Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Цитратсинтаза

    Собственно метаболизм, т. е. совокупность химических реакций в живых организмах, является результатом действия ферментов. В клетке содержится большое количество различных веществ, которые находятся в постоянном взаимодействии. Причем, как правило, одно вещество участвует в немногих реакциях, а часто — только в одной. Например, первая реакция метаболического цикла лимонной кислоты (цикл Кребса) — конденсация ацетильного остатка (из ацетил-КоА) и щавелевоуксусной кислоты — приводит к образованию лимонной кислоты. Эта реакция катализируется ферментом цитратсинтазой. Следующая — реакция изомеризации лимонной кислоты в изолимонную — катализируется ферментом аконитазой и т. д. Следовательно, при отсутствии того или иного фермента невозможно образование промежуточных соединений этого цикла. Таким образом, ферментативный катализ в клетке служит инструментом отбора определенных реакций из множества возможных, такой целенаправленный отбор является важным этапом биологической эволюции. [c.121]


    Раньше фермент цитратсинтазу называли цитрат — конлепсирую- ций фермент конденсация происходит за счет двойной карбонильной связи. [c.152]

    Начало цикла - взаимодействие ацетил-КоА со ЩУК активный центр фермента цитратсинтазы способствует отрыву протона от метильной группы ацетил-КоА и образовавшийся карбанион атакует карбонильный углерод ЩУК, в результате чего образуется трикарбоновая лимонная кислота (рис. 35). Энергия для этой реакции обеспечивается за счет макроэргической связи в ацетил-КоА. [c.83]

    Обсудим режим работы метаболона, обладающего осью симметрии третьего порядка, на примере комплекса ферментов ЦТК [15]. Для того, чтобы цикл трикарбоновых кислот замкнулся, необходимо, чтобы оксалоацетат вернулся на первый фермент цикла — цитратсинтазу. Следовательно, структура метаболона должна быть замкнутой. Однако, из рисунка 18 видно, что асимметричная субъединица комплекса не замкну- [c.187]

    Другим важным файтором, определяющим формирование метаболона, являются уровни концентраций определенных метаболитов. Известно, что адсорбция ферментов на биологических мембранах чувствительна к присутствию специфических метаболитов. Сведения о влиянии метаболитов на связывание гликолитических ферментов с мембраной эритроцитов и со структурными белками скелетных мышц приведены в работе [50]. Адсорбция цитратсинтазы на внутренней мембране митохондрий усиливается в присутствии низких концентраций цитрата и ослабляется в присутствии оксалоацетата, СоА, аце-гил-СоА, АТРМд, а также высоких концентраций цитрата [54]. [c.189]

    Цитратсинтаза (КФ 4.1.3.7) из сердца свиньи [c.327]

Рис. 10-9. Роль кофермента А в реакциях, катализируемых пируватдегидрогеназой и цитратсинтазой. Переносимая ацетильная группа вьщелена красным цветом. Рис. 10-9. <a href="/info/611531">Роль кофермента</a> А в реакциях, катализируемых пируватдегидрогеназой и цитратсинтазой. Переносимая <a href="/info/97563">ацетильная группа</a> вьщелена красным цветом.
    Сначала под действием цитратсинтазы ацетилкофермент А присоединяется к оксалоацетату при этом образуется цитрат и освобождается кофермент А. Хотя молекула цитрата обладает зеркальной симметрией, [c.232]

    Скорость цикла трикарбоновых кислот зависит от потребности в АТФ. Высокий энергетический заряд клетки понижает активность цитратсинтазы, изоцитратдегидрогеназы и а-кетоглутаратдегидрогеназы. Еще один важный регуляторный момент—необратимое образование ацетил-КоА из пирувата. В результате пентозофосфатного пути происходит генерирование НАДФН и рибозо-5-фосфата в цитозоле. НАДФН участвует в восстановительных биосинтезах, а рибозо-5-фосфат используется в синтезах РНК, ДНК и нуклеотидных коферментов. [c.359]


    Согласно данным Кондрашовой [5], ферменты дикарбоновой части ЦТК вместе с аспартатаминотрансферазой образуют быстрый кластер ЦТК, способный функционировать в обход трикарбоновой части цикла. Описываемая структура метаболона не противоречит этому представлению, поскольку ферменты быстрого кластера сгруппированы в ней вместе, в то время как ферменты трикарбоновой части (цитратсинтаза, аконитаза и изоцитратдегидрогеназа) находятся на периферии комплекса. [c.177]

    Собственно ЦТК (рис. 92) начинается с конденсации ацетил-КоА с молекулой щавелевоуксусной кислоты, катализируемой цитратсинтазой. Продуктами реакции являются лимонная кислота и свободный кофермент А. Лимонная кислота с помощью фермента аконитазы последовательно превращается в цис-ако-нитовую и изолимонную кислоты. Последняя превращается в а-кетоглутаровую кислоту в реакции, катализируемой изоцит-ратдегидрогеназой. На первом этапе реакции имеет место дегидрирование изолимонной кислоты, в результате которого образуется щавелевоянтарная кислота и НАД Н2. На втором этапе щаве-левоянтарная кислота, все еще, вероятно, связанная с ферментом, подвергается декарбоксилированию. Продукты реакции — а-кетоглутаровая кислота, освобождающаяся от фермента, и СОз. [c.357]

    Взаимодействие ацетилкофермента А с оксалоацетатом, катализируемое ферментом цитратсинтазой, заключающееся в присоедгиюнии атома С метильной группы ацетильного остатка к карбонильному углероду оксалоацетата и одновременном гидролизе тиоэфирной связи  [c.354]

    Первая реакция цикла ТКК — это необратимая реакция конденсации ацетил-КоА с оксалоацетатом, катализируемая ферментом цитратсинтазой. В результате реакции происходит синтез цитрата  [c.265]

    Основными регулярными ферментами цикла являются ферменты, катализирующие практически необратимые реакции цитратсинтаза [реакция (1)] и изоцитратдегидрогеназа [реакция (3)]. Известными ингибиторами первого фермента являются АТФ, НАДН и сукцинил-SKoA. Однако полагают, что главную регуляторную функцию в этом процессе выполняет изоцитратдегидро-генеза. Положительными аллостерическими эффекторами (активаторами) являются АДФ и НАД ингибиторами — АТФ и НАДН. [c.271]

    Ацетил-коэнзим А под влиянием фермента цитратсинтазы конденсируется со щавелевоуксусной кислотой с образованием лимонной кислоты и окисляется в так называемом лимоннокислом цикле (1см. стр. 173). [c.174]

    Ацетил-КоА конденсируется со ЩУК в реакции, катализируемой цитратсинтазой. Этот фермент регуляторный ингибируется АТФ (конечный продукт, в форме АТФ запасается энергия окисления) и НАДН (конечный продукт реакций дегидрирования ЦТК). [c.143]

    Регуляция цикла трикарбоновых кислот. Как и в большинстве метаболических циклов, скорость функционирования цикла Кребса определяется начальными этапами 1) на стадии цитратсинтазы АТФ-ингибитор аллостерический (повышает К по ацетил-КоА)  [c.144]

    Стадия 1 представляет собой нуклеофильное присоединение аце-тил-КоА по двойной связи оксалоацетата (аниона щавелевоуксусной кислоты) при участии цитратсинтазы. Образующийся цитрилкофер-мент А легко гидролизуется до цитрата (аниона лимонной кислоты) и НЗКоА  [c.331]

    Na+. Кроме того, альдостерон увеличивает активность ряда митохондриальных ферментов, что должно способствовать выработке АТР, необходимого для работы Ка/К+-насоса мембраны на серозной стороне клетки. В результате действия альдостерона возрастают как соотношение КАВН КАО, так и активность некоторых митохондриальных ферментов, в том числе цитратсинтазы. Повышение цитратсин-тазной активности обусловлено истинной индукцией фермента (вероятно, опосредованной влиянием на транскрипцию генов), причем транзиторное возрастание количества этого белка тесно коррелирует с эффектом гормона на транспорт Ыа+. Исходя из того, что прямого эффекта альдостерона на Ка+-насос не было выявлено, представляется вероятным, что гормон действует через увеличение внутриклеточной концентрации Ка+ и создание источника энергии, необходимой для удаления этого иона. Воздействие альдостерона на транспорт К + и Н + может осуществляться с помощью иных механизмов, в которых участвуют различные, регулируемые этим гормоном белки. [c.219]


Смотреть страницы где упоминается термин Цитратсинтаза: [c.59]    [c.358]    [c.461]    [c.265]    [c.266]    [c.271]    [c.277]    [c.340]    [c.572]    [c.573]    [c.573]    [c.574]    [c.575]    [c.162]    [c.163]    [c.152]    [c.281]    [c.281]    [c.495]    [c.117]    [c.221]    [c.332]    [c.334]    [c.219]    [c.177]    [c.188]   
Биологическая химия (2002) -- [ c.146 ]

Биохимия (2004) -- [ c.265 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.162 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.327 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.232 , c.233 , c.495 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.174 , c.175 , c.221 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.174 , c.175 , c.221 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.357 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.376 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.142 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.238 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте