Лизоцим яичного белка

Для сравнения можно рассмотреть третичную структуру еще двух небольших белков. Лизоцим—это фермент, содержащийся в яичном белке, а также в слезах человека. Он катализирует гидролитическое расщепление сложных полисахаридов, присутствующих в клеточных стенках некоторых бактерий. Лизоцим назван так потому, что он вы- [c.193]

Рис. 3.29. Первичная структура лизоцима. Лизоцим — это фермент, обнаруженный во многих тканях и секретах человеческого тела, в растениях и яичном белке. Этот фермент катализирует разрушение клеточных стенок бактерий. Молекула лизоцима состоит из одной полипептидной цепи, в которую входят 129 аминокислотных остатков. В молекуле имеется четыре внутрицепочечных дисульфидных мостика.

Лизоцим — один из наиболее хорошо изученных ферментов. Его молекулярная масса — 14 100 полипептидная цё ль состоит из 129 аминокислотных остатков. Рентгеноструктурные исследования позволили выяснить его вторичную и третичную структуру (рис. 46, с. 210)-Лизоцим содержится в слезах, яичном белке. Значение его весьма велико, так как он вызывает растворение (лизис) клеточной оболочки бактерий и этим их губит. Слезная жидкость, содержащая лизоцим,. омывая глаз, предохраняет его от воспалительных процессов, так же как и яйцо от бактериального разложения, возможного вследствие проникновения бактерий через скорлупу. [c.209]

Лизоцим из яичного белка [c.290]

Рис. 3-52. Компьютерные модели. А. Цитохром с с его простетической группой - гемом. Б. Лизоцим яичного белка со связанным олигосахаридом В

Лизоцим яичного белка — это небольшой фермент с мол. весом 14 500, состоящий из 129 аминокислотных остатков. [c.395]

Первым ферментом, пространственное строение которого было подробно изучено с помощью рентгеноструктурного анализа с разрешением до 2 A, позволяющим установить расположение всех тяжелых атомов в молекуле, оказался лизоцим яичного белка [16, 33]. Лизоцим представляет собой глобулярный белок с молекулярным весом около 14 ООО, содержащий 129 аминокислотных остатков. Пространственное строение молекулы поддерживается четырьмя дисульфидными и многочисленными гидрофобными и водородными связями. На рис. 26 приведена модель глобулы фермента с разрешением 6 A, схематически показано расположение молекулы субстрата в фермент-субстратном комплексе и приведена первичная структура молекулы. На этом рисунке изображены аминокислотные остатки, образующие поверхность щели — активного центра молекулы. Необычная форма ферментной глобулы, как бы разделяемой глубокой щелью на две неравные части, связана со строением субстрата фермента длинноцепочечных муконолисахаридов, построенных из чередующихся остатков N-аце-тилглюкозамина (АГА) и N-ацетилмураминовой кислоты (AMA), соединенных (1—4) гликозидными связями. Полимерный субстрат адсорбируется ферментом на отрезке, содержащем 6 остатков сахара, причем гидролизу подвергается только одна р-гликозидная связь между четвертым D и пятым Е остатками сахара. Положение разрываемой [c.110]

Лизоцим (3.2.1.17), из яичного белка (мурами-даза) [c.404]

А — смесь овомукоида и флавопротеина В — овомукоид С, В, Е —альбумины А,, АI А, соответственно О и Н —кон-альбумины Ь — авидин Г—М — глобулины N — лизоцим. Условия опыта 30 мл диализованного яичного белка на колонке 2,2 X14 СЛ( скорость фильтрации 2,5 лел/жин. Стрелки — места изменения буферных растворов и значения их pH. [c.227]

Лизоцим яичного белка содержит 129 молекул аминокислот. [c.6]

Недавно были опубликованы данные о полной первичной структуре лизоцима фагов Т2 и Т4. Эти два белка имеют по 164 аминокислотных остатка и различаются между собой заменой только трех аминокислот Асн(40) —>-- -Сер Лла(41) Вал и Tpe(i5i)Ала (при переходе от Т4 к Т2). Как это ни странно, но фаговые лизоцимы не похожи на лизоцим яичного белка. Это видно хотя бы из того, что в фаговом ферменте присутствуют два цистеина и три триптофана, в то время как лизоцим позвоночных имеет четыре цистеина и шесть триптофанов. Однако, по крайней мере функционально, они очень схожи между собой [235, 512]. [c.91]

Лактатдегидрогеназа из дрожжей, суспензия Лизоцим из яичного белка, кристаллический, марка В Липаза из поджелудочной железы свиньи, лиофилизированная [c.641]

Специфические полисахариды бактерий в отличие от большинства обычных полисахаридов очень устойчивы к действию ферментов желудочно-кишечного тракта, а также тканевых ферментов. Оболочка ряда патогенных микробов построена именно из таких специфических полисахаридов, чем в значительной мере и объясняется возможность жизнедеятельности этих микробов в тканях и биологических жидкостях организма человека и животных. Но в некоторых секретах, например в слезах, слизи носа, в слюне, лейкоцитах, а также в яичном белке, содержится особый фермент — л и-3 о ц и м, способный расщеплять ряд специфических бактериальных полисахаридов. Расщепляя эти полисахариды и вызывая их деполимеризацию, лизоцим тем самым способствует разрушению и распаду оболочек патогенных бактерий и, следовательно, является одним из факторов, облегчающих борьбу макроорганизма с болезнетворным агентом. [c.86]

Такие белки, как лизоцим, яичный и сывороточный альбумины, пепсин, тропомиозин, содержат различное число глициновых остатков. Однако концентрация радикалов, дающих дублет в этих белках, одного порядка. В состав синтетических полипептидов поли-у-метил-L-глутамата и поли-7-бензил-/.-глутамата не входят остатки глицина, но их отсутствие не влияет на появление в спектре дублета с расщеплением 17 гс. Все зто и другие результаты [196] свидетельствуют о том, что в макромолекулах белка глициновые остатки не обладают высокой чувствительностью к действию радиации. Нет убедительных дан- [c.309]

Сверх того, имеется большое количество антибиотиков с установленной суммарной формулой, например актиномицин, и антибиотики неустановленного состава, например лизоцим, присутствующий почти во всех выделениях и тканях млекопитающих, а также в яичном белке и многих растениях и микроорганизмах. Лизоцим сильно действует на ряд бактерий, причем некоторые из них полностью лизируются. В качестве других примеров можно привести такие как стрептотрицин, сильно действующий на микробы чумы и холерный вибрион, и фитонциды—большую группу антибиотиков растительного происхождения. [c.430]

ТУ 6—09—50—2319—77 хч 2500000-00 Лизоцим из яичного белка [c.290]

Применение ионообменной хроматографии оказалось успешным для таких важных сравнительно низкомолекулярных белков, как лизоцим [123], )ибонуклеаза [60], цитохром С [83, 96], химотрипсиноген [61], инсулин 14] и папаин [73]. В каждом случае разделение производили на смоле R -50 в карбоксильной форме. Разделение смеси белков яичного белка на три компонента было произведено с помощью фронтального анализа на смоле дауэкс-50 [115, 116]. Одновременный электрофоретический анализ исходной альбуминовой фракции подтвердил присутствие трех основных компонентов. Бордман и Партридж [11—13] распространили ионообменную методику на разделение таких больших молекул, как СО-гемоглобин быка и СО-гемоглобин плода овцы. Денатурация была доведена до минимума тем, что работу проводили вблизи 0°. [c.331]

Более полно изучен лизоцим, выделенный из белка куриного яйца. Кристаллический лизоцим получают непосредственно из яичного белка путем адсорбции на бентонитной глине. С глины лизоцим элюируют 5%-м водным пиридином при pH 5, затем фермент осаждают сернокислым аммонием, подвергают диализу и лиофильно сушат. [c.395]

Основным биологическим методом разрушения клеток микроорганизмов является лизис с помощью ферментов. Так, лизоцим яичного белка легко гидролизует клеточные стенки грамположительных бактерий. Для разрушения клеточных стенок грамотрицательных бактерий используют лизоцим и этилендиаминтетрауксусную кислоту (ЭДТА), а клеточные стенки дрожжей гидролизуют с помощью одного или [c.365]

Рис. 3-52. Компьютерные модели. Л. Цитохром с с его простетической группой - гемом. Б. Лизоцим яичного белка со связанным олигосахаридом. В обоих случаях связанный лиганд показан в цвете. (С любезного разрешения Ri hard J. Feldmann.)

Лизоцим, или мурамидаза (мукопептид — Ы-ацетил-мурамилгидролаза, К.Ф.3.2.1.17) — фермент, вызывающий лизис многих бактерий, растворяя их клеточные стенки. катализирует гидролиз (1 -> 4)-глюкозидных связей полисахаридного остова клеточной стенки бактерий. Содержится в яичном белке, во всех органах животных (особенно в печени, селезенке), слюне, слезах, в некоторых микроорганизмах и растениях. [c.111]

Эта работа, хотя к настоящему времеии не полностью завершена, показала, что многие птичьи лизоцимы (за исключением, видимо, лизоцима из белка гусиных яиц [4]) весьма близки по химическому строению к лизоциму белка куриных яиц. В итоге, сейчас насчитывают пять линий лизоцимов. К ним относятся лизоцим[)1 из а) яичного белка кур (а также из органов и тканей человека и мыши, которые имеют высокую степень гомологии с лизоцимом белка куриных яиц), б) яичного белка гусей, в) микроскопических грибов, г) бактериофагов, д) растений [4]. Все эти ферменты объединяет то, что они входят в группу 0-гликозидаз и катализируют гидролиз 1,4-р-связи между остатками Ы-ацетил-мурамовой кислоты и Ы-ацетилглюкозамииа в мукополисахаридах и мукопентидах. В дальнейшем, если нет специального указания, речь идет о лизоциме белка куриных яиц. [c.139]

Существует предположение, что механизм ферментативной реакции, включающий образование кабоний-иона, действует в случае лизоци-ма — фермента, основная роль которого состоит в атаке и расщеплении полисахаридных цепей пептидогликанового слоя клеточных стенок бактерий [10]. Лизоцим содержится в качестве защитного агента в слёзной жидкости, в других выделениях организма и в очень больших количествах в яичном белке. Лизоцим из яичного белка был первым ферментом, у которого методом дифракции рентгеновских лучей была определена полная трехмерная структура [И]. [c.98]

КОСТИ и яичном белке. Лизоцим функционирует как антибактериальный агент, катализируя гидролиз полисахарида, аходящего в состав клеточных стенок ряда бактерий. Этот полисахарид образован чередующимися остатками N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамовой кислоты (NAM). соединенными ( >-1,4-глико-зидной саязью (полисахаридные цепн сшиты короткими пептидными фрагментами) (рис. 95). Бактериальный полисахарид является весьма сложным нерастворимым соединением, а связи с чем в качестве субстратов лизоцима часто используются хорошо гидролизуемые олигосахариды, образованные остатками NAG. [c.190]

Прокариоты без клеточной стенки. При воздействии определенными химическими веществами оказалось возможным получать в лаборатории из разных видов прокариот формы с частично (сферопласты) или полностью (протопласты) отсутствующей клеточной стенкой. Впервые это обнаружили при действии на бактериальные клетки лизоцимом, ферментом из группы гликозидаз, содержащимся в яичном белке, слезной жидкости и выделяемом некоторыми бактериями. Было выяснено, что лизоцим разрывает 3-1,4-гликозидные связи, соединяющие остатки Ы-ацетилглюкозамина и К-ацетилмурамовой кислоты в гетерополисаха-ридной цепи (рис. 1.3), что в конечном итоге может привести к полному удалению пептидогликана из клеточной стенки. Полученные под действием лизоцима сферопласты (из грамотрицательных прокариот) или протопласты (из грамположительных) принимают сферическую форму [c.18]

Разработаны химические методы определения величины полинептидных цепей белковой молекулы. Эти методы основаны на использовании особого реагента (динитрофторбензола), который соединяется со свободной а-амино-грунной аминокислотного остатка, стоящего на конце нолипептидной цепи, с образованием окрашенного комплекса этот комплекс можно выделить и идентифицировать после того, как белок подвергнется гидролизу на составляющие его аминокислоты (в том числе и на конечную аминокислоту с присоединенной к ней окрашенной группой). Так, лизоцим, белок, содержащийся в слезах и яичном белке и обладающий свойством уничтожать бактерии, имеет, как было установлено ири помощи ультрацентрифуги, молекулярный вес около 14 ООО и состоит примерно из 125 аминокислотных остатков. Применение описанного метода позволило показать, что имеется лишь одна свободная а-аминогруппа, и на этом основании был сделан вывод, что данная молекула состоит из одной нолипептидной цепи. Если эта полипептид-ная цепь была бы растянута, то ее длина составляла бы около 450 А. Однако, как установлено при помощи ультрацентрифуги, дифракцией рентгеновских лучей и другими методами исследования, молекула лизоцима по форме близка к шару с диаметром около 25 А. Отсюда следует, что нолипептидная цепь не может быть вытянутой, а должна быть скрученной, ибо только тогда молекула приобретет сферическую форму. [c.487]

Лизоцим широко распространен в природе. П оми.мо яичного белка он найден почти во всех выделениях и тканях млекопитающих, включая человека, а также во. многих растениях и микроорганизмах. Он сильно действует на ряд бактерий, причем некоторые из них (например, Mi ro o us lysodeikri us) полностью лизируются, тогда [c.220]

Рис. 67 изображает лизоцим — фермент, который содержится, в частности, в слезах и защищает глаза от ряда микроорганизмов. Но не следует думать, что для получения лизоцима нуж1но пролить много слез. Он содержится и в яичном белке. Степень спиральности лизоцима меньше, чем миоглобина заспирализовано около 40% цепи. [c.230]

Из яичного белка, выделений слизистой носа и из хряща был выделен фермент, обладающий способностью гидролизовать полисахаридные кислоты. Он оказался осно вным белком — лизо-цимом. Изоэлектрическая точка этого белка лежит при pH 10,5—11,0, а его молекулярный вес равен 17 000 [62—64]. Лизоцим имеет много общего с гиалуронидазой (фактор распространения), выделенной из семенников, и составляет примерно 3% всех белков яичного белка (см. стр. 194). [c.291]

Лизоцим открыт Флемингом в 1922 г., в кристаллическом виде получен в 1937 г. Абрахамом и Робинсоном. К 1963 г. установлена его первичная структура. Мол. масса кристаллического лизоцима яичного белка около 14 ООО, он состоят из 129 аминокислотных остатков, образуя одну полипептидную цепь с четырьмя дисуяьфидиыми мостиками. Реитгеюструктурвым анализом установлена его трехм ная структура. [c.111]

В качестве сырья для производства ферментов и коферментов обычно используют различные микроорганизмы, отдельные части растений, органы животных, яичный белок и другие материалы органического происхождения, богатые искомым ферментом. Так, из пекарских дрожжей получают алкогольдегидрогеназу и иикотин-амид-аденин-динуклеотид (НАД) из пивных дрожжей — глюко-ао-6-фосфат-дегидрогеназу из мышц кролика — альдолазу, -глицерофосфат-дегидрогеназу, триозофосфатизомеразу, пируват-киназу фосфоглицеромутазу, глицеральдегидфосфат-дегидрогена-зу, миокиназу и аденозин-5 -трифосфорную кислоту из бычьей поджелудочной железы — трипсин, трипсиноген, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, карбоксипептидазу из яичного белка — лизоцим из поджелудочной железы свиньи — пепсин и липазу из хрена — пероксидазу и т. д. [c.54]

Мурамидаза см. Лизоцим из яичного белка Мурексид [c.349]

Лизоцим. В 1922 г. Флеминг открыл фермент, вызывающий лизис (растворение оболочек бактериальных клеток) и назвал его лизоцимом (систематическое название — мукопептид—N-ацетилмурамилгидролаза). Данный фермент чрезвычайно распространен в природе. Он найден в яичном белке, слизи носовой полости, слюне, жидкости, выделяемой слезными железами, в сыворотке и плазме крови, в ряде тканей и секреций животного организма, в растениях и бактериях. Лизоцим катализирует гидролиз -1,4-связи между остатками N-ацетилмурамовой кислоты и 2-ацетиламино-2-дезокси-/)-глюкозы в мукополисахаридах и муко-нептидах. Субстратом лизоцима является также хитин, на который, однако, он действует значительно медленнее. Компоненты, образующиеся в ходе реакции, высокомолекулярны, т. е. фермент действует как полисахари-даза [c.302]

Первым ферментом, у которого была выяснена третичная структура и каталитические свойства которого были рассмотрены на основе знания расположения атомов в активном центре, был лизоцим. Его химическое строение установлено П. Жолле в 1962 г., а несколько позднее Р. Кенфилдом. Фермент, выделенный из яичного белка, представляет собой одну полипептидную цепь из 129 аминокислот. Расшифровка структуры белка была начата Филлипсом и соавт. в 1960 г. через два года было получено изображение с малым разрешением 6,0 А [212-214]. В 1965 г. выполнен расчет структуры при учете около 10 ООО рефлексов с разрешением в 2,0 А [215-218]. Трехмерная структура лизоцима имеет форму эллипсоида с осями 45 х 30 х 30 А. Она содержит лишь несколько коротких, сильноискаженных и с трудом узнаваемых спиральных участков (рис. 1.3). Пептидные группы в них, как правило, повернуты таким образом, что связи С=0 направлены наружу по отношению к оси спирали, а Н-Н - внутрь. В результате такого поворота связи К-Н попадают в промежуток между карбонильными группами третьего и четвертого остатков и, следовательно, не образуют оптимальных водородных связей. В ряде мест пептидная цепь скручена таким образом, что получается структура, промежуточная между а-спиралью и спиралью Зц). В молекуле лизоцима имеется короткий участок антипараллельной (3-структуры. Более половины всех аминокислотных остатков входят в полностью нерегулярные структуры. [c.50]

Прокариоты без клеточной стенки При воздействии определенными химическими веществами оказалось возможным получать в лаборатории из разных видов прокариот формы с частично (сферопласты) или полностью (протопласты) отсутствующей клеточной стенкой. Впервые это обнаружили при действии на бактериальные клетки лизоци-мом, ферментом из группы гликозидаз, содержащимся в яичном белке, [c.30]

Лизоцим присутствует в составе слез, носовой слизи, слюны, желудочного секрета, в различных тканях, а также в молоке и яичном белке. Этот фермент катализирует гидролиз Р-1,4-связей 14-ацетилнейраминовой кислоты (см. гл. 13 и 33), входящей в состав протеогликанов и глюкозаминогли-канов. Лизоцим, присутствующий в слезах и носовой [c.80]

Es heri hia oli относится к тем микроорганизмам, которые не обладают физиологической компетентностью к поглощению экзогенных молекул ДНК. Поэтому для введения ДНК внутрь данной грамотрицательной бактерии необходимо создать условия, позволяющие преодолеть барьер клеточной стенки. Первые успехи на этом пути были достигнуты в 1960-е гг. при анализе инфекционности фаговых ДНК в системе сферопластов Е. соН. Сферопласты обычно получают путем обработки бактериальных клеток в изотоническом растворе лизоцимом, являющимся бактерицидным ферментом, который содержится в слезной жидкости, носовой слизи, яичном белке, клетках бактерий и т. д. Лизоцим, эффективно гидролизующий пептидогликан грамположительных клеток, в тех же условиях не деградирует пептидогликановый слой грамотрицательных бактерий, поскольку не может проникнуть через внешнюю мембрану клетки. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология