздо менее консервативный белок, чем актин, и известно несколько его форм. При полимеризации in vitro миозин скелетных мышц, например, образует значительно более крупные филаменты. чем миозины немышечных клеток. [c.259]

Рассмотрим в качестве примера толстый филамент миозина. Он представляет собою биполярную спиральную структуру, образованную одинаковыми субъединицами (палочкообразными молекулами миозина). Гексагональная упаковка актиновых и миозино-вых филаментов в мышце указывает на то, что головки миозина, лежащие на поверхности спирали, должны совпадать с вершинами правильного шестиугольника-тогда их взаимодействие с актино-выми филаментами будет оптимальным. Этому требованию будет удовлетворять спираль, в которой на один виток приходится шесть миозиновых молекул (рис. 11-2, А), как показано на схеме (рис. 11-2, Р), где изображена половина биполярного толстого филамента. На самом деле миозиновые филаменты устроены более сложно-три цепи миозиновых молекул закручены вокруг друг друга, как жилы в канате схема, приведенная на рис. 11-2, облегчает восприятие и иллюстрирует важные свойства реальной структуры. [c.195]

Г. Толстые филаменты миозина поперечнополосатых мышц, как правило, совершенно одинаковы по длине, а гладкая зона распо- ложена точно посередине каждого филамента. Обладает ли сш- ралъ, изображенная на рис. 11-2, каким-нибудь свойством, котора объяснило бы, почему длина у всех толстых филаментов одна и и же [c.196]

В. Сужение толстых филаментов миозина на концах-очевидное следствие их спиральной структуры. Последовательные поперечные срезы на концах филамента должны выявлять сначала 6 молекул миозина, затем 5, затем 4 и т.д. до одной-естественное утоньщение филамента к концу (рис. 11-26). Действительно, на электронных фотомикрографиях сужение наблюдается на последнем отрезке филамента (длиной 100-150 нм), что согласуется с данным объяснением. [c.436]

Миозин в виде двойной молекулы формирует стержень, равного которому по длине нет в природе аналогичных молекул ("цитомышца ) На рис 39 представлен поперечный срез актоми-озина, где показана ассоциация шести тонких актиновых филаментов с толстым миозиновым филаментом В зависимости от диаметра филаменты подразделяют на тонкие (до 6-7 нм), промежуточные (8-10 нм) и толстые (15-20 нм) [c.122]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Пометив переносимые молекулы, можно измерить скорость перемещения пузырьков. Наиболее быстрые из пузырьков, участвующих в антероград-ном транспорте молекул, движутся со скоростью около 400 мм в сутки (у теплокровных животных). Эта скорость практически одинакова независимо от вида животного, толщины аксона и его электрической активности. В обратном направлении наибольшая ско рость в полтора-два раза меньше. Передвижение более крупных пузырьков можно наблюдать в живых клетках в культуре ткаии. Эти пузырьки продвигаются вперед рывками, скачкообразно-так, как еслн бы в каждом из них внезапно включался какой-то двигательный механизм. Еще не до конца ясно, как создается эта движущая сила, однако было установлено, что она связана с гидролизом АТР. Аксой содержит наряду с микротрубочками н нейрофиламентами миозин и актин, и транспорт пузырьков может быть остановлен агентами, разрушающими актиновые филаменты или микротрубочкн. [c.132]

Наши сведения о структуре миозина растений пока довольно скудны, однако пучки актиновых филаментов найдены в самых разных растительных клетках, в том числе и в тех, что формируют волоски. Тот факт, что в большинстве клеток высших растений цитоплазма может двигаться во многих направлениях (в отличие от однонаправленного тока, характерного для гигантских клеток водорослей), позволяет думать, что соседние пучки актиновых филаментов здесь могут иметь противоположную полярность. [c.195]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Тшты молекулярных моторов. Мостиковая гипотеза генерации силы была сформулирована более 40 лет тому назад. За истекшие годы была расшифрована структура саркомера и составляющих его белков, с высоким временным разрешением исследована механика и энергетика мышечного сокращения, изучена биохимия реакции гидролиза АТФ актомиозином. Однако молекулярный механизм трансформации химической энергии АТФ в механическую работу продолжает оставаться неясным. Со времени открытия Энгельгардтом и Любимовой АТФазной активности актомиозина и последующей локализации АТфазного центра в глобулярном субфрагменте миозина, субфрагмент 1 начинает претендовать на роль основного элемента мышечного двигателя . В последнее время эти притязания получают все большее обоснование. Исследования, проведенные с помощью так называемых искусственных подвижных систем показали, что субфрагмент 1 способен осуществлять движение по иммобилизованным актиновым нитям без участия не только миозиновых нитей, но и субфрагмента 2. Обнаружен целый ряд других миозиноподобных молекулярных моторов , включая многочисленное семейство одноголовых миозинов, а также кинезин и цитоплазматический динеин. Предполагают, что в каждой клетке имеется не менее 50 различных молекул, использующих энергию гидролиза АТФ для осуществления движения по актиновым филаментам или по микротрубочкам. В связи с этим вопрос о механизме трансформации энергии с помощью миозина приобретает все большее значение. Недавние успехи в расшифровке структуры глобулярного фрагмента миозина — субфрагмента 1 — позволили прояснить некоторые детали этого механизма. [c.253]

Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были идентифицированы как актин и миозин соответственно. Актин, которого в циюскелете больше, чем какого-либо другого белка, часто образует вместе с миозином структуры, способные к сокращению. Хотя эти белки [c.257]

Рис. 11-12. Толстый миозиновый филамент. А. Электронная микрофотография толстого филамента из мышцы морского гребешка. Видна центральная голая зона. Б. Схема строения (без соблюдения масштаба). Молекулы миозина связаны хвостовыми участками в пучок, на поверхности которого выступают головки. Голая зона в центре содержит только хвосты миозина. В. Небольшой отрезок толстого филамента реконструкция по электронным микрофотографиям. Одна из молекул миозина выделена цветом. (А-с любезного разрешения R. raig В-по R. А.

В присутствии актиновых филаментов АТРазная активность миозина резко возрастает. Каждая молекула миозина начинает гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду, что сравнимо со скоростью гидролиза в сокращающейся мышце. Активация АТРазы миозина актиновыми филаментами отражает физическую ассоциацию этих белков, которая служит основой мышечного сокращения. Связывание миозина с актиновым филаментом ведет к быстрому отделению ADP и Pi от молекулы миозина, в результате чего последняя может связывать новые молекулы АТР и возобновлять цикл. [c.261]

Поскольку каждый оборот цикла приводит к гидролизу и освобождению одной молекулы АТР, вся эта серия конформационных изменений связана с большим положительным изменением свободной энергии системы, что делает весь процесс однонаправленным (см. разд. 3.4.11). Поэтому каждая отдельная головка миозина шагает по актиновому филаменту в одном направлении - всегда в сторону нлюс-концов (см. рис. 11-15). При циклических изменениях своей конформации головка тянет актиновый филамент, заставляя его скользить относительно миозинового в те моменты, когда головка не контактирует с актином, она [c.263]

Рис. 11-16. Эта схема показывает, каким образом молекула миозина может использовать энергию гидролиза АТР, чтобы двигаться по актвому филаменту от его минус-конца к плюс-концу. При переходе из состояния 2 в состояние 3 присоединение миозиновой голов-в к актину приводит к тому, что она теряет связанный с ней фосфат и более прочно прикрепляется актиновому филаменту. Вслед за этим форма головки претерпевает пока еще не очень понятные изменения, которые сопровождаются высвобождением ADP и заставляют миозиновую головку подтянуться относительно актинового филамента (рабочий ход) Каждая из пары головок на молекуле миозина работает независимо от другой

Зависимость сокращения скелетной мышцы позвоночного от ионов Са (и тем самым - от команд, передаваемых нервами) всецело определяется наличием специализированных вспомогательных белков, тесно связанных с актиновыми филаментами. Если миозин смешать в пробирке с очищенными актиновыми филаментами, АТРаза миозина активируется независимо от присутствия Са , тогда как в нормальной миофибрилле, где на актиновых филаментах сидят вспомогательные белки, активация миозиновой АТРазы зависит от Са [c.265]

Один из этих белков, названный тропомиозином (из-за сходства его с миозином на рентгеновских дифрактограммах), - жесткая стержневршная молекула длиной 41 нм. Как и хвост миозина, тропомиозин представляет собой димер, состояший из двух одинаковых а-спиральных цепей по 284 аминокислоты в каждой. Цепи обвиваются друг около друга (см. разд. 11.1.6). Связываясь с актиновым филаментом по всей его длине, он стабилизирует филамент и придает ему жесткость (рис. 11-18). [c.265]

Другой важный вспомогательный белок, участвующий в регулировании функции скелетных мышц позвоночных ионами кальция, - это тропонин. Он представляет собой комплекс из трех полипептидов-тропонинов Т, 1 и С (названных так за свои тропомиозин-связывающие, ингибиторные и Са -связывающие свойства соответственно). Тропониновый комплекс имеет удлиненную форму, причем субъединицы С и 1 образуют глобулярную головку, а тропонин Т-длинный хвост. Хвост тропонина Т связывается с тропомиозином и, как полагают, определяет положение всего комплекса на тонком филаменте (рис. 11-18). Тропонин I присоединяется к актину, и если его добавить к тропонину Т и тропомиозину, то образуемый ими комплекс будет ингибировать взаимодействие актина с миозином даже в присутствии Са . [c.265]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология