Первичная структура белковой молекулы

Первичная структура белков. Под первичной структурой белковой молекулы подразумевается знание [c.94]

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ [c.77]

Что называется первичной структурой белковых молекул [c.654]

Полипептидная цепь — это первичная структура белковой молекулы. [c.176]

Безусловно, это далеко не полный перечень приемов, используемых для установления первичной структуры белковой молекулы, но, в общем, стратегия решения этой задачи такова и после удачного ее применения мы можем указать строение полипептида или белка так, как это уже сделано выше — на схемах 4.4.1-4.4.4. [c.97]

Третичная структура полипептидной цепи определяется прежде всего первичной структурой белковой молекулы кроме того на нее оказывает влияние растворитель, pH среды, температура, присутствие различных химических агентов. Полученные синтезом структуры природных полипептидов после создания естественных условий (pH, среда, температура) самопроизвольно принимают обычную для данного природного образца вторичную и третичную структуру. [c.640]

В молекулах белков аминокислотные остатки повторяются многократно в строгой последовательности. Эта последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипеп-тидной цепи называется первичной структурой белковой молекулы (рис. 1). [c.19]

Гормон роста был открыт в экстрактах передней доли гипофиза еще в 1921 г., однако в химически чистом виде получен только в 1956—1957 гг. СТГ синтезируется в ацидофильных клетках передней доли гипофиза концентрация его в гипофизе составляет 5—15 мг на 1 г ткани, что в 1000 раз превышает концентрацию других гормонов гипофиза. К настоящему времени полностью выяснена первичная структура белковой молекулы СТГ человека, быка и овцы. СТГ человека состоит из 191 аминокислоты и содержит две дисульфидные связи К- и С-концевые аминокислоты представлены фенилаланином. [c.259]

Белки построены из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. Этот главнейший тип связи определяет первичную структуру белковой молекулы. [c.147]

Как известно, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т. е. одномерная первичная структура белковой молекулы, находится под генетическим контролем (гл. XX). Возникает вопрос определяются ли генетически тип конформации, расположение дисульфидных связей и вторичная и третичная структура белка или конформация молекулы белка, обеспечивающая его функцию, зависит только от его первич- [c.277]

Глава IV. Первичная структура белковой молекулы. .... 77 [c.4]

Химические свойства аминокислот определяются в первую очередь наличием у одного и того же атома углерода карбоксила и аминогруппы. Специфика бокового радикала аминокислоты (ароматические и гетероциклические циклы, ЗИ- и ОН-группы, дополнительные амино- и карбоксильные функции) определяет различия в реакционной способности и индивидуальность поведения каждой аминокислоты нри типичных превращениях, а также возможность протекания специфических реакций, характерных только для данной аминокислоты. В данном ра.зделе рассмотрены общие типы реакций, причем ряд подробностей и методы получения некоторых производных не обсуждаются в связи с тем, что они освещены в разделах Первичная структура белковой молекулы и Синтез пептидов . Это касается таких производных аминокислот, как N-aцильиыe и Х-алкильные производные, ангндриды, азиды и активированные эфиры аминокислот. [c.37]

Третичная структура полипептидной цепи определяется прежде всего первичной структурой белковой молекулы кроме того на нее оказывает [c.411]

Характеристика пептидной связи. Пептидная связь плоская (ко-планарная). Связь С—N напоминает двойную связь (вращение невозможно) из-за р, п — сопряжения (сопряжение свободной пары электронов атома азота с л лектронами двойной связи С=0 ). Пептидная связь определяет остов (хребет) первичной структуры белковой молекулы и придает ему жесткость. [c.33]

Основу белковой молекулы составляет полипептидная цепь. Ее назвали первичной структурой белковой молекулы. В молекуле белка она свернута в виде спирали. Такая спиралевидная форма полипептидной цепи называется вторичной структурой белковой молекулы. Но и спиралевидная цепь оказывается еще раз свернутой в неопределенной формы клубок. Это — третичная структура белковой молекулы. У некоторых белков молекула состоит из 2—4 единиц третичной структуры. О таких молекулах говорят, что они имеют четвертичную структуру. [c.115]

Первичную структуру белковой молекулы составляет скелет ковалентных связей, в том числе ковалентные мостиковые связи, подобные дисульфид ной или фосфатной. [c.171]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепочке определяет собой первичную структуру белковой молекулы [c.18]

Первичная структура белковой молекулы определяется порядком входящих в нее аминокислот, которые составляют как бы ковалентный костяк молекулы. Сюда же относятся ковалентные мостиковые связи, подобные дисульфидной или фосфатной (в двузамещенных фосфатах некоторых фосфонротеидов). [c.100]

Полипептидная цепь — это первичная структура белковой молекулы с определенной последовательностью расположения рис, во. Схема а-спиралн микрострук-аминокислот. туры белка [c.199]

Полипептидная теория строения белков получила всеобщее признание. В полипептидных цепочках природных белков аминокислотные остатки повторяются в определенной последовательности и многократно. Поэтому остатками двадцати аминокислот может быть образовано бесчисленное количество белковых веществ. Последовательность чередования аминокислотных звеньев в нолпнептид-ной цепи, характерную для данного белка, именуют первичной структурой белковой молекулы. [c.379]

Знание последовательности аминокислотных остатков в пептидных цепях, а также числа и местоположения дисульфидных мостиков позволяют воспроизвести первичную структуру белковой молекулы в целом. Впервые подобного роДа расщифровка была завершена для молекулы инсулина Сэнджером к 1955 г. (рис. 15). [c.87]

Здесь видна интересная особенность удельная энтропия кодоновых последовательностей уменьшается по мере перехода к более высоким ступеням эволюционной лестницы, хотя удельная энтропия аминокислотных структур, кодируемых этими последовательностями кодонов, остается примерно постоянной. Таким образом, информационное содержание на символ в кодоновых последовательностях в ходе эволюции уменьшается (при одновременном увеличении длины генома) и увеличивается избыточность П, характеризующая помехоустойчивость генетического текста. Такое развитие событий на уровне мРНК представляется вполне естественным. С другой стороны, постоянство удельной энтропии первичных структур белковых молекул (не претерпевших, в среднем, увеличения в размерах по сравнению с низшими формами) говорит об их статистической однородности в таксономическом ряду и достаточном "функциональном" совершенстве уже на начальной стадии эволюции. Указанная интерпретация, по-видшлому, находится в соответствии и с представлениями теории "нейтральности" (Кимура, 1985). [c.79]

Аминокислоты в белковой молекуле имеют определенное пространственное расположение, которое удается выяснить при помощи реитгеноструктур-ного анализа. Первичной структурой белковой молекулы являете полипептидная цепь (см. рис. 15). [c.44]