Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Метилтрансфераза

Рис. 54. Определение кинетических параметров реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтанол-амин-Ы-метилтрансферазой, в условиях ингибирования высокими концентрациями субстрата Рис. 54. <a href="/info/829225">Определение кинетических параметров</a> <a href="/info/615472">реакции трансметилирования</a>, катализируемой <a href="/info/992068">фенилэтанол-амин</a>-Ы-метилтрансферазой, в условиях <a href="/info/1320639">ингибирования высокими концентрациями</a> субстрата

Рис. 12.5. Обработка сигнала в бактерии при хемотаксисе сопровождается метилированием рецепторов внутренней мембраны. Метилирование посредством метилтрансфераз осуществляется благодаря активной метильной группе S-аденозилметионина (SAM). В высших организмах фосфорилирование и метилирование белков принимают участие в обработке сигнала на молекулярном Рис. 12.5. <a href="/info/135193">Обработка сигнала</a> в бактерии при хемотаксисе сопровождается метилированием рецепторов <a href="/info/101045">внутренней мембраны</a>. <a href="/info/1911918">Метилирование посредством</a> метилтрансфераз осуществляется благодаря активной <a href="/info/27654">метильной группе</a> S-аденозилметионина (SAM). В высших организмах фосфорилирование и <a href="/info/509048">метилирование белков</a> <a href="/info/1868711">принимают участие</a> в <a href="/info/135193">обработке сигнала</a> на молекулярном
    Ряд повреждений клетка удаляет из ДНК путем прямой реактивации. Так, по крайней мере у бактерий существует специальный фермент, метилтрансфераза, который переносит метильную или этиль-ную группу с алкилированного основания на один из собственных цистеиновых остатков. Алкилированный в результате собственной активности белок инактивируется, но может служить регулятором активности своего гена и нескольких других (см. раздел 4 этой главы). [c.75]

    А. участвует в синтезе фосфатидилхолина, холина, адреналина, витамина В,2 и др. Механизм трансметилирования-нуклеоф. замещение под действием ферментов группы метилтрансфераз, специфичных к акцепторам метильной группы. Метилируются обычно атомы N и О, реже-С. [c.32]

    SOS-система — это не единственная индуцируемая система репарации у . соИ. Совершенно другой набор генов индуцируется в ответ на алкилирующие соединения. Как было сказано, часть повреждений, вызываемых в ДНК этими соединениями, репарируется за счет прямой реактивации метилтрансферазой, которая сама при этом инактивируется. Оказалось, что алкилированная метилтрансфе-раза служит активатором транскрипции и повышает активность ряда генов, в том числе собственного гена ada и гена alkk, кодирующего ДHK-N-гликoзилaзy, специфичную к алкилированным основаниям. Обработка клетки небольшими количествами алкилирую-щих соединений вызывает 30-кратное увеличение уровня метил трансферазы и предотвращает гибель клеток под действием существенно больших доз алкилирующих мутагенов. [c.81]

Рис. 88. Ингибирование субстратом в реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтаноламин-N-метилтрансферазой [37] Рис. 88. <a href="/info/591914">Ингибирование субстратом</a> в <a href="/info/615472">реакции трансметилирования</a>, катализируемой фенилэтаноламин-N-метилтрансферазой [37]

    Дихлорфенилэтаноламин является одновременно субстратом и ингибитором реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтаноламин-Ы-метилтрансферазой [3]. На основании [c.116]

Рис. 53. Ингибирование субстратом в реакции трансметилирования. катализируемого фенилзтанол-амин-Н-метилтрансферазой Рис. 53. <a href="/info/591914">Ингибирование субстратом</a> в <a href="/info/615472">реакции трансметилирования</a>. катализируемого фенилзтанол-амин-Н-метилтрансферазой
    При гидроксилировании дофамина аскорбиновой кислотой в присутствии медьсодержащего фермента [уравнение (10-57)] образуется нор-адреналин (норэпинефрин). Последующее метилирование приводит к образованию важного гормона адреналина (эпинефрина). Имеются два основных пути катаболического разрушения катехоламинов. Они показаны на рис. 14-20 на примере адреналина. Моноаминооксидаза (МАО) вызывает окислительное расщепление, сопровождающееся дезаминирб-ванием. Последующее окислительное отщепление боковой цепи в сочетании с метилированием дает такие конечные продукты, как ванилиновая кислота, выделяемая с мочой. Второй катаболический путь состоит в непосредственном О-метилировании под действием катехоламин — 0-метилтрансферазы (КОМТ), очень активного фермента, присутствующего в нервных тканях. Метаболиты почти не обладают какой-либо заметной физиологической активностью и могут экскретироваться как таковые или подвергаться дальнейшему окислительному распаду,  [c.148]

    Представляет также интерес гипотеза об эндогенном образовании алкалоидов как возможной причины психических расстройств. Поскольку начальными продуктами окисления в катехол-О-метилтрансфераз-ной реакции являются альдегиды, можно допустить, что они конденсируются с аминами, образуя шиффовы основания и алкалоиды, как показано на рис. 14-25. Если этот процесс из области биохимии растений имеет место в ткани мозга, то он может оказывать сильное воздействие на функцию мозга. Действительно, при инкубации производных триптамина с 5-метилтетрагиДрофолиевой кислотой в присутствий ферментного препарата из тканн мозга, образуются блйэ[кне-по гструк- [c.343]

    Удаление К. из синаптич. щели происходит путем обратного захвата в пресинаптич. окончания. Этот активный транспорт происходит с использованием энергии градиента на мембране. Часть К. диффундирует из синапса в межклеточное пространство и затем поступает в кровь. Инактивируются К. путем окислит, дезаминирования, катализируемого катехол-О-метилтрансферазой. [c.352]

    В реакциях О-метилирования в качестве донора метильныу групп используется 5-аденозилметионин, причем ферменты, катализирующие эти реакции, чрезвычайно специфичны как по отношению к месту метилирования, так и по отношению к классу метилируемого соединения. В нормальных условиях метилтрансферазы флавоноидов катализируют метилирование только на уровне флавонов и флавонолов и не катализируют метилирование антоцианидинов. [c.147]

    Бел. крист. Темнеют на возд. и на свету. i 131. Раств-сть р. HjO, EtOH, эф. При 10 М конкурентный ингибитор катехол-О-метилтрансферазы. 1п vivo усиливает действие адреналина и норадреналина. [c.272]

    Метилирование фосфолипидов. Представляется вероятным, что метилирование РЕ связано с передачей сигнала через клеточные мембраны метилтрансфераза, расположенная на внутренней стороне многих клеточных мембран, метилирует до фосфа-тидил-Н-монометилэтаноламина. Вторая метилтрансфераза, локализованная на внешней стороне мембраны, осуществляет его дальнейшее метилирование до РС. При этом донором метильных групп в каждом случае также является 8-аденозилме-тионин. Метилирование РЕ влияет на текучесть мембраны, оно стимулируется нейромедиаторами ряда катехоламина, например адреналином, и приводит к поступлению в клетку ионов кальция, образованию сАМР, высвобождению гистамина и т. д. [4]. [c.39]

    Определенная роль в процессе метаногенеза принадлежит к о р-риноидам — производным аналогов витамина В12. Их функции связаны с переносом метильных групп. Считают, что метаногены могут при определенных условиях образовывать активные В,2-зависимые метилтрансферазы, участвующие в синтезе метана. [c.429]

    Подкласс 2.1. Ферменты этого подкласса переносят одноуглеродные метильные, формильные, карбоксильные и другие остатки (метилтрансфераза, формилтрансфераза). [c.66]


Смотреть страницы где упоминается термин Метилтрансфераза: [c.81]    [c.43]    [c.336]    [c.250]    [c.625]    [c.622]    [c.649]    [c.496]    [c.17]    [c.678]    [c.570]    [c.235]    [c.455]    [c.263]    [c.318]    [c.275]    [c.106]    [c.106]    [c.217]    [c.222]    [c.256]    [c.187]    [c.188]    [c.452]   
Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.17 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.75 , c.81 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.0 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.456 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.441 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.103 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.270 , c.282 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте