Моноаминокислоты дикарбоновые

Примечание. Этот многообещающий метод оказался неподходящим для количественного отделения. моноаминокислот от диамино и дикарбоновых аминокислот. Джонс и Джонс [334] нашли аланин в водном остатке, а глютаминовую кислоту — в бутанольном экстракте. Другие исследователи натолкнулись на сходные трудности. [c.356]

Обычная полоса карбонильного поглощения группы СООН появляется в ряду аминокислот только у гидрохлоридов, если не считать, правда, дикарбоновых моноаминокислот, у которых имеются и ионная, и недиссоциированная формы карбоксила. [c.346]

Задачу получения чистых фракций кислых, основных и нейтральных аминокислот авторам удалось решить с помощью так называемой схемы циклирования , которая изображена на рис.16. Белковый гидролизат подается в среднюю камеру пятикамерного электролизера I [53]. При этом, как было уже указано выше, в соседнюю камеру через анионитовую мембрану переходит наряду с дикарбоновыми аминокислотами некоторое количество моноаминокислот. Эти же кислоты вместе с основной фракцией диаминокислот попадают через катионитовую мембрану в камеру, прилегающую к катодной. [c.270]

Когда аминокислоты, кроме а-аминогрупп и а-карбоксильных групп, содержат еще и другие ионизированные группы, кривые титрования будут осложнены новыми точками перегиба. Постоянные ионизации таких аминокислот, содержащих функциональные группы в своей боковой цепи, приведены в табл. 7. Эта таблица показывает, что аминодикарбоновые кислоты обладают более сильной кислотной группой, чем моноаминокислоты. Последнее находится в соответствии с тем хорошо известным фактом, что органические дикарбоновые кислоты представляют собой сильные [c.76]

АМИНОКИСЛОТЫ — органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксила различают а-, Р-, 7 йминокислоты и др. Например, СНз—СН (ННз) — СООН — а-аминопро-пионовая и НгЫ—СНз—СНз—СООН — Р-аминопропионовая кислоты. Ио числу карбоксильных групп различают моно-и дикарбоновые кислоты, по числу аминогрупп — моноаминокислоты, диами-нокислсты и т. д. А. широко распространены в природе. В состав белков входят только а-А. Почти все природные А. [c.22]

Определение аспарагиновой и глютаминовой кислот (по В. Л. Кре-товичу и А. А. Бундель). Большие количества аспарагиновой СООНСНаСНКНгСООН (а-аминоянтарной) и глютаминовой СООНСНаСНаСНКНаСООН (а-аминоглутаровой) дикарбоновых моноаминокислот содержатся в белках растений. Содержание аспарагиновой кислоты в отдельных белках достигает 10%, а глютаминовой более 40%. Эти аминокислоты содержатся, в белках как в свободном [c.22]

Хроматографическое определение дикарбоновых кислот и моноаминокислот в полных гидролизатах белка разработано детально Садиковой и Скворцевичем [1129]. [c.272]

Присутствие серы или других функциональных групп, по-видимому, не нарушает этих корреляций [13, 18, 32]. Для дикарбоновых моноаминокислот обнаружена, как и следовало ожидать, кроме полос поглощения, обусловленных ионизованным карбоксилом и ЫН [13], полоса карбонильного поглощения, а у орнитина [22] и у других диаминокарбоновых кислот, кроме поглощения, типичного для аминокислот, имеются полосы поглощения, обусловленные свободной группой ЫНг, однако такие сложные соединения еще недостаточно изучены. Эти соединения, по-видимому, независимо от числа атомов углерода, разделяющих группы ЫНг и СООН, существуют в виде биполярных ионов. Рендалл и др. [17] считают е-аминокапроновую кислоту типичной в этом отношении аминокислотой, а Гей-манн и Гюнтард сделали аналогичные выводы относительно других аминокислот с далеко отстоящими функциональными группами [29]. Ленорман [13] показал также наличие полосы поглощения ЫН3 у ЫН2(СН2)пСООН и родственных соединений. Аналогичные результаты получены Деспасом и др. [37]. [c.336]

Следовательно, помещая нейтральный раствор белкового гидролизата в среднюю камеру многокамерной ячейки, можно ожидать, что при электролизе моноаминокислоты будут оставаться в средней камере ввиду того, что они существуют в виде биионов дикарбоновые аминокислоты будут мигрировать в анодную камеру, а диаминокислоты — в катодную. На этом принципе и основан электродиализ или электролитическое фракционирование аминокислот. [c.269]

За последние несколько лет разработаны новые методы фракционирования белковых гидролизатов. Среди этих методов самое большое значение имеет метод хроматографического анализа, основанный на неодинаковой способности аминокислот адсорбироваться на поверхности того или иного адсорбента. Так амино-дикарбоновые кислоты (аспарагиновая и глутаминовая) адсорбируются основными адсорбентами, например окисью алюминия [33, 34] или амберлитом Ш-4 [35]. Глутаминовую кислоту можно затем извлечь из адсорбента разбавленной уксусной кислотой, причем аспарагиновая кислота при этих условиях не переходит в раствор. Эту последнюю аминокислоту можно, однако, легко извлечь 0,5 н. раствором едкого натрия [33]. Основные диаминокислоты адсорбируются на поверхности кислых адсорбентов, например кислой окиси алюминия [34], амберлита Щ 100-Н, фенол-формальдегидной смолы [36] или сульфонированных фенольных амберлитов [37]. В процессе извлечения оснований из адсорбентов кислотами происходит реактивирование смолы, которую снова можно использовать для адсорбции [38]. Из фильтрата, содержащего моноаминокислоты, можно удалитв тирозин и фенилаланин, используя их способность адсорбироваться на животном угле [39]. Глицин, серин, треонин и цистеин адсорбируются кислой окисью алюминия после добавления к раствору формальдегида [40]. [c.28]

Моноаминокислоты ) монокарбоновые—гликоколл, аланин, валин, лейцин, изолейцин 2) дикарбоновые—аспарагиновая и глютаминовая кислоты. [c.303]

Протамины являются наиболее простыми из природных белкой. Они состоят почти целиком из диаминокислот, главным образом аргинина. В них моноаминокислоты играют подчиненную роль в смысле количественных соотношений. Дикарбоновых аминокислот в их составе не обнаружено. Характерные признаки малое разнообразие компонентов, отсутствие цистина и вообще серы. В большинстве из них встречается лишь аргинин, на долю которого приходится иногда до 87%. В некоторых протаминах часть аргинина заменяется гистидином, а у небольшого числа—гистидином и лизином. Поэтому протамины обладают сильно выраженными основными свойствами. Они растворяются в воде со щелочной реакцией и дают с минеральными кислотами нейтральные соли. Основной характер протаминов зависит от большого количества основных радикалов диаминокислот, которые в нетронутой молекуле белка находятся в свободном состоянии. Как вещества, обладающие невысоким молекулярным весом (например для клупеина 2021), они не свертываются при нагревании и не денатурируются. [c.325]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология