Глицин сохранение

Для простоты в настоящем обзоре принимается, что конденсация (16) (17) (18) протекает с сохранением конфигурации, а обращение конфигурации происходит при протонировании енола (19), образующегося путем декарбоксилирования промежуточного соединения (18) в результате протонирования образуется соединение (20). Возможно, что в реакции протонирования принимает участие тот же активный центр фермента, на котором осуществляется депротонирование глицина в реакции (16)->(17). В этой связи следует отметить, что АЛК-синтетаза способна катализировать две реакции стереоспецифического обмена с участием pro-(/ )-атомов водорода при С-2 глицина [28] и С-5 АЛК [29] в отсутствие сукцинил-КоА или КоА (схемы 6 и 7). [c.640]

Одноколоночный метод, смола 11Н-40. При сохранении постоянными температуры колонки (48°С), концентрации ионов натрия (0,20 н.), величины pH первого буфера (3,545) и скорости течения буфера (60 мл/ч) увеличение концентрации цитрата с 0,066 до 0,200 М не сказывается на разделении треонина и серина. Значительно улучшается разделение глицина и аланина, а цистин элюируется из колонки быстрее. [c.45]

Изучение Роузом азотистого обмена у взрослых здоровых людей, находившихся на искусственном рационе, в котором белок был полностью заменен смесью чистых аминокислот, позволяет сделать ряд существенных выводов. Для сохранения азотистого равновесия и веса тела, а также трудоспособности (при умеренной физической нагрузке) и удовлетворительного самочувствия необходимы восемь незаменимых аминокислот и источники недифференцированного азота (в виде, например, мочевины или глицина) в количестве, обеспечивающем синтез заменимых аминокислот (см. табл. 24). [c.326]

Используя описанный выше метод, Роуз и сотрудники [43—52] определили количества аминокислот, необходимые для сохранения азотистого равновесия у молодых взрослых мужчин. В состав рациона в качестве добавочных источников азота включали глицин, мочевину или оба этих соединения с целью повысить калорийность рациона до 55 кал на 1 кг веса тела добавляли сливочное масло и сахар. Этим способом были получены данные, приведенные в табл. 11. Число обследованных людей было сравнительно невелико (все они были примерно одного возраста), и впредь до проведения более широких исследований полученные данные нужно рассматривать как предварительные. Следует также отметить, что опытный рацион давали в течение сравнительно короткого срока и что единственным критерием при этом служило сохранение азотистого равновесия. [c.124]

Фермент высокоселективно действует на остатки пролина, занимающего третье положение в триплете Gly—X—Pro перед последующим остатком глицина. Очевидно, роль аскорбиновой кислоты заключается в сохранении восстановленного состояния кофактора гидроксилазы — иона Fe " . [c.161]

При использовании методов 2 и 3 белок быстрее достигает своего изоэлектрического положения, чем при внесении в весь объем колонки. Особенно это относится к методу 3, который следует предпочесть при фокусировании нестойких белков. Как и при других методах ИЭФ, содержание соли в белковом препарате желательно свести к минимуму. Для колонки объемом ПО мл максимально допустимое количество соли в препарате составляет 0,5 ммоль, для колонки объемом 440 мл— 1,5 ммоль. В случае необходимости для сохранения растворимости белка соль в растворе препарата можно путем диализа заменить на 17о-ный раствор глицина. [c.69]

Достижения физики и химии на рубеже 18—19 вв. (формирование законов сохранения материи и энергии, открытие Оа и На, выяснение хим. сущности горения) обусловили развитие исследований окислительных, фотосинт. и др. метаболич. процессов в живой клетке. С сер. 18 в. начинается период выделения и идентификации индивиотальиых орг. в-в растит, и животного происхождения. К 30-м гг. 19 в. были открыты и исследованы могие орг. к-ты (муравьиная, уксусная, молочная, лимонная и др.), глицерин, мочевина, глюкоза, холестерин, ряд алкалоидов, первые аминокислоты (глицин и лейцин) и др. Однако невозможность их синтеза в то время хим. путем привела к ложному представлению о существовании жизненной силы , определяющей сущность живого организма.. Начало науч. опровержению этих идеалистич. представлений было положено в 1828 осуществленным Ф. Велером хим. синтезом мочевины. [c.76]

Рацемизация. При применении М, М -дициклогексилкарбоди-имида в качестве реагента для синтеза пептида наблюдалось сохранение конфигурации от 40 до 100%. В трех опытах, в которых была проведена конденсация карбобензилоксиглицил-Ь-фенилаланина с этиловым эфиром глицина в тетрагидрофуране при комнатной температуре была получена ВЬ-смесь с выходами соответственно 6,6 7,6 и 8,2%. При —5° была выделена ОЬ-смесь только в количестве 0,5%, тогда как в хлористом ме тилене при комнатной температуре получено 12% [231]. [c.224]

В цикле работ по определению структуры инсулина Сенгер и др. [35—37] впервые наблюдали дисульфидный обмен при частичном гидролизе белка в конц. НС1 на холоду. При более детальном исследовании на модельных системах, включающих бис-2,4-динитрофенил-ь-цистин (бис-ДНФ-цистин) и цистилбис-глицин или окисленный глутатион, установлено, что реакция дисульфидного обмена протекает как в концентрированных минеральных кислотах, так и в слабоосновной среде, правда, по различному механизму. В кислой среде обмен ингибируется тиолами, в основной среде тиолы служат катализаторами, а SH-реагенты ингибиторами [35]. В этой же работе найдены условия частичного гидролиза инсулина с сохранением положения дисульфидных мостиков, благодаря чему было определено их положение в молекуле гормона. В работе [41] на примере взаимодействия цистина с окисленным глутатионом изучена стабильность дисульфидных связей в различных условиях при этом показано, что дисульфидный обмен минимален при pH 2—6,5. Кроме того, при протеолизе рибонуклеазы в условиях, способствующих дисульфидному обмену, получены ци-стинсодержащие пептиды, включающие лишь две из четырех [c.165]

Эйбелсоп (Abelson, 1954, 1957, 1961) открыл аминокислоты во многих ископаемых остатках организмов. Автор считает одним из лучших мест сохранения аминокислот раковпны и кости. Исключительно устойчивыми аминокислотами являются аланин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, глицин, лейцин, пролин и валин. Эти аминокислоты обнаружены в раковинах мол- [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология