Аланин спектроскопия

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Методы ИК- и УФ-спектроскопии могут лишь доказать наличие обеих функциональных групп (см. гл. 15 и 17). При съемке спектров ПМР аминокислот обычно используют В20 в качестве растворителя или снимают спектр не самих аминокислот, а их производных (эфиров или ацильных производных). На рис. 83 приведен спектр ПМР -аланина. В спектре отчетливо видны триплеты метиленовых групп в более слабом поле — триплет СНз-группы, ближайшей к карбоксилу. Протоны группы МНг и протон карбоксила в ВзО претерпевают изотопный обмен и не видны отдельно. [c.499]

Г аланин М. Д., Оптика и спектроскопия, 4, 756 (1958). [c.66]

Хотя из всего набора спектроскопических методов — инфракрасной и рамановской спектроскопии, ДОВ, КД, ЯМР, флуоресцентной и ЭПР-спектроскопии, часто лишь одна (лучше остальных) подходит для определенного конформационного исследования, все же полученная с ее помощью информация почти неизменно успешно дополняется данными, полученными с использованием другого метода. В предыдущих разделах неоднократно указывалось на множество примеров применения более чем одного спектроскопического метода примерами этого из области олигопептидов могут служить исследования защищенных олигомеров -аланина (ИК и КД) [15, 70], аналогов -валина и -норвалина [70] и грамицидина А [56] (ЯМР и КД). Хороший растворитель для олигопептидов, полипептидов и белков, гексафторизопропанол, используется для сравнительных исследований с применением ИК, ДОВ и КД [c.443]

Исследование фибриллярных белков типа шелка и шерсти представляет крайне трудную задачу, так как они нерастворимы в воде. Шелк состоит из длинных фиброиновых нитей, связанных с другим белком — серицином. Имеются различные данные о молекулярном весе фиброина, однако обычно его принимают равным 84 ООО [108]. Много работ было посвящено выяснению аминокислотного состава фиброина, причем было установлено, что он состоит более чем на 50% из остатков глицина и аланина. На отдельных фракциях фиброина было проведено селективное расщепление с последующим анализом концевых групп. Применяя различные физико-химические методы, такие, как рентгеноструктурный анализ, инфракрасную и ультрафиолетовую спектроскопию, пытались сопоставить данные, полученные при исследовании различных фракций фиброина. Были сделаны также попытки расположить аминокислотные остатки таким образом, чтобы объяснить механические и химические свойства волокна [108]. [c.417]

Применение ИК-спектроскопиа для выяснения строения ком-плексопов и их комп.лексов рассматривается в основном на примере ЭДТА и нитрилтриуксусной кислоты. Поскольку ИК-спектры комплексонов имеют много общего с ИК-спектрами простейших а-аминокпслот (глицина и аланина), мы сочли целесообразным привести некоторые данные [134—139] и об этих веществах. [c.70]

Синтез эфиров целлюлозы с а-аминокислотами был осуществлен Поляковым, Деревицкой и Роговиным 2 по реакции нуклеофильного замещения взаимодействием мезилацетата или тозилата целлюлозы с натриевой солью а-аминокислоты при 120—150 °С в течение 2—6 ч. Из а-аминокислот были использованы глицин, а-аланин и а-аминокапроновая кислота. Были получены эфиры целлюлозы с Y = 20—45. Их состав был подтвержден методом ИК-спектроскопии (появление полос поглощения в области 1600—1700 см характерных для деформационных колебаний алифатических аминогрупп). [c.347]

Рассмотрим хиральные энантиомеры и 8 , содержащие соответствующие наблюдаемые ядра, причем последние энантиотопны при внешнем сравнении (например, метиновые протоны в энантио-мерах аланина) [ 1]. В ахиральной среде энантиотопные ядра изохронны (дают эквивалентные химические сдвиги), т. е. энантиомеры и их смеси, включая рацематы, при растворении в обычных растворителях, используемых в ЯМР-спектроскопии, как правило, дают идентичные ЯМР-спектры. Однако энантиотопные ядра становятся диастереотопными, если их поместить в хиральную среду, и в принципе могут стать анизохронны1у1И (т. е. давать неэквивалентные химические сдвиги). [c.193]

Заметно большее разрешение достигается в спектрах ЯМР для имеюш его более широкий диапазон химических сдвигов по сравнению с протонами. Здесь выделяют также отдельные линии карбонильных групп, остатков аланина, аргинина и ряда других. На основе использования двумерной ЯМР спектроскопии удается разделить эффекты, связанные с химическим сдвигом и с косвенным спин-спиновым взаимодействием. В структурных исследованиях применяют также ядерный эффект Оверхаузера (ЯЭО). Он основан на воздействии эффектов насьщения отдельных линий резонанса, например, для протонов на интенсивность резонанса для взаимо-действуюш их с ними ядер Нри этом величина эффекта зависит от их взаимной подвижности. Ряд структурно-динамических характеристик может быть получен на основе изучения процессов спиновой диффузии, связанной с тем, что переходы спинов при резонансе индуцируют такие же переходы для соседних спинов в случае частичного или полного перекрывания их резонансных линий и т.д. Все это сделало метод ЯМР одним из ведуш их методов изучения структуры и динамики биополимеров непосредственно в растворе. [c.285]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология