Энниатин А и энниатин

Этй результаты и полученные Шемякиным (1962) синтетические данные опровергают предложенную ранее структуру 1 энниатина В. [c.705]

Энниатины (рис. 3.7) подобны валиномицину, но имеют в 2 раза меньший диаметр цикла, чем у валиномицина. Энниатины не имеют - МН-групп. [c.63]

Энниатины - это комплексоны широкого спектра действия. Они способны связывать и транспортировать ионы различных размеров и валентностей. Ион удерживается в молекулярной полости с помощью - ион-дипольного взаимодействия. [c.63]

Кислотный гидролиз энниатина В приводит к образованию a-D-ок-оиизовалериановой кислоты II и N-мeтил-L-вaлинa III. Щелочной гид-)олиз не затрагивает амидных групп при этом образуется соединение "V, которое может быть циклизовано при нагревании в морфолин V. [c.703]

Новое определение молекулярного веса энниатинов А и В (группа Платтнера, 1963) дало следующие значения (в метиловом спирте, этилацетате и хлористом метилене соответственно) [c.705]

Швейцарские химики синтезировали соответствующие циклогекса-депсипептиды рассчитанного молекулярного веса 639 (энниатин В) и 682 (энниатин А) и установили, что эти вещества соответствую г природным продуктам. Приблизительно в это же время (1963) независимо от швейцарских авторов советские химики также осуществили синтез эн-ниатннов А и В. [c.705]

К пептидным антибиотикам можно отнести и биологически активные депсипептиды валиномицин (Streptomi es fulvissimus) и энниатины (грибы рода Fusarium), которые являются [c.314]

Энниатины 2/34, 522-524 Энолаза 5/953, 954 2/1169 Энскога теория 2/302 Энстптит 4/675, 676 Энтальпия(и) для подобных веществ 4/763 и давление 4/1071 н принцип равновесия Гиббса 4/1073 [c.758]

Ионофоры индуцируют транспорт ионов через биологические мембраны и искусственные фосфолипидные бислои. Важнейшие представители гра-мицидины А — С, валиномицин, энниатин, аламетицин и др. [c.303]

Множество синтезов пептолидов проведено Шемякиным и сотр. Его ученики, Овчинников, Иванов и др., в рамках программы изучения взаимосвязи структуры пептолидов и их активности синтезировали более 60 аналогов эиииатииа, 100 аналогов валиномицина и провели большую работу по изучению конформаций. Оказалось, что антибактериальные свойства циклодепсипептидов находятся в тесной взаимосвязи со способностью образовывать комплексы с катионами. Аналоги, ие обладающие комплексообразующими свойствами, ие оказывают антибактериального действия. Валиномицин, энниатин, антидот аитаманид (разд. 2.3.6), а также их многочисленные аналоги связываются с катионами в отношении 1 1. Кроме того, Иванов и сотр. смогли установить, что в определенных условиях могут существовать прочные комплексы с другой стехиометрией. Рис. 2-48 показывает предлагаемую (805] для ряда валиномицина структуру комплекса в виде сандвича. [c.305]

Вообш,е говоря, циклические депсипептиды можно разделить на две большие группы, а именно группу с регулярно чередующимися пептидными и сложноэфирными связями и группу с нерегулярным внедрением сложноэфирных связей. Валиномицин (88), энниатины (89) и боверицин (90), большинство которых было охарактеризовано еще 25 лет назад, принадлежат к первой группе. Сделанное в середине 60-х годов наблюдение о том, что валиномицин и родственные соединения обладают единственными в своем роде избирательными возможностями транспорта ионов, возобновило интерес к этим соединениям, отнесенным на этом основании к ионофорам. Эти пептиды образуют имеющие важное биологическое значение липидорастворимые комплексы с полярными катионами, такими как К" , Ыа+, Са +, Мд +, а также с биогенными аминами. Многообразные физические исследования указывают на то, что кинетика образования и распада комплекса и скорости диффузии ионофоров и их комплексов через липидные барьеры настолько благоприятны, что их транспорт через биологические и искусственные мембраны достигает в некоторых случаях величин, превосходящих соответствующие величины для ферментных систем. Биологические применения ионофоров, среди которых имеются полиэфиры и синтетические соединения, всесторонне рассмотрены в обзорах [142, 143]. [c.321]

Комплексы валиномицина с Rb+ и s+ в основном построены так же, но для того чтобы эти ионы поместились в углублении, происходят небольшие конформационные изменения. С другой стороны, сходные изменения не могут обеспечить создание углубления для ионов меньщего размера, в частности Na+, и этот катион не может в полной мере взаимодействовать с комплексующими его сложноэфирными карбонилами. Подобные обширные исследования, предпринятые в рамках общей программы исследования пептидных ионофоров, проведены с энниатинами, боверицином и их комплексами [115, 142]. [c.324]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Стратегия синтеза депсипептидов предусматривает, как правило, сначала создание сложноэфирных связей, а затем соединение полученных блоков путем образования амидных связей. Такой подход более рационален, особенно при получении регулярных депсипептидов, так как для создания амидных связей можно использовать практически любой из обычных методов пептидного синтеза. Часто для этих целей применяется высокоэффективный хлорангидридный метод, причем при соблюдении соответствующих условий удается избежать рацемизации. С помощью указанных методов синтезированы депсипептидные антибиотики — валиномицин, энниатины и множество их аналогов (М. М. Шемякин, Ю. А. Овчинников с сотр., 1962— 1977). [c.155]

Рис. 324. Структура комплексов энниатина В. Сооткошеиие макроцикл катион 1 1 (а), 2 1 (б) и 3 2 (в).

В энниатинах А и В есть обязательно остатки — Д-а-оксивалериа-новой кислоты. Отличия между А и В [c.63]

В предыдущем разделе мы рассмотрели допустимые конформации дипептидов и соответствующие конформационные карты. Возникает вопрос — в какой степени будет ограничена свобода пептидной цепи, если атомы водорода амида заменить на метильные группы. Это не праздный вопрос, ибо Ы-метилированные амидные группы входят в состав многих биологически активных соединений пептидной природы (дест-руксин, споридесмолиды, актиномицины, энниатины). Очевидно, конформационные возможности этих соединений ограничены допустимыми конформациями фрагмента С —КР СО— С НК—НК"СО—С , где К, как обычно — боковой радикал, например, аланил (К = СНз), а Н и К" — это Н или СНз. [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология