Расщепление аргинина

Расщепление аргинина с образованием орнитина переводит путь-биосинтеза аргинина в цикл синтеза мочевины. Этот цикл присущ только организмам, экскретирующим азотистые шлаки в виде мочевины,., тогда как путь, ведущий к биосинтезу аргинина, используется почти всеми организмами. [c.98]

На рис. 6.4 представлено влияние концентрации фермента аргиназы на скорость расщепления аргинина. Отклонение от прямо пропорциональной зависимости возможно в случае дефицита субстрата или кофермента (применительно к соответствующим сложным ферментам), наличия в реакционной среде токсических примесей. [c.72]

Последнюю стадию цикла мочевины составляет расщепление аргинина под действием аргиназы, в печени продуктами являются мочевина (рис. 19-23) [c.593]

РАСЩЕПЛЕНИЕ АРГИНИНА ДО МОЧЕВИНЫ ( +ОРНИТИН) АРГИНАЗОЙ [c.112]

Аргиназа находится в больших количествах в печени человека и животных и в значительно меньших количествах — почти во всех других тканях. Расщепление аргинина аргиназой является гидролитическим процессом и протекает по следующему уравнению [c.339]

Разрушения триптофана можно избежать, если проводить гидролиз белков не кислотами, а кипяш,ей разбавленной едкой щелочью или баритом. Ввиду того что эти основания обладают очень сильным гидролитическим действием, полный гидролиз белка 4 н. раствором гидроокиси бария достигается за 10 час. [4]. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гуминов. К недочетам щелочного гидролиза относится то, что обработка щелочью вызывает рацемизацию аминокислот. Кроме того, при кипячении со щелочами происходит дезаминирование некоторых аминокислот, расщепление аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина. [c.24]

Аргиназа является ферментом, катализирующим гидролитическое расщепление аргинина с образованием орнитина и мочевины [c.149]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

К группе а мидаз относится также фермент аргиназа, катализирующая расщепление аргинина на орнитин и мочевину. [c.68]

Орнитин, или а-, б-диаминовалериановая кислота, образуется при гидролитическом расщеплении аргинина под действием аргиназы [c.199]

Следует отметить, что орнитин может образоваться не только в результате расщепления аргинина, но и из глутаминовой кислоты. При превращении глутаминовой кислоты в орнитин в 262 [c.262]

Исследования, посвященные механизму расщепления аргинина без участия аргиназы, были проведены в опытах с различными микроорганизмами. Не исключена возможность наличия подобных реакций и в животных тканях. Первая ступень расщепления аргинина катализируется ферментом, получившим название аргининдезимидазы [329—332] [c.342]

Можно заметить, что реакции, изображенные на схеме цикла мочевины слева, по существу представляют собой этапы, ведущие к образованию аргинина. Поэтому они очень универсальны мы находим их у всех организмов, способных синтезировать аргинин их следует рассматривать как первичную основу, на которой позднее был построен цикл мочевины. Реакция, катализируемая аргиназой, представленная на правой стороне этой схемы, отличается наибольшей интенсивностью у уреотелических форм (т. е. организмов, выделяющих мочевину). Эта важная реакция состоит в необратимом гидролитическом расщеплении аргинина на мочевину и орнптин. Образование орнитина замыкает цикл конденсируясь с новой молекулой карбамоилфосфата, это вещество превращается в цнтруллин. Образующаяся таким путем мочевина переходит в кровь, переносится ею в почки, и в результате выделяется с мочой. [c.169]

Известно, что яблочно-молочнокислые бактерии нуждаются в никотиновой и пантотеновой кислотах [79], а также в расщеплении аргинина, глутаминовой кислоты, гистидина и тирозина [80], на практике добавление в вино необходимых питательных веществ для усиления роста этих микроорганизмов осуществляется довольно редко. Это можно объяснить широко распространенным мнением, что исчерпание запаса питательных веществ в вине является важным фактором будущей стабильности его свойств и что добавление питательных веществ может поставить эту стабильность под угрозу. В настоящее время предпринимаются попытки (с разными результатами) получить промышленно применимые культуры микроорганизмов, выращивая их в особой питательной среде [28,30], [c.174]

Обессоливапие чаще всего проводят электродиализом в приборе Конс-деиа и сотрудников [4]. Выше (см. стр. 93) описана модификация этого прибора и упомянуты некоторые нежелательные химические реакции, которые могут иметь место при обессоливании. Для анализа аминокислот наиболее важной нежелательной реакцией является расщепление аргинина количество орнитина и мочевины, возникающее при обессоливании, значительно меньше, чем это соответствует убыли аргинина (Смит [2]). При охлаждении потери снижаются, однако это зависит от количества и химического характера удаляемых ионов (Стейн и Мур [2]). [c.404]

Были проведены тщательные исследования природы образовавшихся фиб-ринонентидов (эти данные рассмотрены в обзоре Лаки и Гладнера [159], а также в приведенных выше работах, относящихся к исследованиям N-koh-цевых групп фибриногена), разбор которых выходит за рамки этой главы. Однако необходимо отметить, что тромбин обладает избирательной специфичностью, выражающейся в том, что образовавшиеся в реакции превращения пептиды всегда содержат С-концевой остаток аргинина, а фибрин — четыре N-концевых остатка глицина и два N-концевых остатка тирозина. Таким образом, специфичность действия тромбина ограничивается расщеплением аргинин-глициновой пептидной связи [183]. Каждый из образовавшихся фибринопептидов состоит примерно из 20 аминокислотных остатков и не содержит углеводов. [c.254]

Реакция 5 расщепление аргинина на орнитин и мочевину. Эта реакция завершает цикл мочевины и реге- [c.314]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология