Дикарбоновые аминокислоты в ферментах

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Первоначально сложилось убеждение, что глутамин и аспарагин могут участвовать в реакциях переаминирования лишь после предварительного дезамидирования с образованием соответствующих дикарбоновых аминокислот [257, 281]. Не вызывает сомнений, что распад глутамина и аспарагина в организме может начинаться с дезамидирования, после чего образующиеся аспарагиновая и глутаминовая кислоты подвергаются тем или иным дальнейшим превращениям, включая и реакции переаминирования, однако получены данные, свидетельствующие о том, что глутамин и аспарагин могут как таковые непосредственно вступать в реакции переаминирования. Ферменты, катализирующие такие реакции, найдены в печени и почках млекопитающих. Переаминирование глутамина впервые было обнаружено в опытах с ферментами из печени крысы, которые катализируют следующую реакцию [282] [c.221]

Пепсин — протеолитический фермент класса гидролаз, расщепляющий в кислой среде белки и пептиды преимущественно по связям, в образовании которых принимают участие ароматические или дикарбоновые аминокислоты. Образуется в желудочном соке. [c.223]

Биосинтез. липидов обсуждается в гл. XVI. Здесь нам хотелось бы остановиться только на следующих моментах. Ключевой промежуточный продукт всех этих реакций — ацетил-КоА (см. фиг. 102) — может синтезироваться, в сущности, лигпь двумя путями (см. фиг. 101) в реакции тиолитиче-ского расщепления ацетоацетил-КоА (образованного при окислении жирных кислот или определенных аминокислот) и в реакции окислительного декарбоксилирования пирувата. Оба процесса локализованы в митохондриях или их аналогах. В то же время биосинтез жирных кислот начинается с обязательной стадии карбоксилирования ацетил-КоА с образованием мало-пил-КоА, а эта реакция, так же как и все последующие стадии, катализируется, по-видимому, впемитохондриальным комплексом ферментов. Как это согласовать Диффундирует ли ацетил-КоА из митохондрий сам ио себе или же для его переноса необходим более сложный процесс, требующий энергии извне Недавние исследования показали, что, вероятно, справедливо второе предположение ацетил-КоА внутри частицы сначала превращается в цитрат путем конденсации с оксалоацетатом затем образованный таким путем цитрат выходит в цитоплазму, где снова расщепляется на ОА и ацетил-КоА под действием цитрат-лиазы, использующей АТФ (уравнение XIV. 1а). Количество этого фермента в сильной степени зависит от генетических факторов и от условий окрул ающей среды, например от питания кроме того, на него могут сильно влиять такие патологические состояния, как диабет или ожирение. Процесс синтеза жирных кислот в отличие от синтеза углеводов нуждается лишь в каталитических количествах ОА (или пирувата - - СО2) таким образом, четырехуглеродные дикарбоновые кислоты для него не нужны. [c.363]

Б. Пепсин. Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается переваривание белка. Пепсин продуцируется главными клетками в виде неактивного зимогена, пепсиногена. Пепсиноген активируется в пепсин ионами Н+, которые отщепляют защитный полипептид, раскрывая активный пепсин, а также самим пепсином, вызывающим быструю активацию дополнительных молекул пепсиногена (аутокатализ). Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны—большие полипептидные производные. Он представляет собой эндопептидазу, поскольку осуществляет гидролиз пептидных связей в составе главной полипептидной структуры, а не N- или С-концевых последовательностей, что характерно для экзопептидаз. При этом фермент специфически атакует пептидные связи, образуемые с участием ароматических аминокислот (например, тирозина) или дикарбоновых аминокислот (например, глутамата). [c.287]

Пиридоксалевые ферменты также декарбоксилируют дикарбоновые аминокислоты в монокарбоновые, например -глутаминовую кислоту в f-ами-номасляную [c.368]

Таким образом, благодаря ресинтезу глутатиона, требующему затраты трех молекул АТФ, цикл может повторяться многократно. Однако это только один из возможных механизмов транспорта аминокислот, поскольку ключевой фермент этого процесса — у-глутамилтрансфераза обладает узкой специфичностью активен к полярным незаряженным аминокислотам, например цистеину, серину менее активен к дикарбоновым аминокислотам пролин — вообще таким путем не транспортируется через мембрану. [c.368]

Известно несколько ферментов дезаминирования. Наиболее широко изучалась Г)-аминокисл9тная оксидаза почек и печени животных, содержаш аяся, вероятно, и в других тканях. Этот фермент действует на все В-аминокислоты, за редким исключением, к числу которых относится В-глутаминовая кислота. Так как В-аминокислоты редко образуются в природе, а этот фермент имеет повсеместное распространение, его функция еще точно не выяснена. Ъ-Аминокислотная оксидаза сопровождает В-аминокислотную оксидазу в животных тканях, но ее труднее выделить, чем первую. Ь-Аминокислотная оксидаза дезаминирует мопоаминомонокарбо-новые кислоты и оксиаминокислоты, но не действует на диаминокислоты и на дикарбоновые аминокислоты. Гликоколь дезаминируется только его специфическим ферментом — гликокольоксид азой. [c.388]

Для этой последовательности характерно соседство с серином дикарбоновой аминокислоты, аспарагиновой для протеолитических ферментов с эстеразным действием и глутаминовой — для холинэстеразы и эстеразы алифатических эфиров — с одной стороны и простейших аминокислот (глицин и аланин) — с другой. Более подробные сведения об этих работах и библиографию можно найти в соответствующих обзорах [18, 156]. [c.215]

Такой объединяющей системой, обладающей наибольшим числом взаимосвязей с многочисленными реакциями азотистого обмена, является система дикарбоновых аминокислот. К ней относят амннодикарбоновые кислоты и их амиды, безазотистые дикарбоновые и трикарбоновые кислоты (стр. 266), аланин и пировиноградную кислоту, тесно связанные между собой в реакциях азотистого обмена взаимными переходами. Само собой разумеется, что к этой системе относится также совокупность ферментов, участвующих в превращениях указанных веществ. [c.354]

Из тканей млекопитающих был получен только один препарат оксидазы L-аминокислот он был выделен из почек крысы Бланшаром и сотрудниками [118]. Этот фермент, катализирующий окисление 13 L-аминокислот (см. табл. 18), был подвергнут очистке найдено, что его число оборотов равно примерно 6. Он отличается от остальных общих аминокислотных оксидаз тем, что его коферментом служит рибофлавинфосфат. Примечательное свойство этого фермента состоит в том, что он окисляет L-a-оксикислоты несколько быстрее, чем L-аминокислоты. Субстратная специфичность фермента по отношению к аминокислотам сходна со специфичностью оксидазы D-аминокислот для обоих ферментов характерно очень медленное окисление дикарбоновых аминокислот и диаминокислот. Помимо почек, оксидаза L-аминокислот в других тканях животных не найдена. Представляется маловероятным, чтобы фермент, столь мало распространенный и обладающий такой низкой активностью, мог играть существенную роль в общем процессе дезаминирования L-аминокислот у млекопитающих. [c.187]

Важная особенность пептидил-пептидгидролаз состоит в выборочном (селективном) характере их действия на пептидные связи в белковой молекуле. Например, пепсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных ароматическими или дикарбоновыми аминокислотами, трипсин — связей, образованных аргинином и лизином, химотрипсин — ароматическими аминокислотами. Индивидуальный белок под действием определенного фермента расщепляется на строго определенное количество пептидов. Избирательное действие этих ферментов объясняется тем, что радикал аминокислоты, по соседству с которой гидролизуется пептидная связь, служит для образования фермент-субстратного комплекса. [c.121]

На 2-м этапе в активный центр фермента входит молекула воды, присоединение ОН-группы которой обеспечивает распад возникшей сложноэфирной связи и высвобождение радикала дикарбоновой аминокислоты протон воды присоединяется к депротонированному на 1-м этапе радикалу гистидина [c.332]

Третичная структура дрожжевой липазы выяснена. Ее полипептидная цепь (430 аминокислотных остатков) сложена в глобулу (7x7x5 нм), в центре которой находится активный центр, включающий остаток гистидина. Высказаны предположения и о структуре активного центра панкреатической липазы ведущую роль в нем играют радикалы гистидина, серина, дикарбоновых аминокислот и изолейцина. Как и в случае других гидролаз, радикал гистидина служит для переноса протонов, а радикал серина—для акцептирования ацильной группы, высвобождающейся в момент распада сложноэфирной связи в молекуле триглицерида. Радикал изолейцина взаимодействует с углеводородным радикалом остатка высшей жирной кислоты и способствует закреплению молекулы триглицерида в активном центре фермента (рис. 122). Выяснено, что активность липаз регулируется путем их фосфорилирования— дефосфорилирования [c.388]

Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансам и назы). Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами. Донорами ЫН,-группы могут также служить не только а-, но и 3-, у- и со-аминогруппы ряда аминокислот. В лаборатории А. Майстера доказано, кроме того, трансаминирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [c.435]

Гидролитическая деструкция белков и синтетических полиамидов протекает по амидной (пептидной) связи и катализируется щелочами и кислотами. Для деструкции белков можно пользоваться некоторыми ферментами. Конечными продуктами реакции являются аминокислоты или дикарбоновые кислоты и диамины, которые при надобности могут быть опять применены для синтеза полимеров. У полиэфиров основания являются более активными катализаторами, чем кислоты в результате расщепления сложноэфирной связи образуются новые концевые группы ОН и СООН. Полиэфиры, полученные из гликолей и алифатических кислот, более устойчивы к гидролизу, чем полимеры, синтезированные из тех же двухатомных спиртов и ароматических кислот. [c.624]

Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос а-аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами — аминотрансферазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран аминотрансферазы проникают из тканей в кровь. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, вирусный гепатит, цирроз печени и др. [c.167]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

К сожалению, этот изящный метод имеет ряд недостатков, которые затрудняют изучение С-концевых аминокислот и порядок чередования аминокислотных остатков. Так, скорость отщепления отдельных аминокислот неодинакова. Быстрее всего отщепляются ароматические аминокислоты, затем аминокислоты с длинной алифатической цепью и затем уже с короткой. Очень медленно отщепляются Дикарбоновые и диаминокислоты. Совсем не отщепляются пролин и оксипролин. На скорость отщепления влияют и характер соседнего аминокислотного остатка, и общая структура белковой молекулы. Это часто затрудняет интерпретацию получаемых результатов. Например, при одинаковой интенсивности накопления нескольких аминокислот не всегда можно быть уверенным в существовании нескольких полипептидных цепей, если эти кислоты отщепляются с различной скоростью. Если фермент вообще не отщепляет аминокислоты, то без проверки независимым методом нельзя решить, прикрыта ли концевая карбоксильная группа или С-концевой аминокислотой является пролин (оксипролин). Поэтому в ряде случаев результаты, полученные с помощью карбоксипепсидазного метода, требуют дополнительной проверки. [c.76]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

По сравнению с другими иротеолитическими ферментами (трипсин, химотрипсин) пенсии менее специфичен и обладает большим диапазоном действия Пепсин гидролизует пептиды и не действует на сложные эфиры и амиды. Наиболее легко расщепляются пептидные связи между ароматическими и дикарбоновыми Z-аминокислотами. [c.304]

Образование глутаминовой кислоты занимает центральное место в биосинтезе аминокислот, так как именно при синтезе этой аминокислоты неорганическое соединение аммиак превращается в органический амин. Как видно из фиг. 30, на одном из средних этапов цикла лимонной кислоты происходит образование пятиуглеродной дикарбоновой кислоты— а-кетоглутаровой. Под действием фермента глутаматдегидрогеназы а-кето-группа образовавшейся а-кетоглутаровой кислоты замещается ионом неорганическою аммония, что приводит к образованию глутаминовой кислоты. Этот этап, получивший название аминирования, включает восстановление а-кетогруппы, сопряженное с окислением одной молекулы НАД-Н в НАД [c.71]

Высокая степень сродства рецепторов к лигандам обеспечивается за счет существования на рецепторах центров связывания лигандов. Наиболее часто эти центры связывания образованы СООН-фуппами дикарбоновых кислот, ЫН -группами диаминовых кислот, ОН-фуппами гидроксиаминокислот, 8Н-фуппами цистеина, имидазольным ядром гистидина, индольной группой триптофана, гидрофобными участками различных аминокислот, т.е. по сути связывающие центры рецепторов образуются за счет тех же аминокислот, что и связывающие центры ферментов. [c.342]

Смотреть страницы где упоминается термин Дикарбоновые аминокислоты в ферментах: [c.142] [c.460] [c.188] [c.369] [c.168] [c.217] [c.130] [c.364] [c.245] [c.228] [c.358] [c.331] [c.15] [c.547] [c.37] [c.254] [c.172] [c.309] [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология