Методы изучения пространственной структуры

Наиболее информативным методом изучения пространственной структуры белковых молекул является метод [c.530]

Интенсивное изучение пространственного строения синтетических полипептидов продолжалось в течение 1950-х и первой половины 1960-х годов. Были привлечены практически все известные физические и физикохимические методы, позволяющие получать информацию о строении молекул в твердом состоянии и в растворах. Наибольшее количество данных было получено с помощью рентгеноструктурного анализа, методов рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами, дисперсии оптического вращения, кругового дихроизма и дейтерообмена, с помощью обычных и поляризованных инфракрасных спектров. Из полученного при исследовании синтетических полипептидов огромного экспериментального материала, однако, не удалось сделать обобщающих заключений о причинах стабильности регулярных структур и сказать что-либо определенное на этой основе о принципах структурной организации белков. И тем не менее, результаты исследования повсеместно были восприняты как подтверждающие ставшее общепринятым представление о том, что пространственное строение белковой глобулы представляет собой ансамбль унифицированных регулярных блоков вторичных структур, прямую информацию о геометрии которых дают высокомолекулярные синтетические пептиды. а-Спиральная концепция Полинга не только не была поставлена под сомнение, но еще более утвердилась. В 1967 г. Г. Фасман писал "Общепризнано, что лишь несколько конформаций, благодаря своей внутренней термодинамической стабильности, будут встречаться наиболее часто и, по-видимому, именно они составляют общую основу белковой структуры" [5. С. 255]. Между тем, в то время уже были известны факты, настораживающие от безусловного принятия а-спиральной концепции Полинга. Но они выпадали из множества других фактов, согласующихся с традиционным представлением, казавшимся логичным и правдоподобным, к тому же не имевшим альтернативы. Поэтому на данные, противоречащие концепции Полинга, долгое время не обращали внимания. [c.72]

Для изучения пространственной структуры белка используют раз-личные физико-химические методы, из которых наиболее эффективен рентгеноструктурный метод. [c.377]

В настоящее время существует только два метода непосредственного изучения пространственно структуры белков 1) рентгеноструктурный анализ 2) дисперсия оптического вращения и циркулярный дихроизм. [c.150]

Каковы же ближайшие перспективы Можно ли, продолжая изучение Met- и Ьеи-энкефалинов и других пептидных гормонов в том же плане, получить со временем полную и объективную количественную информацию об их структурной организации и зависимости между структурой и функцией Чтобы ответить на этот вопрос, предположим, что такой информацией мы уже располагаем, и попытаемся представить, что она могла бы дать для понимания структурно-функциональной организации энкефалинов и описания механизмов их многочисленных функций. Как можно было бы логически связать данные, например, о 10 низкоэнергетических конформациях каждого нейропептида с приблизительно таким же количеством его функций Очевидно, установить прямую связь при неизвестных пространственных структурах рецепторов не представляется возможным. Число возможных комбинаций, особенно если учесть существование нескольких рецепторов (ц, а,5) для осуществления только одной опиатной функции энкефалина, слишком велико, чтобы надеяться даже в гипотетическом идеальном случае найти искомые соотношения интуитивным путем. Многие полагают, что к достижению цели ведет косвенный путь, заключающийся в привлечении синтетических аналогов, изучении их структуры и биологической активности. В принципе подобный подход вот уже не одно столетие применяется в поиске фармацевтических препаратов. Однако такой путь в его сегодняшнем состоянии не только длителен, сложен и дорогостоящ, но, главное, он не может привести к окончательному решению проблемы. Замена аминокислот в природной последовательности, укорочение цепи или добавление новых остатков, иными словами, любая модификация химического строения природного пептида, неизбежно сопровождается изменением конформационных возможностей молекулы и одновременно затрагивает склонные к специфическому взаимодействию с рецептором остатки, что сказывается на характере внутри- и межмолекулярных взаимодействий, в том числе на устойчивости аналогов к действию протеиназ. Для учета последствий химической модификации на характер внутримолекулярных взаимодействий можно использовать теоретический конформационный анализ и методы кванто- [c.352]

Хотя установление структур многих других молекул и не было отмечено Нобелевским комитетом, эти результаты также способствовали развитию методов изучения пространственной структуры молекул. Известный химик-органик Эмиль Фишер для описания двухмерных изображений молекул,, содержащих асимметрический атом углерода, предложил пользоваться проекциями, называемыми ныне проекциями Фишера (см. приложение). Потребовалось бо- [c.224]

Реология — наука о деформациях и течениях материалов под действием внешних сил. Ее методы могут быть использованы для изучения структуры и свойств эмульсий. Слабо концентрированные эмульсин ведут себя подобно простым жидкостям. С увеличением концентрации эмульсии частицы дисперсной фазы начинают взаимодействовать друг с другом, флокулируют, могут образовывать пространственные структуры и агрегаты. Это приводит к изменению вязкоэластичных свойств эмульсий. Однако реологические свойства эмульсий определяются не только их концентрацией. В работе [2] приводятся следующие основные составляющие эмульсии и связанные с ними факторы, которые могут влиять на ее реологическое поведение. [c.12]

МЕТОДЫ ИЗУЧЕНИЯ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ [c.148]

Наряду с экспериментальными методами, я в ряде случаев и в сочетании с ними, для изучения пространственной структуры биополимеров начинают использовать расчетные методы, применение которых стало возможным в результате появления сверхмощных компьютеров. Их разделяют на методы молекулярной механики и молекулярной динамики, которые ис.чодят из возможности количественно описать энергию каждого атома в биополимере как функцию внутренних координат его ядер. При этом электроны в явном виде вообще не рассматриваются. Таким образом, просто допускается, что электроны оптимальным образом распределены в пространстве вокруг ядер. Функция, описывающая зависимость энергии от ядерных координат, рассматривается как многомерная поверхность, которую называют поверхностью потенциальной энергии. [c.318]

Если изучение первичной структуры — последовательности аминокислот в белках — продвинулось далеко и имеются достаточно детально разработанные методы деградации и синтеза, то методика изучения пространственных структур белковых молекул сегодня еще сильно отстает от тех требований, которые предъявляются смежными областями науки, изучающими функции белков как ферментов, гормонов, антибиотиков, антител, факторов крови и т. п. [c.144]

Изучение пространственных структур силикатов методами рентгеновского анализа за последние годы значительно продвинулось вперед. Остается тем не менее еще много неясностей. Прежде всего. 74 [c.74]

В нуклеиновых кислотах остатки, участвующие в образовании водородных связей с комплементарными гетерощ1клами, имеют, как правило, резко сниженную реакционную способность но сравнению со свободными гетероциклами. Например, реакция (VII.2) остатков аденина и цитозина с галогенацетальдегидами проходит с участием экзоциклической аминогруппы и атома азота гетероцикла, которые являются непосредственными участниками уотсон-криковских взаимодействий (см. рис. 26). Поэтому в этенопроизводные легко превращаются остатки, находящиеся в однонитевых участках, и существенно труднее — остатки, образующие двуспиральную структуру. Реагенты, различающие одно- и двунитевые структуры полинуклеотидов, широко используются для детального изучения вторичной структуры нуклеиновых кислот, в частности для выявления шпилечных структур. В табл. 7.7 приведены некоторые реагенты, широко применяемые для изучения пространственной структуры белков и нуклеиновых кислот методом химической модификации. [c.324]

Определение дипольных моментов связей по измерению интенсивности полос колебательных спектров. Для изучения пространственной структуры молекул и понимания природы химической связи часто бывают необходимы не только определения суммарных дипольных моментов, но и моментов отдельных связей. Рассмотренные выше экспериментальные методы определения дипольных моментов мало пригодны для нахождения моментов отдельных связей в сложных молекулах. [c.15]

Понятие молекулярное сито с большим правом, чем к цеолитам, можно отнести к полупроницаемым мембранам. В первых работах по диализу мембранами служили пленки животного происхождения [7]. В настоящее время для диализа применяют преимущественно пленки из целлюлозы (Visking или Kalle). Эти пленки проницаемы в основном лишь для небольших молекул. Именно поэтому диализ вот уже в течение нескольких десятилетий используется как стандартный метод обессоливания высокомолекулярных соединений в водных растворах. Набухание мембран в растворе хлористого цинка или механическое растягивание значительно увеличивают их проницаемость [8]. Через такие мембраны довольно быстро могут диффундировать даже белки с молекулярным весом до 100 000 [8—10]. Из агара и агарозы получают мембраны, которые в набухшем состоянии полупроницаемы для белков [11] и даже для вирусов [12]. Изме- рение скорости диффузии через модифицированные мембраны из целлюлозы, обладающие ярко выраженной избирательностью, открывает новые возможности для изучения пространственной структуры сахаров [13], аминокислот [14] и пептидов [15]. Для такого тонкого разделения Крэйг предложил термин дифференциальный диализ [16]. [c.13]

Преимущество нейтронографии по сравнению с другими дифракционными методами исследования заключается в возможности установить пространственное положение атомов водорода, что особенно ценно ири изучении биологических структур и помогает решению фундаментальных проблем молекулярной биологии. [c.187]

Во многих случаях электронная микроскопия является единственным "прямым" методом изучения пространственной структуры. Это особенно очевидно при исследовании молекулярных комплексов, таких, как рибосомы или мультиферментные мембранные комплексы типа цитохром-с-оксидазы или Н -АТРазы мембран митохондрий. Как уже отмечалось выше, наиболее информативно изучение объектов, имеющих упорядоченную структуру. Иногда упорядоченность надмолекулярной структуры присуща объекту исследования in vivo, например некоторым вирусам или клеточным органеллам. В редких случаях белки функционируют в биологических мембранах в виде двухмерных Кристаллов (бактериородопсин). Обычно белок сначала необходимо выделить из клетки, очистить до гомогенного состояния и, используя специальные метод1.1, сформировать из него упорядоченную структуру [c.213]

В этом разделе изложены некоторые кристаллографические исследования белков последних лет, которые подтверждают уникальность получаемой с помощью рентгеноструктурного анализа информации и ее определяющее значение в решении проблемы межмолекулярных взаимодействий аминокислотных последовательностей. Кроме того, рассматриваемые ниже работы демонстрируют новейшие достижения кристаллографии, позволившие расшифровывать на атомном уровне трехмерные структуры белков и комплексов, состоящих из тысячи и более аминокислотных остатков. В данном случае, чисто техническое развитие метода, о чем будет говориться в следующей главе, проявилось в наметившемся в начале 1990-х годов переходе от рентгеноструктурных исследований отдельных белковых молекул к не менее детальному изучению пространственных структур макромоле-кулярных белковых олигомеров, их агрегатов с другими соединениями и субклеточными системами. Иными словами, на атомном уровне стали осваиваться структуры более сложных биологических систем. Это значительное событие в молекулярной биологии, новый этап ее развития. Он отражает современную тенденцию эволюции биологи- [c.107]

Одним из возможных методов изучения пространственной структуры полей различных параметров может служить экологическое районирование водных объектов по комплексу различных характеристик на станциях наблюдения. Это дает представление о разномасштабности гидрологических, гидрохимических и биологических процессов, позволяет выделить зоны с различной биологической продуктивностью, а также оптимизировать сеть наблюдений при контроле качества воды (Россолимо, 1964 Литвинов, 2000). [c.67]

Случайный характер турбулентных пульсаций определяет метод изучения внутренней структуры турбулентного потока. Выявление закономерностей временных и пространственных изменений структуры полей различных гидрофизических величин возможно лишь с позиций статистических методов, применяемых при исследованиях случайных функций. [c.452]

Выше было показано, какой разнообразной и сложной является производственная деятельность современного человека. В десятки и сотни раз она сложнее в различных человеко-машинных системах и биотехнических комплексах, в аварийных и стрессовых ситуациях, при различном состоянии объемно-пространственной среды в особо опасные периоды смены, суток, недели, месяца, года, жизни. Чтобы выделить главные элементы в структуре деятельности человека и в человеко-машинной системе, по причине которых зарождаются, формируются и проявляются сбои и ошибки, несчастные случаи и аварии, необходим новый эргономический метод изучения условий труда, поведения человека, его особенностей и свойств. Существенно важно также комплексно исследовать свойства техники и технологии. [c.217]

В эти годы созданы новые физ.-хим. методы аиализа. Были заложены основы хроматографич. методов (М. С. Цвет, 1906). В 20-х гг. Т. Сведберг предложил использовать для седиментации белков ультрацентрифугу, вскоре этим методом был выделен ряд вирусов. В 30-х гг. А. Тизе-лиусом заложены основы электрофореза, в 1944 А. Мартином и др. создана распределит, хроматография, для определения структуры прир. соед. впервые стал использоваться рентгеноструктурный анализ (Д. Кроуфут-Ходжкин, 40-е гг.). Благодаря использованию физ.-хим. методов в 50-х гг. достигнуты крупные успехи в изучении двух важнейших классов биополимеров-белков и нуклеиновых к-т Э. Чар-гафф провел детальный хим. анализ нуклеиновых к-т, открыта двойная спираль ДНК (Дж. Уотсон и Ф. Крик, 1953), определена структура инсулина (Ф. Сенгер, 1953), одновременно осуществлен синтез пептидных гормонов -окситоцина и вазопрессина (Дю Виньо, 1953), открыт один из элементов пространственной структуры белков- спираль (Л. Полинг, 1951). В эти годы Р. Замечником открыты рибосомы, что послужило стимулом для изучения механизма синтеза белка. [c.292]

Решающим доказательством справедливости предложенного подхода к решению задачи о структурной организации белка явились результаты априорного расчета трехмерной структуры бычьего панкреатического трипсинового ингибитора и количественное представление свертывания белковой цепи как самопроизвольного, быстрого и безошибочного процесса. Рассчитанная при использовании аминокислотной последовательности и стандартной валентной схемы конформация белка совпала с кристаллической структурой молекулы БПТИ. Точность расчета значений всех двугранных углов вращения ф, у, (О и %, расстояний между атомами С всех остатков и длин реализуемых водородных связей оказалась близкой точности рентгеноструктурного анализа белков высокого разрешения. На основе данных о конформационных возможностях аминокислотной последовательности БПТИ получили свое объяснение все детали ренатурации белка, механизм которой был изучен экспериментально. Тем самым, во-первых, была подтверждена неравновесная термодинамическая модель сборки белка. Во-вторых, была апробирована физическая теория структурной организации белка, вскрывающая природу бифуркационных флуктуаций и утверждающая представление о нативной конформации белковой молекулы как о глобальной по внутренней энергии структуре, плотнейшим образом упакованной и согласованной в отношении всех своих внутриостаточных и межостаточных невалентных взаимодействий. Именно гармония между ближними, средними и дальними взаимодействиями ответственна за резкую энергетическую дифференциацию и выделение из множества возможных структурных вариантов стабильной и уникальной для данной аминокислотной последовательности конформации белка. В-третьих, продемонстрированы реальность фрагментарного метода теоретического конформационного анализа пептидов и белков и удовлетворительное количественное описание с его помощью их пространственных структур применительно к условиям полярной среды. Под- [c.589]

Следует, однако, подчеркнуть одну принципиальную разницу между структурным анализом кристаллов и дифракционными методами изучения строения вещества в других агрегатных состояниях. Ориентационная неупорядоченность молекул в газах и жидкостях и неупорядоченность структурных элементов в стеклах позволяют получать из дифракционных данных лишь картину строения, усредненную по всем возможным ориентациям. Пространственную архитектуру молекул (в случае газов и жидкостей) или структуры в целом (в случае стекол) приходится восстанавливать, пользуясь приемами индукции, а не дедукции. [c.130]

Основная причина малой эффективности физико-химических методов исследования пространственного строения ангиотензина II, как и других олигопептидов, связана с тем, что для изучения структурно-функциональной организации этих соединений недостаточно знания лишь самой выгодной по энергии конформации в случае белков, или представления о среднестатистическом конформационном состоянии молекулы в случае синтетических пептидов [28, 29]. Здесь требуется количественная оценка геометрических параметров ряда структур, их конформационных возможностей и вероятности реализации в различных условиях. Получение такой информации, как правило, находится за пределами чувствительности и интерпретационных возможностей физико-химических методов. Более того, из-за сложности соединений и недостаточной разработанности физических основ соответствующих явлений редко когда хотя бы один из методов позволяет однозначно и достаточно полно описать даже одно, доминирующее в растворе конформационное состояние пептида, используя лишь результаты собственных измерений. [c.270]

Оказалось, что системы как со сшивателем, так и без него, обладают нелинейно-вязкими свойствами. Методом минимизации структурного риска установлено, что реологические свойства изученных систем удовлетворительно описываются уравнением Гершеля-Балкли. Для образцов 21 16 и 2051 добавление борной кислоты не приводит к существенному изменению реологического поведения, росту пластического напряжения сдвига и консистентности, что говорит о неэффективности сшивки (рис. 3.22-3.23). В случае образца 2125 добавка борной кислоты резко изменила свойства системы и привела к возникновению аномальных реологических свойств, что видно из рис.3.24. Зависимость напряжения сдвига от скорости деформации принимает экстремальный характер с максимумом в области 5 с , что говорит об образовании достаточно прочной пространственной гелевой структуры. Область резкого линейного роста кривой до скорости деформации 5,537 с соответствует неразрушенной структуре, и система ведет себя как тело Шведова-Бингама с пластическим напряжением сдвига, равным 0,17 Па и структурной вязкостью, равной 1,45 Па с. Уменьшение напряжения сдвига при дальнейшем увеличении скорости деформации говорит о разрушении пространственной структуры, а последующий линейный участок кривой соответствует ее полному разрушению, при этом система ведет себя подобно ньютоновской жидкости с вязкостью 0,13 Па с. Для сравнения, образец 2125 при высоких скоростях сдвига обладает вязкостью порядка 0,046 Па с. [c.87]

Методы изучения пространственной структуры. При изучении пространств, структуры Б. существует два принципиальных подхода исследование в р-ре и в кристаллич. состоянии. Осн. метод, дающий непосредственную информацию о пространста расположении атомов в молекуле Б.,-рентгеноструктурный анализ. Он применим только для хорошо кристаллизующихся Б. При этом наряду с кристаллом нативного Б. необходимо получать производные, содержащие тяжелые атомы, к-рые были бы изоморфными исходному Б., т.е. давали бы подобные кристаллич. структуры. Тяжелый атом вводится в молекулу Б. при вымачивании кристалла в соответствующем р-ре илн в процессе кристаллизации. Иногда используют хим. модификацию Б., напр, и-хлормеркурийбензоатом по ЗН-группам. [c.252]

В последние годы получил распространение метод изучения тонкой структуры молекул на основе изменения их удерживания на кристаллических сорбатах, в частности на графитированной саже [86]. В этом методе, названном хроматоскопией, предусмотрено проведение молекулярно-статистических расчетов удерживания, например структурных пространственных изомеров и других соединений близкого строения (а также вообще молекул различной предполагаемой структуры), сравнение результатов с экспериментальными данными и установление на этой основе молекулярной структуры исследуемого вещества. Так, удалось установить структуру молекул изомерных ди-, три-и тетразамещенных циклогексанон и т. д. [86]. [c.297]

Первым и чрезвычайно важным этапом работы является исследование проекционной структуры молекул. Именно особенности проекционной структуры позволяют выбрать дальнейшую стратегию изучения пространственной структуры объекта. Задача исследования проекционной структуры состоит в выборе типичных для данного объекта проекций, установлении их характерных размеров, формы и т.п. и, наконец, в получении проекционных карт, характеризующихся определенным разрешением. Для решения этой задачи необходимо прежде всего получить высококачественные изображения объекта. В настоящее время электронная микроскопия одиночных молекул и их ансамблей практически полностью основывается на методе негативного контрастирования. Разрешение изображений негативно-контрастиро-ванных препаратов не превышает 15-20 А. Поэтому целесообразно на одном из первых этапов цифровой обработки изображений провести их фильтрацию от шумов, обусловленных контрастированием. Отсутствие периодичности в изображении делает невозможным Фурье-фильтрацию, применяемую в случае двухмерных кристаллов. При фильтрации непериодического изображения его Фурье-трансформанту умножают на так называемую фильтрующую функцию. Чаще всего используется двухмерная функция распределения Гаусса. Такая математическая операция позволяет плавно удалить из трансформанты коэффициенты Фурье, генерированные деталями изображения, размер которых меньше предельного разрешения. Поэтому профильтрованное изображение, полученное преобразованием Фурье его трансформанты, обычно характеризуется более высоким соотношением полезный сигнал/шум, что облегчает последующие стадии цифровой обработки. [c.204]

Наиболее конкретные и подробные экспериментальные данные о пространственной организации ряда глобулярных белков дал метод рентгеноструктурного анализа. В настоящее время этим методом установлена пространственная структура семи белков. Это — миоглобин гемоглобин химотрипсин лизоцим рибонуклеаза карбоксипептидаза А карбоксиангидраза С . Среди изученных белков самый низкомолекулярный — карбоксиангидраза С (33 аминокислоты) и самый высокомолекулярный — карбоксипептидаза А (307 аминокислот в цепи). За исключением гемоглобина, построенного из четырех цепей и имеющего, таким образом, четвертичную структуру, все остальные белки содержат одну ковалентно непрерывную полипептидную цепь. [c.154]

В исследовании взаимодействий полифункциональных гормонов и рецепторов с привлечением синтетических аналогов не исключены ситуации (они не предсказуемы, поскольку выбор аналогов, как правило, случаен), когда наиболее предпочтительная конформация синтетического пептида стерически комплементарна активному центру рецептора, но необходимый комплекс тем не менее не образуется, так как модифицированная последовательность не содержит остатков, необходимых для образования эффективных контактов с функциональными группами рецептора. Возможен, конечно, и прямо противоположный случай, приводящий к тому же результату. Принципиально слабым местом в используемом в настоящее время подходе к установлению зависимости между структурой и функцией пептидов и, в частности, гормонов является то, что он базируется на случайном поиске синтетических аналогов методом проб и ошибок Поэтому, отдавая должное усилиям в экспериментальном и теоретическом изучении искусственно модифицированных последовательностей энкефалинов, следует сказать, что при существующем интуитивном выборе модельных соединений можно рассчитывать лишь на частный успех. Качественный прогресс здесь можно ожидать только при строго научном, а не случайном подборе аналогов, иными словами, при отходе от метода проб и ошибок к методу, обладающему предсказательными возможностями и доказательной силой. Первая попытка в этом направлении [28, 29] основывается на решении обратной структурной задачи, т.е. на сознательном, целенаправленном конструировании химического строения немногочисленных искусственных аналогов, пространственное строение которых в своей совокупности отвечает набору низкоэнергетических, физиологических активных состояний природного гормона (см. гл. 17). Детально структурнофункциональная организация природных пептидов будет обсуждена в следующем томе издания "Проблема белка". О первых успехах рентгеноструктурного анализа в изучении трехмерных структур рецепторов рассказывается во втором томе издания [98. Гл. 3, 4]. [c.353]

Изучение пространственных структур силикатов методами рентгеновского анализа за последние годы значительно продвинулось вперед. Остается, тем не менее, еще много неясностей прежде всего, до сих пор недостаточно четко разграничена топография атомов кремния и алюминия, весьма существенно отражающаяся на свойствах силикатов. Положение атомов водорода в кристаллах также определяется недостаточно надежно методами рентгеноанализа. Совершенно недостаточно изучена, наконец, природа сил связи, действующих внутри кристаллических решеток. [c.42]

В настоящий момент нет необходимости пропагандироватт. применение рентгенографических и электронографических методов исследования в химии. Их роль в химии вообще, и главным образом в стереохимии и металловедении, общеизвестна и обще-признана. Напротив, бо.лее уместно указать на присущие этим методам недостатки. Рентгепографичесйий и электронографи-ческий методы, как правило, не являются прямыми методами изучения пространственного расположения атомов в молекулах и кристаллах, позволяющими видеть основные структурные составляющие соединения. Наиболее достоверным обычно является тот вариант структуры, в котором наилучшим образом согласуются вычисленная и наблюденная картины интерференций рентгеновских или электронных во.лн в веществе. При этом фиксированными оказываются лишь центры тяжести атомов, образующих структуру. Суждение же о типе сш химической связи, обусловливающих устойчивость соединения, делается с различной степенью достоверности, на основании косвенных соображений и полуэмпирических обобщений. Фурье-анализ, при помощи которого можно изучать распределение электронной плотности в соединениях и таким образом количественно оценивать характер химической связи меи ду составляющими их атомами, широкого применения еще не по.лучил . [c.5]

Описанный подход к реконструкции трехмерной структуры требует превращения изображений в цифровую форму — двухмерную карту распределения оптической плотности и его последующего цифрового процессинга , например, преобразования Фурье с помощью ЭВМ. Начало развитию методов трехмерной электронной микроскопии было положено работой Д. Де-Розира и А. Клуга [577, 578], которые впервые применили цифровой процессинг изображений для изучения пространственной структуры бактериофага Т4. То обстоятельство, что благодаря высокой степени симметрии объекта многие наклонные проекции оказались идентичными, позволило рассчитать его структуру на основании единственного электронно-микроскопического снимка . Для менее симметричных структур требуется большее количество проекций. Так, в случае экосаэдрических вирусов тем же авторам понадобилось объединить информацию, содержащуюся в трех снимках [579]. Большинство объектов исследования не обладает высокой собственной симметрией. Поэтому для реконструкции трехмерной структуры приходится собирать большие наборы их изображений, снятых с помощью электронного микроскопа в максимально широком диапазоне углов. [c.171]

Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. В результате внутрицепочеч-ных взаимодействий она приобретает определенную пространственную структуру (конформацию). Основным методом изучения трехмерной структуры белков [c.26]

В работах [57, 58, 70, 76, 125, 131, 133] отмечено количественное преобладание гидросульфоалюминатов, гидросульфоферритов и родственных им гидратных фаз над другими новообразованиями в начальные периоды твердения, хотя иногда доминирующую роль приписывают Са (ОН)г [138]. Признано [57, 76], что гидросиликаты обуславливают основные механические свойства цементного камня Б поздние сроки твердения. Однако в литературе недостаточно данных по количественному изучению кинетики структурообразования как цемента, так и мономинеральных вяжущих, что связано, как указывалось, прежде всего с отсутствием надежных и тонких методов исследования. Недостаточность сведений по этому вопросу не позволяла установить непосредственную взаимосвязь между явлениями гидратации и формированием пространственных структур в дисперсиях, выявить роль индивидуальных гидратных фаз Б коагуляционном и конденсационно-кристаллизационном струк-турообразовании. В настоящей работе мы попытались восполнить указанный пробел детальным изучением кинетики структурообразования 3A 3S, а также различных цементов в комплексе с кинетикой их гидратации. О степени гидратации судили как на основании литературных данных, так и собственных результатов. Последние, в основном, получены с целью контроля и возможности надежного [c.74]

Таким образом, ближайшие перспективы экспериментального изучения пространственного строения белков, если судить по наметившейся тенденции, будут определяться достижениями в использовании синхротронной радиации. Существенных результатов можно ожидать от совместного применения рентгеноструктурного анализа белков с методами малоуглового рассеяния, криомикроскопии и многочисленными методами молекулярной спектроскопии. Среди последних ценен метод ЯМР, быстро прогрессирующий в последнее десятилетие. Его применение на гетероатомах и использование трехмерной спектроскопии ЯМР привело к упрощению анализа спектров и повышению его информативности в исследовании сложных структур. [c.75]

К. э. при известных дипольных моментах молекул позволяет определить параметры их эллипсоидов поляризуемости. К. э. используют для установления конфигурации и конформации молекул, исследования внутримол. взаимод. путем сравнения экспериментально определенных постоянных Керра с вычисленньтш значениями для разл. пространственных структур на основании ад дитивной схемы, а также как метод физ.-хим. изучения жидких смесей и р-ров-для обнаружения и количеств, описания комплексо-образования и др. межмолекулярных взаимодействий. В технике К э применяют для модуляции света. [c.374]

Начавшееся физическое изучение белковых молекул со временем приобретает исключительно важное значение. Физика привнесла в эту область строгость и глубину своих воззрений и концепций, количественные теоретические и экспериментальные методы. Квантовая механика, работы В. -Кеезома (19 6 г.), Д. Дебая (1920 г.), В. Гейглера и Ф. Лондона (1928 г.), Ф. Хунда (1928 г.), Э. Хюккеля (1930 г.), Дж. Леннарда-Джонса (1931 г.), Л. Полинга (1936 г.) и многих других физиков подвели черту под развитием классической органической химии и заложили основы современной теоретической химии (квантовой механики молекул или квантовой химии). Они показали, что помимо валентных взаимодействий атомов существуют и могут оказывать заметное влияние на химическое поведение и формообразование молекул, особенно макромолекул, ранее не принимавшиеся во. внимание невалентные взаимодействия атомов (дисперсионные, электростатические, торсионные, водородные связи). Для познания белков, чувствительных к внешним условиям, использование физических и физико-химических методов, гарантирующих, как правило, не только химическую, но и пространственную целостность молекул, имело важное, часто определяющее значение на всех этапах исследования белков от выделения и очистки до установления пространственной структуры и выяснения механизмов функционирования. [c.66]