Как изучают первичную структуру белков

Первым ферментом, пространственное строение которого было подробно изучено с помощью рентгеноструктурного анализа с разрешением до 2 A, позволяющим установить расположение всех тяжелых атомов в молекуле, оказался лизоцим яичного белка [16, 33]. Лизоцим представляет собой глобулярный белок с молекулярным весом около 14 ООО, содержащий 129 аминокислотных остатков. Пространственное строение молекулы поддерживается четырьмя дисульфидными и многочисленными гидрофобными и водородными связями. На рис. 26 приведена модель глобулы фермента с разрешением 6 A, схематически показано расположение молекулы субстрата в фермент-субстратном комплексе и приведена первичная структура молекулы. На этом рисунке изображены аминокислотные остатки, образующие поверхность щели — активного центра молекулы. Необычная форма ферментной глобулы, как бы разделяемой глубокой щелью на две неравные части, связана со строением субстрата фермента длинноцепочечных муконолисахаридов, построенных из чередующихся остатков N-аце-тилглюкозамина (АГА) и N-ацетилмураминовой кислоты (AMA), соединенных (1—4) гликозидными связями. Полимерный субстрат адсорбируется ферментом на отрезке, содержащем 6 остатков сахара, причем гидролизу подвергается только одна р-гликозидная связь между четвертым D и пятым Е остатками сахара. Положение разрываемой [c.110]

Успехи в изучении и синтезе белков. Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. На современном этапе развития химической науки еще очень трудно выявить структуры молекул белков. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (регулирует содержание сахара в крови). Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из них содержит 21, а другая—30 аминокислотных остатков, В настоящее время осуществлен синтез инсулина. Для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой —138. В живых организмах синтез белков происходит очень быстро (иногда почти мгновенно), поэтому ученые настойчиво изучают его механизм. [c.21]

Установить строение природных белков — очень сложная задача надо выделить белок из природного материала, например крови, в чистом виде, установить последовательность аминокислот, а затем вторичную и третичную структуры. Первичную структуру определяют на основании данных кислотного гидролиза белка до аминокислот, а затем ферментативного гидролиза до пептидов с небольшим молекулярным весом. Вторичную и третичную структуру находят, изучая рассеивание лучей Рентгена кристаллом белка. Таким образом, например, было установлено строение белка крови — гемоглобина, содержащего 574 аминокислотных остатка. [c.173]

В химии белка уже достигнут ряд выдающихся результатов. Разработаны современные физико-химические методы исследования аминокислот, пептидов и белков. Установлена первичная структура некоторых белковых ферментов и гормонов, таких, как адренокортикотропный гормон, инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин, цитохром с, лизоцим, химотрипсиноген, белок вируса табачной мозаики и других. Успешно развиваются методы синтеза биологически активных белков и пептидов. В 1963 г. осуществлен синтез первого высокомолекулярного белка гормональной природы — инсулина, а в 1969 г. — синтез фермента р1[бонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Изучена пространственная структура миоглобина, гемоглобина, лизоцима, химотрипсина, карб-оксипеитидазы А, рибонуклеазы и других белков. Эти достижения помимо их высокой научной ценности имеют громадное практическое значение для медицины, сельского хозяйства и ряда отраслей промышленности. [c.18]

Конкретные сведения о сократительных белках, вьщелепных из тех или иных источников, отличаются различной степенью полноты и достоверности, а в. ряде случаев противоречивы. Наиболее изучены миозин и актин мьппц. Миозин представляет собой волокнистый белок с молекулярной массой 500000 Да, а актин—глобулярный белок с молекулярной массой от 46000 до 58 ООО Да (рис. 44). Первичная структура фрагмента цепи миозина протяженностью до 200 аминокислотных остатков, что составляет примерно десятую часть его полипептидной цепи, выяснена. У 1алось расшифровать также первичную структуру актина из мышц кролика—белка, состоящего из 374 аминокислотных остатков. Актин обладает сильно выраженной способностью к агрегации, протекающей с образованием надмолекулярных структур в виде суперспирализованных длинных двойных нитей. [c.91]

Инсулин—белок, вырабатываемый в Р-клетках поджелудочной железы. Его строение детально изучено. Инсулин был первым белком, у которого Ф. Сангером (см. с. 61) была выяснена первичная структура. Он же явился первым белком, полученным путем химического синтеза. [c.450]