Альдегиды действие иа казеин

Химическая денатурация. Свертывание белков происходит при воздействии многих химических реагентов, как-то фенолы (например, карболовая кислота), альдегиды (например, формалин), пикриновая, трихлоруксусна.я, метафосфорная кислоты, танин и другие вещества. Сюда же относится необратимое осаждение белков солями тяжелых металлов (соли Ре, Си, РЬ, Hg). При этом белковые вещества вступают в прочные соединения с ними. Далее, белки типа альбумина, глобулина и казеина переводятся в нерастворимое состояние действием концентрированных сильных минеральных кислот, а также щелочей. [c.376]

Наиболее широкие исследования по действию перекиси водорода на вещества, представляющие биологический интерес, проведены с белками. Природа таких реакций может сильно колебаться. Более или менее энергичная обработка перекисью водорода может вызвать агрегапию [407] или желатинирование [408] альбумина, желатины или тканевых экстрактов или даже разложение их до аммиака, кетонов и альдегидов [409]. В менее жестких условиях влияние перекиси водорода слабее, что позволяет говорить о фактическом физиологическом действии. Такого рода исследовапия были проведены с фибрином и фибриногеном [410] (белками, участвующими в свертывании крови), глобулином [411] (имеющим значенрш для иммунитета) и миозином [412] (белком мышцы, обусловливающим ее способность к сокращению) для этой темы имеют интерес и работы Сайзера [389] по действию пероксидазы на белки. Этот уровень реакции обладает известной специфичностью так, сделано наблюдение [413], что обработка казеина перекисью водорода лишает питательной ценности только содержащиеся в нем метионин и триптофан. Эти белко- [c.354]

Для галалита казеин с повышенной жирностью совсем не годится он туго пластичен, и пластик из него выходит грязного цвета, так как жир, оставленный в казеине, под действием липаз дрожжей и бактерий расщепляется на глицерин и жирные кислоты. Глицерин как промежуточный продукт спиртового и молочнокислого брожения может переходить в метилглиоксаль и глицериновый альдегид, т. е. в вещества, энергично действующие на аминогруппы белковых веществ и изменяющие их пластические свойства. [c.72]

Столь большое число веществ, рекомендованных в качестве пластикаторов, объясняется легкой изменяемостью белковых веществ от воздействия как перечисленных, так и многих других веществ. Изменяемость касается или химического состава или физического состояния. Вещества с активными группами легко вступают в химические реакции с казеином. Так например, наличие нитрогруппы обусловливает появление яркожелтой окраски в казеине, напоминающей окраску белков при ксантопротеиновой реакции. Основания реагируют с карбоксильными, а кислоты с аминогруппами казеина. Жидкости, не растворяющиеся в воде и не имеющие активных групп, способных реагировать с казеином, производят на него дегидратирующее действие. Например, пластинка спрессованного, набухшего в воде казеина, погруженная в керосин, теряет воду и последняя выделяется в керосиновую ванну и скопляется в нижнем слое сосуда. Керосин поглощается казеиновой пластинкой и последняя в сыром виде приобретает вид и прочность дубленого в альдегиде казеина, однако после высыхания не становится галалитом такая обработанная керосином пластинка продолжает сохранять присущую казеину хрупкость и легко набухает в воде. Альдегиды легко реагируют с аминогруппами казеина и продуктов его распада, они резко изменяют вязкость казеинового геля, одновременно производя глубокие химические изменения в казеиновой молекуле, сказывающиеся на изменении окраски его, доходящей до коричневого оттенка. [c.140]

Метод прядения белковых волокон почти всегда основан на переводе белков, например казеина, под действием щелочи в возможно более концентрированный коллоидный раствор после удаления из него воздуха и созревания формование нитей (прядение) производится в разбавленной серной кислоте. Введениеформ-альдегида и алюминиевых солей или сульфата цинка в осадительную ванну вызывает своего рода дубление волокна, которое при этом отверждается. Волокно можно также подвергнуть последующей обработке формальдегидом. Затем волокно разрезают, получая штапельное волокно. На ощупь и по способности к крашению и теплоемкости белковые волокна похожи на шерсть, но они не могут образовывать войлокоподобную массу, так как нх поверхность не имеет такой чешуйчатой структуры, как поверхность шерсти. [c.427]

Немецкий химик Штреккер [231] р 1850 г. на примере аланина предложил получать аминокислоты действием на альдегид аммиака и синильной кислоты с последующим гидролизом. Естественно, что в то время не могло быть речи о понимании хода этого синтетического процесса. Н. Н. Любавин [232] в 1870—1881 гг. разработал этот метод, показав, что значительно удобнее действовать на альдегиды ццанистым аммонием. Он предположил, что альдегид окисляет цианистый аммоний в цианамид, который присоединяется к углероду бывшей карбонильной группы. Указанным способом H.H. Любавин из ацетальдегида синтезировал аланин, а из валерианового альдегида — лейцин, т. е. важнейшие аминокислоты, ранее полученные из белков. Эти работы вместе с его же исследованиями казеина [233] содействовали установлению взгляда на белки как продукты конденсации аминокислот. [c.258]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология