Полипептиды и протеины

Есть ли какие-либо принципиальные различия между белками, пептидами, полипептидами и протеинами [c.434]

Функции полипептидов и протеинов в биологических системах весьма разнообразны. Они играют роль структурных компонентов, активных элементов в процессах переноса, аккумуляторов метаболической энергии, биокатализаторов и переносчиков сигналов. Несмотря на такое разнообразие функций, строение всех протеинов в значительной степени однотипно. Как и большинство биологических макромолекул, они состоят из отдельных структурных фрагментов, выбор которых и связи между ними определяют специфические свойства протеинов. Основными структурными единицами протеинов являются аминокислоты, которые объединены в одну или несколько линейных цепочек. [c.97]

Э. Г. Фишер опубликовал обобщающую работу Об аминокислотах, полипептидах и протеинах . [c.663]

Кроме полосы поглощения карбонильной группы, первичные и вторичные амиды имеют характеристические полосы, обусловленные колебаниями ЫН. Эти полосы в совокупности с первой полосой обычно вполне характеризуют амидную группировку. У первичных амидов имеются две формы деформационных колебаний ЫН, соответствующие антисимметричным и симметричным колебаниям водородных атомов, в то время как у вторичных амидов обычно имеется только одиночная полоса. Образование водородной связи приводит снова к значительным смещениям частот в спектре вещества в твердом состоянии, а для концентрированных растворов часто могут наблюдаться полосы колебаний одновременно как свободных, так и связанных групп ЫН. Положение полос, относящихся к колебаниям связанных групп ЫН, меняется также в зависимости от природы образующихся водородных связей имеются, например, различия между частотами колебаний связанных групп ЫН вторичных амидов в цис- и г/ анс-формах. В спектрах многих вторичных амидов вторая полоса поглощения ЫН находится при меньщих частотах, а у более сложных веществ, таких, как полипептиды и протеины, в этой области имеется несколько полос поглощения. Например, дикетопиперазин в твердом состоянии имеет пять полос, и все они, по-ви-димому, связаны с валентными колебаниями ЫН. Интерпретация этих сложных полос рассматривается в разделе, посвященном полипептидам и белкам. Третичные амиды, разумеется, не поглощают в этой области. [c.244]

Вторичные амиды. В сильно разбавленных растворах простые вторичные амиды имеют только одну полосу в области 3440—3400 слг [4, 5, 6, 7]. Эта частота много меньше частоты, соответствующей гидроксильным колебаниям, так что в этом случае имеется надежное доказательство кето-строения. В случае твердого состояния частота поглощения определяется в основном типом имеющейся водородной связи, и для некоторых соединений, в частности для дипептидов, полипептидов и протеинов, было обнаружено две или несколько полос поглощения. В твердом состоянии вторичные амиды с открытой цепью имеют основную полосу МН около 3270 см [4, 6, 7], а в концентрированном растворе могут быть идентифицированы полосы как свободных, так и связанных групп. [c.248]

Кроме сильного поглощения при 3280 см для многих вторичных амидов наблюдалась более слабая полоса при 3080 смг . Она также связана с колебаниями ЫН и, подобно полосе 3280 см исчезает в разбавленном растворе, заменяясь полосой поглощения 3420 смг . Эта полоса представляет особый интерес в случае полипептидов и протеинов, в спектрах которых она появляется почти всегда более подробные сведения будут даны в следующем разделе. Следует также отметить, что такая полоса имеется и в спектрах многих простых вторичных амидов. [c.249]

Амидные полосы I и И. У всех полипептидов и протеинов имеются амидные полосы I и II, обусловленные деформационными колебаниями СО и ЫН. Большинство этих веществ обычно поглощает в областях 1650 и [c.273]

Эти случайные указания на сходство синтетических полиамидов и натуральных полипептидов и протеинов привлекают внимание к интересным электрическим свойствам полиамидов [50, 51]. На рис. 21 показана частотная зависимость диэлектрической постоянной е полигексаметиленсебацинамида в температурном интервале, превышающем 100 . Картина здесь заметно отличается от изображенной на рис. 9, где показаны аналогичные данные для полиэфира. Наглядно выявляется край- [c.38]

Гидрофобное взаимодействие имеет большое значение для образования мицелл и стабилизации определенных конформаций полипептидов и протеинов в водном растворе, а также играет, вероятно, важную роль при образовании биохимических комплексов фермент-субстрат [49]. [c.24]

Поскольку между полипептидами и протеинами различие скорее количественное, чем качественное, вряд ли можно провести резкую границу между гликопептидами и гликопротеинами, поэтому здесь они описываются вместе. [c.236]

Действие рентгеновского излучения на полипептиды и протеины изучали Капуто и Дозе [1061 ] и Носуэрти и Олсопп [1062]. Обзоры по радиационной химии высокомолекулярных соединений опубликовали Цянь Бао-гун [1063[ и Окамура [1064]. Процессы, протекающие под влиянием рентгеновского излучения в полиамидах, изучали Павлова, Рафиков и Цетлин [1065, 1066]. Проведенное ими комплексное исследование изменения меха-чических свойств, а также свойств растворов, изменения молекулярных весов и функции распределения по молекулярным весам показало, что под действием излучения в полиамиде одновременно протекают как процессы образования поперечных связей, так и процессы деструкции главных цепей макромолекул, вследствие чего исходный полиамид с обычным относительно узким распределением как бы распадается на две независимых фракции — низкомолекулярную и. высокомолекулярную (см. рис. 11). [c.269]