Влияние температуры на реакции, катализируемые ферментами

Биохимические реакции у растений и животных ускоряются биологическими катализаторами, называемыми фермента-м и. Они представляют собой либо высокомолекулярные белки, либо сочетание белков с соединениями небелковой природы. Каждый фермент характеризуется высокой избирательностью по отношению в каждому конкретному процессу. Например, окисление сахара в организме протекает примерно в 10 раз быстрее, чем при той же температуре в водном растворе под влиянием кислорода. В сложной цепи биохимических процессов окисления сахара в организме участвует неско.лько ферментов, каждый из которых катализирует отдельную стадию. [c.82]

В современной номенклатуре ферментов, если фермент действует не на один субстрат, название фермента должно содержать указание на субстрат, превращение которого протекает с наибольшей скоростью при физиологических условиях, а также указание на характер химического превращения, которому этот субстрат подвергается под влиянием данного фермента. Например, название тирозиндекарбоксилаза означает, что данный фермент действует на тирозин, вызывая его декарбоксилирование. Так как ферменты катализируют не только прямую, но и обратную реакцию, то для названия фермента принимается во внимание то направление реакции, которое имеет большее физиологическое значение. Если физиологическое значение обоих направлений реакции одинаково или неизвестно, то принимают во внимание положение равновесия в стандартных условиях (т. е. при эквимолекулярной концентрации обоих субстратов, оптимальном pH и оптимальной температуре). Наряду с такими рациональными названиями ферментов сохранились и ранее появившиеся термины, прочно вошедшие в научную литературу ( пепсин , трипсин и некоторые другие). [c.127]

СООН, N1 2, ЫН, ОН, 5Н, а также гидрофобные группы, способные ориентировать молекулы реагирующих веществ в определенном положении по отношению к активному центру. В состав активного центра многих ферментов входят ионы металлов, причем при удалении иона металла из металлофермента последний теряет каталитические свойства. Каталитическая активность ферментов имеет максимум на шкале pH, в сильнокислых и сильнощелочных средах она, как правило, не проявляется. Каталитическая активность ферментов наиболее оптимальна при температуре от 20 до 40° С, при 60 — 70° С происходит их денатурация. Активные центры имеют строго определенную структуру, что позволяет ферменту присоединять только молекулы определенного строения. Так, например, фермент уреаза гидролизует карбамид СО(NH2) в 10 раз быстрее, чем ион водорода, и не оказывает влияния на реакции гидролиза других родственных карбамиду соединений. В настоящее время известно около тысячи ( )ер-ментов, одни из которых катализируют только окислительно-восстановительные процессы, другие—реакции с переносом групп, третьи—реакции гидролиза и т. д. [c.184]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Превращение протромбина в тромбин некоторые авторы рассматривают как аутокаталитический процесс, а именно как цепную реакцию. Эта реакция начинается с образования тромбина из протромбина под влиянием тромбопластина и кальция и продолжается затем под катализирующим воздействием самого образовавшегося тромбина [60], подобно тому как это происходит в процессе превращения пепсиногена в пепсин (см. гл. ХП). Физико-химические свойства тромбина сходны с физико-химическими свойствами протромбина. Тромбин экстрагируется из сгустка фибрина солевыми растворами и осаждается из сыворотки крови спиртом. Более чистые препараты тромбина получают при действии тромбопластина на протромбин в присутствии солей кальция [64]. Молекулярный вес тромбина равен примерно 77 000, молекулярный вес протромбина — 140 000 пока еще не установлено, дает ли одна молекула протромбина при своем превращении в активный фермент одну или две молекулы тромбина [50]. Сухие препараты чистого тромбина очень устойчивы и сохраняют свою активность при комнатной температуре в течение многих месяцев [50]. [c.182]

Проверка этой интересной гипотезы еще только начинается. Хотя для окончательного решения вопроса потребуется собрать гораздо больше фактического материала, уже есть некоторые данные в пользу того, что гетерозиготность коррелирует с изменчивостью температуры (например, важнейший фермент, участвующий в метаболизме летательных мышц насекомых, — а-гли-церофосфатдегидрогеназа — отличается высокой степенью полиморфизма у видов Drosophila, обитающих в умеренной зоне, чего нельзя сказать о тропических видах). Изучение полиморфизма ферментов привело к интересному выводу наибольшая степень полиморфизма свойственна ферментам, катализирующим практически необратимые реакции. Как мы видели, большинство регуляторных клапанов связано именно с такого рода реакциями, и поэтому возможно, что они особенно подвержены влиянию естественного отбора. [c.284]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология