Рацемизация аминокислот

Далее, предложена указанная ниже схема реакции рацемизации аминокислот [c.256]

Полный гидролиз белков обычно проводят путем нагревания при температуре около 110° в атмосфере N2 в присутствии 6 и. НС1 в течение 12—96 ч. Некоторые аминокислоты, в особенности триптофан, при этом разрушаются. По существу, методика проведения идеального полного гидролиза отсутствует. Полный гидролиз белков можно осуществить с помощью основных катализаторов, но при этом наблюдается значительная рацемизация аминокислот. [c.166]

Щелочной гидролиз применяется значительно реже, так как он вызывает рацемизацию аминокислот, а также интенсивное разложение некоторых из них. [c.478]

Из схемы (3.21) следует, что скорость рацемизации аминокислоты описывается уравнением [c.59]

В этой главе описаны те методы введения защитных групп и их избирательного отщепления, которые оказались наиболее эффективными в синтезе пептидов (табл. 1). Кроме того, рассматривается влияние защитных групп на возможную рацемизацию аминокислот при образовании новых пептидных связей и устойчивость этих [c.158]

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

Защитные группы должны быть устойчивыми в условиях синтеза и их введение не должно вызывать рацемизации аминокислот. [c.341]

Для полного гидролиза белков можно использовать сильную кислоту, сильное основание или специфические катализаторы — протеолитические ферменты. Наиболее часто используется для этой цели сильная кислота. Обычная методика гидролиза состоит в кипячении белка с 6 н. НС1 в запаянной ампуле (из которой предварительно откачивают воздух) при 110° в течение 12—96 час. В этих условиях пептидные связи гидролизуются с количественным выходом (для полного освобождения валина, лейцина и изолейцина требуется сравнительно большое время) и в результате гидролиза образуются гидрохлориды аминокислот. При нагревании с минеральными кислотами триптофан полностью распадается, а оксиаминокислоты серин и треонин подвергаются частичному разрушению. Эти потери определенным образом учитываются. Рацемизации аминокислот при кислотном гидролизе не происходит. [c.57]

НИИ амино- и кетокислот, в декарбоксилировании и рацемизации аминокислот и др. [c.31]

Переаминирование аминокислот. Декарбоксилирование аминокислот. Рацемизация аминокислот., [c.88]

РАЦЕМИЗАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ Общие замечания [c.239]

Установлены функции свыше 50 различных пиридоксальфосфатных ферментов. Так, они осуществляют переаминирование а-аминокислот с а-ке-токислотами [257—2591, декарбоксилирование с отщеплением а- или Р-кар-боксила аминокислот 1260—261], отщепление окси-, амино- и сульфгид-рильных групп, расщепление р-окси- и т-кето-а-аминокислот, замещение Р-оксигрупп а-аминокислот, рацемизацию аминокислот [262] и другие реакции (табл. 20). [c.362]

При гидролизе белков кислотами рацемизации аминокислот не происходит, т. е. аминокислоты получаются в виде /-аминокислот. В этом состоит преимущество кислотного гидролиза перед щелочным. Большинство аминокислот устойчиво к действию кипящих минеральных кислот. Исключение составляют триптофан, который при таком гидролизе полностью разрушается, и окси-аминокислоты — серии и треонин, разрушающиеся частично. Продукты разложения триптофана превращаются в темнокоричневые вещества, называемые гуминами гумины образуются, вероятно, в результате конденсации индольного ядра триптофана с небольшими количествами образующихся во время гидролиза альдегидов [1]. Образование гуминов можно предотвратить прибавлением [c.23]

Разрушения триптофана можно избежать, если проводить гидролиз белков не кислотами, а кипяш,ей разбавленной едкой щелочью или баритом. Ввиду того что эти основания обладают очень сильным гидролитическим действием, полный гидролиз белка 4 н. раствором гидроокиси бария достигается за 10 час. [4]. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гуминов. К недочетам щелочного гидролиза относится то, что обработка щелочью вызывает рацемизацию аминокислот. Кроме того, при кипячении со щелочами происходит дезаминирование некоторых аминокислот, расщепление аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина. [c.24]

Особенно тщательно изучается рацемизация аминокислот, представляющая определенный практический интерес. При крупномасштабном расщеплении рацемических аминокислот (чаще всего ферментативным методом), проводимом с целью получения природного -энантиомера, второй антипод накапливается как бесполезный отход. Подвергая О-изо-мер рацемизации, можно затем снова вовлечь его в производство нужного -изомера. [c.70]

Большое внимание уделялось рацемизации М-ацетил-(в более общем случае М-ацил- аминокислот и. пептидов. Известно, что вели ацетилирование проводится при помощи уксусного ангидрида в водной сильнощелочной среде [161] или в уксусной кислоте и для реакции взят один эквивалент ангидрида [159], то значительная рацемизация аминокислоты происходить не будет. Если же применяется избыток ангидрида и реакция проводится в уксуснокислой среде [160] или если водная среда является шс-лой или почти нейтральной, то обычно получается рацемическое производное. [c.120]

Хроматография оптических изомеров (особенно энантиомеров) представляет особый интерес как метод определения степени рацемизации аминокислот в ходе пептидного синтеза и анализа природных пептидов, содержащих остатки О-аминокислот. Для газохроматографического разделения таких изомеров либо используют оптически активную неподвижную фазу, либо в молекулы анализируемых производных вводят второй асимметрический центр и получают таким образом пары диастереомеров. [c.79]

Полимер-субстратные взаимодействия были изучены методом газовой хроматографии данные использованы для определения степени рацемизации аминокислот и других природных соединений. Во всех случаях о-энантиомер рацемической смеси аминокислот элюировался из ь-аминокислотиой (полимерной) фазы раньше 1.-формы. Из рис. 5.14 следует, что преимущественно взаимодействует один энантиомер. Такой благоприятный стэкинг между акцепторной поверхностью полимера и субстратом невозможен, если субстрат имеет о-коифигурацию. Значение диметилсилоксановых [c.300]

Примером из области биохимии, который можно непосредственно связать с уравнением (3-8), служит рацемизация аминокислот. Раствор Ь-аминокислоты можно легко превратить в рацемическую смесь, когда 50% аминокислоты находится в О-форме и 50%—-в Ь-форме, с помощью особого фермента рацемазы, причем этот процесс не будет сопровождаться ни поглощением, ни выделением тепла. Таким образом ДЯ = 0 и единственным изменяющимся параметром системы является энтропия. Обозначим й чистого изомера через Q Принимая во внимание, что каждая из N молекул 1 моля рацемата может находиться в одной из двух конфигураций, для рацемической смеси можем записать [c.206]

Внутримолекулярная нуклеофильная атака амидной группой играет важную роль в процессах рацемизации оптически активных аминокислот. Амидный зтом кислорода (1) Ы-ацил.амино-кислот внутримолекулярно. атлкует карбонильный атом углерода (5) с отщеплением НХ, приводя к оксазолону 10.18 [схема (10.28)]. Оксазолон 10.18 под действием основания легко теряет протон при атоме углерода С-4, превращаясь в соответствующий анион, который дополнительно стабилизирован за счет резонанса, как показано на схеме (10.29). Рацемизация аниона,, таким образом, протекает весьма легко. Образование омсазоло Иов было доказано различными методами и является важней шим маршрутом рацемизации аминокислот. Следует отметить что к рацемизации также приводит и непосредственный отрыв [c.267]

Одной из тяжелых проблем, возникающих при полипептидном синтезе, является рацемизация аминокислот во время синтеза. Активация аминокислот вызывает частичное превращение их в так называемые азлактоны (110а), например по реакции с ДЦК из интермедиата (102) [c.293]

Как и в случае карбобензилоксилирования, в этом способе не происходит рацемизации аминокислот. [c.409]

Примечание. Белок должен быть полностью гидролизован. Однако если в процессе гидролиза произойдет частичная рацемизация аминокислоты, то получатся заниженные аналитические данные, так как La toba illus arabinosus может использовать только естественные формы незаменимых аминокислот. [c.293]

Реакции, входящие в эту группу, —это процессы связывания аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоть с образованием амида (или пептида). Амиды, как правило, получают при взаимодействии амина с хлорангидридом, эфиром или ангидридом кислоты. Чаще всего используют два последних варианта, поскольку использование хлорангидрида приводит к увеличению рацемизации аминокислоты. [c.327]

С разложением. При применении указанной здесь методики не происходит рацемизации аминокислоты, и она обладает свойственной ей оптической деятельностью, [а]2б = -f 8,0° в присутствии трех молей хлористоводородной кислоты. Перекристаллизованный продукт обычно аналитически чист, и определение азота по Ван-Сляйку дает правильные результаты. Иногда для получения аналитически чистого продукта требуется еще одна перекристаллизация. [c.162]

Первая стадия. Временная защита аминных или карбоксильных групп позволяет соединять аминокислотные остатки в желаемой последовательности, а также лишает аминокислоты амфотерных свойств. Для дикарбоновых аминокислот необходима дополнительная защита второй карбоксильной группы, для диаминокислот — дополнительная зДцита аминогрупп, для аминокислот, содержащих сульфгидрильные группы, — защита этих групп. Защитные группы должны быть устойчивыми в условиях синтеза, и их введение не должно вызывать рацемизации аминокислот. Для обратимой защиты аминогрупп Пригодны следующие группы. [c.514]

Они вместе с другими, так называемыми пиридоксалевыми ферментами, играют основную роль в процессах азотистого обмена, участвуя в реакциях переаминирования между амино- и кето-кислотами, декарбоксилирования и рацемизации аминокислот, расщепления и конденсации ряда аминокислот и др. [c.67]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

Установлены функции свыше 50 различных пиридоксальфосфатных ферментов. Так, они осуществляют переаминиррвайие а-аминокислот с а-кетокислотами, декарбоксилирование с отщеплением а-или р-карбоксила аминокислот, отщепление окси-, амино- и сульфгидрильных групп, расщепление Р-окси- в у-кето-а-аминокис-лот, замещение р-оксигрупп а-аминокислот, рацемизацию аминокислот и другие реакции. [c.160]

Рацемизацию аминокислот вызывает также нитрозофенол в присутствии ионов меди. Рацемизация наблюдалась и при простом механическом воздействии — при размалывании в шаровой мельнице смеси оптически активного лейцина с тальком или другими неорганическими материалами [77]. Поистине удивительный пример макровоздействия на процессы на молекулярном уровне [c.71]

B53.№4.473-480 РЖБиохим.1976.17Ф27I. Аминокислотный состав и рацемизация аминокислот в коллагене мамонта, изученные с помощью газовой и жидкостной хроматографии. [c.394]

Ряд авторов детально исследовал и опроверг утверждение Кегля о то- (, что белки нормальных и злокачественных тканей отличаются по степени рацемизации аминокислот в их кислотных гидролизатах. Небольшая раце.мизация является обычной в кислотных гидролиза-гах всех белков [117—121а]. Этот вопрос был изучен также [122, 128а] изотопным методом, который имеет большое значение при изучении оптической фор.мы соединений, полученных при гидролизе белков. Мы выделили 123] почти полностью рацемизированный фенилаланин из кислотного гидролизата шерсти с помощью метода [124], который сам не должен приводить к заметной рацемизации. Имеются [125] доказательства того, что, как и при щелочной обработке, кислотная обработка легче рацеми-зирует аминокислоты в пептидной цепи, чем в свободном состоянии. Можно попытаться избегнуть рацемизации, применяя ферменты или устраняя действие высокой температуры на ранних стадиях гидролизата [109]. [c.56]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.206 , c.218 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.220 , c.222 , c.446 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.208 , c.210 , c.213 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.383 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 ]

Иммобилизованные ферменты (1987) -- [ c.124 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология